Протеазы кислые

Гистохимические анализы позволили установить общность окислительного режима пыльцы и пыльцевых трубок у различных представителей покрытосеменных растений. Многие исследователи обнаружили в них амилазу, дегидразу, инвертазу карбоксилазу, каталазу, липазу, нуклеазу, пектазу, протеазу, кислую фосфатазу, цитазу, цитохромоксидазу и др. При этом установлено, что наиболее интенсивно биохимические процессы протекают в кончике пыльцевой трубки. [c.179]

Поскольку в кислой протеазе пепсине возможно возникновение ковалентной связи между группой аспарагиновой кислоты, находящейся в активном центре, и пептидным субстратом, можно предположить образование реакционноспособного ангидрида. В активном центре доступна вторая карбоксильная группа [ИЗ], поэтому, по-видимому, имеет место механизм, подобный приведенному выше. [c.243]

Кислая протеаза Один домен 2 2 [c.112]

Экспериментальным путем было установлено, что в молекулах сериновых протеаз, работающих при pH 7—8, в роли общего основного катализатора выступает имидазол с р/Сд 7. Гидроксильная группа серина имеет pKN 12,5, откуда Ар/Са = рЛ а (акцептор)—р/Са (донор) =—5,5 единицы pH. В случае кислых сульфгидрильных протеаз (р/С 8,5) общее основание имеет р/Са 3,5, так что и здесь Ар/Са = —5 единиц pH. Очевидно, разность Др/Са = —5 является оптимальной для достижения максимальных скоростей общего основного ферментативного гидролиза амидов. Природа уходящей группы субстрата не имеет большого значения при выборе конкретной пары нуклеофил — общее основание. Об этом свидетельствует тот факт, что сериновые протеазы эффективно катализируют гидролиз ацильных производных с самыми различными уходящими группами. [c.141]

Включены соединения, используемые в первую очередь для защиты ферментов от инактивации в результате окисления —8Н-гр. следовыми кол-вами тяжелых металлов или токсичными эндогенными компонентами тканей (напр., фенолами, хинонами, жирными кисл.). Реагенты, используемые для защиты от действия эндогенных ферментов (РНКаз и протеаз), рассмотрены в разд. 13, Ж Другие ингибиторы ферментов . [c.316]

В 2 микрохимические пробирки вносят по 5—8 капель вытяжки из поджелудочной железы. Содержимое второй пробирки подкисляют уксусной кислотой до слабокислой реакции по лакмусу. В каждую пробирку вносят окрашенный кусочек фибрина и помещают пробирки в водяную баню при 38° С. Через некоторое время жидкость в первой пробирке окрашивается в фиолетовый цвет. Жидкость во второй пробирке остается бесцветной, так как в кислой среде протеазы поджелудочного сока не катализируют распад белка. [c.185]

Проферменты протеаз и нуклеаз и ферменты поджелудочной железы быка были выделены, очищены и выкристаллизованы почти исключительно путем высаливания с помощью сульфата магния [14, 248]. На рис. 8 [248] схематически представлены условия, необходимые для разделения восьми белков, содержащихся в кислой вытяжке поджелудочной железы. Так как несколькими методами [14] было показано, что большинство выделенных белков" является гомогенным, становится очевидным, что высали-ваиие может служить превосходным (методом фракционирования. [c.56]

Наконец, следует упомянуть, что участие соседних карбоксильных групп в гидролизе амидов также имеет значение для понимания ферментативного гидролиза амидов. Один из таких ферментов — кислая протеаза пепсин из желудочного сока механизм ее действия включает общекислотный катализ. Клюгер и Лам синтезировали фиксированные модельные соединения, чтобы изучить участие карбоновой кислоты в гидролизе амидов [112]. Они обнаружили, что аниловые производные эняо-цис-5-норборнена соответствуют критериям жесткого геометрического сближения взаимодействующих функциональных групп. [c.242]

Протеазы. Яды гремучих змей и гадюк в отличие от элапид и морских змей характеризуются высоким содержанием термолабильных кислых протеаз (Jimenez-Porras, 1970). Протеазы змеиных ядов активно расщепляют как природные (казеин, гемоглобин, желатин), так и синтетические (ТАМЕ и ВАЕЕ) белковые субстраты (Д. Н. Сахибов с соавт., 1972). Следует отметить, что использование синтетических субстратов позволило Tu et al. (1965, 1966) показать, что яды гадюковых и гремучих змей гидролизовали специфичные для трипсина субстраты (ТАМЕ и ВАЕЕ), но на последний действовали активнее трипсина. Почти все указанные яды не действовали на субстраты, специфичные для химотрипсина. [c.86]

Разработать научные основы ресурсосберегающей технологии получения и применения высокоэф-фективньп кислых и слабокислых протеаз с целью более глубокой переработки растительного сырья [c.1343]

Изолят соевых белков в виде суспензии (5%), денатурированных прогревом, гидролизуют кислой протеазой, выделенной из Trame-tes sanguinea [c.606]

Как и любые живые клетки, микроорганизмы — бактерии, дрожжи и плесневые грибы, обладают ферментирующими свойствами но их активность и специфичность различны. Некоторые поступающие в торговлю кислые, нейтральные и щелочные протеазы получают из микроорганизмов (14, 29, 127]. Такие микроорганизмы были идентифицированы на растительных источниках, включая сою, пшеницу, рапс. Однако протеазы этих микроорганизмов до сего времени использовались очень мало. Лазарусу и Кобургеру [69] удалось, например, идентифицировать 41 штамм протеолитических дрожже(1, выделенных из проб мяса и [c.613]

Протеолиз может приводить и к снижению количества некоторых антипитательных факторов. Так, гидролиз соевой суспензии кислой грибной протеазой, выделенной из Aspergillus niger, позволяет экстрагировать 60 % белков переводом их в растворимое состояние и удалять имеющиеся фитаты, высвобождая фосфор в виде ортофосфата [75]. Кроме того, гидролиз белков клейковины, обработанных щелочью, дает возможность снизить содержание лизиналанина этот эффект пропорционален степени гидролиза [53]. [c.619]

Таким образом, именно совершенствование каталитических поверхностей химотрипсина и субтилизина привело к принятию ими одинаковой функции. Как показано на рис. 11.1, механизм каталитического действия протеаз папаина и глицеральдегид-З-фосфатдегид-рогеназы, фермента гликолитнческого пути, по-видимому, аналогичен механизму действия сериновых протеаз. Однако имеются и другие пути расщепления полипептидных цепей, как видно на примерах термолизина, катепсинов и кислых протеаз [539, 596]. [c.233]

Несмотря на высокую степень механизации производства продуктов крови, биохимические, коллоидно-химические и химические процессы в этом производстве плохо изучены. Многие из них, как например характер коагуляции, не вполне изучены вообще, но многое из вполне бесспорного в биохимии и коллоидной химии могло бы быть перенесено в производство и послужить рациональному ведению процесса. Сюда относятся управление коагуляцией фибриногена, замедление ее путем введения инактиваторов и смещения pH с оптимальной для данного случая точки, т. е. с pH = 7,2, прн котором фибрин находится в изоэлектрическом состоянии. При промывании фибрина необходимо учитывать значение изоэлектрического состояния и пользоваться водой соответствующего pH, т. е. также равным 7,2. Процессы рафинирования альбумина совершенно неясны. Весьма вероятно, что при этом коагулирует остаточный фибрин. При рафинировании применяются дорогостоящие лимонная и уксусная кислоты, тогда как с успехом можно применять минеральные кислоты, так как белковые вещества обладают сильными буферными свойствами. Кроме того важен не род кислоты, а pH раствора. Для нас, потребителей продуктов крови как сырья для пластических масс, рафинирование скорее приносит ущерб, ухудшает продукты в силу длительного. воздействия ферментов (протеаз) при благоприятном pH кислого рафинирования. Последующая за рафинированием нейтрализация не только не может улучшить положение, а наоборот, может создать благоприятнее условия для действия пептидаз. Таким образом ряд важных вопросов кровепереработ.<и ждет исследования и не может нас не касаться перед нами ряд задач, которые мы должны решать с точки зрения получения пластических масс. Интересным является вопрос возможности применения для выработки пластических масс фибрина, так как последний легко может быть отмыт от примесей, доведен до белого цвета и при получении пластических масс может быть окрашен в любой цвет. [c.196]

Крупномасштабное производство приходится в основном на такие гидролазы, как протеазы и гликозидазы. Различают три категории про-теаз — сериновые, кислые и металлопротеазы. Первые термостабильны, оптимум pH для них выше 8,0. Поэтому сериновые протеазы широко используются в моющих средствах. Металлопротеазы с оптимумом pH в нейтральной зоне (6,5-7,5) применяются в пищевой промышленности. Основными продуцентами этих ферментов являются бациллы, в то время как основными продуцентами кислых протеаз являются различные виды низших грибов [24]. [c.125]

Крупномасштабное производство приходится в основном на такие гидролазы, как протеазы и гликозидазы. Различают три категории протеаз — сериновые, кислые и металлопротеазы. Первые термостабильны, оптимум pH для них выше 8,0. Поэтому сериновые протеазы широко использзгют в моющих средствах. Основными продуцентами этих ферментов являются бациллы. [c.465]

Глубокий гидролиз белков с помощью протеаз позволяет получить разнообразные продукты типа соусов и приправ. В странах Востока уже многие столетия вырабатывают из сои с помощью грибных протеаз соусы, а также бобовую пасту мисо. Во многих странах выпускают рыбные гидролизаты — острые соусы, пасты, являющиеся ценными вкусовыми продуктами (приправами). Подобные продукты вырабатываются из гидролизатов и животных белков. Выпускают, например, напиток из сыворотки молока, свертывая (в кислой среде) оставшиеся в ней белки, расщепляя их, добавляя сахар и ароматизирующие вещества и насыщая напиток СОг. [c.246]

Рпс. 4.10. Разделение кислой и нейтральной протеаз на биосорбенте Биокарб-Т (ступенчатое элюирование фосфатным буферным раствором с pH 4.9—7.5). [c.166]

Ферменты, разрушающие в организме белки пищи, называются протсазами. В организме человека и животных протеазы работают в кислой среде, поэтому протеазы, хорошо работающие в составе МОЮЩИХ средств, микробиологи получают как продукты жизнедеятельности специальных микроорганизмов. Эти протеазы в щелочных водных моющих растворах в очень малых количествах при температуре 40—55 °С разрушают загрязняющие белковые пленки, не растворимые в воде. Чтобы лучше проявилось действие ферментов, необходимо время, поэтому замачивание белья в моющем растворе с энзимами в течение 40—60 мин дает ощутимый результат. [c.15]

Гидралазы, фосфатазы, протеазы, трансферазы и другие ферменты представлены в клетке множественными формами (изоферментами), оказывающими одинаковое воздействие па субстрат, но отличающимися, в частности, по электрофоретической подвижности и некоторым кинетическим характеристикам. Существование изоферментов связано с дифференциацией клеточной структуры в различных условиях среды. При этом бактериальные клетки синтезируют, например, набор ферментов, действие которых проявляется при кислой или щелочной реакции среды (в частности, протеиназ, фосфатаз). [c.55]

При расщеплении лецитина легче всего отщепляется холин, что может быть вызвано действием 60—70-градусного этилового спирта (алкоголиз) даже при комнатной температуре. При гидролизе в кислой или щелочной среде сначала идет отщепление холина, затем жирных кислот с образованием глицеринфосфорной кислоты. Гидролиз глицеринфосфорной кислоты наступает после длительного кипячения в кислой или щелочной среде. Расщепление лецитина может быть также произведено ферментами—лецитиназами. В яде кобры, а также гремучей змеи найден фермент, который отщепляет от лецитина (а также и кефалина) только одну молекулу ненасыщенной жирной кислоты в результате получается вещество, называемое лизолецити-н о м. Оно вызывает гемолиз эритроцитов. Яд гадюки вызывает свертывание крови в сосудистом русле оно обусловливается повидимому какой-то специфической протеазой, а не лецитиназой. [c.398]

Протеазы распространены в животном и растительном мире существуют клеточные протеазы, осуществляющие соответствующие реакции внутри клеток. Особенно известен папаин, который выделяют нз плодов папайи. Но наиболее важны и наиболее изучены протеазы пищеварительного тракта животных и человека. Стенки желудка выделяют неактивный белок профермент) —пепсиноген. Под влиянием кислого желудочного сока и готового находящегося в желудочном соке пепсина от пепсиногена отщепляется полипептидная цепь, и он превращается в активный фермент пепсин, имеющий молекулярный вес 35 000 и давно уже полученный в кристаллическом виде. Пепсин при оптимальном pH 1,5—2,5 разрывает белки преимущественно по месту нахождения обеих ароматических аминокислот (тирозин и фенилаланин) у их аминного конца. При этом необходимо, чтобы аминокислота, соседняя с ароматической, имела такие зацепки для пепсина, как остатки СООН или 5Н, и не имела свободной КНг-группы. Этих условий оказывается, однако, достаточно для того, чтобы в желудке произошел гидролиз макромолекул белков на сравиительно небольшие пептидные цепи. Дальнейшее переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке и далее в тонких кишках происходит в условиях уже щелочной среды. Двенадцатиперстную кишку снабжает ферментами поджелудочная железа, которая выделяет проферменты — трипсиноген, химотрипсииоген и профермент, соответствующий карбоксипептидазе. Эти проферменты (как и пепсиноген, см. выше) превращаются в двенадцатиперстной кишке в ферменты—трипсин, химотрипсин и карбоксипептидазу. [c.701]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология