Цитоплазматические различия

Материал настоящего раздела посвящен общей характеристике прокариотных организмов (в основном эубактерий), отличающихся морфологическим и особенно физиологическим разнообразием. В основе морфологического разнообразия лежат различия в размерах и форме отдельных клеток, способах их деления, природе и наборе цитоплазматических включений, строении клеточной стенки и структур, локализованных снаружи от нее, наличии и типе дифференцированных форм, образующихся в процессе жизненного цикла. Всем этим вопросам посвящены главы 4 и 5. В главах 6 — 9 представлена общая картина физиологического разнообразия прокариот, складывающегося из различий в механизмах получения энергии и источниках питания, разного отношения к молекулярному кислороду и другим факторам внешней среды, прежде всего свету, температуре, кислотности среды. В главе 10 обсуждаются генетические механизмы, приведшие в процессе эволюции к структурно-физиологическому разнообразию прокариот. Глава II, посвященная проблемам систематики и описанию основных групп прокариот, иллюстрирует на конкретных примерах материал, представленный в предыдущих главах. Завершает раздел глава 12, в которой излагается наиболее общепринятая гипотеза происхождения жизни на Земле, приведшая к возникновению первичной клетки, и имеющийся в настоящее время экспериментальный материал, подтверждающий эту гипотезу. [c.24]

Ориентация микрофибрилл в слое 5з сильно варьирует и может различаться даже в рядом расположенных трахеидах. Так, у трахеид ели угол подъема микрофибрилл колеблется от 30 до 60°, а у волокон большинства лиственных пород — в пределах 50—80° [8, с. 56]. Исследование состава 5з является весьма трудной задачей, так как этот слой вторичной оболочки пронизан цитоплазматическими отложениями и часто трудно отличим от выстилающей оболочки. [c.13]

Прокариотные организмы характеризуются морфологическим и особенно физиологическим разнообразием. В основе морфологического разнообразия лежат различия в размерах и форме отдельных клеток, способах их деления, природе и наборе цитоплазматических включений, строении клеточной стенки и структур, локализованных снаружи от нее, наличии и типе дифференцированных форм, образующихся в процессе жизненного цикла. [c.8]

С точки зрения молекулярной биологии воздействие антибиотиков и всех вообще токсинов на живую клетку сводится к трем основным схемам во-первых, нарушение нормальной работы ферментов, во-вторых, нарушение процессов передачи генетической информации и, в-третьих, нарушение нормального состояния цитоплазматических мембран и клеточной оболочки. Конечно, такая классификация достаточно условна [76], но она помогает выявить сходство и различие в механизмах действия различных антибиотиков. [c.192]

Таким образом, геном и плазмон оказываются неразрывно связанными друг с другом. Пластиды и другие клеточные компоненты, обладающие генетической специфичностью, также связаны с этой системой. Нужно подчеркнуть, что у растений трудно провести четкое различие между пластидной и чисто цитоплазматической наследственностью. Вполне возможно, что некоторые случаи наследования, которые теперь считаются принадлежащими к последней категории, обусловлены, напротив, специфическими наследственными свойствами пластид. Во всяком случае, хромосомным генам принадлежит доминирующая роль в явлениях наследственности даже в тех случаях, когда с удивительным постоянством проявляется специфическая организация, обнаруживаемая в других клеточных компонентах, [c.370]

Кроме того, биомембраны характеризуются двумя дополнительными степенями асимметрии они негомогенны в плоскости, параллельной поверхности, и различаются составом экзо-(внешняя часть поверхности клетки) и эндо- (внутренняя часть поверхности клетки) цитоплазматическими областями бимолекулярного слоя (бислоя). [c.323]

Рибосомная РНК — один из трех главных типов РНК, на долю которого приходится 80% суммарной клеточной РНК. Эга фракция клеточной РНК локализована в мельчайших цитоплазматических гранулах — рибосомах, характеризуется высокой полимерностью и метаболической стабильностью. Она диссоциирует на два разных вида, отличных друг от друга. Например, 50S- и ЗОЗ-субчастицы рибосом кишечной палочки содержат РНК с молекулярным весом соответственно 1,1 10 (23S-PHK) и 0,6 10 (16S-PHK). Они характеризуются различным соотношением оснований и различ.ной последовательностью нуклеотидов. [c.76]

Для гетеротрофных бактерий также неясно, имеется ли разграничение функций между мезосомами, с одной стороны, и цитоплазматической мембраной, с другой. В настоящее время известен ряд факторов, которые обычно приводят в пользу существования различий в функциях, выполняемых мезосомами и цитоплазматической мембраной. К ним относятся следующие [c.35]

Каковы основные различия между свойствами вирусных и цитоплазматических белков [c.284]

Система для синтеза белков, т. е. полипептидных цепей со строго определенной первичной структурой, включает в себя порядка 200 макромолекул. Среди них вьщеляют молекулы, участвующие в активации аминокислот и переносе их на рибосомы (около 100), другие входят в состав рибосом (около 60), а в процессах, происходящих на рибосоме, принимает участие около 10 макромолекул. Различают цитоплазматические, митохондриальные и пластидные белоксинтезирующие системы все они имеют сходную структурно-биохимическую организацию. [c.367]

Почти все имеющиеся в нашем распоряжении сведения о внутриклеточной локализации ферментов получены в результате исследования препаратов отдельных клеточных структур, выделенных методом дифференциального центрифугирования. Если суспензию клеток подвергнуть центрифугированию при очень высоких скоростях, то можно разрушить клеточную мембрану, не нарушив при этом целостности ядра и цитоплазматических частиц. Различные структурные компоненты такого гомогената оседают при центрифугировании при разных скоростях (прежде всего вследствие различий в размере см. табл. 12.1) и благодаря этому могут быть разделены в результате нескольких последовательных этапов центрифугирования, обычно при возрастающем числе оборотов. Ресуспендируя полученные осадки и вновь центрифугируя их, удается в конечном счете получить несколько довольно гомогенных фракций. Важное значение имеют также различия в плотности соответствующих структур, что позволяет разделять фракции с помощью центрифугирования в градиенте плотности. Эти фракции получают в достаточном количестве и присутствующие в них ферменты определяют обычными методами. [c.86]

Однако для всех этих видов характерна физиологическая специфичность из-за различий в хромосомном аппарате или в силу так называемой цитоплазматической несовместимости, при которой происходит задержка спермы перед слиянием с ядром половой клетки. Гибриды таких видов состоят из немногих самок и многочисленных стерильных самцов с повышенной половой активностью и большей длительностью жизни, чем комары родительского поколения, что дает почти идеальные возможности для генетической борьбы с малярийными комарами. [c.144]

При исследовании неизвестных бактерий используется дифференциальный метод окраски по Граму, заключающийся в окраске микроорганизмов метиловым фиолетовым с последующей обработкой иодом. Окрашенные таким образом бактерии, необесцвечивающиеся спиртом, называют грамположительными, а бактерии, обесцвечивающиеся под действием спирта, называют грамотрицательными. Способность окрашивания по Граму зависит от свойств клеточной оболочки и цитоплазматической мембраны. Краситель и иод проникают во внутрь всех клеток, но у грамположительных образуется более устойчивое окрашенное соединение, чем у грамотрицательных. Установлен ряд существенных различий между свойствами этих микроорганизмов. (Например, отношение РНК/ДНК у грамположительных 8 1, а у отрицательных 1 1 содержание жиров у первых низкое, а у вторых — высокое.) Кроме окраски изучают морфологические, биохимические и другие свойства иеиэвестных микроорганизмов, [c.287]

Фермент широко распространен в тканях млекопитающих и представлен двумя изозимами, пространственно разобщенными в клетке. Один изозим локализован в цитозоле, другой связан с митохондриальной фракцией. Изозимы существенно различаются по аминокислотному составу, физико-химическим свойствам, зависимости активности от pH среды и, что особенно важно с физиологической точки зрения, по кинетическим свойствам. Различное сродство к субстратам реакции ставит изозимы фермента в разные условия в отношении доступности субстратов прямой и обратной реакций. Этим определяется бифункциональность поведения аспартатаминотрансферазы в печени реакция, катализируемая митохондриальным изозимом, может быть сдвинута от состояния равновесия в сторону образования а-кетоглутарата, и поэтому может быть связана с функционированием цикла Кребса и цикла мочевины. Наоборот, цитоплазматический изозим способствует образованию щавелевоуксусной кислоты, т. е. связан с функционированием глюконеогенеза. [c.351]

Одиночный механорецептор — тельце Пачини — изображен схематически на рис. 12.22. В состав рецептора входит нервное окончание, окруженное капсулой, состоящей из периферической и центральной зон. Периферическая зона состоит примерно из 30 замкнутых упругих оболочек. Центральная зона (внутренняя колба) содержит 60 плотно уложенных цитоплазматических слоев, разделенных щелью , ориентированной вдоль длинной оси эллиптического сечения нервного окончания. Модуль упругости оболочек периферической зоны составляет около 10 г/см (108 Па), оболочки способны различать механическую силу в диапазоне 150—200 дин ((1,5—2) 10 П). [c.415]

Выросты представляют собой выпячивание клеточного содержимого, не отделенного от цитоплазмы клетки. Окружены клеточной стенкой. В них можно различить цитоплазматическую мембрану, цитоплазму с рибосомами, иногда ядерный материал и мезосомы. Выросты приводят к увеличению клеточной поверхности и ЦПМ и служат для обеспечения повыщенного транспорта веществ в клетку. Для простекобактерий это имеет первостепенное значение, так как многие из них обитают в условиях низкой концентрации органических веществ в среде. Общим свойством простекобактерий является способность расти с сохранением типичной морфологии только при незначительном содержании органического субстрата в среде. При дефиците питательных веществ [c.176]

Моноаминоксидаза распространена очень широко она найдена в различных тканях животных и у растений [171 —174]. Печень является наиболее обильным источником моноаминокси-дазы, которая связана в этой ткани с цитоплазматическими гранулами [171]. Моноаминоксидаза окисляет первичные амины жирного ряда, однако метиламин и этиламин окисляются медленно или вовсе не окисляются [173—175]. В субстратной специфичности фермента имеются некоторые видовые различия. Первичные амины с разветвленной углеродной цепью окисляются медленнее, чем амины с прямой цепью. Вторичные и третичные амины окисляются, по-видимому, с образованием соответствующих альдегидов и метиламина или соответственно диметиламина. В частности, моноаминоксидаза окисляет горденин и адреналин. К числу субстратов моноаминоксидазы относятся [c.192]

Ядро — самая крупная структура в большинстве клеток оно легче всех других структур различается в световом микроскопе (особенно после соответствующего окрашивания или при использовании фазового контраста) и оно же было первой клеточной органеллой, выделенной в значительных количествах (Мишер, 1871 г.). По большей части в клетке бывает только одно ядро. Это тельце приблизительно сферической формы диаметром около Ъ мк я объемом 45 мк . Оно окрун еио трехслойной ядерной мембраной или оболочкой (толщиной около 75 А), которая отделяет его от цитоплазмы. Разделение, однако, не является полным, так как мембрана может быть пронизана многочисленными порами или отверстиями кроме того, во многих клетках ядериая мембрана связана с другой цитоплазматической структурой — эндоплазматической сетью (см. ниже). Возможно, что именно через эти поры, имеющиеся в ядерной мембране, и переходят в клет- [c.240]

Время полужизни. Стабильность молекул РНК может варьировать в широких пределах. У высших организмов она в среднем намного выше, чем у бактерий. Такое различие, очевидно, частично обусловлено тем, что биосинтез белков у высших организмов протекает более медленно (при 37° в ретикулоцитах кролика за одну секунду включаются в белок 2 аминокислоты, а.у Е. oli — 100 аминокислот). Стабильность различных молекул тя-РНК может заметно варьировать даже в пределах одной и той же клетки. Молекулы РНК некоторых РНК-содер кащих фагов могут непосредственно выполнять роль /тг-РНК, не разрушаясь в течение жизненного цикла фага в зараженной бактериальной клетке (30—55 мин при 37°). У высших организмов т-РНК еще более стабильна. Активный цитоплазматический комплекс, состоящий из ге-РНК, рибосом и s-PHK, может, вероятно, функционировать непрерывно в течение нескольких дней в некоторых случаях синтез белка на стабильных РНК-матрицах происходит даже в отсутствие ядерной ДНК (эритроциты млекопитающих) и без сколько-нибудь заметного обновления РНК. [c.504]

Гибриды первого поколения, полученные от скрещиваний между разными биотипами в пределах одного вида, в обеих реципрокных комбинациях, как правило, совершенно идентичны. У гибридов Fi от скрещиваний между видами одного или разных родов нередко встречаются различия. Эти различия зависят от того, к какому виду принадлежала взятая в скрещивание материнская форма. Обусловливаются такие различия разницей в цитоплазматической дифференциации у разных видов. [c.367]

Трансаминазы содержатся как в митохондриях, так и в растворимой фракции ци-топлазмы-эукариотических клеток, причем митохондриальные и цитоплазматические формы ферментов различаются по физико-химическим свойствам. Обнаружены изоферменты трансаминаз. [c.132]

Различают следующие типы клеточных мембран, которые присущи всем клеткам многоклеточных организмов митохондриальные, ядерные, цитоплазматические, мембранные компоненты эндоплазматического ре-тикулума и других внутриклеточных органелл. Кроме того, в специализированных клетках присутствуют мембранные системы, которые имеют ряд особенностей, связанных со специфической функцией данной клетки. [c.373]

Методом негативного контрастирования фосфорно-вольфрамовой кислотой и замораживания с разломом (freeze-et hing) выявлены различия в ультраструктуре наружной и внутренней поверхностей цитоплазматической мембраны. Однако ультраструктура и размеры субъединиц, обнаруженных с помощью этих двух методов, неодинаковы, и поэтому по- тученные при этом данные слабо сопоставимы. Кроме того, при использовании метода замораживания с разломом не всегда можно однозначно решить, в каком месте структуры произошел разлом и, следовательно, с какой поверхностью мембраны мы имеем дело (см. ниже.). [c.26]

Различия в химическом составе белков мезосом и цитоплазматической мембраны, также обнаруженные при изучении соответствующих фракций (Reaveley, 1968 Ellar, 1969). [c.36]

ОТ температуры корня в момент поглощения. Корни растений, выращенных на субстратах с пониженной температурой, при низких температурах поглощали больше воды, чем корни растений, содержавшихся при нормальной температуре. Возможно, что при низких температурах снижение сопротивления движению воды было вызвано изменением структуры цитоплазматических мембран клеток эндодермы. Интересно, однако, что наклон кривых (т. е. значение или энергии активации) в обоих случаях одинаков. Это, по-видпмо-му, указывает на одинаковую степень метаболической регуляции процессов переноса (несмотря на различные условия произрастания). Тот факт, что критическая температура (т. е. точка, выше которой изменения в поступлении воды обусловливаются только изменениями ее вязкости ср. фиг. 47) для низкотемпературного варианта оказывается ниже, можно, очевидно, рассматривать как доказательство существования различий в структуре мембраны. Продолжительное воздействие недостатка воды, вероятно, также влияет на структуру. Вообще говоря, если рост корня существенно ограничивается по любой причине, одно лишь опробковение эпидермиса должно приводить [c.220]

Среди ДНК-полимераз животных, которые изучены в меньшей степени, чем бактериальные, различают три типа ДНК-полимеразы С, А и N [3060]. Полимераза С — цитоплазматическая полимераза, N — ядерная их функции и взаимоотношения с бактериальными полимеразами I, II и III неясны. Как отмечалось ранее, в присутствии Mn + ДНК- и РНК-полиме-разы могут использовать для синтеза как рибо-, так и дезокси-рибонуклеозидтрифосфаты было показано, что фермент А синтезирует в присутствии Мп + poly(dT), используя в качестве-матрицы polyA (но не dA), а в качестве затравки — oligo(dT) [c.15]

Наличие различных изоферментов в органеллах может быть связано и с особыми условиями транспорта белка через мембрану из цитоплазмы в матрикс органеллы. Фумарат-гидратаза (КФ 4.2.1.2) присутствует и в матриксе митохондрий, и в цитоплазме клеток млекопитающих. Митохондриальная форма при электрофорезе движется в сторону анода медленнее, чем форма цитоплазматическая, но исследование межвидовых гибридных соматических клеток указывает на то, что обе эти формы могут быть продуктами одного гена и что различия между ними являются результатом постсинтетической модификации-[4761]. Эта модификация изофермента, по-видимому, довольно незначительна, и неясно, когда она совершается, — до или после проникновения фермента в митохондрию. Вопрос о механизме, с помощью которого в естественных условиях белки проникают в окруженные мембранами органеллы, окончательно не решен особенно трудно объяснить этот процесс в том случае, когда органелла окружена несколькими мембранами [479, 4112]. Лизосомы окружены одиночной мембраной при исследовании гомогенатов печени грызунов было установлено,, что фермент -D-глюкуронидаза (КФ 3.2.1.31) присутствует и в лизосомах, и в микросомной фракции, причем, хотя изофермент-ные его формы в этих компартментах различаются, они тем не менее образуются в результате посттрапсляционной модификации продукта трансляции одного гена. Эта модификация может-состоять в нековалентном присоединении какого-то пептида [2689], в частичном протеолизе или же в присоединении углевода [3574]. Возможно, однако, что лизосомы и эндоплазматический ретикулум имеют общее происхождене, и это облегчает транспорт белка между ними. [c.111]

Изоферменты митохондрий и цитоплазмы обычно существенно различаются, и фумарат-гидратаза является исключением из общего правила. Довольно типична в этом плане малатдегидрогеназа каждый ее изофермент кодируется отдельным геном, и аминокислотный состав у разных изоферментов неодинаков [4733]. Отношение числа полярных аминокислот к неполярным у двух цитоплазматических форм различается мало, но митохондриальный фермент является более основным белком. Не совсем одинаково и их каталитическое действие, но, хотя митохондриальный изофермент катализирует главным образом прямую реакцию (которая соответствует циклу лимонной кислоты), а цитоплазматический изофермент — обратную (возможно, связанную с липогенезом), оба они присутствуют в относительно больших количествах и вряд ли играют регуляторную роль [4734]. Основная функция этих двух изоферментов, а также двух аспартатаминотрансфераз состоит в переносе по челночному механизму восстановительных эквивалентов между двумя указанными компартментами [3103]. Малатдегидрогеназа растений встречается в виде различных генетически независимых изоформ митохондриальной и цитоплазматической кроме того, в глиоксисомах обнаружена еще и третья форма [5216]. [c.114]

Количественные различия в экспрессии генов могут проявляться на этапе между стадиями транскрипции и трансляции. В случае некоторых последовательностей обнаруживается разное число их копий в ядерной и в цитоплазматической РНК. Это означает, что интен ивн0сть транскрипции-не единственный фактор регуляции содержания мРНК в клетке. Колебания стабильности РНК или эффективности процессинга могут иметь значение для изменения относительного количества последовательностей РНК при их транспорте из ядра в цитоплазму. [c.337]

Смотреть страницы где упоминается термин Цитоплазматические различия: [c.362] [c.298] [c.24] [c.23] [c.141] [c.369] [c.69] [c.37] [c.34] [c.29] [c.35] [c.35] [c.36] [c.36] [c.37] [c.37] [c.62] [c.112] [c.65] [c.130] [c.336]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология