Гемоглобин денатурация

Константы скоростей щелочной денатурации (pH 11,9) бычьего гемоглобина при 2 и 28° С равны, соответственно, [c.70]

Белки являются специфическими антигенами антитела, образующиеся при впрыскивании чужеродного белка, дают осадки только с этим белком. Так, например, гемоглобин человека производит в сыворотке кролика антитело, осаждающееся гемоглобином человека, но не осаждающееся гемоглобином быка. Только в случае родственных животных родов антитела не дифференцируются белки сыворотки лошади производят в сыворотке кролика антитело, осаждающееся также белками сыворотки осла. С другой стороны, миоглобин быка обусловливает образование антитела, не осаждающегося гемоглобином того же животного ввиду того что оба вещества содержат гем, разумеется, что специфичность обусловлена не последним, а белковым участком молекулы. Белки теряют антигенные свойства в результате денатурации или частичного гидролиза протеолитическими ферментами. Желатина не обладает антигенными свойствами, потому что ее молекулы сильно расщеплены, а у инсулина, по-видимому, отсутствие антигенных свойств обусловлено слишком малым размером его молекул. [c.448]

Принято считать, что процесс денатурации сопровождается раскручиванием полипептидных цепей, изменением структуры, характерной для природного белка. В коагуляте денатурированного гемоглобина или денатурированного овальбумина раскрученные полипептидные цепи различных молекул данного белка настолько переплетены между собой, что их уже нельзя разделить, чем и объясняется нерастворимость денатурированного белка. Некоторые химические реагенты, к числу которых относятся сильные кислоты, сильные щелочи и спирты, служат сильными денатурирующими средствами. [c.394]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

Ценность различных составных частей крови различна. Больше всего ценится светлый альбумин, т. е. смесь альбумина и глобулина, не содержащая в себе гемоглобина и фибрина. Затем идет черный альбумин, состоящий из той же смеси альбумина и глобулина, но загрязненной значительным количеством гемоглобина. Этот альбумин употребляется в настоящее время для пластических масс. Наименее ценным является фибрин крови. В зависимости от механической вооруженности бойни и от целей, для которых перерабатывается кровь, переработка ее осуществляется различно. Самый простой способ переработки с целью получения из нее кормового продукта основан на коагуляции цельной крови нагреванием до 80—90° при этом происходит денатурация белковых веществ, делающая их более доступными к перевариванию ферментами, а следовательно повышающая усвояемость белковых веществ, их ценность как пищевых продуктов. [c.194]

Этот метод был использован также для исследования нативного и денатурированного додецилсульфатом натрия гемоглобина [117], а также для изучения реакционной способности сульфгидрила в сывороточном альбумине до и после денатурации солянокислым гуанидином [135] и после окисления сульфгидрильных групп ферри-цианидом [134]. Если оказывается, что прямое титрование денатурированных белков дает заниженные результаты, то к альбумину сначала добавляют избыток титрующего вещества. По окончании периода денатурации измеряют ток после добавления ряда последовательных порций реагента. Прямую линию зависимости тока от общего количества добавленного реагента продолжают до линии, соответствующей нулевому току, точку пересечения с которой принимают за конечную точку титрования. [c.393]

Фиг. 43. Денатурация различных гемоглобинов 0,25 н. раствором едкого натра [193].

Многие белки значительно легче гидролизуются протеолитическими ферментами в том случае, когда они находятся в денатурированном, а не в природном состоянии. Так, природный гемоглобин быка не переваривается трипсином, но гладко гидролизуется после денатурации. С другой стороны, эдестин конопли одинаково легко переваривается трипсином как в природном, так и в денатурированном состоянии. [c.440]

Многочисленные наблюдения показывают, что денатурация обратима. Многие белки, такие, как гемоглобин, сывороточный альбумин, трипсин и химотрипсин, денатурированные и затем сохраняемые в растворе при низкой температуре, вновь приобретают (иногда после удаления денатурирующего агента) все свойства исходного белка, а именно растворимость, спектр, склонность к кристаллизации, маскирование некоторых групп 8Н и 8—8 и ферментативную активность. В некоторых случаях можно было даже изучить равновесие между природным и денатурированным белком. Однако в других случаях после денатурации происходит более глубокое превращение молекулы, причем возвращение к исходному состоянию становится невозможным (так, например, денатурация яичного белка необратима). [c.440]

Вторичная и третичная структуры белка легко нарушаются при самых различных воздействиях нагревании, действии растворителей, даже энергичном встряхивании. При нарушениях такого рода исчезают свойства природного белка — происходит его денатурация. Иногда такие превращения обратимы. Так, например, гемоглобин при действии мочевины диссоциирует на 4 составляющие его субъединицы. После удаления мочевины снова образуется частица гемоглобина, обладающая свойствами природного белка. [c.390]

Солеобразные связи обычно образуются в среде с малой диэлектрической проницаемостью, например в органических растворителях или внутри гидрофобного ядра молекулы глобулярного белка. Образование их в водной среде менее вероятно. Поскольку образование солеобразных связей увеличивает и без того большую диэлектрическую проницаемость водных растворов, мочевина должна ослаблять такие связи. Между некоторыми типами водородных связей и некоторыми солеобразными связями нет резкой границы. Примерами образования солеобразных связей могут служить связи молекул белка с ионами щелочных металлов. По-видимому, солеобразные связи не влияют заметно на вторичную и третичную структуру, поскольку добавление солей, уменьшающих электростатическое взаимодействие, не очень эффективно в отношении денатурации. Однако частичное разрушение четвертичной структуры гемоглобина при высоких концентрациях соли свидетельствует о том, что эти связи все же влияют на стабильность молекулы. [c.275]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Принято считать, что процесс денатурации сопровождается раскручиванием полипептидных цепей, изменением структуры, характерной для I природного белка. В коагуляте денатурированного гемоглобина или [c.682]

Полученные этим приемом ацетилированные производные гемоглобина и трипсина сохраняли неизменной свою биологическую активность. Сывороточный альбумин также не претерпевал денатурации, что было доказано определением числа экранированных 5Н-групп. [c.69]

При денатурации некоторых белков происходит не только изменение формы молекулы, но и диссоциация ее на более мелкие единицы. Изучение седиментационных характеристик и диффузии белков показало, что многие из них диссоциируют в 6— 8 М растворах мочевины и при образовании мономолекулярных пленок. Так, миоген и гемоглобин распадаются на две субъединицы, а глобулины семян и эдестин — на шесть. Этими же методами было показано, что многие белки при нагревании подвергаются агрегации (например, яичный альбумин и р-лактоглобулин). Таким образом, при денатурации могут осуществляться различные процессы (изменение формы, диссоциация и агрегация молекул). При этом характер денатурационных изменений будет зависеть не только от природы белка, но и от способа воздействия на него. Так, если яичный альбумин при обработке [c.190]

Применение ионообменной хроматографии оказалось успешным для таких важных сравнительно низкомолекулярных белков, как лизоцим [123], )ибонуклеаза [60], цитохром С [83, 96], химотрипсиноген [61], инсулин 14] и папаин [73]. В каждом случае разделение производили на смоле R -50 в карбоксильной форме. Разделение смеси белков яичного белка на три компонента было произведено с помощью фронтального анализа на смоле дауэкс-50 [115, 116]. Одновременный электрофоретический анализ исходной альбуминовой фракции подтвердил присутствие трех основных компонентов. Бордман и Партридж [11—13] распространили ионообменную методику на разделение таких больших молекул, как СО-гемоглобин быка и СО-гемоглобин плода овцы. Денатурация была доведена до минимума тем, что работу проводили вблизи 0°. [c.331]

Скорость денатурации одних и тех же белков, выделенных из крови различных видов животных, может резко различаться. Это было показано на примере денатурации гемоглобинов разных видов животных едким натром. Так, например, гемоглобин человека денатурируется на 50% 0,05 н. раствором едкого натра в течение 20—30 сек., между тем денатурация на 50% гемоглобина быка происходит лишь в течение нескольких часов [180]. Интересно отметить, что скорость денатурации обоих гемоглобинов при нагревании или при действии соляной кислоты одинакова [181]. Эти данные могут быть объяснены тем, что разные денатурирующие агенты действуют на различные группировки белков, образуя отличающиеся друг от друга конечные продукты [182]. [c.155]

Все указанные факты, как уже упоминалось выше, подтверждают предположение о том, что железо гема соединено с имидазольной группой гистидина. Известно, однако, что спектры поглощения гемоглобина и оксигемоглобина, легко смещающиеся при воздействии разведенных кислот, устойчивы к действию концентрированных растворов щелочей [144]. Эти последние данные свидетельствуют, скорее, в пользу того, что железо гема соединено с кислотной группой, например с карбоксильной [126] или сульфгидрильной, Сульфгидрильные группы не обнаруживаются в нативном глобине при нейтральной реакции раствора они появляются, однако, при подщелачивании растворов глобина [145] или при денатурации его [146]. [c.245]

В то время как АН для реакции денатурации яичного альбумина при 25° С при pH = 5,0 — 7,7 составляет 130 ккал, в кислом растворе с рН=1—1,7 это значение не превышает ЗЪ ккал. При этом энтропия активации также соответственно меньше, и свободная энергия активации равна попрежнему около 24 ккал. Аналогичное положение было отмечено также для денатурации гемоглобина. [c.425]

Белки различаются по своей устойчивости к денатурации. Открыв ампулы с кровью, которые хранились в стерильных условиях при комнатной температуре в течение 45 лет, Кейлин и Ванг нашли, что гемоглобин изменился незначительно, а многие ферменты остались вполне активными [183]. С другой стороны, повседневный опыт ферментолога говорит о том, что многие очищенные ферменты даже на холоду устойчивы в растворенном состоянии всего лишь в течение нескольких дней или часов. Для изучения полной активности, которую способен проявить данный фермент, иногда необходимо разбавлять нестабильный фермент раствором инертного белка, например альбумина плазмы [96, 184]. [c.40]

В дополнение к основному гемоглобину HbAj в крови взрослого человека доказано существование мигрирующего с меньшей скоростью при электрофорезе гемоглобина НЪЛ также состоящего из 4 субъединиц двух а-цепей и двух б-цепей. На долю НЬА, приходится около 2,5% от всего гемоглобина. Известен, кроме того, фетальный гемоглобин (гемоглобин новорожденных), обозначаемый HbF и состоящий из двух а-цепей и двух Y-цепей. Фетальный гемоглобин отличается от HbAj не только составом аминокислот, но и физико-химическими свойствами спектральным показателем, электрофоретической подвижностью, устойчивостью к щелочной денатурации и др. Кровь новорожденного содержит до 80% HbF, но к концу 1-го года жизни он почти целиком заменяется на НЬА (все же в крови взрослого человека открывается до 1,5% HbF от общего количества гемоглобина). Последовательность аминокислот в у- и б-цепях гемоглобинов окончательно не расшифрована. [c.81]

Температура тела в природе (°С) Выбираемая температура Температура потери 1)ефлекторной возбудимости организма Температура потери подвпжности сперматозоидов Температура пвтери способности к развитию яйцеклетки Температура полной инактивации АТФ-азной активности мышечных гомогенатов Температура 50%-ной денатурации гемоглобина Температура 50%-ного сокращения коллагена сухожилий Температура 50%-ной денатурации тропоколлагена кожи Температура начала коагуляции сывороточного альбумина [c.121]

Кроме того, вследствие мутаций в каждой из цепей гемоглобина возможна замена по крайней мере одной аминокислоты. В настоящее время известно около 100 таких мутантов [94, 170]. Изменения в составе гемоглобина можно произвести и искусственно (см. работу 18]) различными способами 1) путем образования гибридов с использованием а- и -цепей из гемоглобйнов различных видов 2) в результате протеолитического переваривания С-концевых остатков под действием карбоксипептидазы и 3) химическим модифицированием, например, сульфгидрильных групп цистеиновых остатков. Можно, разумеется, изменять валентность железа, а также природу шестого лиганда в координационной сфере железа, и даже удается получить гемоглобины, в которых состояние железа в каждой из цепей различно, например, путем смешивания растворов N- и 02. Из многих гемоглобйнов и миоглобинов удается удалить без денатурации белка железопорфириновый комплекс, а затем реконструировать полный белок из белка и порфиринового комплекса, взятых из различных источников, или вместо железопорфиринового комплекса взять при этом порфириновый комплекс другого металла (разд. 7.1 и 7.4). Исследование мутантных форм и химически модифицированных гемоглобйнов существенно расширило наши знания о природе реакций гемоглобина, и в последующих разделах мы часто будем использовать результаты, полученные с помощью мутантных и модифицированных белков. [c.148]

НИ имидазол дистального гистидина Е7, ни какие-либо другие остатки белка не могут выступать в качестве второго аксиального лиганда в нормальных гемоглобинах и миоглобинах, иначе как после денатурации. Примерами обратимой денатурации белка, сопровождаемой координацией каких-то азотистых оснований (судя по изменениям спектров поглощения), являются высушивание HbFe в вакууме [161] и нагревание или добавление спирта к раствору НЬ Aplysia [42]. Координация дистального гистидина Fe(III) происходит в аномальных а-цепях НЬ М Iwate [94]. Однако во всех изученных к настоящему времени аномальных гемоглобинах и миоглобинах белок предоставляет в координационную сферу железа один и только один аксиальный лиганд, т. е. белок обеспечивает образование пентакоординационной структуры комплекса Fe(II), причем гистидин является предпочтительным, хотя, может быть, и не единственно возможным аксиальным лигандом. [c.159]

Другой метод исследования заключается в использовании оптически неактивных катионных красителей, при связывании которых со спиралью поли-Ь-глутаминовой кислоты появляется сильный эффект Коттона. При этом кривая дисперсии пересекает линию нулевого вращения вблизи полосы поглощения красителя (фиг. I). Для поли-О-глутаминовой кислоты также можно получить подобный, но противоположный по знаку, эффект Коттона, который исчезает при переходе от спирали к хаотической конформации, несмотря на то что краситель остается связанным с макромолекулой. Белки, в состав которых входят гемогруппы, содержащие железо (миоглобин, гемоглобин, ката-лаза, пероксидаза), обладают своим собственным красителем , и в их спектрах наблюдается эффект Коттона в видимой области, т. е. в области поглощения гема. При денатурации этот эффект исчезает, но поглощение в видимой области при этом сохраняется. При добавлении оптически неактивного восстановленного никотинадениндинуклеотида к алкогольдегидрогеназе из печени (ферменту, содержащему цинк) наблюдается эффект Коттона в области поглощения нуклеотида. Однако в этом случае эффект Коттона обусловлен, по-видимому, асимметрией связывающей поверхности фермента, а не асимметрией спирали. Аналогичным примером могут служить комплексы оптически активных аминокислот (не поглощающих видимого света) с медью. В полосе поглощения медных комплексов, уже находящейся в видимой области, наблюдается эффект Коттона, индуцируемый аминокислотами. [c.294]

Резонансная стабилизация активированных комплексов требует планарного электронного пути и, следовательно, должна быть чувствительна к стерическим факторам, действующим на субстрат, а также к степени упорядоченности белковой части пути (которая должна быть расстроена при денатурации). Рассматривая эту проблему с точки зрения поведения белка, Кердью и автор настоящей статьи [67] нашли, что ширина запрещенной полупроводниковой зоны у гемоглобина гораздо больше, чем у макроциклических ароматических веществ. Так, мезомерные пути в белках, вероятно, ограничены непосредственным соседством активного центра, и в этом отношении белки, по-видимому, отличаются от окисных катализаторов полупроводникового типа [68]. Влияние гидратации еще должно быть изучено, но кажется вероятным, что она воздействует главным образом на поверхность молекулы белка. [c.323]

Спрашивается 1) можно ли с уверенностью пользоваться критерием оптической активности, чтобы судить о наличии спиральной конфигурации внутри макромолекулы и 2) можно ли прокалибровать изменение оптической активности при денатурации на ряде модельных веществ и пользоваться им для количественного измерения степени спиральности в бедках На оба вопроса мы не можем сейчас дать утвердительный ответ без ряда оговорок. Несомненно, что а-спиральная структура Полинга—Кори может быть безупречно доказана только рентгеноструктурньш анализом. В этом смысле мы уверены в ее наличии у ряда синтетических полипептидов (в пленках) и у двух хорошо изученных глобулярных белков — миоглобина п гемоглобина. Мы можем заключить отсюда, что эта структура типична для белков вообще, однако сегодня эта гипотеза еще не доказана. Что мы можем утверждать с уверенностью, — это наличие в макромолекулах полипептидов и глобулярных беЛков упорядоченной структуры, со.здающей большой вклад в оптическую активность. Без большого положительного инкремента, создаваемого структурой белка, нево.зможно объяснить явления оптической активности белков. [c.69]

Группа гема в гемоглобине и миоглобине содержит атом железа, к которому могут присоединяться различные молекулы — кислород, окись углерода и т. д. (стр. 150). В результате такого присоединения изменяется электронное состояние атома железа. Но оказывается, что одновременно происходит изменение конформа-ционных свойств белка, его устойчивости к денатурации и т. д. Эти интересные факты можно объяснить, предположив, что присоединение той или иной малой молекулы к гему вызывает смещение электронов в соседствующих с гамом аминокислотных остатках. Такое смещение не имеет ничего общего с электронной праводимостью. Это химическое явление, и оно может резко сказаться на конформационных свойствах, так как условия внутреннего вращения вокруг единичных связей меняются при изменении плотности электронных облаков на соседних атомах. [c.327]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Время денатурации этого гемоглобина равно 60 мин. [186]. Кристаллы гемоглобина взрослого человека [187] и гемоглобина новорожденного ребенка имеют различную форму (фиг. 44 и 45) [186]. Концевые аминогруппы гемог.яобина зародыша человека образованы валином, причем число их равно 2,6 на каждые 4 атома железа [184]. Отношение 2,6 4 указывает на то, что упомянутый гемоглобин не является однородным соединением. [c.252]

Всем белкам в водных растворах свойственно левовращение при длине волны В-линии натрия. За исключением белков группы коллагена [59], большинство из них имеет удельное вращение [а ]э в пределах от —20 до —70°, которое при полной денатурации понижается до (—80) — (—120) . Этот факт подтверждает существование в нативных белках каких-то общих для всех белков элементов структуры и позволяет считать, что в процессе денатурации происходит разрушение этих упорядоченных конформаций. После открытия а-спиральной конформации в синтетических Ь-полипептидах предположили, что та же спираль является одним из основных элементов структуры белков. И действительно, теперь это доказано методами рентгенографии для белков миоглобина и гемоглобина [47, 48, 50]. Однако совсем недавно Луззати и др. [61 ] высказали утверждение, что в разбавленных растворах молекулы поли-у-бензил-Ь-глутамата находятся в виде спирали Зю, а не а-спирали. Для этих исследований использовали метод рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами и другие физические методы. Это породило дискуссии относительно точности спиральных моделей, предложенных для синтетических полипептидов, поскольку Доти, Блоут и сотр. ранее представили убедительное доказательство существования а-спирали. В этой главе автор будет продолжать изложение, предполагая существование а-спирали. ДОВ как синтетических полипептидов, так и белков имеет много общего. И денатурированные белки, и полипептиды в конформации статистического клубка имеют простую дисперсию Друде, тогда как белки, принадлежащие к группе фибриллярных мышечных белков, по-видимому, являются копией спиральных полипептидов. Денатурация и переход спираль — клубок (раздел Г-6) вызывают заметное увеличение лёвовращения. С другой стороны, глобулярные белки, в структуру которых, как полагают, входят спиральные сегменты, также характери- [c.107]

Белки выполняют в организме важнейшие функции. Часть белков имеет длинные прямые цепи. Они получили название фиб-рилярных и выполняют строительную (опорную) функцию. Это белки волос, хрящей, кожи, сухожилий и т. д. Однако несравненно более интересна роль глобулярных белков, имеющих шарообразную структуру из-за свертывания спирали в клубок. Глобулярные белки отличаются растворимостью в воде и склонностью к денатурации. Они являются химической основой жизни, так как выполняют роль либо переносчиков кислорода (гемоглобин) либо биокатализаторов—ферментов. [c.174]

Другим примером связывания внешних поглощающих групп с биологической макромолекулой могут служить недавние исследования эффекта Коттона в полосе Соре гемоглобина и миоглобина [87, 88]. Эти два вещества являются комплексами белков с гемами, каждый из которых имеет характерную для порфиринов полосу поглощения около 410 ммк. В нативных молекулах в области этой полосы поглощения наблюдается типичный эффект Коттона (рис. 23), который исчезает при денатурации белка. Сходный эффект Коттона был обнаружен у комплексов гемина с синтетическим полипептидом, а именно с П0ЛИ-1--ЛИЗИН0М [89]. Этот эффект Коттона, так же как эффект Коттона у системы синтетический краситель — полипептид, зависит от конформации. [c.287]

Гемоглобинопатии. Структурные аномалии гемоглобина, приводящие к клиническим признакам болезни, называют гемоглобинопатиями. При этом изменяется одно из трех свойств гемоглобина растворимость сродство к кислороду устойчивость к денатурации. Изменение растворимости наблюдается при серповидноклеточной анемии эритроциты содержат НЬ8, у которого в Р-цепи в 6-м положении вместо глутаминовой кислоты находится валин. Такое замещение полярного радикала на неполярный приводит к резкому снижению растворимости дезоксигемоглобина 8. В результате образуется волокнистый осадок, который деформирует эритроцит, придавая ему форму серпа (полумесяца). Такие эритроциты быстро разрушаются, возникает гемолитическая анемия. Последняя бывает только у гомозигот, у гетерозигот течение бессимптомное. Эта мутация имела приспособительное значение в регионах распространения малярии. Люди оказались более устойчивыми к заболеванию, так как в быстро разрушающихся эритроцитах нет условий для развития малярийного плазмодия. Мутации, приводящие к замене аминокислот вблизи гема, вызывают нарушение связывания кислорода. [c.434]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология