Каталитические константы

Рис. 43. Определение кинетических и равновесных параметров ингибирования к-бутанолом гидролиза гиппурового эфира Ь-аргинина, катализируемого карбоксипептидазой В, с помощью обработки значений каталитических констант (а) и констант Михаэлиса (б) в координатах уравнения (5.14)

Для определения значений константа и Ка выражение для каталитической константы в уравнении (6.31) можно преобразовать к виду [c.224]

Так как для п-нитрофенилового и лг-нитрофенилового эфиров Ы-бензилоксикарбонил-Ь-аланина значения каталитической константы не зависят от структуры уходящей группы, можно полагать, что для этих субстратов кат = /гз- Учитывая, что значение /гз постоянно для всего исследуемого ряда субстратов (см. решение предыдущей задачи), находим значения К с помощью соотношений (7.2), (7.3) и (7.11). [c.155]

Хлорноватистая кислота обладает высокой константой диссоциации, вследствие чего проблема подавления ионизации для нее практически не возникает. Каталитическая константа скорости k составляет около 5000 л1 моль-сек) при 25 °С, поэтому константу скорости реакции первого порядка можно резко изменять, добавляя относительно малые количества гипохлорита. Однако константа скорости сильно зависит от состава раствора и должна быть специально измерена для каждого используемого раствора абсорбента. Даже при соблюдении этого условия, в каждом случае необходима оценка того, не изменяется ли состав раствора у поверхности в ходе абсорбционного процесса, что отличало бы скорость реакции здесь от скорости в основной массе жидкости. [c.245]

Каталитическую константу /гон- определяют измерением скоростей реакций в щелочных растворах при различных концентрациях ОН" и 5. Если катализ может осуществляться обоими ионами и ОН" и если реакция одновременно идет по двум направлениям, скорость реакции может быть записана так [c.416]

Кислотная каталитическая константа скорости реакции к связана с константой диссоциации Ка уравнением Бренстеда [c.416]

Синергистическая активация (а < 1, (3 == 1). В некоторых случаях добавление активатора не влияет на величину каталитической константы, но приводит к уменьшению кажущейся константы Михаэли-, са ферментативной реакции (рис. 77). В применении к общему уравне- [c.222]

Уравнение (5.6) описывает зависимость скорости ферментативной реакции, протекающей по схеме (5.1), от начальной концентрации субстрата и позволяет определять на опыте значения констант йг и Кз, являющихся важнейшими характеристиками ферментативной реакции. В том случае, когда определяемые из эксперимента константы 2 и К являются эффективными величинами (зависящими от pH среды, присутствия в системе ингибиторов или активаторов, наличия дополнительных стадий в схеме (5.1) и т. д.), их называют соответственно каталитической константой ( кат) и кажущейся константой Михаэлиса (/(т(каш)) данной ферментативной реакции. Тогда уравнение (5.6) выглядит следующим образом [c.78]

При изучении гидролиза п-нитроанилида Ь-лейцина, катализируемого лейцинаминопептидазой, было найдено, что добавки катионов приводят к возрастанию каталитической константы, [c.96]

Влияние эриохрома черного Т на каталитическую константу гидролиза этилового эфира Ы-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином. [c.154]

На скорость гомогенных реакций, протекающих в жидкой фазе, оказывают существенное влияние ионы водорода и ионы гидроксила (кислотно-основной катализ). При наличии в растворе только одной кислоты или одного основания константа скорости реакции, протекающей в растворе, прямо пропорциональна концентрации ионов водорода или ионов гидроксила /С = 7Сн+[Н+] /(=/(он 10Н-], где /Сн+ и — каталитические константы водородного и гидроксильного ионов. В этих случаях наиболее вероятен ионный механизм каталитического действия. [c.31]

В таблице 7 приведена рН-зависимость каталитической константы скорости гидролиза беизилового эфира N-бензилокси-карбонил-Ь-лизина, катализируемого папаином [6]. Определить рК ионогенной группы фермент-субстратного комплекса, контролирующей скорость реакции. [c.229]

Экспериментальные данные рН-зависимости (табл. 1) согласуются с величиной рКа=6,%Ъ и предельным значением каталитической константы ( кат) 1т= 152 сек (рис. 105). [c.238]

Рис. 105. рН-Зависимость каталитической константы скорости гид-)Олиза этилового эфира N-ацетил---тирозина, катализируемого а-химотрипсином кривая является теоретической с р/Со = 6,85 [c.238]

В таблице 9 приведена температурная зависимость каталитической константы гидролиза этилового эфира Ы-бензоил-Ь-аргинина, катализируемого трипсином, в 2%-ном геле агар-агара. Вычислить значения стандартных энтальпии и энтропии активации реакции. [c.255]

Прототипом почти всех рассматриваемых ниже корреляционных уравнений явилась открытая в 1924 г. Брен-стедом линейная логарифмическая зависимость между каталитической константой скорости в реакциях общего кислотного (индекс А) и основного (индекс В) катализа и кислотной или основной силой катализатора ыкл=в [c.165]

Полагая, по своей обычной методике, что гидролитический коэффициент ко для расщепления субстрата, связанного с ферментом продуктивно (т. е. с участием каталитического центра), не зависит от степени полимеризации субстрата и степени заполнения сайтов активного центра, Хироми принял, что величина соответствует плато, достигаемому каталитическими константами скоростей гидролиза при последовательном возрастании степени полимеризации субстрата (/го=Ь10 мин ) [8]. Далее, используя выражения (13) и (19) и численное значение константы скорости второго порядка гидролиза мальтозы, продуктивное связывание которой должно происходить с участием сайтов 6 и 7, прилегающих с двух сторон к каталитическому участку, Хироми рассчитал суммарное сродство этих сайтов, равное —3,1 ккал/моль. [c.52]

Скорость расщепления гидроперекиси изопропилбензола в присутствии стеаратов Со +, Мп +, Си +, Ре2+, Ка+ в хлорбензоле тоже цропорциональна концентпрации гидроперекиси и концентрации раствора в первой степени [345]. Начальная концентрация гидроперекиси не влияет на каталитическую константу скорости, что свидетельствует об отсутствии индукционного разложения гидроперекиси. Каталитическая активность падает в ряду Со +>Мп +> > Си + > > Na+. Стеарат цинка не обладает каталитической активностью. Допускается, что катализатор облегчает первую стадию реакции — распад молекулы гидроперекиси с разрывом связи [c.301]

Экспериментально определяемая, или макроскопическая, каталитическая константа ферментативной реакции равна [c.109]

Рассмотрение общего кислотно-основного катализа как реакции передачи водорода , вызванной кислотами и основаниями, включает, естественно, вопрос о связи каталитической сплы кислот с их константой ионизации. Еще раньше было устаповлено, что между этими двумя константами существует определенная связь. Тейлор [33] предложил первое количественное соотношение, в котором кислотпо-каталитическая константа кислоты /iha была пропорциональна K , т. е. корню квадратному из константы ионизации. Предложенное позднее [34] уравнение Бренстеда для общего кислотно-основного катализа широко используется как эмпирическое соотношение [c.484]

Каталитическая константа скорости реакции третьего порядка в 1 М ЫС104 лрп О" равна 0,5 л /молъ- сек-, предполагается образование активированного комплекса следующего строения (молекулы воды опущены) [c.506]

Ниже приведены значения констант диссоциации кислот и каталитических констант для реакции разложения нитроамида некоторыми основными ионами. [c.422]

Взаимодействие этого полимера с метиленимидазолом (или хлорметилимидазолом) приводит к 15%-ному включению имидазола в полимерный остов. Был изучен ОгН д гидролиз фенольных сульфоэфиров (ка-техинсульфата). Скорость гидролиза оказалась в 10 2 раз больше, чем в случае несвязанного имидазола Значения каталитических констант для этого заме- [c.299]

Влияние гидроксиламина на каталитическую константу превращения глутарамата, катализируемого о)-амидазой. Условия опыта pH 7,0 30° С 0,05М фосфатный буфер [Е]о = 2,8-10-2 мг/мл [c.153]

Гидролиз метилового эфира N-aцeтил-L-фeнилaлaнинa, катализируемый а-химотрипсином, изучали методом остановленной струи, используя методику вытеснения профлавина из комплекса его с ферментом [6]. Было найдено, что уменьшение оптической плотности раствора при длине волны 465 нм (соответствующей максимуму поглощения комплекса фермент-профлавин) описывается кинетикой первого порядка (табл. 12). Из независимых экспериментов нашли, что константа диссоциации комплекса фермент-профлавин при условиях опыта равна 1 - Ю- М. Значение каталитической константы, найденное в стационарном режиме проведения реакции ферментативного гидролиза, равно 0,03 сек-. Найти значения индивидуальных констант 2, кз и /Сз (схема 9.7) при условии к2 >кз для изучаемой реакции. [c.197]

Известно, что кинетику ферментативных реакций можно изучать с помощью регистрации либо начальных участков кинетической кривой, либо достаточно протяженных ее участков (практически до полного завершения реакции) [21]. В первом случае изучение преврапгений полимеров не отличается принципиально от изучения реакций любых других (простых) субстратов, поскольку в начальный период реакции ферментативной атаке могут подвергаться различные по реакционной способности участки полимера в зависимости от их относительного содержания и относительного сродства фермента к ним. Поэтому соответствующие эффективные кинетические параметры ферментативной реакции (константы Михаэлиса, каталитические константы) являются некоторыми средними величинами и не могут быть использованы для описания и теоретического предсказания временного хода ферментативного процесса на достаточно больших глубинах превращения полимеррюго субстрата. [c.29]

Поскольку при изучепи-и кинетики ферментативного гидролиза экспериментально определяемыми величинами обычно являются константа Михаэлиса Кт, каталитическая константа кат и валовая константа скорости второго порядка йкат Кт, следует выяснить, как эти величины связаны с микроскопическивди —константами ассоциации фермента и субстрата. Ясно, что константа Михаэлиса (точнее, ее обратная величина, поскольку константа Михаэлиса традиционно записывается как константа диссоциации) в простом случае (и в предположении аддитивности) представляет собой просто сумму констант ассоциации я-мера с активным центром и его отдельными участками (сайтами) в / позициях [c.41]

Здесь, однако, следует сделать замечание. Авторы работы [18] подчеркивают, что линейность полученного ими графика указывает на то, что величина гидролитического коэффициента действительно постоянна для данной серии субстратов. Это, по мнению авторов работы [18], подтверждает справедливость основного допущения в теории Хироми. Однако из табл. 13 видно, что набор данных для Акат, формально состоящий из семи точек, фактически состоит из двух точек (поскольку для субстратов G3—615,5 величины каталитических констант почти совпадают), а по двум точкам всегда можно провести прямую. Таким образом, вопрос о корректности данных, полученных авторами [18] о сродстве сайта Л, остается пока открытым. [c.59]

Величина каталитической константы ферментативной реакции задается константами скоростей превращения всех продуктивно связанных позиционных изомеров субстрата со степенью полимеризации п (см. рис. И), нормированных на отнощение всех продуктивно и непродуктивно связанных позиционных изомеров (соотношение 44). Наконец, валовая константа скорости второго порядка йкат//Ст содержит микроскопические параметры только для продуктивно связанных позиционных изомеров (45). В свою очередь, микроскопические константы ассоциации субстрата с определеннымн сайтами активного центра связаны с показателями сродства (аффинности) сайтов соотношением (42), [c.65]

Сопоставляя па данном этапе рассмотрения концепции Хироми и Тома, мы видим, что отнесение константы Михаэлиса к соответствующим микроскопическим параметрам в рамках обеих концепций идентично (сравните выражения 14 и 15, с одной стороны, и 43 — с другой). Однако смысл каталитической константы в обеих концепциях различается (см. выражения 17 и 44). Если по гипотезе Хироми каталитическая копстапта пропорциональна гидролитическому коэффициенту ко, который является строго характеристическим для данного фермента, и определяется исключительно соотношением констант ассоциации субстрата в продуктивном и непродуктивном фермент-субстратном комплексах (17), то по гипотезе Тома величина гидролитического коэффициента зависит от способа связывания фермента с субстратом и от степени полимеризации последнего. На наш взгляд, это придает настолько больн1ую гибкость расчетам на основании концепции Тома, в особенности с помощью машинного анализа, что может в отдельных случаях делать бессмысленными определения показателей сродства индивидуальных сайтов активного центра. фермента, поскольку все наблюдаемые кинетические эффекты могут быть объяснены в рамках вариации гидролитического коэффициента при изменении структуры олигомерного субстрата и способов его связывания с ферментом. То же можно отнести и к определению константы скорости второго порядка ферментативного расщепления субстрата (см. выражения 18 и 45). [c.65]