Белки глобулярные и фибриллярные

По форме макромолекул белки разделяются на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки состоят из макромолекул, имеющих вид тонких вытянутых нитей. В эту группу входят белки мышечных тканей и кожных покровов, белки волос, шерсти, шелка. При комнатной температуре эти белки нерастворимы в воде, но могут набухать в ней. При повышенной температуре некоторые из них (желатин) растворяются с образованием очень вязких раство- [c.261]

Молекула любого белка обладает в нативном состоянии характерной для нее пространственной структурой— конформацией. Белки делят в зависимости от конформации на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки нерастворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Молекулы их имеют очень вытянутую форму. Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Примером может служить коллаген — белок соединительной ткани. Глобулярные белки растворимы в разбавленных солевых растворах, их молекулы имеют форму шара или эллипса. [c.36]

Чем отличаются глобулярные белки от фибриллярных Каковы важнейшие функции каждого из них [c.342]

Белки и ферменты. Глобулярные и фибриллярные белки. [c.264]

Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

Б. Глобулярные белки. Белки этого класса растворимы в водной среде (одни — в чистой воде, другие — в растворах определенных электролитов). В противоположность фибриллярным белкам глобулярные белки легко денатурируются. Сюда относятся [c.331]

Форма белковой цепи определяет функции белка в клетке или организме. Некоторые белки сворачиваются в клубок (глобулярные белки). Другие остаются развернутыми для них характерно взаимодействие боковых групп соседних цепей с образованием плоских илн линейных структур (фибриллярные белки, рис. У11.8 . [c.453]

Глобулярные белки характеризуются шаровидной или близкой к ней формой молекул. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки являются обычно гораздо менее стойкими ко всяким воздействиям очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [c.343]

Белки принято делить на два больших класса — белки фибриллярные и белки глобулярные. Основой для такой классификации служат в первую очередь структурные различия белков, принадлежащих к этим двум группам. Фибриллярные белки являются основой различных тканей. [c.541]

Различают две группы белков белки фибриллярные, у которых молекулы вытянуты в виде нити (например, волос, фиброин шелка), и белки глобулярные, у которых молекула скручена в клубок, глобулу. [c.709]

Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков [c.457]

По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин. [c.340]

Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с промежуточ ной структурой. [c.375]

Белки можно разделить на два основных класса фибриллярные белки-щс-положенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи, образующие длинные нити или слои, и глобулярные белки, в которых полипептидные цепи плотно вepнyтьL в компактные структуры сферической формы-глобулы. В этой главе мы рассмотрим трехмерную структуру фибриллярных белков. В биологическом отношении фибриллярные белки играют очень важную роль, связанную с анатомией и физиологией животных. У крупных позвоночньк на долю этих белков приходится одна треть (или более) общего содержания белков. Из фибриллярных белков — главных компонентов наружного слоя кожи, волос, перьев, когтей и рогов - формируются наружные защитные покровы тела животных и человека. Фибриллярные белки участвуют также в образовании опорных и формообразующих элементов, так как они служат главным органическим материалом соединительной ткани, включая хрящи, сухожилия, кости и более глубокие слои кожи. [c.165]

В случае спор, находящихся в кипящей воде или подвергнутых действию паров воды при высокой температуре, различные ферментативные процессы практически не идут (т. е. а,у = 0), и имеет место лишь постепенный переход глобулярного белка в фибриллярный. Одновременно с одинаковой относительной скоростью гибнут активные центры ферментов /V/,.. Тогда система уравнений (70,1) при ), ==0 вырождается в следующую [c.334]

Фибриллярные белки. Белки, имеющие форму волокон и более высокую молекулярную массу, чем глобулярные белки. Примером фибриллярных белков может служить кератин — белок, содержащийся в волосах. [c.413]

Фибриллярные белки состоят главным образом из длинных, связанных между собой полипептидных цепей. Глобулярные белки представляют спиралевидные или изогнутые, большей частью более короткие полипептидные цепи, имеющие некоторую специфическую конфигурацию. Складчатость полипептидных цепей в глобулярных белках обусловлена главным образом слабыми связями, возникающими при взаимном притяжении ионных и полярных групп молекулы. Переход глобулярных белков в фибриллярные, растягивание полипептидных цепей может быть при частичном разрыве этих связей. [c.209]

Первым важным результатом, полученным при применении рентгеновского метода, является установление существования двух типов белков, различающихся конформацией молекул корпускулярные, или глобулярные, белки и фибриллярные белки, соответствующие в общих чертах обычной классификации на растворимые и нерастворимые белки. [c.434]

Гемоглобин-не единственный белок, содержащийся в организме человека, который претерпевает генетические изменения, обусловленные мутациями. Все белки, глобулярные и фибриллярные, подвержены мутациям. Гемоглобину уделяют значительно больше внимания просто потому, что многие изменения молекулярной структуры гемоглобина вызывают у людей вьфаженные нарущения кровообращения или дыхания. Кроме того, гемоглобин легко выделить из [c.219]

Молекулы белков представляют более или менее длинные полипептидные цепи. Такие молекулы получили название фибриллярных белков. Если полипептидные цепи изогнуты и имеют спиралевидную форму или близкую к сферической, то такие белки называют глобулярными. Между фибриллярными и глобулярными белками встречаются и переходные формы. Складчатость полипептидных цепей в глобулярных белках обусловлена главным образом слабыми связями, возникающими при взаимном притяжении ионных и полярных групп молекулы. Переход глобулярных белков в фибриллярные, растягивание полипептидных цепей наблюдаются при частичном разрыве этих связей. [c.34]

Макромолекулы различных белков значительно различаются между собой не только по аминокислотному составу, но и по форме. Это имеет особое значение при определении технологической пригодности различных белковых веществ для получения искусственного волокна. Макромолекулы белка имеют сильно согнутую, почти шарообразную форму (так называемые глобулярные белки) или вытянутую, с высокой степенью асимметрии (так называемые фибриллярные белки). Глобулярные и фибриллярные белки представляют собой не два различных типа белков, как это считали раньше, а различное состояние белковых молекул. В зависимости от условий обработки и характера применяемых реагентов можно значительно изменять конфигурацию макромолекул белков и соответственно получать один и тот же белок в глобулярном или фибриллярном состоянии. [c.623]

Белковые вещества различают не только но аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, лшшечнои ткани, ко вторым — большинство [c.379]

В микросомах, которые оседают из экстрактов только после продолжительного центрифугирования при высоких скоростях. Часть ([ ерментов, наконец, находится во фракции нерастворимых структурных клеточных белков. В то время как большинство гидролитических ферментов, таких, например, как пепсин, трипсрш или уреаза, представляют собой растворимые белки глобулярного типа, окислительные ферменты — сукциноксидаза и цитохромоксидаза — находятся главным образом в клеточных гранулах [12]. Расщепление АТФ миозином говорит о том, что ферментативную активность могут проявлять также фибриллярные белки [13]. [c.275]

Э. Фишер синтезировал полипептиды, имеющие много общего с продуктами гидролиза белков они давали реакции, характерные для альбумоз, расщеплялись теми же ферментами, что и белки (соком поджелудочной железы), в организме претерпевали такие же превращения, что и белковые вещества. Белковые вещества различают не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко вторым — большинство белков растений и животных. Установлено, что у большинства белков поли-пептидные цепи бывают свернуты в виде спирали. [c.383]

Большинство этих белков нерастворимо в воде, но может набухать в ней. В природных условиях частицы многих волокнистых белков более или менее правильно расположены по длине волокна, образуя, таким образом, длинные волокнистые структуры. Соотношение осей у молекул фибриллярных белков резко отличается от таковогс у белков глобулярных. У некоторых белков длина частиц превышает диаметр поперечного сечения в несколько тысяч раз. [c.46]

Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

По форме белки бывают фибриллярные, глобулярные и др. По составу - протеины (простые) и протеиды (сложные). [c.43]

По первому принципу все белки разделяются на растворимые — глобулярные и нерастворимые — фибриллярные белки. К глобулярным относятся внутриклеточные белки, к фибриллярным — белки внешних покровов (шерсти, волос и др.). Далее белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и сложные белки, или-яротеыды. -Шследние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вацества, например фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д. [c.296]

Белки характеризуются поэтому структурной и оптической изомерией и, кроме того, пространсгвенной конфигурацией молекулы, возникающей в результате определенного складывания пептидных цепей. Такая пространственная конфигурация молекул получила название конформации. Вероятно, конформацией молекулы объясняется еще одна особенность белков —их повышенная лабильность (неустойчивость), легкость превращения глобулярных белков в фибриллярные, легкость денатурации, выражающаяся в потере белком способности растворяться. [c.434]

Перутц Астбери). В снектре этих белков найдено расстояние 5,15 А (меньше теоретического значения 5,4 А причина этого расхождения еще не выяснена). Особенно важен тот факт, что винт а был идентифицирован в спектре многих глобулярных белков, таких, как сывороточный альбумин, гемоглобин, яичный альбумин, лизозим, пепсин, инсулин и эдестин (Рилей и Арндт, 1952 г.). В настоящее время точно установлено, что винт а представляет конформацию, наиболее распространенную среди природных белков как фибриллярных, так и глобулярных. [c.438]

Что представляет собой а-спираль В каких белках она обнаруживается-в фибриллярных или глобулярных Как влияют на ее структуру гидрофобные радикалы [c.342]

Реакционная способность одной и той же функциональной группы в различных белках может быть неодинаковой в зависимости от природы последних и от описанного выше типа экранирования. Большинство исследований по модификации белка, представлявших интерес вследствие зависимости между структурой белка и его биологической активностью или функцией, проводилось на растворимых глобулярных белках. Однако было проведено также большое количество работ по окислению фибриллярных белков (например, кератина шерсти) и по введению групп, создающих поперечные связи в этих веществах. Исследование фибриллярных белков ограничено неприменимостью критериев идеальных реакций и отсутствием у этих белков биологической активности. Таким образом, для химика, исследующего белки, понятие о доступности функциональных групп связывается главным образом с исследованиями, которые проводятся на растворимых корпускулярных белках. Нерастворимые фибриллярные белки реагируют гораздо труднее. Александер и сотрудники [40] показали, что число карбоксильных групп в шерсти, доступных для этерификации с помощью спиртов, изменяется в зависимости от молекулярного веса последних. Не все карбоксильные группы шерсти доступны даже для таких небольших молекул, как молекулы метилового спирта, который, согласно ранее проведенным исследованиям Френкель-Конрата и [c.276]

Особенно интересно и важно было бы рассмотр ь конкретные примеры перехода в жидкокристаллическое состояние белков in vivo, т. е. второй группы анализируемых систем. По этому вопросу, к сожалению, mo некоторые соображения обшего порядка, тем более, что он относится непосредственно к биологии и связан с анализом специфических условий, в которых жидкокристаллическое состояние белков может проявляться. Оставляя, таким образом, за биологами (биофизиками и биохимиками) детальное рассмотрение проблемы жидкокристаллического состояния в живых организмах, отметим, что в принципе такое состояние исключено для глобулярных белков, не обладающих асимметрией частиц, но вполне вероятно для таких белков, как фибриллярные. [c.222]

Белковые вещества различают не только по составу аминокислот, но и по форме молекул. Так, существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первой группе отьюсят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко второй группе — большинство белков растительных и животных организмов. [c.376]

Различают белки глобулярные и фибриллярные. Белки, имеющие округлую, или эллипсоидную, форму, носят название глобулярных белков (лат. globulus— шарик). Глобулярные белки встречаются в физиологических жидкостях (сыворотке крови, молоке, пищеварительных жидкостях) и в тканях организма, растворимы в воде и в слабых солевых растворах. [c.34]

Гликопротеин представляет собой гибкие нити, и, согласно Максфилду, его можно рассматривать как до некоторой степени гибкий стержень. В другом исследовании [278] была обнаружена значительная гибкость и было высказано предполон<ение о существовании сетчатой структуры, которая действительно видна на некоторых фотографиях Максфилда. Недавно проведенное исследование с применением методики негативного окрашивания [279] показало, что при высушивании в условиях, необходимых для такой техники, образуется фибриллярная сетка, в которой каждая фибрилла состоит из ряда молекул, соединенных боковыми сторонами. Видны также некоторые внутренние детали структуры молекул. Некоторые более ранние электронные микрофотографии бронхиальной слизи [280, 281] интересны в том отношении, что на них также видна фибриллярная структура сходного тина, хотя и при меньшем увеличении. Капиллярные силы поверхностного натяжения, которые могут возникать во время высушивания раствора гликопротеина, могли приводить к формированию наблюдавшихся фибрилл. Поэтому не следует считать, что такой же тип структуры обязательно существует в растворе. Опубликованы некоторые более поздние электронные микрофотографии более жестких белков глобулярного типа [282]. В случае если отдельные молекулы легко различимы, электронная микрофотография позволяет определить степень нолидиснерсности по отношению к удобному для измерения параметру молекулы. Это обычно имеет значение только в том случае, если одно измерение очень велико. [c.95]

Вследствие разнообразия структур и функций белков невозможно провести их удовлетворительную классификацию. Обычно все белки подразделяются на два больших класса глобулярные и фибриллярные. Молекулы глобулярных белков имеют сферическую или эллипсоидную форму, а основные особенности их структуры подобны описанным для цитохрома с (рис. 4.1) и гемоглобина (рис. 4.2). Такая форма молекул, по-видимому, определяется конформацией отдельных полипептидных цепей (как в моно-, так н в полисубъединичных белках). Глобулярный белок может содержать неаминокислотный компонент — простетическую группу (так называемый конъюгированный белок). Пример конъюгированного белка — гемоглобин, каждая полипептидная цепь белковой части которого (глобина) связа1на с гемом (гл. 31), образуя биологически активную молекулу. [c.100]

Фибриллярные белки не растворимьх в воде, а глобулярные растворяются в воде или водньгх растворах кислот, щелочей или солей. Из-за большого размфа молекул эти растворы - коллоидные. [c.271]

Плотность гиалоплазмы колеблется в пределах от 1,025 до 1,055. Химический состав ее крайне сложен и представлен органическими и неорганическими веществами. Основные органические вещества — это белки, углеводы, рибонуклеиновые кислоты и жироподобиые вещества (липиды). Из простых белков (протеинов) в гиалоплазме содержатся гистоны, протамины, альбумины и глобулины, а из протеидов — липопротеиды, глюкопротеиды и нуклеопротеиды. Большая часть белков относится к глобулярным, меньшая — к фибриллярным структурам. Белки глобулярной формы, способные превращаться в фибриллярные, называются структурными. [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология