Скелета варианты

Наконец, применение гель-хроматографии возможно и в том случае, когда все вещества анализируемой смеси обладают одинаковой молекулярной массой. Тогда в основе разделения лежит различие во взаимодействии анализируемых вешеств с фазой геля. Обычно рассматривают два вида взаимодействия кулоновское между заряженными молекулами разделяемой смеси и ионогенными группами в скелете геля и взаимодействие, связанное с дисперсионными силами взаимодействия между растворенными вещест-. вами и фазой набухшего геля. Этот вариант гель-хроматографии широко применяется для разделения смеси веществ низкой молекулярной массы. [c.226]

Классификация сесквитерпенов, в принципе, построена так же, как и у монотерпенов — по степени циклизации углеродного скелета. Но так как число соединений и структурных вариантов [c.164]

Наиболее разработанный вариант фотохимического [2+ 2]-циклоприсоединения алкенов представляют собой внутримолекулярные реакции, которые применяются для синтеза различных сложных каркасных скелетов. Циклизация в. этих случаях ускоряется благодаря сближенности двух углерод-углеродных двойных связей. Некоторые принтеры таких реакций даны на схеме 6 8. [c.199]

В). Вы неправы. Яэо-соединение имеет одноуглеродное разветвление у предпоследнего атома протяженной цепи. Выбранный вами скелет можно представить себе либо как двухуглеродное разветвление у предпоследнего атома цепи, либо как одноуглеродное разветвление в середине цепи. Выбор обоих вариантов зависит от вашей условной точки зрения. [c.37]

Судя по форме газохроматографических пиков тиамоноцикланов с неразветвленным углеродным скелетом (см. рис. 2.5, а), эти соединения образуют единый гомологический ряд, в котором размеры заместителей Rj и Rj не произвольны, а строго закономерны. Скорее всего в молекулах соединений (VII) и (VIII) Ri=H или СНз (второй вариант вероятнее), и нарастание молекулярной массы в гомологическом ряду идет за счет последовательного удлинения цепочки Rj. [c.62]

Может оказаться, что такая первичная модификация потребует добавления в схему синтеза нескольких допол-ннтелгьных стадий, необходимых для удаления введенной лишней функции, однако суммарный выигрыш подоб-]Н)й стратегии будет определяться в первую очередь высокой эффективностью стратегичес]гой реакции. На этой стадии анализа ладо помнить, что не только функциопаль-ные группы, )1о и скелет целевой молекулы не следует рассматривать как жестко фиксированную данность. Наоборот, полезно рассмотреть возмол<ные варианты преобразования скелета, имея в виду закономерности скелетных [c.268]

Это уже будет изомер бутана, т.е. молекуль , Hj- - l имеющей в своем составе одинаковое количество одних и тех же атомов, но по-разному соединенных друг с другом. В данном случае проявляется вариант ичоме- юобутан рии углеводородного скелета, когда по-разному соединены одинаковые количества yrflq)oaHHX атомов молекулы. [c.21]

По мере увеличения размеров кластера доля наружных атомов скелета, которые способны к координации лигандов, либо остается постоянной, либо уменьшается. Первый вариант характерен для цепочечных структур типа 1(ОеРЬ2)41. При втором варианте появляется все больше и больше внутренних атомов, и структура в пределе приближается к структуре кристаллическо- [c.143]

При втором варианте конденсации уменьшаются геометрические возможности для присоединения лигандов. Помимо того что уменьшается доля поверхностных атомов в скелете, каждый такой атом в пределе — на плоской металлической поверхности — по-видимому, не может присоединить больше одной молекулы СО, тогда как свободные атомы металлов присоединяют до шести таких молекул. Поэтому такие процессы конденсации идут с уменьшением отношения лиганд/металл или с заменой объемистых лигандов иа менее крупные. Для сдвига равновесия в сторону конденсации рекомендуется использовать лиганды малого объема и металлы с большим числом электронов (т. е. требуюшие небольшого числа лигандов для выполнения правила ЭАН или аналогичных валентных правил). [c.144]

Постоянная цель исследований в области спектроскопии ЯМР-найти метод, который позволит провести прямое определение скелета органической молекулы в единичном эксперименте, Двумерный вариант последовательности -INADEQUATE, который мы рассмотрели [c.362]

Задача P.a.-выбор из множества разбиений скелета молекулы таких вариантов, для к-рых возможно реальное соединение двух или более синтонов. Комбинаторный перебор вариантов разбиения скелета молекулы исчерпывающим образом м.б. осуществлен с применением ЭВМ. Постадийное применение P.a. последовательяо уменьшает степень сложности начальной структуры, доводя ее в конечном счете до уровня ДОСГ>ППЬ Х синтонов. [c.260]

На первом этапе конформационного анализа пептида при выяснении энергетических соотношений между оптимальными структурами разных типов пептидного скелета достаточно рассмотреть все возможные структурные варианты только с R- и В-формами остатков. Варианты с L-формами остатков следует анализировать только у тех шейпов, которые обладают наиболее низкоэнергетическими структурами с R- и В-формами остатков. Если у свободного фрагмента все принадлежащие одному шейпу конформации с R- и В-формами остатков имеют высокую относительную энергию, то варианты с L-формами остатков того же шейпа будут еще более высокоэнергетичными. [c.230]

Низкоэнергетические конформационные состояния N-концевого гексапептидного участка и тетрапептидных фрагментов d и g составили 55 исходных структурных вариантов гормона. После минимизации энергии в интервал 0-8,0 ккал/моль попали 14 конформаций, представленных в табл. III.6. Первые четыре структуры с /<,бщ = 0 ,0 ккал/моль составляют группу А. Для них характерна жесткая нуклеация типа/е/центрального участка молекулы при относительной подвижности N- и С-концевых дипептидных фрагментов. На рис. III.7 показаны шейпы пептидных скелетов этих структур и пути их взаимной конверсии. Все изменения конформационных состояний основной цели ангиотензина в пределах группы А осуществляются через вращения вокруг связи С -С остатка Arg или Pro" , точнее, через низкоэнергетические переходы R <=> В путем изменения соответствующего угла Vj/ на 180°. Следующие шесть конформаций с относительно невысокой энергией (i/оощ = 3,5-7,0 ккал/моль), объединенные в группу В, также имеют жесткую структуру центрального участка VaP-His . Она принадлежит шейпу fee и отличается от структуры этого участка в предшествующих конформациях состоянием лишь одного остатка (VaP). Переход между представителями групп А и В низкоэнергетичен И сводится к изменению двугранного угла (рис. Ш.8). При этом боковая [c.271]

Рассмотрим конформационные возможности линейного тетрапептидного фрагмента окситоцина y8 -Pro -Leu -Gly -NH2- Известно, что остаток Pro не только сам имеет ограниченную конформационную свободу в областях В и R, но и значительно затрудняет подвижность предшествующего остатка, обусловливая для него энергетическую предпочтительность форм В и L. Поскольку во всех предпочтительных структурах циклического гексапептида значения угла < 0°, то в анализе тетрапептида для остатка Су8 принята В-форма основной цепи. Всего для минимизации энергии было составлено 144 варианта фрагмента y8 -Gly -NH2 четырех возможных структурных типов пептидного скелета еее, eef, efe и eff). Как следует из расчетов, наиболее представителен по числу низкоэнергетических состояний тип основной цепи eff. Исходные приближения для анализа всей молекулы окситоцина были составлены соответственно из 8 и 10 низкоэнергетических конформаций гекса- и тетрапептидного фрагментов. Минимизация их энергии по всем двугранным углам основной и боковой цепей свидетельствует о нереальности подавляющего большинства рассмотренных конформаций. В широкий энергетический интервал 0-9,0 ккал/моль из 80 состояний попадает лишь 20. Глобальная конформация окситоцина состоит из самых выгодных состояний гексапептидного цикла и тетра- [c.330]

Исследование пространственного строения пентакозапептидного участка -эндорфина потребовало предварительного анализа конформационных возможностей более коротких фрагментов (Lys - 11е , 11е - Asn , Lys - Asn ). Рассмотрение пентапептида (19-23) и тетрапептида (22-25) Показало, что оба фрагмента в изолированном состоянии обладают значительной конформационной свободой. Набор исходных приближений ептапептида Lys - Asn составил 311 структурных вариантов 43 шей-Вов пептидного скелета. Хотя последующая минимизация и не выявила Существенной дифференциации структур по энергии, тем не менее полу-,Ченные результаты сделали реальным конформационный анализ более сложного фрагмента. В интервал 0-6,0 ккал/моль попало около 100 конформационных состояний 17 шейпов гептапептида Lys - Asn . Все они [c.359]

Меланотропин. Молекула у-меланотропина быка представляет собой пептидную цепь из 12 аминокислотных остатков Tyr -Val -Met —Gly" --His -Phe -Arg -Trp -Asp -Arg -Phe"-Gly . Типичный для а- и Р-форм меланотропинов гептапептидный участок Met -Glu -His -Phe -Arg -Trp --Gly здесь модифицирован остаток СШ заменен на Gly , а Gly - на Asp. Отрицательный заряд как бы передвинут с начала участка на конец. Среди рассмотренных меланотропинов у-МСГ содержит наименьшее число остатков. Тем не менее расчет этого гормона оказался наиболее многоступенчатым и трудоемким, что связано со слабой диффере1щиацией конформационных состояний по энергии и необходимостью анализа большого количества структурных вариантов. Потребовалось рассмотрение целого ряда ди-, три- и тетрапептидов, низкоэнергетические конформации которых послужили исходными в расчете фрагментов Tyr -Phe , His -Arg" и His -Gly . На завершающем этапе были использованы низкоэнергетические структуры гексапептида Tyr -Phe и октапептида His -Gly , принадлежащих соответственно 21 и 27 шейпам пептидного скелета и имеющих энергию < 7,0-8,0 ккал/ыоль. Всего было проанализировано 228 конформаций у-МСГ 216 форм основной цепи 168 шейпов. Минимизация энергии не выявила существенной детерминации оптимальных структур. В интервал 0-10,0 ккал/моль попало 78 конформаций 14 типов, которые приведены в табл. 1П,28, Полученные данные, таким образом, свидетельствуют об отсутствии в последовательности у-МСГ в отличие от других меланотропинов четких нуклеационных участков, складывающихся в определенную структуру под воздействием средних взаимодействий. [c.370]

Дальнейшее исследование пространственного строения секретина трудно было проводить путем прямого перехода от фрагментов His -Thr и Glu -Arg к участку His -Arg из-за конформационной лабильности N-концевого гептапептида. Оказалось целесообразным предварительное рассмотрение конформационных возможностей фрагмента Phe -Arg . Его расчет базировался на результатах анализа тетрапептида Glu -Arg и данных о низкоэнергетических состояниях свободных монопептидов Phe, Thr и Ser. Были учтены все конформации Glu -Arg шейпов efe, eff, ffe, fff с энергией, меньшей 5,0 ккал/моль. Другой тетрапептидный участок Phe -Glu представляли в расчете структурные варианты максимально возможных для него восьми типов. Всего было рассмотрено около 250 структур 32 шейпов гептапептидного скелета. Минимизация энергии по углам ф, V /, (О и X выявила резкую энергетическую дифференциацию конформаций Phe -Arg . В интервал 0-10,0 ккал/моль вошло только восемь структур фрагмента, причем все они имеют преимущественно свернутую форму основной цепи, а глобальной является полностью а-спи-ральная структура. [c.376]

Для определения структуры Leu - ys необходимо выяснить конформационные возможности фрагмента ys - ys сначала в его свободном состоянии, а затем в потенциальном поле наиболее предпочтительных структурных вариантов а- и р-групп гептадекапептида Leu - ys Для этого были отобраны низкоэнергетические конформационные состояния 128 различных форм основной цепи ys - ys . Полученные результаты свидетельствуют о резкой энергетической дифференциации конформаций. В интервал 0-5 ккал/моль попали лишь 6, а в интервал 0-10 ккал/моль - 12 структур Leu - ys . Они приведены в табл. IV. 1, а иа рис. IV.3 схематически изображены шейпы пептидного скелета конформаций с относительной энергией /дбщ = 0,2 и 2,6 ккал/моль. Среди наиболее предпочтительных состояний фрагмента имеются варианты как Й-спирального, так и -структурного типа. Однако вероятность их реали- ции различна. Если а-спиральная форма основной цепи представлена только одной низкоэнергетической конформацией ( / бщ = 0,2 ккал/моль), то -форма - семейством близких по энергии структурных вариантов, в том числе глобальной структурой (i/o6m= 0 В первой группе конформаций любое изменение состояния ys - ys ведущее к обрыву а-спирального сегмента, приводит к значительной дестабилизации. У конформаций второй группы, напротив, С-концевой гептапептидный фрагмент подвижен и при различных формах основной цепи может образовывать эффективные стабилизирующие контакты с -структурным участком Leu - ys . Так, в глобальной конформации Leu - ys энергия взаимодействия ys - ys - с N-концевым участком Leu -His составляет -11,7 ккал/моль, а с Lys -Thr - 17,2 ккал/моль. Наибольший вклад вносит остаток Glu °, взаимодействия которого с Leu, His" и Lys равны соответственно -2,5, -4,2 и -9,2 ккал/моль. В другой низкоэнергетической конформации Р-группы ( /общ= 2,6 ккал/моль) энергия стабилизирующих контактов ys - ys с Leu -His и Lys -Thr составляет -27,1 и 2,1 ккал/моль. [c.417]

В результате количество возможных шейпов пептидного скелета у монопролинзамещенного пентапептида (за исключением [Pro ]) сокращается вдвое. Очевидно, что при замене на Pro двух остатков все возможные типы структур пентапептида будут относиться уже только к четырем шейпам. Целенаправленное выделение нужного типа пептидного скелета заменой одного остатка на Pro или путем включения его в соответствующее место последовательности достигается здесь за счет запрещения структурных вариантов многих других типов. [c.548]

Исходными в решении обратной структурной задачи для природной молекулы БПП5 (формы основной цепи, полученные путем комбинации всех возможных форм структурных вариантов перекрывающихся трипептидов 1-3 и 3-5 (см. гл 8) При замене у БППд остатка А1а на Рго становятся запрещенными все структуры со свернутой формой на участке 3—4. Но и среди структур разрешенных типов не могут быть реализованы варианты, в которых четвертый остаток пентапептида находится в L-состоянии, а третий-в R-состоянии. В результате из дозволенных для БПП конформаций с 18 различными формами основной цепи 8 типов у синтетического аналога [Рго Ч-БППд можно ожидать реализацию состояний лишь с шестью формами четырех типов пептидного скелета. [c.554]

Внутримолекулярный вариант реакции Дильса — Альдера [67] сыграл видную роль в ряде изящных подходов к полному синтезу природных соединений, например трициклической системы алкалоида (41) [68], тетрациклического дитерпеноида (42) [69], скелета цедрена (43) [70] и дилактона (44)—промежуточного соединения в планируемом синтезе цитохаласана [71] (уравнения [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология