Белок Пептид

Основной интерес химиков и биологов сосредоточен на установлении взаимосвязи строения и функции белка. Пептиды и белки могут содержать в молекуле как основные (—NH2, O2 ), так [c.299]

Второй раздел практикума ставит своей целью познакомить студентов с особенностями выделения, фракционирования, идентификации и количественного определения различных природных азотсодержащих < оединений. белков, пептидов, аминокислот, нуклеиновых кислот, нуклеотидов и пр Предлагаемые экспериментальные работы включают аиболее широко используемые в лабораторной практике современные методы разделения и анализа этих соединений различные виды электрофореза, хроматографии, спектрофотометрии, колориметрии и др. Работа проводится как на готовых коммерческих препаратах высоко- и низкомолекулярных азотсодержащих соединений, так и на препаратах, выделяемых студентами из различных тканей лабораторных животных. [c.79]

К 1—2 мг белка (пептида) в небольшой пробирке добавляют 1 мл 5,7 н. раствора трижды перегнанной НС1 и смесь осторожно, с помощью пастеровской пипетки переносят в тщательно вымытую и высушенную ампулу из толстостенного стекла (1x7 см). Пробирку трижды споласкивают 5,7 н. НС1 (по 0,5 мл) той же пипеткой раствор переносят в ампулу с пробой и добавляют туда кристаллик (либо 1 — [c.124]

К 10 мг белка (пептида) в небольшой пробирке добавляют 1 мл [c.125]

Пептидная связь — см. Белки, Пептиды. [c.97]

Ионы металлов Белки, пептиды, лекарства [c.584]

МС 10 " Белки, пептиды, мониторинг лекарств Отсутствуют проблемы совмещения, доступны коммерческие интерфейсы [c.43]

Суммируя роль аминокислот как предшественников различных биомолекул, назовем следующие соединения, образующиеся из аминокислот белки, пептиды, биогенные амины, гормоны, антибиотики, кето-, гидрокси- и ненасыщенные кислоты, насыщенные карбоновые кислоты, азотистые основания, гетероциклические соединения. [c.16]

Источниками азота в питательной среде могут быть белки, пептиды, аминокислоты, соли аммония или аммиака, нитраты, а также атмосферный азот. Количество азотсодержащих веществ для образования биомассы можно вычислить, если известно содержание азота в данной биомассе и вероятный урожай ее. Обычно принимают, что 5% азота остается в питательной среде неиспользованным. [c.52]

Используется наиболее часто. Применяется для разделения нейтральных и кислых белков, пептидов и аминокислот, гормонов, ферментов, РНК, полисахаридов, полярных липидов (особенно фосфолипидов), гемоглобинов и др. Оптимальная область pH 8—9, [c.155]

Есть ли какие-либо принципиальные различия между белками, пептидами, полипептидами и протеинами [c.434]

Полисахариды, декстрины, Биополимеры белки, пептиды [c.193]

Полисахариды, декстрины, биополимеры, белки, пептиды [c.193]

Зонный капиллярный электрофорез Белки, пептиды, гликопротеины, моноклональные антитела, олигосахариды [c.364]

Изоэлектрическая фокусировка Белки, пептиды, гликопротеины, моноклональные антитела определение изоэлектрической точки [c.364]

КЗЭ- ЛИФ Белки, пептиды, аминокислоты В смеси белковых лекарств [28] [c.370]

Источником углерода для роста служат разнообразные органические соединения (белки, пептиды, отдельные аминокислоты, углеводы, кислоты) и СО2. Разные представители в этом плане существенно различаются большинство — облигатные гетеротрофы, некоторые — факультативные и облигатные автотрофы. Автотрофная ассимиляция СО2 происходит, вероятно, по восстановительному ЦТК. Углеводы, что показано по крайней мере для [c.433]

Аминокислоты и оксикислоты. Строение, химические свойства, изомерия. Примеры оксикислот молочная, винная и салициловая кислоты. Альфа-аминокислоты — структурные единицы белков. Пептиды. Строение и биологическая роль белков. [c.505]

Поэтому после завершения реакции в органической среде непрореагировавший карбодиимид и мочевину удается просто отмыть водой. Следует отметить, что вследствие образования азлактонов из ангидридоподобных промежуточных соединений в довольно значительной степени при синтезе белков (пептидов) может проходить рацемизация. Однако при синтезе коротких пептидов эта помеха минимальна. [c.85]

S—S и одну SH-rpynny. Активный центр включает осгаткн цистеина и гистидина активаторы — меркаптаны и др. восстановители, ингибиторы — окислители и ионы тял<е. ых металлов. Выделен в кристаллич. виде из сока дынного дерева. Катализирует гидролиз белков, пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Прнмен. для обработки коле, мягчения мяса, осветления напитков. [c.422]

Биопромышленность производит кормовые и пищ. белки, пептиды, аминокислоты, ферменты, витамины, антибиотики, этанол, орг к-ты (лимонную, изолимонную, уксусную и др), регуляторы роста растений, прир пестициды, лечебные и иммунные препараты для человека и животных Биол процессы имеют существенные достоинства они используют возобновляемое сырье, происходят в мягких условиях, с меньшим числом этапов, их отходы доступны переработке Применение биотехнологических процессов особенно выгодно экономически и технологически при производстве относительно дорогих малотонна сных продуктов [c.289]

ЭРЛИХА реакция, взаимодействие 4-диметиламино-бензадьдегида (т. наз. реагент Э р л и х а) с триптофаном или его остатками в белках (пептидах) по схеме [c.489]

Наряду с электродами из углеродного волокна для определения аминокислот применяют медные ультрамикроэлектроды. На поверхности меди в слабокислых или щелочных буферных растворах образуется тонкий слой оксида меди, который растворяется при +0,15 В в присутствии аминокислот с образованием соответствующих медных комплексов. Ток окисления меди пропорционален концентрации аминокислоты в растворе. Чувствительность электрода зависит от скорости реакции комплексообразования и от объемной скорости потока жидкости в капилляре. С помощью медных электродов определяют также белки, пептиды, сахара, катехоламины. [c.586]

Is o, In . (Lin oln, Nebraska) предлагает три фазы для покрытий ковалентно связанную фазу С18 (белки), глицериновое покрытие (белки, пептиды) и сульфокислотное покрытие (нуклеотиды). [c.79]

Реально применяемых в клинической практике полимерных препаратов в настоящее время недостаточно, сложности химического, физиологического, токсикологического характера пока не преодолены. Многие лекарственные вещества представляют собой биополимеры -белки, пептиды и полисахариды. Развитие химии полимеров за последние десятилетия привело к тому, что высокомолекулярные соединения с успехом используются в медицине как конструкционные материалы искусственные органы и ткани, покрытия. В фармацевтической практике полимеры нашли применение в технологии лекарств в качестве вспомогательных веществ - пролонгаторов, эмульгаторов при получении покрытий для таблеток, основ для мазей и т.д. [c.363]

Объем настоящей главы ограничен рассмотрением аминокислот, которые, как было установлено, входят в состав белков. Пептиды, синтезированные нерибосомальными методами, которые содержат более широкий набор аминокислот, обсуждаются в гл. 23.4. Небелковые аминокислоты в свободном виде встречаются в таком изобилии и структурном разнообразии, что трудно обобщить их состав и методы синтеза. Обзор по этой области дан Томпсоном и др. [1], последующие работы удобно суммированы в годовом обзоре по химии аминокислот [2] для детального ознакомления с указанными соединениями отсылаем читателя к упомянутым источникам. Химические реакции ос-аминокислот, иные чем реакции, представляющие аналитический интерес, так же как и химия -, у-и ш-аминокислот, описаны в гл. 9.6. [c.225]

Нингидринный 1 мл Т + 1—2 капли 0,03%-ного нингидрина нагреть до кипения От желтой или пурпурной до синей 246,269м Цветные реакции для индивидуальных аминокислот см. Шмидт [272] Мартин и Синдж [273] см. также Файгль [198], стр. 281—284 Полож. аминокислоты со своб. КНг и СООН-грунпами белки, пептиды, перв. амины, аммиак [c.59]

Авторы данной книги, известные венгерские биохимики Т. Дэвени и Я- Гергей со своими сотрудниками поставили перед собой вполне конкретную задачу — обсудить чаще всего применяемые и хорошо апробированные методы исследования белков, пептидов и аминокислот, а также дать конкретное описание практических приемов, используемых в биохимическом и иммунохимическом анализе. Авторы не стремились привести описание всех разработанных к настояш.ему времени методов, они выделили лишь важные и наиболее распространенные. [c.5]

Неионообменная порошковая целлюлоза применяется в качестве носителя при распределительной хроматографии и электрофорезе на колонках и в слоях. Целлюлоза используется для хроматографического разделения сахаров, глицеридов, спиртов, фенолов, аминов, карбоновых и аминокислот, пептидов, белков, нуклеиновых кислот, уроновых кислот, липидов, алкалоидов, антибиотиков, гормонов, ферментов, витаминов, гербицидов и инсектицидов, неорганических ионов, красителей, углеводородов и других веществ. Применяется также для электрофореза белков, пептидов, аминокислот, нуклеиновых кислот, нуклеотидов. [c.127]

В зависимости от реличины молекулярной массы различают 1ТИДЫ и белки. Пептиды имеют меньшую молекулярную массу, I белки. В биологическом плане пептиды отличаются от белков тее узким спектром функций. Наиболее характерна для пеп-10В регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, гибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мбраны и т.д.). Долгое время пептиды считали осколками fiKOB, образующимися в организме. Начиная с середины XX в., гда было расшифровано строение, а затем синтезирован пер-1й пептидный гормон — окситоцин, химия пептидов приобрела [c.313]

Существенным недостатком применения ГХ—МС метода для профильного анализа является невозможность анализа малоле тучих соединений, которые составляют более 75 % всех веществ присутствующих в физиологических средах (белки, пептиды, нуклеиновые кислоты, нуклеозиды и др ) Большие перспекти вы для анализа этих веществ связаны с сочетанием ВЭЖХ с масс спектрометрией [c.187]

При анализе белков, пептидов и многих других веществ большое значение имеют различные виды жидкостной хроматографии. Среди них на первом месте стоит высокоэффективная жидкостная хроматография, а также гельпроникающая хроматография и ионообменная. [c.475]

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков нли общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них широко известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. (При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с Си 01 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически.) Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи — при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха — красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диме-тиламинобенэальдегидом в Н 804. Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобеизолсульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет. [c.32]

Каждый белок или пептид специфическим образом свернут в пространстве, и эта конформация определяет его физико-хнми-ческие и биологические свойства. Пространственная структура белка (пептида) в целом кодируется его первичной структурой. Эта взаимосвязь создает предпосылки для теоретических расчетов и предсказаний вторичной структуры белков на основе их аминокислотной последовательности. Пространственная структура достаточно подвижна. т. е. способна изменяться под воздействием внешних усло-Ш1Й илн различных агентов, и в этом смысле правильнее говорить [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология