Концевые остатки и последовательность аминокислот

Метод Эдмана последовательной деградации пептидов и белков основан на реакции фенилизотиоцианата с концевой аминогруппой в щелочной среде, которая приводит сначала к образованию тиомочевинной метки концевой аминокислоты, последняя при действии СРзСООН отщепляется, в конечном счете, в виде замещенного фенилтиогидантоина, после чего полипептидная цепь белка укорачивается на один аминокислотный остаток. Далее этот процесс повторяется вновь [c.94]

С-Концевой анализ можно провести с помощью фермента карбоксипептидазы, который специфически отщепляет С-конце-вой остаток от белка. Эту аминокислоту затем можно идентифицировать. Далее процесс повторяют на оставшемся белке и определяют следующий остаток и т. д. до определения всей последовательности. [c.268]

Аминокислотный остаток со свободной аминогруппой (в природных белках это — а-аминогруппа) называется Ы-концевым остаток, содержащий свободную карбоксильную группу, носит название С-концевого. Название полипептида составляется из названий входящих в его состав аминокислот, которые перечисляются последовательно, начиная с Ы-концевого остатка. При этом суффикс ин в названиях аминокислот заменяется суффиксом ил, и только С-концевая аминокислота сохраняет суффикс ин. [c.799]

Однако / нс-форма не имеет, по-видимому, широкого распространения в белках вследствие стерических (пространственных) препятствий. Число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями, характеризуют первичную структуру белка. Молекулярные веса белковых молекул колеблются от 6000 для инсулина до более миллиона. Инсулин представляет собой белок с крайне низким молекулярным весом однако его молекула содержит 51 аминокислотный остаток. Белок с молекулярным весом 100 ООО содержит приблизительно 900 аминокислотных остатков. Выяснение первичной структуры белка представляет, таким образом, очень трудную задачу. Но это не испугало Сенгера, который в конце второй мировой войны начал серию исследований, успешно завершившихся в 1954 г. полной расшифровкой первичной структуры инсулина. Успех Сенгера и его сотрудников был обусловлен тем, что сам Сенгер разработал метод анализа концевых амин-ных групп, а Мартин и Синг — методы выделения веществ с помощью распределительной хроматографии на бумаге. [c.27]

Иллюстрацией этим сведениям может служить узнавание N-концевых детерминант белка лизоцима антителами, Т-хелперами и Т-супрессорами. Специфические Т-супрессоры и антитела связывали с N-концевым трипептидом Lys—Val—Phe молекулы лизоцима курицы. Напротив, они не взаимодействовали с N-koh-цевым фрагментом лизоцима фазана, в котором заменен лишь один аминокислотный остаток в третьем положении. Т-хелперы, специфичные к лизоциму курицы, распознавали последовательность аминокислот между 10-м и 18-м N-концевыми остатками. Причем рецептор Т-хелперов узнавал одинаково хорошо лизоцим курицы и фазана, но только в сочетании со своими молекулами МНС-П. [c.46]

До развития методов последовательной дегидратации пептидов и белков, ДНФ-метка Л -конца с последующим частичным гидролизом широко использовалась. Зоны, отвечающие пептидам, содержащим концевой ДНФ-остаток, можно выделить, разделить и анализировать аминокислоты после полного кислотного гидролиза. Таким путем можно устанавливать короткие последовательности. [c.266]

Названия полипептидов определяются входящими в его состав аминокислотами. Перечисление остатков аминокислот в названии последовательное, начиная с Ы-концевого. Ы-концевым остатком аминокислоты считается тот, у которого после образования пептида осталась свободной аминогруппа. В наших примерах это первый остаток [c.424]

Эти данные были использованы для ступенчатого последовательного гидролиза и анализа пептидов с N-конца, что сравнимо с действием аминонептидазы. Для большинства аминокислот выход реакции гидролиза составляет 30—50%. Для иовышения выхода предложен другой подход с использованием твердофазного носителя. В щелочном буфере при 60°С только N-концевой остаток остается связанным с твердофазным носителем, а остальные ненрореагировавшие вещества могут быть отмыты и использованы вновь [230]. [c.358]

Биосинтез вазопрессина идет через стадию образования белка-предшественника, состоящего из 166 аминокислотных остатков [620а]. В предшественнике после N-концевой сигнальной последовательности, состоящей из 19 аминокислотных остатков, следует последовательность [8-аргинин]вазопрессина. Затем следует остаток глицина, который при ферментативном отщеплении дает С-концевую амидную группу вазопрессина. Далее после пары основных аминокислот следует последовательность нейрофизина II, состоящего из 95 аминокислотных остатков, и затем после следующего остатка аргинина — 39-членный гликополипептид. [c.248]

Другой метод, основанный на использовании безводной трифторуксусной кислоты [100], которая очень хорошо растворяет белки [173], успешно применялся для циклизации (5 мин при 0°) ФТК-производных при последовательном расщеплении в пепсине участка Н.Илей.Глу.Асп.Глу— [90]. Этот метод можно применять также для обработки ФТК-производных других белков. Вследствие быстрого образования промежуточного реакционноспособного тиазолинона (см. схему на стр. 239), по-видимому, это соединение лучше экстрагировать после кратковременного проведения реакции и завершить циклизацию в Зн. НС1, которая не разрушает ФТГ-производных серина и треонина. Представляет интерес тот факт, что очень низкие выходы, полученные Шефердом и сотр. [284] при тщательном изучении расщепления пептидов из кортикотропина, обусловлены потерями (50—70%) на стадии циклизаций в среде ледяная уксусная кислота — НС1 при 75—80° в течение 15 мин. Поскольку тиазолинон образуется быстро и имеет высокую реакционную способность, подобные условия циклизации являются, по-видимому, рлишком жесткими. На основании экспериментальных результатов этих авторов можно предположить, что критическая фаза разложения наблюдается во время расщепления и циклизации или одного из этих процессов, так как в более мягких условиях выход аминокислот при регенерации из ФТК-пептидов оказался ниже, чем выход аминокислоты из ФТГ-производного аланина в аналогичных условиях. Этим можно объяснить, почему некоторые исследователи [108, 151, 242] предпочитают пользоваться методом вычитания, согласно которому N-концевая аминокислота обнаруживается по ее исчезновению. Несмотря на низкие выходы и случайное расщепление связей, Шеферду и сотр. [284] удалось обнаружить N-концевой остаток, так как его количество обычно в 5—10 раз превышает содержание других аминокислот а реакционной смеси. Однако в случае неустойчивой, неэкстрагируемой или встречающейся в пеп [c.244]

Другой метод определения Ы-концевых групп (разработанный в 1950 г. П. Эдманом в Университете Лунда, Швеция) основан на реакции между аминогруппой и фенилизотиоцианатом, приводящей к образованию замещенной мочевины (ср. разд. 29.14). Гидролиз соляной кислотой в мягких условиях селективно удаляет Ы-концевой остаток в виде фенилтиогидантоина, который затем идентифицируют. Большое преимущество этого метода состоит в том, что он не затрагивает остальной части пептида поэтому анализ можно вновь повторить и идентифицировать при этом следующую концевую группу в укороченном пептиде. В идеале этот метод можно использовать многократно до полного определения всей последовательности звеньев, аминокислота за аминокисло той однако на практике это оказывается неосуществимым. [c.1049]

Наиболее обычная последовательность химических операций для проведения синтеза на твердом носителе указана на схеме (53). При этом почти исключительно используются т рет -бутоксикарбо-ниламинокислоты и полистирольные носители. Остаток первой аминокислоты присоединяется к смоле в виде замещенного бензильного сложноэфирного производного путем реакции с частично хлор-метилированным полимером. Катализируемое кислотой удаление бутоксикарбонильной группы с последующей нейтрализацией освобождает концевую аминогруппу для последующей конденсации с остатком второй аминокислоты, что выполняется обычно с помощью дициклогексилкарбодиимида. Избыток растворимых реагентов удаляют тщательной промывкой на каждой стадии, и далее следует удаление защитных групп, нейтрализация и повторное построение пептидной связи до тех пор, пока не образуется весь продукт. Отщепление материала от смолы включает разрыв бензильной сложноэфирной связи действием очень сильной кислоты, обычно безводного фтороводорода. Основные ступени синтеза на твердом носителе представлены на схеме (54). [c.406]

Конингсберг и Хилл ввели важное усовервгенствование в этот метод, а именно хроматографическое разделение очищенного деградированного пептида, что открыло возможность идентификации отщепленной N-концевой аминокислоты путем сравнения результатов аминокислотного анализа исходного и деградированного пептида. Благодаря этому реактив Эдмана занял теперь центральное место в арсенале средств, используемых для установления последовательности аминокислот. Определение концевой аминокислоты можно повторять многократно, идентифицируя один N-концевой остаток за другим (после того как будет отщеплен предыдущий). Теоретически так можно пройти по всей пептидной цепи, однако на практике приходится сталкиваться с трудностями, которые вынуждают ограничиться примерно пятью успешными определениями. [c.87]

Санжер установил полную последовательность аминокислот в ин- сулине при помощи частичного гидролиза химотрипсином (1049—1950) и показал, что рассчитанный теоретически молекулярный вес (5734) близок к экспериментальным данным. Он нащел, что в молекуле белка одна полипептидная цепь (цепь А) имеет N-концевой глицин эта цепь связана дисульфидными связями со второй цепью (цепью В), имеющей N-концевой остаток фенилаланин. Окисление надмуравьиной кислотой. расщепляет связь S—S, и образуются два цистеинилпептида. [c.682]

Конденсация 2,4-динитро-1-фторбензола (ДНФБ) со свободными аминогруппами инсулина в мягких условиях была описана Сэнджером в 1945 г. [1]. После гидролиза динитрофенилбелка (ДНФ-белка) в гидролизате были обнаружены ДНФ-производные глицина и фенилаланина, а также е-ДНФ-лизин. На молекулу с молекулярным весом 6000 приходилось по 1 моль ДНФ-глицина и ДНФ-фенилаланина. Было сделано заключение, что молекула инсулина состоит из двух различных цепей, одна из которых содержит К-концевой остаток глицина, а другая — Н-концевой остаток фенилаланина. Это подтвердилось при дальнейшем изучении последовательности аминокислот в инсулине [2]. [c.136]

Трипсин получен в кристаллическом виде в 1932 г. Изоэлектрическая точка трипсинов из различных источников лежит при pH 10,2—10,5 рН-оптимум фермента колеблется в пределах pH 8—9. Как и для трипсиногена, С-концевой остаток трипсина не установлен но определена последовательность аминокислот с N-конца Пе—Val—Gly. Активный центр трипсина содержит остатки серина и гистидина. Трипсин устойчив нри pH 3. Характерной особенностью бычьего трипсина является сильная тенденция к аутолизу при pH более 5 В результате аутолиэа молекула трипсина распадается на ряд небольших фрагментов с потерей ферментативной активности [c.305]

Инсулин выделен из препаратов поджелудочной железы в чистом кристаллическом виде. Это простой белок, молекулярный вес которого 12 ОО О. Однако имеется доказательство того, что минимальный вес инсулина, соответствующий наименьшей элементарной частице, которая объединяется ковалентными связями, — 6000 (Нейрат, Сангер). Молекула инсулина построена из 16 аминокислот (нет триптофана, метионина и оксипролина) и содержит 51 аминокислотный остаток, если молекулярный вес принять равным 6000. Эти аминокислоты образуют две полипептидные цепи, так как удалось обнаружить два N-концевых аминокислотных остатка (фенилаланин и глицин) и два С-концевых аминокислотных остатка (аланин и аспарагин), причем полипептидные цепи соединяются друг с другом поперечными мостиками, образованными дисульфидными группами. Фенилала-ниновая цепь содержит 30 аминокислотных остатков, а глициновая — 21. В настоящее время последовательность соединения аминокислот в молекуле инсулина полностью расшифрована. Схематически структуру инсулина [c.187]

Успехи в разработке методов изучения белков, в особенности хроматографического метода, позволили Сэнгеру установить строение инсулина. Этому способствовала также обнаруженная им реакция, о которой говорилось выше динитрофе-нильная группа (ДНФ) способна присоединяться к свободным аминогруппам с образованием желтого соединения. ДНФ-группа остается присоединенной к аминокислотному остатку даже после гидролиза, который проводят с целью расш епления пептидов это дает возможность идентифицировать концевой остаток аминокислоты. Применив ДНФ-ме-тод, Сэнгер первым показал, что молекула инсулина состоит из двух цепочек, которые удерживаются одна около другой дисульфидными (3 — 8) связями остатков цистина. Эти связи можно разрушить мягким окислением. Таким способом были получены обе ненарушенные цепочки было доказано, что в одной из них содержится 21 аминокислота, а в другой — 30. Каждая цепочка была подвергнута кислотному гидролизу с образованием небольших фрагментов, аминокислоты которых были определены хроматографичрски. Концевые аминокислоты каждого фрагмента были идентифицированы ДНФ-методом. Постепенно расщепляя цепочки на множество мелких пептидов и определяя содержащиеся в них аминокислоты и последовательность их расположения, Сэнгеру ну- [c.319]

Изучение строения белков намного сложнее, чем каучука, целлюлозы и синтетических полимеров, так как в отличие от последних макромолекула белка состоит не из одинаковых повторяющихся мономерных звеньев, а из остатков более 20 различных аминокислот. При выяснении структуры белков поэтому необходимо было установить не только число и природу остатков, но также и порядок их чередования в макромолекуле. Для решения этой задачи производят последовательное отщепление аминокислот с того или другого конца полимерной молекулы с последующей идентификацией их. В методе Эдмана, например, белок обрабатывают раствором фенилизо-тиоцианата в пиридине и полученный продукт присоединения — раствором НС1 в нитрометане. При этом концевой остаток отщепляется в виде соответствующего фенилтиогидантоина без изменения остальной части макромолекулы [c.242]

Предлагались иные подходы к определению С-концевой последовательности в комбинации с ТФ-методом. Пептид присоединяли с помощью карбодиимида к S-алкилтиурониевой соли, затем отщепляли С-концевой остаток в виде иминогидантоина водным раствором основания при pH 10—11,5. Таким путем определяли до пяти С-концевых аминокислот коротких пептидов. Преимущество этого метода перед тиоцианатным заключается в том, что он проводится в более мягких условиях, а недостатком является невозможность отщепления С-концевого Pro при наличии в этом же положении Asp или Glu последние склонны к образованию циклических ангидридов при конденса ции с участием карбодиимида [99]. [c.455]

Два главных препятствия до сих пор ограничивают пределы возможностей автоматического ЖФ-метода Эдмана [32]. Первой проблемой является перенос остаточных аминокислот на каждый последующий цикл. Это явление происходит как из-за неполного присоединения реагента к белку, так и из-за неполного отщепления модифицированной N-концевой аминокислоты в виде 2-анилинотиазолинона другая проблема заключается в том, что па стадии кислотной обработки карбамоилпеп-тида (белка) происходит расщепление внутренних неустойчивых пептидных связей, приводящее к появлению новых полипептидных цепей, т. е. новых последовательностей. В результате этих двух процессов накопление фона ФТГ-аминокислот достигает такого уровня, что однозначная идентификация последовательности аминокислот основной цепи становится невозможной, Для снижения уровня остаточных пиков было предложено проводить и конденсацию, и отщепление АТЗ дважды в каждом цикле [31]. Однако такое изменение стандартной методики приводит к большим потерям пептида (вымывание из реактора). Для снижения этих потерь в реактор добавляют носители-белки или органические полимеры [78, 92], но, к сожалению, белки подвержены ацидолизу, в результате чего возникают ложные последовательности. Для снижения уровня остаточных аминокислот, появляющихся в результате неполного взаимодействия ФИТЦ с полипептидами (особенно если Pro—N-концевой остаток), повышают температуру реактора до 55°С [94]. [c.456]

Другим местом модификации может быть N-концевая аминокислота полипептидной цепи. Так, N-концевой остаток глицина в молекуле НАДН-цитохром >5-редуктазы ацилирован миристино-вой кислотой СНз (СНг) 12—СООН. Это дополнительно увеличивает сродство липиду N-концевой последовательности фермента, образуемой гидрофобными аминокислотами. Муреиновый липопро-теин, прикрепленный к внешней мембране Е. oli, модифицирован пальмитатом, присоединенным по МНг-группе к N-концевому остатку цистеина. Еще одна молекула фосфолипида соединена с тем же остатком цистеина через глицерин посредством тиоэфирной связи. [c.30]

Помимо химических методов определения КНг-концевых остатков применяют также ферментативный метод. Используемый при этом фермент лейцинами-нопептидаза функционирует при наличии у пептида свободной концевой а-ами-ногруппы. Следовательно, от пептида, имеющего последовательность NHz—A-B- -D..., где А, В, С, D — различные остатки, под действием этой ами-нопептидазы будут последовательно отщепляться свободные аминокислоты. В любой момент времени количество отщепленной аминокислоты А больше, чем В, а количество В больше, чем С, и т. д. Таким образом, по скорости отщепления аминокислот можно постулировать последовательность ЛВС. Лейцинамино-пептидаза наиболее быстро отщепляет концевой остаток лейцина, однако она действует также и на все другие остатки, имеющиеся в белках, и не расщеп ляет лишь связь X—Pro (табл. 6.3). [c.175]

Установлена первичная структура С. человека и неск. видов животных. С. разной видовой принадлежности, обладая большими нли меньшими различиями в аминокислотной последовательности, проявляют четкую структурную гомологию друг с другом. Все они содержат один остаток триптофана и 4 остатка цистеина. Последние образуют в молекуле два дисульфидных мостика, к-рые формируют две петли-большую, включающую центр, участок аминокислотной последовательности (в С. человека между цис-теином-54 и цистеином-165), и малую (на С-концевом участке между цистеином-182 и цистеином-189). Высокое содержание в молекуле С. остатков неполярных аминокислот обусловливает большую склонность к образованшо в р-ре димеров и более крупных агрегатов. [c.383]

Его аминокислотный, состав включает два остатка метионина (что ограничивает использование гидрогенолиза в процессе синтеза), два остатка чувствительного к кислотной обработке триптофана и щесть остатков кислых аминокислот. Карбоксильная концевая группа закрыта остатком первичного амида, а концевая аминогруппа — пироглутамильным остатком (циклической глутаминовой кислотой). Первоначальный план синтеза включал как ступенчатое наращивание, так и конденсацию фрагментов, и вся цепь была разделена по пептидным связям 5,6 и 13,14. Глициновый остаток в положении 13 служил обычной точкой сшивки, поскольку он представляет собой нерацемизующийся остаток на С-конце одного пептидного фрагмента. Сшивка в точке 5 была выбрана потому, что наличие в этом месте остатка метионина не дает возможности проводить гидрогенолиз в процессе построения нужной последовательности остатков в центре молекулы. [c.412]

Расщепление полипептидной цепи на фрагменты проводят обычно при помощи протеолитических ферментов, таких, как трипсин, химотрипсин или пепсин. Эти ферменты действуют на различные участки полипептидной цепи, так как имеют повышенное сродство к различным аминокислотным остаткам. Необходимо учитывать также соседние аминокислотные остатки, т. е. пространственное окружение атакуемой пептидной связи. Оказалось, что трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которых участвует карбоксильная группа лизина или аргинина, а химотрипсин гидролизует связи по фенилаланину, триптофану и тирозину Обычно протеолитические ферменты, гидролизующие полипептидные цепи, предварительно иммобилизуют на нерастворимых матрицах для более легкого отделения их от продуктов гидролиза. Далее определяют аминокислотные последовательности каждого полипептидного фрагмента. Для этого чаще всего используют метод Эдмана, заключающийся в анализе полипептида только с Ж-конца. Концевая аминокислота при взаимодействии с фенилизотиоцианатом в щелочной среде образует стойкое соединение, которое можно отщепить от полипептида без его деградации. Фенилтиогидантоиновое (ФТГ) производное аминокислоты идентифицируется хроматографическим методом. После идентификации концевого Ж-амино-кислотного остатка метка вводится в следующий аминокислотный остаток, [c.41]

Молекулы всех s-PHK содержат на одном конце (в хвосте ) остаток 5 -гуаниловой или 5 -цитидиловой кислоты, ближе к середине — указанную пентануклеотидную последовательность, а на другом конце (в голове ) — последовательность фЦфЦфА, завершающуюся свободным остатком З -аденозина. Именно к этому остатку присоединяется аминокислота, и, следовательно, все молекулы аминоацил-s-PHK представляют собой ацильные эфиры, содержащие эфирную группу в положении 2 (или 3 ) концевого аденозина. [c.523]

Эта последовательность была подтверждена тем, что в окисленном окситоцине только один цистеиновый остаток имел свободную аминогруппу (определено динитрофенилированием). В данной последовательности присутствуют все восемь аминокислот, обнаруживаемых в исходном окситоцине. Таким образом, остатки тирозина и изолейцина соединены друг с другом, образуя циклический пентапептид, — заключение, лодтверждаемое тем обстоятельством, что окисление бромом расщепляет связь тир—изл. Это предположение было также подтверждено концевым анализом по Эдману. Окисленный окситоцин обрабатывали ло Эдману и после удаления К-колцевой аминокислоты гидролизовали и определяли аминокислотный состав. Четырехкратное повторение такого расщепления привело к следующим результатам сначала отщеплялась цистеиновая кислота, затем тирозин, изолейцин [c.681]

Как уже упоминалось выше, в аминоацил-тРНК остаток аминокислоты связан сложноэфирной связью с одним из гидроксилов 1 ис-гликольной группировки З -концевого остатка аденозина в нуклеотидной последовательности. В связи с изучением строения и свойств аминоацил-тРНК большое внимание исследователей привлекает получение соответствующих модельных соединений. [c.518]

После разрушения аминоацил — х-РНК панкреатической рибонуклеазой аминокислота обнарун ивается присоединенной к аденозину [61]. Был обнаружен фермент, который катализирует пирофосфоролиз концевой аденилово кислоты (фА) и двух остатков цитидиловой кислоты (фЦ) в молекуле транспортной РНК [11, 24]. В результате такой обработки транспортная РНК как акцептор аминокислоты инактивируется. Однако активность транспортной РНК удается восстановить, если 2 остатка цитидиловой и 1 остаток адениловой кислоты вновь присоединить при помощи инкубации с ферментом, ЦТФ и АТФ. Все эти факты заставляют предположить, что концевой последовательностью нуклеотидов в молекулах всех транспортных РНК служит последовательность — фЦфЦфА, причем аминокислота присоединяется к концевому А. [c.197]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярный вес около 12 ООО. Она состоит из двух полипептидных цепей, причем одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30. Последовательность аминокислотных остатков в короткой и длинной цепях была установлена в период 1945—1952 гг. английским биохимиком Ф. Сейджером (1918) и его сотрудниками. Две цепи в молекуле инсулина соединены между собой связями сера — сера, расположенными между половинами цистиновых остатков (табл. 24.1). В настоящее время последовательность аминокислотных остатков установлена методом Сейджера для альфа- и бета-цепей нормального гемоглобина взрослого человека и для многих других белков. Последовательность чередования аминокислот в бета-цепи гемоглобина А человека (146 аминокислотных остатков) можно записать следующим образом (концевая аминогруппа, или N-тepминaльнaя группа) Вал-Гис-Лей-Тре--Про-Глу- Гл у-Лиз-Сер-Ал а-В а л-Тре-Ал а -Л ей-Три -Гли- Л из -Вал - Асн-В ал--Асп-Глу-Вал-Гли-Гли-Глу-Ала-Лей-Гли-Арг-Лей-Лей-Вал-Вал-Тир-Про--Три-Тре-Глн- Арг-Фен-Фен -Глу-Сер-Фен -Гли-Асп -Лей-Сер-Тре-Про- Асп--Ал а-В ал -Мет-Гли -Асн-Про-Лиз-В ал - Лиз-Ал а-Гис-Гли-Лиз-Лиз-В ал-Лей--Гли-Ал а -Фен-Сер-Асп -Гли -Л ей-Ал а -Гис-Л ей-Асп -Асп -Л ей-Лиз-Гли-Тре--Фен-Ала-Тре-Лей-Сер-Глу-Лей-Гис-Цис-Асп-Лиз-Лей-Гис-Вал-Асп-Про--Глу-Асн-Фен -Арг-Л е й-Л ей-Гли-Асн -В ал -Лей-В ал-Цис-Вал-Л ей-Ал а-Гис--Гис-Фен-Гли-Лиз-Глу-Фен-Тре-Про-Про-Вал-Глн-Ала-Ала-Тир-Глн-Лиз--Вал-Вал-Ала-Гли-Вал-Ала-Асн-Ала-Лей-Ала-Гис-Лиз-Тир-Гис (концевая карбоксильная группа, или С-терминальная группа). Такая последовательность для альфа-цепи (141 остаток) в известной мере аналогична чередованию аминокислот в бета-цепи примерно 75 аминокислотных остатков занимают по существу те же места в цепях. Альфа-цепь гемоглобина гориллы отличается от аналогичной цепи гемоглобина человека тем, что в двух случаях аминокислотные остатки оказываются взаимозамещенными, а бета-цепи этих белков отличаются лишь одним замещением. Различие между гемоглобином лошади и гемоглобином человека заключается приблизительно в 18 замещениях в каждой цепи. Эти наблюдения и множество других такого рода данных для различных белков служат очень веским независимым доказательством теории эволюционного развития. [c.681]

Смотреть страницы где упоминается термин Концевые остатки и последовательность аминокислот: [c.469] [c.548] [c.185] [c.303] [c.375] [c.225] [c.375] [c.334] [c.55] [c.95] [c.35] [c.384] [c.141] [c.697] [c.432] [c.624] [c.178] [c.288] [c.168]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология