Взаимодействие аминокислот с парами оснований

Взаимодействия аминокислот с парами оснований [c.51]

Рис 2.12 Взаимодействие одной из аминокислот с парой оснований Изображено контактирование глутамина с основанием А со стороны большого желобка. Между боковой цепью аминокислоты и экспонированными атомами основания образуются две водородные связи. [c.54]

На рис. 2.12 изображено более детально взаимодействие одной из аминокислот с парой оснований, отмеченное схематически на рис. 2.11. Gin образует две связи с атомами аденина (А), экспонированными в большой желобок. [c.55]

Поверхность репрессора, которая контактирует с полимеразой и осуществляет позитивную регуляцию, изображена на рис. 2.17. Конфигурация аминокислот на этом участке поверхности оптимальна для взаимодействия с полимеразой, и если их заменить, то репрессор сохранит способность связываться с Or 2, но уже не будет стимулировать транскрипцию с Pr j. Можно думать, что если бы Or 2 располагался на одну пару оснований ближе к Pr, подобно тому, как он расположен относительно Pr, то репрессор, связанный с Or 2, блокировал бы связывание полимеразы с Prm, а не способствовал ему. [c.58]

Описываемый метод основан на специфических взаимодействиях, характерных для некоторых биологических и биохимических процессов. Эти взаимодействия происходят между парами веществ, реагирующими в растворе с высокой избирательностью. Так, например, антитело и антиген специфически связываются друг с другом, фермент реагирует только со своим субстратом или с ингибитором, транспортная рибонуклеиновая кислота выбирает только ту аминокислоту, которую она может перенести внутрь рибосомы, эффектор реагирует с ферментом, действие которого он регулирует, а гормон реагирует с со- [c.26]

При взаимодействии некоторых аминокислот с незамещенной аминогруппой с а-кетокислотами в присутствии энзимов обратимо образуются новые кето- и аминокислоты [153, 154]. Эта реакция переаминирования, изученная Браунштейном и Крицман [159, 155], играет существенную роль в азотном обмене организмов. Было предположено [156], что процесс протекает по схеме (16,1), существенной особенностью которой является диссоциация атома водорода, присоединенного к а-углеродному атому аминокислотной части шиффова основания (а), образующегося в качестве промежуточного продукта. В дальнейшем происходит перемещение электронной пары и протон из раствора присоединяется к другому атому углерода. Водород в связи С—Н образующейся аминокислоты должен быть, таким образом, тяжелым, если реакция проводится в среде тяжелой воды [c.617]

Значения коэффициентов парных взаимодействий в случае взаимодействия НО с L-Asn, L-Gln, L-Asp и L-Glu сильно различаются для Ura они велики и положительны, для yt, Thy и Ade - велики и отрицательны. Высокие положительные значения для взаимодействия аминокислот с урацилом можно объяснить вкладом эндотермического эффекта диссоциации карбоксилатных групп АК. Несмотря на то, что данный эффект, несомненно, присутствует и при взаимодействии других НО с указанными АК, коэффициенты парных взаимодействий для них отрицательны. Для систем yt + L-Asp, ТЪу + L-Asp, Ade + L-Asp и Ade + L-Glu обнаружена ассоциация (табл. 4.21), это свидетельствует в данном случае о преобладании специфических взаимодействий. Ассоциация в указанных парах, возможно, реализуется за счет кислотно-основного взаимодействия между цвиттерионными кар-боксилатными группами аминокислот и атомами N(3) и N(4) цитозина, N(1) и N(3) аденина, а в случае тимина - между цвиттерионными аминогруппами аминокислот и атомами 0(2) и 0(4) тимина. Согласно расчетным [103] и экспериментальным [104] данным, перечисленные атомы (см. рис. 4.19) являются активными центрами нуклеиновых оснований. [c.240]

Рис. 9-8. Узнавание ДНК-связывающими белками определенных пар оснований в составе молекулы ДНК. А. Двойная спираль ДНК (В-форма) цветом выделены большая и малая бороздки Края каждой пары оснований выступают в эти бороздки, что дает возможность ДНК-связывающим белкам опознавать различные последовательности нуклеотидов, образуя с ними водородные связи. Предполагаемое взаимодействие аминокислоты и А-Т-пары схематически изображено на Б (вид вдоль оси спирали). Расположение водородных связей донорных и акцепторных групп в этой бороздке различно для каждого из четырех возможных сочетаний нуклеотидных пар. Необходимо отметить, что В-форма спирали ДНК правозакручена (см. рис. 3-4). Сайт-специфические ДНК-связывающие белки могут узнавать последовательности длиной от 4 до 50

Рис 2 НА Взаимодействия аминокислот с парами оснований Чтобы понять как располагаются определенные аминокислотные остатки в этих узнающих спиральных участках и как они пронумерованы, сравните приведенную схему с рис 2 3 и 2 11Б В обоих белках боковые остатки (группы, обозначенные R) аминокислот 1 2 5 и 6 направлены в сторону ДНК а остатки 4 и 7 в сторону белковой глобулы И в репрессоре и в Сго белке консервативные амино кислоты в узнающих спиральных участках (Gin и Ser в положениях 1 и 2) контактируют с консервативными парами оснований операюра (положения 2 и 4) С основаниями в положении 3 оператора репрессор не контактирует а Сго предпочитает ТА пару паре G В положении 5 репрессор предпочитает ТА пару паре G а Сго наоборот В положении 8 рука репрессора, которая здесь не показана предпочитает G пару ТА-паре Эти представления не исчерпывают всех возможных ситуаций Например аминокислота лежащая за концом спирального участка 3 может контактировать с парой оснований в положении 6 оператора В обоих случаях изображена только половина операторного участка Вторые половины соответствуют консенсус последова тельности приведенной в табл 2 2 [c.51]

Идея его состояла в том, чтобы заменить аминокислотные остатки, расположенные на наружной стороне узнающей спирали репрессора 434, остатками, которые занимают аналогичные положения в другом репрессоре - фага Р22, инфицирующего Salmonella. При этом аминокислотные остатки на внутренней стороне спирали оставались прежними. Что считают наружной, а что внутренней сторонами узнающей спирали, разъяснено в гл. 2. Мы надеялись, что гибридная цепочка аминокислот образует а-спиральный участок, который займет нормальное положение относительно остальной части молекулы репрессора 434 и будет взаимодействовать с оператором фага Р22, но не фага 434. Обычные репрессоры фагов Р22 и 434 не обладают никаким сродством к чужим операторам ни in vitro, ни in vivo. Операторный участок Р22 имеет длину 22 пары оснований последовательность участка Or 1 фага Р22 представлена вместе с последовательностью оператора 434 на рис. 4.25. [c.120]

Изучение факторов транскрипции эукариот еще только начинается. Тем не менее уже определены некоторые структурные домены, создающие пространственный каркас, который обеспечивает специфические взаимодействия аминокислот с парами оснований. В каждом белке имеются два домена, один из которых отвечает за связывание ДНК, а второй-за регуляцию транскрипции. Домены не являются взаимозависимыми можно соединить домен связывания ДНК и регуляторный домен из разных белков и образовать факторы транскрипции со свойствами, характерными для каждого домена. Более того, если связывающаяся с белком последовательность располагается вблизи ТАТА-блока, то такие химерные белки могут присоединяться к ДНК и регулировать транскрипцию у целого ряда эукариот (например, дрожжей. Drosophila, лягушек и млекопитающих). [c.125]

Накопление, передача и экспрессия (выражение в фенотипе) генетической информации составляют основную тему части IV. В начале описьгоаются эксперименты, показывающие, что ДНК является генетическим материалом, а также история открытия двойной спирали ДНК. Затем следует описание ферментативного механизма репликации ДНК. Далее мы перейдем к экспрессии генетической информации, заключенной в ДНК, начав с описания данных о роли информационной РНК как промежуточного переносчика информации. Затем рассматривается процесс транскрипции, т. е. синтез РНК в соответствии с инструкциями, заключенными в матричной ДНК. Из этого логически вытекает описание генетического кода, т.е. взаимосвязи между последовательностью оснований в ДНК (или в транскрибируемой с нее информационной РНК) и последовательностью аминокислот в соответствующем белке. Генетический код, общий для всех живых организмов, прекрасен своей простотой. Три основания составляют кодон-единицу кода, соответствующую одной аминокислоте. Кодоны в информационной РНК последовательно считываются молекулами транспортных РНК, которые выполняют роль адапторов в син-тезе белка. Далее мы переходим к механизму белкового синтеза, а именно к процессу трансляции, в ходе которого четырехбуквенный алфавит нуклеиновых кислот, в котором каждая буква представлена соответствующей парой оснований, переводится в 20-буквенный алфавит белков. Трансляция происходит на рибосомах и обеспечивается координированным взаимодействием более чем сотни различных высокомолекулярных соединений. В следующей главе описывается регуляция экспрессии генов у бактерий, причем основное внимание уделяется оперо-нам лактозы и триптофана у Е. соН, как наиболее изученным в настоящее время. Далее обсуждаются результаты последних исследований экспрессии генов у более высокоорганизованных организмов (т.е. у эукариот), отличающихся от бактерий (прокариот) более высоким содержанием ДНК и наличием оформленного ядра, что обеспечивает диф-ференцировку клеток. Затем рассматри- [c.15]

Некоторые из таких механизмов изображены на фиг. 72 (для иллюстрации взят конкретный пример — реакции с участием серина). Предполагается, что рацемизация, трансаминирование и дегидратация серина включают ионизацию протона, связанного с а-углеродом аминокислотной части колт-плекса шиффова основания (фиг. 72, II), что дает комплекс продукта перегруппировки (III). Присоединение протона по тому н<е положению этого оптически неактивного промежуточного продукта с последующим гидролизом приводит к реакции рацемизации (фиг. 72, путь 1). Присоединение этого протона к карбонильному атому углерода с последующим гидролизом дает продукты трансаминирования, пиридоксамин и кетокислоту (фиг. 72, путь 2). Полная реакция трансаминирования завершается обращением этого процесса — взаимодействием на начальной стадии пиридоксамииа и второй кетокислоты, как показано уравнением (VIII.23). В результате этой реакции регенерируется пиридоксаль и происходит превращение кетокислоты в аминокислоту. Наконец, неподеленная пара электронов может быть использована для удаления гидроксильного иона из соединения III, что дает соединение 1Л" (фиг. 72, путь 3). Гидролиз комплекса такого шиффова основания приводит к а-аминакриловой кислоте, которая самопроизвольно гидролизуется до пирувата. Подобные механизмы присущи и другим реакциям с участием пиридоксальфосфата. [c.221]

В первичную или вторичную ассощ ацию ХСА—субстрат могут давать вклад и другие типы взаимодействий, кроме водородной связи такие примеры также приведены в табл. 1. Наведение анизохронности происходит при образовании диастереомерных комплексов с переносом заряда (тгкислота — тг-основание) (примеры 36 и 82). Эффективное связывание хиральных арилалкиламмониевых ионов (включая сопряженные кислоты аминокислот и их производные) различными типами хиральных краун-эфиров (примеры 21, 25, 28, 31, 44 и 45) обусловлено не только образованием водородной связи, но также диполь-дипольным взаимодействием и в некоторых случаях взаимодействием по типу переноса заряда [92—95]. Вандерваальсовы взаимодействия и освобождение высокоэнергетических молекул воды дают вклад при включении липофильных субстратов в циклодекстрины в водной среде (примеры 5 и 16) [96]. Наконец, в некоторых случаях основным может быть образование ионных пар (примеры 15 — 17, [c.206]

В ходе цикла фотохимических превращений Бр испытывает конформационные переходы, которые по сути сходны с таковыми у большинства ферментов (см. гл. XIV). Эти конформационные переходы инициируются кулоновским взаимодействием в донорно-акцепторных парах аминокислот между положительно заряженным внутримолекулярным донором и отрицательно заряженным акцептором протона. До поглощения кванта света структура белка стабилизирована энергией связи комплекса, образованного протонированным шиффовым основанием, заряженными группами в локусе ретиналя и связанной водой (рис. XXIX.2). [c.394]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология