Расщепление валина и изолейцина

Пути расщепления валина и изолейцина сходны с таковым лейцина. Все три аминокислоты сначала трансаминируются в соответствующие а-оксокислоты, которые затем подвергаются окислительному декарбоксилированию с образованием СоА-прои-зводного. Последующие реакции сходны с реакциями окисления жирных кислот. Изолейцин дает ацетил-СоА и пропионил-СоА, тогда как валин образует метилмалонил-СоА. Существует врожденный дефект метаболизма, при котором нарушается окисление валина, изолейцина и лейцина. При болезни кленового сиропа блокируется окислительное декарбоксилирование этих трех аминокислот. В результате количество лейцина, изолейцина и валина в крови и мо- [c.174]

Реакции метилмалонил-СоА-пути могут протекать и в обратном направлении, как, например, при расщеплении валина, изолейцина и жирных кислот с длинной цепью и нечетным числом углеродных ато-мов. Из жирных кислот и изолейцина образуется пропионил-СоА, который карбоксилируется с образованием метилмалонил-СоА. Для превращения последнего в сукцинил-СоА при участии метилмалонил-СоА-мутазы необходим витамин В12 (кофермент B j) это относится и к корневым клубенькам бобовых, и к клеткам Rhizobium, и к животным клеткам, [c.283]

Расщепление валина и изолейцина [c.206]

Функция печени в углеводном обмене чрезвычайно велика и многогранна. Она способна синтезировать гликоген из глюкозы и неуглеводного материала. Таким материалом может слулсить молочная кислота, глицерин, продукты расщепления- гликокола, аланина, тирозина, фенилаланина, серина, треонина, цистеина, валина, изолейцина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и пролина. Это так называемые глюкогенные кислоты. Печень может окислять пировиноградную кислоту с образованием АТФ, которая и используется печенью для превращения молочной кислоты в гликоген. [c.84]

Из приведенного выше обсуждения очевидно, что аминокислотная последовательность пептида может быть определена по его масс-спектру, если можно идентифицировать пики, обусловленные расщеплением пептидной связи. Идентификация пиков аминокислотного типа фрагментации может быть облегчена подходящим выбором защитных групп. Ацилирование М-концевой аминогруппы пептида эквимолекулярной смесью уксусной и три-дейтероуксусной кислот (или смесью СОз-и СНз-декановых кислот) [25] приводит к появлению пар пиков равной интенсивности, отличающихся на 3 м. ед., которые соответствуют ионам аминокислотного типа фрагментации. Можно использовать другие смешанные реагенты, содержащие ацильные группы, например такие, как эквимолекулярная смесь гепта- и октадекано-вых кислот [18], которые для всех ацилсодержащих ионов дают пары пиков, отличающихся на 14 м. ед,, тем самым облегчая интерпретацию масс-спектров. В некоторых природных олигопептидах дублеты с разницей в 14 м. ед, могут быть вызваны присутствием различных аминокислотных гомологов, например валин или изолейцин в грамицидинах А, В и С [32]. Однако лучше использовать смешанные, содержащие СНз- и СОз-ациль-ные цепи. [c.198]

Наиболее распространенным методом гидролиза является кислотный. Для полного расщепления белков используется обычно 20,5%-пая (6 н.) соляная кислота, взятая в 10—50-кратном избытке по отношению к количеству белка, и реакция ведется при 107—110° в течение 20—72 часов в запаянных ампулах или при кипячении с обратным холодильником (при больших количествах белка). Длительный гидролиз (72 часа) требуется для расщепления связи между валином и изолейцином, которая чрезвычайно устойчива к кислоте. [c.38]

При смешивании с -а-фенилаланином в водном растворе некоторые рацемические аминокислоты дают смешанные кристаллы, в которые входит й-форма аминокислот. Это явление использовано для получения оптически чистых О-валина, 1)-лейцина, О-изолейцина [25]. Описано расщепление пирроло [3,2-/] индолизинов (40) в виде гидрохлоридов [c.49]

Кетоацидурия, обусловленная дефектом метаболизма аминокислот с разветвленной боковой цепью (болезнь кленового сиропа ) [196]. Известно рецессивное нарушение, которое затрагивает не менее трех функционально родственных ферментов,- болезнь кленового сиропа . Она вызвана дефектом расщепления аминокислот с разветвленной боковой цепью лейцина, изолейцина и валина (рис. 4.14). Генетический блок показан на рис. 4.15. При наиболее частой классической форме болезни в течение первой недели после рождения наблю- [c.39]

Помимо бензоилирования и формилирования аминогруппы при расщеплении рацемических аминокислот, использовали также и ацетилирование. Ряд аминокислот (фенилаланин, валин, изолейцин, лейцин, норлейцин, метионин) Ингерсолл с сотрудниками расщепили через N-ацетильные производные. Характерной особенностью этих работ является то, что для образования диастереомерных солей применяли не алкалоиды, а асимметрические оптически активные основания (—)-фенхиламин и (—)-а-фенил-этиламин. Описано также расщепление л-нитрофенилаланина через его N-ацетильное производное при помощи бруцина. [c.398]

В начале нашего столетия Эрлих описал биохимическое расщепление серии аминокислот. Оказалось, что дрожжи в процессе брожения перерабатывают преилпществснно ь-ф< р-мы аминокислот, а их оптические антиподы накапливаются. Таким путем могут быть выделены с выходом 60—/0% оптически чистые D-изомеры аланина, лейцина, валина, изолейцина, изо-валина, серина, фенилаланина, глутаминовой кислоты, гистидина. Однако подобным биохимическим методом удается расщепить не все аминокислоты. Фенилглицин получается лишь с небольшим вращением, а рацематы аспарагиновой кислоты, пролина и тирозина совсем не расщепляются действием бродящих дрожжей. [c.574]

Рис 10 А экспорт белка через мембрану путем котрансляционной секреции (1 —рибосомы 2 — мембрана 3 — пора в мембране 4 — сигнальная последо вательность 5 — сигнальный пептид 6 — рецептор сигнального пептида 7 — сайт действия сигнальной эндопептидазы 8 — рецептор рибосомы) Б — строение сигнального пептида белка lam В Es hen hia oh (А — гидрофильный сегмент Б — гидрофобный сегмент р сайт расщепления последовательность а лнокислот 1—метионин 2 — изолейцин 3 — треонин 4 — лейцин 5 — аргинин 6 — лизин 7 — аланин 8 — валин 9 — глицин 10 — серии И — глутамин 12 — пролин) С — секреция белка через мембрану (М) по типу петли (1 —NH2 конец 2 — гидрофобный участок СП — сигнальная пептидаза) [c.58]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Исследуя реакцию взаимодействия метилизотиоцианата с белками, авторы показали, что при большом избытке реагента (60 мкл) образуется продукт, затрудняюпщй газохроматографическое определение. При анализе бычьего инсулина после первого цикла его расщепления по методу Эдмана на хроматограмме были идентифицированы пики производных глицина и фенилаланина, после второго цикла — пики производных второй пары аминокислот изолейцина и валина. Пик производного глицина может быть экранирован пиком производного валина. [c.34]

Смит и др. [152] исследовали три обычных подтипа гаптоглобина с целью определения N-концевых групп. Во всех случаях были идентифицированы валин и изолейцин, что указывает на присутствие в молекуле гаптоглобина двух полипептидных цепей. После восстановительного расщепления гаптоглобина с помощью меркаптоэтапола в мочевине [150, 151] было установлено, что одна из полипептидных цепей, изолейцил- или -цепь, идентична во всех подтипах гаптоглобина, а валил- или а-цепи различны по свойствам при электрофорезе на различных системах крахмального геля. Аминокислотный анализ и исследование пептидов, полученных в результате обработки гаптоглобина химотрипсином [151], показали, что наблюдаемые различия частично могут быть обусловлены замещением аминокислот. [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология