Катализ пиридоксаля

Эти требования к строению катализатора подтверждены экспериментами, в которых вместо пиридоксаля в качестве катализатора брали 2-гидроксипиридин-4-карбоксальдегид и 5-дезокси-пиридоксаль. Опыты показали, что метильная и гидроксильная группы пиридина не принимают непосредственного участия в катализе. Наличие каталитической активности в случае 2-гидр-окси-4-нитробензальдегида (но не в случае 2-гидрокси-З-нитро-бензальдегида) показывает, что функции иона пиридиния может выполнять любой соответствующим образом ориентированный акцептор электронов. [c.184]

Спектры и катализ шиффовых оснований пиридоксаля в присутствии ионов меди. [c.184]

Современный подробный обзор катализа с участием пиридоксаля дап в работе [133]. [c.112]

На. первой стадии ферментативного катализа простетическая группа фермента (для простоты принято, что она свободна, а не соединена альдимин-ной связью с апоферментом через Е-аминогруппу радикала лиз) взаимодействует с аминокислотой, подвергающейся переаминированию. Реакция идет по аминогруппе аминокислоты и альдегидной группе остатка пиридоксаль-фосфата [c.125]

Видно, что гидроксильная группа (или ее анионная форма) выступает в роли внутримолекулярного общего кислотного (или общего основного) катализатора. Положительный заряд на атоме азота пиридоксаля усиливает электрофильность карбонильного атома углерода, способствуя тем самым образованию основания Шиффа. Кроме того, энергия активации реакции снижается благодаря делокализации положительного заряда в пиридиновом цикле всех промежуточных продуктов. Эти три фактора играют важную роль в катализе пиридоксалем и, вероятно [c.201]

Чтобы лучще понять механизм действия пиридоксаль-Р, остановимся подробно на реакции (7-3) превращение гомосеринфосфата в треонин. Это реакция элиминирования—гидратации. Первый процесс (рис. 7.10) включает альдимин кетиминную таутомерию-объект внутримолекулярного общего кислотного катализа близлежащей оксигруппой, за которым следует медленное расщепление С—Н-связи. Определяет скорость последняя стадия. [c.438]

Реакция а-аминокислот с а-оксокислотами в отсутствие катализатора являются другим случаем, когда азот захватывается карбонильной компонентой после окислительного декарбоксилирования. Например, при простом кипячении водного раствора а-фенилглицина и пировиноградной кислоты появляется запах бензальдегида и образуется аланин. При катализе производными пиридоксаля и ионов металла или ферментативными системами, перенос аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту протекает обратимо и без декарбоксилирования. Этот процесс (трансамини-рование) делает а-кето- и а-аминокислоты метаболически взаимо-превращаемыми. [c.244]

Следующий по сложности случай ферментативного катализа имеет место, когда фермент содержит в качестве простетической группы сложную органическую молекулу — обычно тот или иной витамин. Классическим примером может слу/кить фосфониридо-ксаль (витамин В ), являющийся универсальной простетической группой множества ферментов аминокислотного обмена. Браун-штейн и Шемякин создали стройную теорию действия подобных ферментов.Пиридоксаль содержит альдегидную группу [c.170]

Промежуточное соединение ЬХГУ, которое играет основную роль в механизме катализа, пока не удалось однозначно идентифицировать. Однако имеются данные, свидетельствующие, что оно образуется и накапливается в модельных системах при реакциях производных пиридоксаля с аминокислотами, содержащими в молекуле заместители, обладающие сильными электронооттягивающими свойствами. Аминомалонат и а-метиламино-малонат претерпевают декарбоксилирование в присутствии производных [c.118]

М. м. Шемякин и А. Е. Браунштейн разработали теорию катализа аминокислотных превращений пиридоксальсодержащими ферментами. Пиридоксаль, этерифицированный по спиртовому гидроксилу фосфорной кислотой, ею же привязан к специфической белковой молекуле (апофер-менту). С аминокислотой альдегидная функция образует шиффово осно- [c.308]

Что касается связи пиридоксального остатка с апоферментом, то она осуществляется за счет фосфатной группы (для катализа она не нужна), водородной связи с азотом пиридинового кольца, гидрофобной связи метильной группы и электростатической связи ионизированного фенольного гидроксила. Ковалентная связь с апоферментом появляется периодически на стадии образования внутреннего шиффова основания. Переход в активном центре при pH 6,3 сопоставляется [25[ с ионизацией фенольного гидроксила. Путем избирательного воздействия на отдельные белковые группы молекулы фермента показано [30, 32, 33[, что в его активном центре расположены одна или две имидазольные группы [25], блокирование которых приводит к инактивации фермента. Резкое снижение активности наблюдается и при блокировании одной сульфгидрильной группы. Эти группы, вероятно, и принимают участие в кислотно-основных превращениях промежуточных шиффовых оснований, хотя в наиболее распространенных механизмах реакции трансаминирования [25] обсуждается лишь действие аминогруппы лизина на нескольких стадиях катализа. Это недостаточно оправдано хотя бы потому, что при pH, соответствующем реакции трансаминирования, аминогруппа является хорошим акцептором, но плохим донором протона, что немедленно затормозит реакцию на стадии депротонирования ЫНз-группы. Кроме того, по стерическим причинам мало вероятно, чтобы одна и та же аминогруппа могла служить эффективным акцептором протона к С -атому пиридоксаля — и фактическим акцептором протона от а-углеродного атома аминокислоты. Поэтому в дальнейшем приводится механизм реакции трансаминирования, следуя работе Полторака [2[, в которой рассматриваются каталитические функции всех кислотно-основных групп активного центра аспартаттрансаминазы. [c.226]

Предложенный механизм реакции декарбоксилирования связан с рассмотрением двух кислотно-основных стадий реакции. Протекание реакции в кислой области pH и механизм прототропной перегруппировки предполагает участие в реакции недиссоциированной аминокислоты, содержащей группу СООН. Реакция начинается с переноса протона к центру катализа Вг и передачей электрона по цепи перераспределения связей к пиридиновому ядру пиридоксаля. Это сопровождается отщеплением молекулы СОг. Последующая кетимин-альди-минная перегруппировка связана с передачей протона от центра катализа В1Н к углеродному атому с перераспределением электронов как в цепи кислотных центров В1—ВгН, так и в субстрате реакции. [c.233]

В последние годы был достигнут значительный прогресс в изучении биологических функций витамина Ве на молекулярном уровне. После открытия реакции ферментативного переаминирования (А. Е. Браунштейн, М. Г. Крицман, 1937 [1]) фронт исследования в этой области непрерьгвно расширялся, привлежэя ученых различных специальностей— биохимиков, фармакологов, химиков-органиков и фи-зико-химиков—из разных стран. Коферментные функции пиридоксальфосфата (витамина Ве) были расшифрованы после химического обоснования принципиальной схемы реакций, катализируемых пиридоксалевыми ферментами [2], и изучения механизма модельных реакций пиридоксаля и пиридоксальфосфата [3, 4]. Наконец, доступность большого числа пиридоксалевых ферментов в высокоочищенном и индивидуальном состоянии позволило на примере Ве-зависи-мых ферментов исследовать общие функциональные закономерности ферментативного катализа. [c.197]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология