Ингибиторы и активаторы в катализе

Для ферментативного катализа характерны высокая субстратная специфичность (в ряде случаев стереоспецифичность), селективность по отношению к определенным связям субстрата и способность к тонкому регулированию активности под действием эффекторов (активаторов и ингибиторов). [c.185]

Ингибиторы и активаторы в катализе [c.474]

Особое внимание авторы уделили ферментным электродам, сведения о которых появились в литературе лишь в самое последнее время. Большой интерес, проявляемый к этим электродам, объясняется тем, что с их помощью можно проводить тонкий биохимический анализ ферментов, субстратов, ингибиторов и активаторов ферментативного катализа непосредственно в биологических средах и можно также изучать кинетику ферментативных реакций. [c.5]

Кинетика действия ферментов в растворе является одним из наиболее хорошо изученных разделов химической энзимологии. Кинетические закономерности катализа простыми ферментами подчиняются уравнению Михаэлиса—Ментен, предложенному еще в начале века. Кооперативные и аллостерические эффекты в катализе более сложными ферментами (в частности, олигомерными) описываются на основе модели Моно—Уаймена— Шанже, сформулированной в 60-х годах. Хорошо разработана теория влияния на кинетику ферментативных процессов таких факторов, как pH, присутствие ингибиторов и активаторов и т. п. Несколько более сложными закономерностями характеризуется кинетика действия ферментов на высокомолекулярные, в том числе, нерастворимые субстраты (белки, ДНК и РНК, целлюлозу). Однако и в этой области достигнут-очевидный прогресс. [c.97]

Конкурентный ингибитор может связываться только со свободным ферментом и не связывается с фермент-субстратным комплексом (рис. 2 А). При регуляции фермента по неконкурентному механизму эффектор мо-. жет сндзываться как со свободным ферментом, так и с фермеит-субст] атным комплексом (рис. 2 Б). Связывание такого регулятора происходит в специал,ьном учаг стке, который отличается от активного центра. Этот регулятор называется аллостерическим. Неконкурентные активаторы увеличивают, а ингибиторы уменьшают каталитическую активность фермента и, как правило, не влияют на сродство фермента к субстрату. В свою очередь, и субстрат не в состоянии усилить или ослабить величину данного регуляторного влияния. При регуляции, получившей название бесконкурентная , эффектор может связываться только с фермент-субстрат-ным комплексом, что приводит к изменению скорости катализа и Кы для субстрата (рис. 2 В). [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология