Пиридоксаль-ферменты

Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот также основан на свойстве пиридоксаль-5а-фосфата, входящего в состав фермента, образовывать с аминогруппой аминокислоты шиффовы основания, способные к обратимым таутомерным превращениям [2891. [c.369]

Следует учитывать, что, поскольку пиридоксаль превращается в пиридоксамин или соответствующее фермент-иминное промежуточное соединение, то он не истинный катализатор Это скорее обычный реагент. [c.439]

Углерод-сера Л. катализируют расщепление связи С—S. У большинства ферментов кофермент-пиридоксаль-5 -фосфат. Эти Л. (напр., цистатионин-у-лиаза) играют существ. роль в метаболизме серосодержащих аминокислот. [c.589]

Известно [71—73], что фосфорные эфиры пиридоксина, пиридоксаля и пиридоксамина в качестве коферментов входят в состав различных ферментов, катализирующих белковый обмен в организме. В этом обмене особо важную роль играет пиридоксаль-5-фосфат. Известно также (см. стр. 153), что в животных тканях и дрожжах преимущественно содержатся пиридоксаль и пиридоксамин. В связи с этим синтез указанных веществ и их коферментов представляет большой интерес. [c.168]

Следует отметить, что роль иона металла в пиридоксаль-Р-за-висимых ферментах часто переоценивалась, поскольку больщинство из них не являются металлоферментами. Напротив, роль иона металла в данных реакциях играет сам фермент. [c.438]

Предметом интенсивных исследований в качестве удобных моделей реакций фосфата пиридоксаля с ферментами являлось взаимодействие пиридоксаля с аминокислотами. Более подробно [51] изучена реакция пиридоксаля 77 с метило- [c.176]

Было показано, что Си (И) и Fe(III) также могут в значительной степени благоприятно влиять на скорость реакции выделены даже реально существующие хелатные промежуточные соединения. На модельных системах удалось воспроизвести все реакции, катализируемые Вб ферментами (за исключением реакций декарбоксилирования) переаминирование, окислительное дезаминирование, элиминирование р- и у-заместителей и т. д. Синтезированы и изучены в биологической системе многие аналоги пиридоксаля. Следующие соединения оказались неэффективными [c.435]

Ц. катализирует конечную стадию синтеза 1 цистеина из L-метионина (кофактор фермента - пиридоксаль-5 -фосфат см. Витамин В ), обладает широкой субстратной специфичностью (катализирует нек-рые др. р-ции у-элиминирования и замещения). [c.388]

Гликогенфосфорилаза — необычный гликолитический фермент. Он содержит связанный кофермент —пиридоксаль-5 -фосфат (гл. 8, разд. Д,3). роль которого в механизме действия фермента пока не установлена [18, 20]. [c.101]

Как пиридоксаль, так и PLP при полном отсутствии ферментов способны не только вступать в реакции переаминирования с аминокислотами, но могут и катализировать многие реакции превращений аминокислот, идентичные реакциям, катализируемым PLP-зависимыми ферментами. Таким образом, сам кофермент можно рассматривать как активный центр ферментов и исследовать его в модельных неферментативных реакциях. Ранние модельные исследования позволили сделать следующие выводы о PLP [34] [c.212]

Активность фермента как катализатора одной определенной химической реакции находится в зависимости от специфического белка, связанного с пиридоксаль-5а-фосфатом, а также от структуры компонентов, в частности аминокислоты, участвующих в реакции [196]. [c.362]

Показано, что влияние растворителя на таутомерное равновесие оснований Шиффа пиридоксаль-5 -фосфата также может служить модельным процессом для оценки полярности растворителей, а также локальной полярности активных центров ферментов, с которыми связан пиридоксаль-5 -фосфат [32а], [c.499]

Идея самоуничтожающихся ингибиторов или инактиваторов ферментов может получить широкое распространение, если хими-кам-органнкам удастся синтезировать правильно спроектированные аналоги субстратов определенных ферментов. Естественно, что создание новых самоуничтожающихся инактиваторов ферментов подразумевает все более высокий уровень химических знаний. В основном работы по самоуничтожающимся ингибиторам выполнены на кепротеолитических ферментах, в частности на пиридоксаль- и флавинзависимых ферментах. [c.452]

Ферменты, катализирующие расщепление углерод-углеродных связей, часто используют коферменты, такие как тиаминпирофосфат и пиридоксаль, в качестве портативных аккумуляторов электронов. Другие коферменты играют близкие роли в тех реакциях, которые не могут эффективно катализироваться пятью основными функциональными группами. В таблице отсутствует также какая-либо обратимая окислительно-восстановительная система, в частности для одноэлектронных переносов. И здесь коферменты, а во многих случаях и ионы металлов, помогают заполнить этот пробел. Разнообразные функции ионов металлов обсуждаются ниже (см. разд. 24.1.2.5). На химика пять функциональных групп табл. 24.1.1 не производят особого впечатления в качестве списка реагентов. В этом списке отсутствуют сильная кислота или основание (их, конечно, не может быть при pH около 7). Даже нуклеофилы, обладающие, по-видимому, наивысшей четко выраженной внутренней реакционной способностью, присутствуют обычно в виде сопряженных кислот. И все же именно эти группы ответственны за выдающиеся каталитические свойства ферментов. Для того чтобы представить себе, как это может быть, следует рассмотреть их химическое поведение. [c.458]

Полученные данные позволили предположить, что первой стадией после образования основания Шиффа (16) из пиридоксаль-фосфатсодержащего фермента и глицина является реакция, приводящая к потере рго-(/ )-атома водорода глицина и возникновению карбаниона или эквивалентного соединения (17), которое затем конденсируется с сукцинил-КоА, образуя промежуточное соединение (18). Гипотетический механизм и стереохимия действия [c.638]

Важнейшим электрофильным катализатором, действующим в ферментативных системах, служит пиридоксаль. Он катализирует такие превращения а-аминокислот, как трансаминирование, декарбоксилирование, рацемизация, элиминирование и конденсация. Многие из этих реакций пиридоксаль катализирует и в отсутствие фермента, хотя и не столь эффективно и с меньшей специфичностью. [c.183]

Этот же фермент подвергает окислению и пиридоксин в пиридоксаль. [c.566]

VI. Пиридоксаль-ферменты, или протеиды с пиридоксалем (аминоферазы и декарбоксилазы аминокислот). [c.348]

Гиорги витамин Вд в соответствии с его химической структурой был назван пиридоксином. Позднее было установлено, что пиридоксин в животных тканях и дрожжах содержится в весьма активной форме повышение его активности обусловлено превращением пиридоксина в пиридоксамин к пиридоксаль [7, 8, 9, 10]. На долю пиридоксина приходится 20%, а пиридоксаля и пиридоксамина — 80% от общего содержания витаминов группы Ве- Витамин Ве в виде кофермента пиридоксаль-фосфорного эфира (кодекарбоксилазы) входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминофераз и др. Разнообразные биохимические функции витаминов группы Ве нашли широкое освещение в литературе [11—16]. Ряд работ посвящен содержанию пиридоксина в пищевых продуктах [17—20]. [c.153]

Пиридоксин, или витамин Вб, — важнейщий компонент пищи. Альдегидная форма называется пиридоксалем, а его фосфатный эфир участвует во многих катализируемых ферментами реакциях аминокислот и аминов. Число таких ре- [c.430]

Следует обсудить и Другие данные. Например, пиридоксамин в присутствии а-кетокислоты и подходящего фермента дает пиридоксаль и соответствующую ь-аминокислоту. Если реакцию проводят в ОгО, то половина метиленовых атомов водорода в пиридоксамине обменивается и образуется только один монодейтерированный изомер пиридоксамина. [c.442]

Пиридоксаль-5а-фосфат входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминотрансфераз (трансаминаз), кинурениназы, триптофансинтетазы, цистеиндесульфгидразы, а также в состав ферментов, осуществляющих пересульфирование аминокислот, [c.361]

Пиридоксаль (П) и пиридоксамин (И1) являются биокатализаторами, находясь в виде простетической группы (кодекарбоксилазы) в составе ами-нофераз (трансаминаз), декарбоксилаз и других ферментов, принимающих участие в синтезе и расщеплении аминокислот. Пиридоксол (I) рассматривают как провитамин, так как он проявляет свои витаминные свойства не непосредственно, а превращаясь в организме в пиридоксаль или пиридоксамин. [c.662]

Часто К. прочно связаны с апоферментом - образуют с ним трудно диссоциирующие или недиссоциирующие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие К. наз. простетич. группой). В этом случае К. обычно остаются в составе фермента на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких К.-флавиновые коферменты (см. Рибофлавин) и пиридоксаль-5 -фосфат (см. Витамин fi ). Легко диссоциирующие К.-обычно К.-переносчики, действие к-рых связано с переходом от одной молекулы фермента к другой. Нек-рые К., напр. НАД (никотинамидадениидинуклеотид см. Ниацин), в зависимости от каталитич. р-ций, в к-рых они участвуют, могут функционировать как простетич. группа или покидать активный центр фермента. [c.488]

Фосфорнь и фир альдегидной формы витамина Вб, пиридоксальфосфат (пиридоксаль-Р, или РЬР), необходим для многих ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот и аминов. Число таких реакций огромно, и пиридоксальфосфат несомненно является одним [c.209]

Токсопиримидин — спирт, полученный из пиримидиновой части молекулы тиамина, — является структурным аналогом пиридоксаля. При скармливании его крысам или мышам он вызывает приступы двигательного возбуждения, которые можно остановить введением витамина Ве. Полагают, что фосфорилирование токсопиримидина пиридоксалькиназой приводит к аналогу, являющемуся антагонистом по отношению к PLP. Аналогичным образом 4-дезоксипиридоксин вызывает гибель цыплят, а также судороги и другие симптомы недостаточности витамина Ве у человека (испытания проводились на людях в надежде на то, что это соединение окажется хорошим противораковым лекарством). Получено множество синтетических производных PLP часть из них эффективно блокирует PLP-зависимые ферменты -. [c.225]

Успех модельных экспериментов с участием пиридоксаля и ионов металлов в дублировании многих ферментативных реакций а-аминокислот позволил предположить, что ионы металлов могут играть важную роль и в соответствующих ферментативных реакциях. Однако в действительности это, по-видимому, не так получены высокоочищенные препараты ферментов, требующие пирн-доксальфосфат, но не нуждающиеся для проявления полной активности в ионах металла [124]. Функция иона металла в модельной системе состоит, вероятно, в поддержании правильной геометрии промежуточного имина и тем самым в облегчении делокализацни заряда. В ферментативной реакции эту функцию выполняет сам фермент. За исключением этой особенности, складывается впечатление, что роль пиридоксальфосфата очень близка к роли пиридоксаля в модельной системе. Поскольку реакция образования холофермента из кофермента и апофермента заключается в образовании имина пиридоксальфосфата с е-аминогруппой лизина, образование имина (153), участвующего в ферментативной реакции, должно происходить в результате переаминирования, имеющего место в присутствии аминокислотного субстрата схема (98) . [c.641]

Сам по себе пиридоксаль та1кже обладает способностью катализировать те же реакции, что и пиридоксальфосфат-зависи-мые ферменты, однако скорость в последнем случае в миллион раз выше [17]. Катализируемая пиридоксалем реакция трансаминирования протекает по механизму (8.13), включающему изомеризацию двух оснований Шиффа [18]. Механизм первой из представленных на схеме (8.13) реакций (реакции образования пиридоксамина) более подробно описывается уравнением (8.14). [c.201]

Пиридоксаль и пиридоксамин в виде своих 5а-фосфорных эфиров, находясь в качестве простетической группы совместно со специфическими белками в составе аминотрансфераз (трансаминаз), декарбоксилаз аминокислот и других пиридоксальфосфатных ферментов, принимают биокаталити-ческое участие в синтезе и расщеплении аминокислот. Пиридоксаль-5а-фосфат и пиридоксамин-5а-фосфат являются коферментными формами витамина Вб- [c.358]

Пиридоксаль-5а-фосфат в составе ферментых систем катализирует следующие химические реакции [c.362]

Реакции трансаминирования были изучены в системе, содержащей ПАЛФ, ионы тяжелых металлов и субстраты. Добавление слабого основания к системе, содержащей пиридоксаль и аминокислоту, полностью подавляет все реакции, кроме расщепления Са—Н-связи в такой модели происходит только транс-аминирование [45, 46]. В работе [47] были определены индивидуальные константы скорости для стадии образования альди-мина. Их значения для реакции аминокислоты (глутамата) с анионной, биполярной и катионной формами модельного соединения З-оксипиридин-4-альдегида равны соответственно — — 80,2 моль мин- А бип = 1,12-Ю" моль мин , ккач— = 2,3-10 моль- минг . Константа скорости ферментативной реакции много больще, а именно к= 10 моль минг . Теоретический расчет показывает, что скорость нуклеофильного присоединения к карбонильной группе возрастает в 10 —Ю" раз, если бимолекулярная реакция трансформируется в мономолеку-лярную с надлежащим пространственным расположением взаимодействующих групп [48]. Можно предположить, что фермент обеспечивает такую ориентацию этих групп на всех последовательных стадиях процесса и стабилизует наиболее активные в соответствующих стадиях ионные формы субстратов, коферментов и функциональных групп активного центра [49]. [c.379]

В естественных объектах находятся в виде сопряженно действующей системы пиридоксин-пиридоксаль-пири-доксамин и в виде фосфорных эфиров включается в качестве кофермента в состав важнейших ферментов пе-реаминирования [c.180]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология