Мочевины растворы, определение молекулярного веса

Б. Определение молекулярного веса вещества. Для определения молекулярного веса мочевины или глюкозы растворяют 0,6 г мочевины или 1,8 г глюкозы в 100 м.л воды. Пробирку /, нижнюю часть термометра и мешалку ополаскивают два-три раза приготовленным раствором, затем вливают испытуемый раствор в пустую пробирку и определяют температуру замерзания раствора. Определяют А/ раствора и по уравнению (4) вычисляют молекулярный вес вещества ( аоды = 1>86). Полученные результаты заносят в таблицу по образцу. [c.215]

Определение молекулярного веса мочевины. Сущность метода сводится к определению опытным путем температуры замерзания чистого растворителя и раствора и к расчету молекулярной массы по понижению точки замерзания. [c.111]

Если хроматографировать в водном растворе такие соединения, молекулы которых не имеют форму компактных глобул, то зависимость / av, или Ve, ОТ молекулярной массы носит аномальный характер. Это явление полностью или частично исчезает, когда хроматографию ведут в концентрированных растворах мочевины или солянокислого гуанидина. В этих условиях полипептидные цепи принимают конфигурацию статистического клубка, а следовательно, исчезают вариации Ve, связанные с формой нативной молекулы. Часто 8—9 М мочевина не дает должного эффекта, напротив, 4—6 М раствор солянокислого гуанидина вызывает полную диссоциацию полипептидных цепей. ГПХ на сефарозе 6В в 6 М растворе солянокислого гуанидина является обычным методом определения молекулярного веса белков в диапазоне 80 10 —1,4 10 дальтон [7] (см. табл. 35.1). На основании эмпирического уравнения [c.428]

Гемоглобин лошади, не содержащий цистина, представляет особый интерес, так как методом измерения поверхностного натяжения удалось показать [129], что его молекулярный вес равен 12 000. Гидродинамические методы определения дают молекулярный вес около 68 ООО, который при работе с растворами мочевины снижается примерно вдвое [345]. Если [c.176]

Более точные молекулярные веса белков получены при определениях осмотического давления их растворов. Высокомолекулярные вещества при растворении могут давать довольно высокое осмотическое давление, величину которого можно измерить. Если 1 г белка с молекулярным весом 10 000 растворить в 100 г воды при 25°, то осмотическое давление такого раствора будет равно 25,2 см водяного столба. Однако при этих измерениях чистота белка должна быть очень высокой. Для измерения осмотического давления белков обычно используют растворы мочевины. [c.206]

Гидродинамически в 0,1 Л1 буферном растворе фосфата натрия с pH 6,8 вирусная рибонуклеиновая кислота ведет себя как однородная беспорядочно свернутая цепь [321] с молекулярным весом около 2-10 и радиусом враш,ения (определенным измерением светорассеяния и вязкости) около 400 А. При комнатной температуре происходит медленная перестройка РНК в более компактную структуру (возрастание коэффициента седиментации и понижение вязкости), при повышенных температурах этот процесс идет быстрее. Нагревание РНК также приводит к потере инфекционности, по-видимому, вследствие гидролиза фосфодиэфирных связей [322[. Против этого объяснения был выдвинут ряд возражений [321, 323], однако те физические методы, которые ири этом использовались, конечно, не были настолько чувствительными, чтобы с их помощью можно было обнаружить отделение концевого нуклеотида или другого относительно небольшого остатка. При температуре вплоть до 50° никаких изменений в вязкости инфекционной РНК в 0,1 тИ буферном растворе не происходило, но между 50 и 60° вязкость заметно возрастала. Это увеличение вязкости особенно заметно в 6 растворе мочевины, которая, кроме того, понижает температуру структурного перехода до 40° (и сужает область перехода). Увеличение вязкости сопровождается уменьшением константы седиментации, что указывает на раскручивание клубкообразной структуры и резкое увеличение асимметрии молекул при высоких температурах [324]. [c.610]

Высокомолекулярные соединения, имеющие сложную структуру молекулы (плоскостную сетчатую или пространственную трехмерную), неспособные растворяться в органических растворителях, например феноло-формальдегидные и мочевино-формальдегидные смолы в стадиях В и С, вулканизованный каучук и т. д. Молекулярный вес таких соединений практически невозможно определить. Определение ди)лекулярного веса невозможно [c.38]

Поскольку белки легче растворяются в концентрированных растворах мочевины, чем в воде, 6,66 М раствор мочевины часто используется как растворитель при определении молекулярного веса белков [5]. Оказалось, однако, что молекулярные веса амандина и эксцельсина в растворе мочевины равны 30 300 и 35 700, тогда как в нативных водных растворах они составляют соответственно 206 000 и 214 000 [18]. Правда, молекулярные веса яичного альбумина, сывороточного альбумина, глиадина и некоторых других белков в воде и в растворе мочевины одинаковы [19]. Многие другие белки после денатурации мочевиной и подобными агентами подвергаются агрегации [19]. [c.51]

Мочевппа образует комплексы только с соединениями нормального или весьма слабо разветвленного строения [88]. Эти соединения включают парафиновые углеводороды, органические кислоты, сложные эфиры, кетоны и ненасыщенные углеводороды. В зависимости от типа или физического состояния соединений для образования комплексов требуется определенная минимальная длина цепи. Для образования комплексов с углеводородами (по крайней мере при атмосферном давлении) последние должны содержать не менее шести углеродных атомов в молекуле. Из карбоновых кислот способны образовать комплексы только кислоты среднего и высокого молекулярного веса, начиная с масляной. В то же время даже низший кетон (ацетон) легко образует комплекс с мочевиной. По мере увеличения длины цени связываемого соединения образование комплексов облегчается, а стабильность их возрастает. Так, если количество раствора мочевины недостаточно для реакции со всем цетаном и гептаном, содержащимися в смеси, то мочевина избирательно взаимодействует с цетаном, в результате чего содержание цетана в комплексе выше, чем н-гептана. Это позволяет фракционировать соединения нормального строения при помощи мочевины [84]. [c.63]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

При нейтральном pH в солевом растворе а-казеин образует агрегаты определенной величины. По мере увеличения pH размер агрегатов уменьшается до тех пор, пока при pH 11 не происходит полная дезагрегация. Измерения молекулярного весе а-казеина с номощ ью седиментации и диффузии при pH 11 дали величину 24 800 1000, а при pH 7,3 в 6 М растворе мочевины — 27 600 1000 [60]. Средний молекулярный вес ад , 2-казеина, определенный различными физическими методами, равен приблизительно 27 ООО [47]. По Мзнсону [61], минимальный молекулярный вес ад-казеина равен 31 ООО. [c.43]