Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Ферригемоглобин

Рис. 74. Зависимость кажущейся удельной парамагнитной восприимчивости х от pH в водных растворах ферригемоглобина [14]. Рис. 74. <a href="/info/463221">Зависимость кажущейся</a> удельной <a href="/info/56563">парамагнитной восприимчивости</a> х от pH в <a href="/info/6274">водных растворах</a> ферригемоглобина [14].

    Рассмотрим последовательность во времени таких структурных изменений, используя в качестве примера быстрое электронное восстановление ферригемоглобина. [c.76]

    После восстановления ферригемоглобина в замороженной матрице быстрыми электронами более 80 % белка находится в неравновесной восстановленной низко-спиновой форме, характеризующейся спектром поглощения типа оксигемоглобина  [c.77]

    Карбоксигемоглобин А и ферригемоглобин С находятся в растворе при кислом значении pH. Затем pH раствора доводится до нейтрального. Какие продукты (указать их относительные заряды) могут образоваться при симметричной и асимметричной схемах диссоциации и при обмене одиночными цепями  [c.229]

    В сывороточном альбумине и ферригемоглобине , также могут [c.659]

    Гидроокись ферригемоглобина щелочной метгемоглобин. [c.177]

    МАГНИТНЫЕ МОМЕНТЫ ЖЕЛЕЗА И НЕКОТОРЫХ ПРОИЗВОДНЫХ ФЕРРИГЕМОГЛОБИНА [c.180]

    Комплексы окисного железа третьего возможного типа с тремя не спаренными электронами встречаются очень редко. К этому классу может быть отнесен гидрат окиси ферригемоглобина с [х = 4,47 магнетона Бора на молекулу гема. [c.119]

    Титруемые вещества. Раствор цианида калия был использован для титрования цианида ферригемоглобина при определении его константы диссоциации [c.203]

    Реакции титрования и титруемые вещества. Раствор фторида калия используют при титровании ферригемоглобина, при определении константы диссоциации фторида ферригемоглобина  [c.229]

    Ферригемоглобин (определение константы диссоциации цианида) [c.496]

    Оксигемоглобин Ферригемоглобин (определение константы диссоциации фторида) [c.496]

    Окись углерода является ядом, поскольку она легко соединяется с гемоглобином, образуя более прочный, чем оксигемоглобин, продукт присоединения, который препятствует нормальному функционированию гемоглобина в переносе кислорода. Химические окислители превращают гемоглобин (феррогемоглобин) в коричнево-красный метгемогло-бин (ферригемоглобин), не способный служить пербносчиком кислорода. [c.671]

    Затем получают улучшенные значения рь %о и Х1 методом подбора. Гидроксильный ион использовался в качестве вспомогательного лиганда (ср. гл. 4, разд. 4) при определении константы устойчивости первого фторидного комплекса ферригемоглобина, который имеет парамагнитную восприимчивость, )авную восприимчивости свободного ферригемоглобина [14]. Тодобным образом были изучены другие комплексы ферригемоглобина [13а]. Из магнитных измерений было также получено приближенное значение иг (см. гл. 1, разд. 1) для гидролиза иона урана (IV) в предположении образования только моноядерных форм [48]. Но это значение хг неверно, так как оно было получено экстраполяцией к областям высоких pH, в которых, как было показано [40], образуются полиядерные [c.383]


    В равновесном гемоглобине ион железа (Fe +) лежит вне порфиринового кольца (примерно на 1 Л). Он имеет четыре электрона и магнитный момент, равный 5,5 Боровских магнетонов. Оптический спектр поглощения имеет широкую полосу с = 5,56 нм. В равновесном оксигемоглобине ион железа (Fe +) находится точно в плоскости порфиринового кольца, все электроны спарены (оксигемоглобин диамагнитен). В спектре оптического поглощения видны две характеристические полосы при 542 и 576 нм. В ферригемоглобине (метгемоглобин) при нейтральных значениях pH молекула кислорода замешается молекулой воды, не связанной химически с ионом железа (Fe ). Ион железа лежит значительно ближе к порфириновому кольцу, чем в феррогемоглобине (почти в плоскости), имеет пять неспаренных электронов и магнитный момент равный 5,91 Боровских магнетона. Спектр поглощения в видимой области не имеет выраженных характеристических полос. [c.75]

    Деокси- Окси- Ферригемоглобин гемоглобин гемоглобин [c.76]

    В феррогемоглобине пентакоординированный ион Ре + находится в высоко-спиновом состоянии (5 = 2) и значительно смещен от плоскости порфиринового кольца. Присоединение О2 (как и СО или N0) сопровождается переходом железа гема в низко-спиновое состояние (5 = 0) и смещением атома железа в плоскость порфиринового кольца. В то же время структура активных центров в равновесном высоко-спиновом ферригемоглобине такова же, как и в низко-спи-новом феррогемоглобине ион железа находится почти в плоскости порфиринового кольца. Это же справедливо и для соответствующих производных миоглобииа. Подробное теоретическое обсуждение этих структурных характеристик можно найти в [40]. [c.77]

Рис. 4.12. Спектры поглощения неравновесного феррогемоглобина (1), равновесного феррогемоглобина (2) и равновесного ферригемоглобина (3) в замороженных растворах при 77 К Рис. 4.12. <a href="/info/2753">Спектры поглощения</a> неравновесного феррогемоглобина (1), равновесного феррогемоглобина (2) и равновесного ферригемоглобина (3) в замороженных растворах при 77 К
    Анализ этих данных говорит о том, что образование низко-спино-вых неравновесных форм феррогемоглобина и его комплексов, после низкотемпературного восстановления ферригемоглобина и его комплексов, обусловлено сохранением аксиальных лигандов в шестом координационном положении иона Ре . Это положение, по всей видимости, занято атомом азота в имидозольном остатке дистального гистидина. Диссоциация лиганда блокирована стерическими препятствиями белковых групп вокруг гема. [c.78]

    Одно из первых биологических применений ЭПР — анализ спектров монокристаллов ферригемоглобина и метмиоглобина [436]. Эти белки содержат трехвалентное железо. Четыре из шести координационных мест вокруг железа заняты амомами азота порфиринового кольца. Пятое место занято атомом азота гисти-дннового кольца, через который гемовая группа связывается с глобиновой частью белка. Шестое координационное место могут занимать различные лиганды, например О , СО, Н О, М , [c.417]

    Наконец, следует упомянуть о геминовых бел-ках . Все они поглощают свет в видимой области спектра, благодаря тому что в построении их структур принимают участие комплексы металла с порфирином. Наиболее известен среди них гемоглобин. Спектры-этого белка и четырех его производных приведены на рис. 33. Участки этих спектров, расположенные между 5000 и 7000 А, более или менее соответствуют классам белков, принятым в классификации Теорела (стр. 111). Сам гемоглобин принадлежит к классу HI его комплексы как с кислородом, так и с СО входят в IV класс окисленная форма—ферригемоглобин—в класс I комплекс этой формы гемоглобина с N —в класс П. Такая классификация находится в соответствии с известными различными состояниями атома железа, который находится в этих соединениях. Однако между спектрами гемоглобина и его производных и спектрами гематиновых соединений, которые соответствуют одним у.  [c.114]

    В комплексах, в которых имеются сильные поля тетрагональной симметрии, расщепление в нулевом поле между крамерсовыми дублетами может быть очень большим. Наиболее интересными и важными примерами являются, несомненно, ферригемоглобин и его производные, для которых спиновый гамильтониан (секстетное состояние) выражается следующим образом  [c.216]

    Мы може.м рассчитать значения -фактора, построив матрицы ( 2 + 25г) и ( X + 25д.) точно так же, как и для ферригемоглобина. В результате находим, что ц - 0,857 и 2,571. [c.227]

    Ферригемоглобин ферригем плюс глобин имеет четыре ге на молекулу глобина. Ферригемоглобин иногда называет кислым метгемоглобином. [c.174]

    Железо в гемине, или ферригем хлорид, имеет магнитный шент, равный приблизительно 5,8 магнетона Бора [100], хотя, к мы потом увидим, точное значение зависит от ряда условий, ферригемоглобина наблюдается по существу такой же момент. О почти точно соответствует пяти непарным электронам, что олне естественно для Ре"""1". Мы должны, следовательно, счи-ть, что атомы железа связаны ионной связью. Ниже мы рас- отрим детально, что именно это может означать. [c.177]


    Анализы магнитных данных и данных по электродному по-щиалу показывают, что ферригемоглобин может существовать грех кислотных формах, две из которых имеют восприимчи- ти, несколько отличные от третьей [109]. Принято считать, что юй из этих кислотных групп является гистадин-имидазольный I, находящийся в слишком отдаленном положении для элек->статической координации основной формы с атомом железа. эрая кислотная группа — это имидная группа гистидинового атка, 3-N атома которого сильно координируют ионной или [c.179]

    С помощью магнитных измерений обнаружено, что определ< пая часть от всего содержащегося железа неактивна по отнои нию к абсорбции кислорода. Для коровьей крови эта неактивк часть составляет до 5,7% всего содержания железа. На O HOI нии полученных данных можно предположить, что в чело ческой крови процент неактивного железа должен быть друп Состояние этого неактивного железа нам неизвестно с достов< ностью, но оно может быть в форме ферригемоглобина, котор не обладает способностью поглощать кислород. [c.182]

    Как видно из схемы, атом железа имеет два 45- и шесть З -электронов, из которых четыре не спарены. Такое же число неспаренных электронов имеется у двухвалентного иона железа, но РеЗ+ имеет пять неспаренных электронов. Поэтому парамагнитный момент у соединений с трехвалентным железом имеет большее значение (у ферригемоглобина 5,8 магнетонов), чем у соединений с двухвалентным железом (у феррогемоглобина 5,4 магнетонов). [c.47]


Смотреть страницы где упоминается термин Ферригемоглобин: [c.207]    [c.422]    [c.422]    [c.368]    [c.369]    [c.383]    [c.73]    [c.77]    [c.178]    [c.180]    [c.180]    [c.180]    [c.183]    [c.120]    [c.57]   
ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 ]

Теория и практические приложения метода ЭПР (1975) -- [ c.417 ]

Титриметрические методы анализа органических соединений (1968) -- [ c.0 ]

Дисперсия оптического вращения и круговой дихроизм в органической химии (1970) -- [ c.288 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.45 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте