Пептид-гидролазы

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ (протеазы, пептид-гидролазы), относятся к классу гидролаз. Содержатся во -— -. . всех живых организмах. Ка- [c.483]

Протеолитические ферменты типа папаина всегда присутствуют в клетках совместно с ферментами типа пептидаз или пептид-гидролаз, которые катализируют гидролитическое расщепление пептидных связей в молекулах пептидов. Известны три группы ферментов этого типа, различающиеся по характеру их действия аминопептидаза, карбоксипептидаза и дипептидаза. Аминопептидаза, как показывает ее название, катализирует гидролитическое отщепление аминокислот от того конца пептида, где имеется свободная аминная группа [c.300]

ГИДРОЛАЗЫ, класс ферментов, катализирующих гидролиз. Могут действовать на сложноэфирные и гликозидные связи, на связи С—О в простых эфирах, С—8 в сульфидах, С—N в пептидах, и др. [c.561]

КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ, ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролитич. отщепление С-концевых аминокислотных остатков в молекуле белков и пептидов. [c.321]

ПАПАЙИ, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз внутр. пептидных связей у белков и пептидов, а также концевые связи С(0)—NH , С(0)—OR и С(0)—SR этих соединений. В ряде случаев катализирует также перенос [c.444]

Пепсин — протеолитический фермент класса гидролаз, расщепляющий в кислой среде белки и пептиды преимущественно по связям, в образовании которых принимают участие ароматические или дикарбоновые аминокислоты. Образуется в желудочном соке. [c.223]

Пептид-гидролазы. Ферменты этого подкласса ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах, а при определенных условиях также и образование пептидных связей, хотя этот путь синтеза белка не является физиологическим. Химизм процесса гидролиза белков и пептидов при участии пептидгидролаз можно выразить следующей схемой [c.130]

Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Э к) о пептидам являются гидролазами, расщепля-Ю1ЦИМИ пептидную связь внутри полипептидной цепи, жзопептидаш расщепляют ее на конце белковой молекулы, аминопептидазы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазы - карбоксильный конец. [c.273]

КАТЕПСИНЫ, ферменты класса гидролаз внутриклеточные протеиназы. Играют важную роль в катаболизме белков катализируют гидролиз белков и пептидов в слабокислой среде. Для формы А из мышц карпа (мол. м. 34 ООО) оптнм. каталитич. активность при pH 4,6—5,8 обладает пептидазной активностью и гидролизует эфиры и амиды [c.249]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

ХИМОЗИН (реннин, сычужный фермент), фермент класса гидролаз, относится к эндопентидазам. Мол. масса бычьего X. 35 600, р1 4,6, оптим. каталитич. активность нри pH 3,5—4,0. Образуется в слизистой желудка телят из предшественника (нрохимозина) отщеплением 42 членного пептида с N-конца. По строению активного центра относится к ферментам тина пепсина. Катализирует гидролиз белков и пептидов по связям, образованными нреим. гидрофобными аминокислотами. Ингибируется пепстатином и ингибиторами, содержащими диазо- или эпоксигругигу. Использ. в сыроделии. [c.653]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз белков и пептидов. Мол. масса П, свиньи ок. 35 тыс. (фермент выделен в кристаллич. состоянии) молекула состоит из полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков, и одного остатка фосфорной к-ты, образующего фосфоJфиpнyю связь с гидроксильной группой остатка серина в положении 68 (отщепление фосфатной группы ие сказывается на ферментативных св-вах пепсина). Размеры молекулы 5,5-4,5-3,2 нм она состоит из двух частей (доменов), между к-рыми находится область активного центра фермента, включающая два каталитически важных остатка аспарагиновой к-ты (в положениях 32 и 215). [c.465]

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЁНТЫ (протеазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз (протеолиз) пептидных связей. Место расщепления пептидной связи в полипептидной цепи определяется позиционной и субстратной специфичностью фермента и пространств, структурой гидролизуемого субстрата (белка шш пептида). [c.112]

СУБТИЛИЗИНЫ, ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз бежов и пептидов, а также сложных эфиров и ампдов N-защищенных аминокпслот. [c.451]

Пептиды и белки в живых системах расщепляются ферментами класса гидролаз, назьгеаемыми пептидазами. При этом некоторые ферменты являются специфичными, т.е. катализируют разрушение пептидной связи между аминокислотами только того или иного типа. Так, например, существуют [c.59]

В международной системе классификации ферменты в соответствие с их функцией подразделяют на следующие группы о к с и -доредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции и действующие на спиртовые гидроксильные группы, кетогруппы, двойные связи, связи С=М и т. д. тр а н с -ф е р а 3 ы, катализирующие перенос функциональных групп, таких, как С -группы, альдегидные, кетонные, ацильные, глико-зильные группы и т. д. гидролазы, способствующие гидролитическому расщеплению сложных эфиров, гликозидов, пептидов и т. д. л и а 3 ы, способствующие присоединению к двойным связям С=С, С=0 и С= К изомеразы, катализирующие реакции изомеризации л и г а з ы, влияющие на образование новых связей при отщеплении АТФ. [c.300]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

ТРИПСИН, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. м, бычьего Т, 23 800, р1 10,5—10,8, оптим. каталитич. активность при pH 7,8—8,0. Образуется у млекопитающих в поджелудочной железе из предшественника трипсиногена путем отщепления N-ковцевого 6-член-ного пептида. Катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильной группой лизина или аргинина, а также сложные эфиры в амиды. Способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., фосфолипазы) и в связи с этим занимает ключевое положение в системе пищеварит. ферментов. Ингибируется фосфорорг. соед., хлоркетонами, нек-рыми белками. Избирательно расщепляет некролитич. ткани. Использ, для лечения ран, ожогов, тромбозов, [c.594]

ХИМОТРИПСИН, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. масса бычьего X. 25 300, р1 9, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,0, состоит из трех цепей, связанных дисульфидными мостиками. По типу каталитяч. центра относится к группе серин-гистидиновых гидролаз. Образуется в поджелудочной железе позвоночных из предшественника (химотрипсиногена) последоват. отщеплением двух дипептидов в середине цепи. Катализирует гидролиз белков, пептидов, эфиров и амидов аминокислот проявляет специфичность к гидрофобным аминокислотам, участвует в расщеплении белков пищи в тонком кишечнике. Ингибируется ионами тяжелых металлов, борорг. к-тами, диизопропилфторфосфатом и др. Избирательно гидролизует белки пораженных тканей. Использ. для лечения тромбозов, ожогов. [c.654]

Действуют на пептидные связи (пептид — 3.4.4 Пептидил — пептидгидролазы гидролазы) [c.193]

ПЛАЗМИН (фибринолизин) — фермент, катализирующий гидролитич. расщепление фибрина, приводящее к растворению (ф и б р и н о л и з у) кровяного сгустка (тромба) относится к подклассу иептидо-гидролаз систематич. шифр 3.4.4.14 (см. Номенклатура и классификация ферментов). Действие П. направлено гл. обр. на пептидные связи, образованные остатками L-аргинипа и L-лизипа. Помимо фибрина, П. может гидролизовать и другие белки, в частности казеин, -лактоглобулин, желатину, фибриноген, а также пизкомолекуляриые синтетич. пептиды и эфиры L-аргинина и L-лизина. Физиологич. роль П. состоит в предотвращении роста и последующем растворении тромбов, образующихся в сосудах нри их повреждениях, а также при ряде заболеваний (тромбозы). [c.22]

Гидролазы. К этому классу относятся протеолитические ферменты, расщепляющие пептидные связи в белках и пептидах пепсин желудочного сока, трипсин и химотрипсин, получаемые из поджелудочной железы, аминопептидаза кищечника, папаин из сока дынного дерева и др. Специфичность действия этих ферментов зависит от их способности разрывать лищь те пептидные связи, которые находятся в определенном для каждого фермента окружении . Так, некоторые ферменты разрушают только концевые связи в белках (экзопептидазы), другие (эндопептидазы) действуют на пептидные связи, лежащие далеко от концов молекулы. Кроме того, имеет значение наличие вблизи от разрываемых связей полярных групп аминных, сульфгидрильных или оксигрупп. Протеолитические ферменты действуют только на -формы белков и совсем не действуют на Д-формы. [c.59]

Ферменты, катализирующие гидролиз (гидролазы), расщепляют пептидные связи в белках и пептидах. Представители этого класса ферментов пепсин желудочного сока, трипсин, химотрипсин, амино-пептидаза кишечника, гипаза, фосфатаза и т. д. Активность действия таких ферментов зависит от pH среды. Кривая, выражающая зависимость активности ферментов от pH, проходит через максимум. Положение максимума зависит от природы фермента. Многие ферменты проявляют повышенную активность в изоэлектрическом состоянии (см. 78). [c.131]

Смотреть страницы где упоминается термин Пептид-гидролазы: [c.69] [c.60] [c.15] [c.365] [c.339] [c.129] [c.130] [c.130] [c.131] [c.505] [c.508] [c.594] [c.654] [c.142] [c.467] [c.459] [c.505] [c.508] [c.653] [c.59] [c.270] [c.181] [c.459] [c.102]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология