Редуктаза активность

Регуляция биосинтеза холестерола-это также очень сложный процесс. Лимитирующей стадией служит реакция на раннем этапе биосинтеза холестерола - превращение гидроксиметилг лута-рил-СоА в мевалонат (рис. 21-25). Эту реакцию катализирует сложный регуляторный фермент - гидроксиметил-глутарил-СоА-редуктаза, активность которого в зависимости от условий МО- [c.646]

При этом в роли регуляторного фермента выступает ОМГ-КоА-редуктаза. Активность этого фермента очень низкая в анаэробных условиях, но она резко возрастает в аэробных условиях, способствуя биосинтезу стеринов. Есть и другие высказывания по ферментам, участвующим в регуляторных механизмах. [c.276]

Влияние фосфолипидов и детергентов на активность сукцинат цито-хром с-редуктазы. [c.428]

Активность ГМГ-редуктазы возрастает при введении инсулина и тиреоидных гормонов. Это приводит к усилению синтеза холестерина и повышению его уровня в крови. [c.403]

Производные имидазола и триазола - азолы, к к-рым относят, в частности, 5-нитроимидазолы. Последние активны в отношении простейших (трихомонады, дизентерийная амеба, лямблии), анаэробных бактерий, обладают радиосенсибилизирующей активностью (повышают эффект лучевой терапии) и увеличивают чувствительность организма к алкоголю. Продукты восстановления (под действием нитро-редуктаз) этих лек. ср-в ингибируют аштез и вызывают деградащ1ю ДНК в микробной клетке. Предложено более 20 5-нитро имидазолов, важнейший из к-рых-метронида-зол. [c.121]

При голодании, тиреоидэктомии, введение глюкагона и глюкокортикоидов, напротив, отмечается угнетение синтеза холестерина, что прежде всего связано со снижением активности ГМГ-КоА-редуктазы. [c.403]

Смешанное кислое брожение встречается не только у бактерий. Так, трихомонады, паразитические жгутиковые, относящиеся к типу простейших, тоже способны в анаэробных условиях превращать пируват в ацетат, сукцинат, СО2 и Н2. У этих организмов нет митохондрий, но имеются напоминающие микротельца частицы, названные гидрогеносома-ми, способные превращать пируват в ацетат, СО2 и Нг [39]. Фермент, катализирующий расщепление пирувата, по-видимому, не содержит ли-поата и, возможно, близок по свойствам пируват ферредоксин—оксидо-редуктазе клостридий [уравнение (8-66)]. В гидрогеносомах находится также активная гидрогеназа. [c.351]

О2 ингибирует активность и репрессирует синтез N0 -и НО -редуктаз [c.405]

Активность ГМГ-КоА-редуктазы регулируется также гормонально путем фосфорилирования — дефосфорилирования. Фосфорилированная форма редуктазы неактивна, а следовательно, инсулин ее активирует, а глюкагон переводит в неактивную форму. Глюкокортикоиды ингибируют синтез редуктазы на уровне транскрипции гена этого фермента. Следует отметить, что синтез редуктазы в течение суток значительно варьирует, его максимум приходится на полночь, а минимум — на утренние часы. [c.352]

Токсическое действие. Основным механизмом действия Д., как и других фталатов, на митохондрии считают его способность изменять проницаемость внутренних мембран этих органелл, ингибируя активность цитохрома С-редуктазы и оказывая влияние на энергозависимые процессы в цитоплазме. [c.656]

Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]

Необратимая реакция образования мевалоната определяет скорость синтеза холестерина. Активность ГМГ-редуктазы и скорость синтеза холестерина ускоряются при снижении содержания холестерина в печени, пище, при действии радиации, введении тироидных гормонов, инсулина. Угнетение активности ГМГ-редуктазы отмечается при голодании, тироидэктомии, введении холестерина, глюка-гона, глюкокортикоидов. Предполагают, что ГМГ-редуктаза активна в дефосфорилированном состоянии (эффект инсулина) и неактивна в фосфорилированном (повышение уровня цАМФ за счет действия глюкагона). [c.221]

Четырехуглеродное соединение восстанавливается при участии редуктазы, активной группой которой является НАДФНг- В дальнейшем оно реагирует с новой молекулой малонилкофермента А с образованием шестиуглеродного соединения [c.368]

Регуляция путем фосфорилирования-дефосфорилирования ГМГ-КоА-редуктазы активна нефосфорилированная форма (рис. 10.30, 3). Фосфорилирование (инактивация) включается присоединением глюкагона к его рецептору на клеточной поверхности, а дефосфорилирование (активация) — сигналом инсулина и его рецептора. Этот механизм представляет собой сложный каскад реакций. Таким образом, скорость синтеза холестерина изменяется при смене абсорбтивного и постабсорбтивного состояний, поскольку в регуляции задействованы инсулин и глюкагон. [c.315]

Участие малонил-КоА-основного субстрата биосинтеза жирных кислот в образовании мевалоновой кислоты и различных полиизопреноидов показано для ряда биологических объектов печени голубя и крысы, молочной железы кролика, бесклеточных дрожжевых экстрактов. Этот путь биосинтеза мевалоновой кислоты отмечен преимущественно в цитозоле клеток печени. Существенную роль в образовании мевалоната в данном случае играет ГМГ-КоА-редуктаза, обнаруженная в растворимой фракции печени крысы и неидентичная микросомному ферменту по ряду кинетических и регуляторных свойств. Регуляция второго пути биосинтеза мевалоновой кислоты при ряде воздействий (голодание, кормление холестерином, введение поверхностно-активного вещества тритона VR-1339) отличается от ре- [c.399]

В пределах 100—200 п. н. перед стартом транскрипции многих генов находятся по крайней мере еще два коротких нуклеотидных мотива , усредненные варианты которых можно представить как GGG GG ( G -мотив ) и ССААТ. Предполагается, что СС-мотив , который может встречаться несколько раз по длине промоторной зоны, включающей 200—300 п. н., характерен для промоторных районов генов, работающих конститутивно и обеспечивающих общеклеточные функции. Действительно, такие повторы обнаруживаются перед генами, кодирующими белки, необходимые для жизнедеятельности самых разных клеток организма. Перед геном дигидрофолат-редуктазы мыши вкраплены четыре таких мотива, перед генами глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и фосфоглицераткиназы человека соответственно девять и два. Нельзя исключить, что G -мотивы принимают непосредственное участие и в индукции генной активности, поскольку они обнаружены и в промоторах ряда индуцируемых генов. [c.198]

Во всех случаях фракция микросом печени самцов по сравнению с самками крыс в большей степени трансформирует исследуемые соединения. Это объясняется тем, что активность гидроксилирующего комплекса в мембранах эндоплазматического ретикулума самцов выше, чем самок (табл. 15). Такая разница отмечена как для начального участка цепи НАДФН-цитохром с редуктазы, так и для терминального цитохрома Р-450, переносящего электроны на кислород и непосредственно участвующего в гидроксилировании. [c.173]

Если учесть, что гравитационная перегрузка вызывает функциональные изменения гуморальной системы организма [92, 93], а это, в свою очередь, приводит к повышению метаболизма лекарств [85, 86], то можно было предположить, что такое экспериментальное воздействие на организм способно вызвать индукцию ферментов гидроксилирующего комплекса микросом печени мышей. Сравнение активности НАДФН-цитохром о редуктазы, гидроксила зы и содержания цитохрома Р-450 в микросомах печени показало, что различий в группе контрольных и опытных животных нет. [c.177]

Вскоре после обнаружения стимулирующих эффектов приведенных соединеннй было установлено, что барбитураты и полициклические углеводороды стимулируют метаболизм лекарств различными путями. Так, введение крысам фенобарбитала ускоряет почти все реакции, катализируел1ые монооксигеназами печени. Напротив, 3-метилхолантрен вызывал сравнительно незначительные изменения метаболизма только ацетанилида и 3,4-бензпирена. Более того, после максимального стимулирования фенобарбиталом метаболизма ацетанилида 3,4-бензпирен вызывал большую индукцию процесса [95]. Фенобарбитал увеличивал активность НАДФН-цитохром с редуктазы, содержание цитохрома Р-450 [96,97 ] и скорость его восстановления [98]. [c.177]

Коммерческую ценность 2,5-DKG-peдyктaзы можно повысить, если произвести аминокислотные замены, повышающие каталитическую активность фермента и его термостабильность. В то время, когда бьш идентифицирован ген 2,5-DKG-редуктазы, аминокислотные остатки, участвующие в образовании активного центра этого фермента, еще не были установлены. Однако, исходя из данных об аминокислотной последовательности фермента, была воссоздана его вторичная структура, состоящая из восьми тесно расположенных параллельных (З-слоев, перемежающихся восемью а-спиралями, которые соединялись с р-слоями петлями разной длины (рис. 12.5). Такой характер укладки полипептидной цепи был установлен для 17 других ферментов с уже известной кристаллической структурой, и по аналогии с ними были идентифицированы три петли, возможно участвующие в связывании субстрата. С помо- [c.251]

Ферментативный катализ под действием выделенных ферментов явился первым примером осуществления асимметрического катализа в лаборатории. С помощью оксинитрилазы, редуктазы, карбоксилазы, кетоальдо-мутазы и их химических моделей — оптически активных органических катализаторов, осуществлены многочисленные каталитические асимметрические синтезы [1]. [c.170]

В последние годы интерес к изучению комплексов никеля, их структуры и ката.дитической активности возрос в связи с открытием никельсодержащих ферментов [17,18]. Так, было уста-нов.тено, что активными центрами фермента уреаза являются биядерные комплексы никеля, содержащие N/O-допорные лиганды. Кофактором окислительно-восстановительного фермента метил-8-коэнзим-М-редуктазы в составе метаногенных бактерий является тетра-аза-макроциклический комплекс пикеля с гидрокорфином, №(1)р4зо, аксиально координированный внутри полости фермента [18]. [c.238]

Метаболизм Г. происходит, в основном, в печени, в ее микро-сомной фракции. Сначала идет окисление при участии цитохрома Р-450, цитохрома В5 и НАДФ.Н-зависимой редуктазы. Гидроксилирование может происходить по всем углеродным атомам, но наиболее активно оно осуществляется по второму атому углерода (Toftgord et al.). [c.33]

Повторное отравление. Животные. Для крыс на первой неделе затравок (по 6 ч в день 5 раз в неделю, 2 недели) при концентрациях 1032, 3440 и 6880 мг/м характерно снижение активности азо-редуктазы мозга сразу по окончании опыта и даже спустя еще 2 недели этот показатель оставался ниже начального уровня (Savolain, Pfaffli). При воздействии концентраций 25 ООО— 42 ООО мг/м по 6 ч в день большинство кроликов погибло после 10 затравок, остальные — в пределах до 30 затравок у павших животных наблюдали дегенеративные изменения в печени, то- [c.82]

Повторное отравление. Животные. При ингаляциях В. в течение 1—2 недель у крыс установлен ряд биохимических сдвигов — активности кислой протеиназы, глутатиониероксидазы, азо-редуктазы, НАДФ-диафоразы и др. (O Donoghue). [c.207]

Смотреть страницы где упоминается термин Редуктаза активность: [c.321] [c.496] [c.198] [c.360] [c.361] [c.64] [c.203] [c.136] [c.251] [c.252] [c.106] [c.151] [c.108] [c.38] [c.13] [c.147] [c.286] [c.220] [c.647] [c.326] [c.98] [c.153] [c.431] [c.444]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология