Дегидрогеназы

Тетрагидропроизводное фолиевой кислоты (см. ниже) используется в качестве кофактора в биологическом синтезе, во время которого отдельные углеродные атомы подвергаются окислению или восстановлению и переносятся на молекулы субстрата в форме группы —СНз, —СНзОН или —СНО. Рибофлавин (витамин Вг)—производное аллоксазина — входит в простетические группы ряда дегидрогеназ (ферментов, участвующих в реакциях окисления за счет переноса водорода). [c.309]

Ускорение этих процессов (своеобразного транспорта электронов, ионов или атомов) достигается при участии многочисленных ферментов, большинство из которых относится к группе металлопротеинов. В качестве коферментов в редокс-процессах выступают не только ионы металлов или их комплексов, но и некоторые органические вещества. Наиболее хорошо изучены цинксодержащие дегидрогеназы. [c.572]

Рис. 38. Конкурентное ингибирование а-кетоглутаратом реакции окисления, катализируемой М-ме-тилглутамат-дегидрогеназой. Концентрации ингибитора (а) —0 б)-6-10- М (в)-3-10-3 М

Все реакции микробиологического превращения углеводородов являются окислительными процессами. Предельная восстановлен-ность этих веществ делает необходимым для их окисления включение кислорода. Гидрофобный характер молекулы углеводородов является причиной того, что процессы окисления осуществляются оксигеназа-ми, в отличие от окисления более гидрофильных веществ, происходящего под действием дегидрогеназ. Гидрофобность углеводородных субстратов и их ничтожная растворимость в воде требует специфического способа транспорта таких веществ в клетку. Этот процесс еще недостаточно изучен, но имеющиеся в настояищй момент данные говорят о том, что на основном этапе он происходит пассивно, поэтому способы поступления углеводородного субстрата к клеткам в водной среде и его транспорта через оболочку существенно влияют на кинетику роста культур на углеводородных средах [149]. [c.85]

Различные дегидрогеназы. . Химотрипсиноген. ..... [c.22]

Реакция восстановления пирувата, катализируемая лактат-дегидрогеназой, ингибируется высокими концентрациями субстрата [c.117]

Выло также показано, что прочность связи агона и ферона у разных ферментов различна. У некоторых ферментов, например дегидрогеназ, катализирующих окисление различных субстратов путем отнятия водорода (дегидрирование), эта связь является непрочной. Такие ферменты легко диссоциируют и распадаются на агон и ферон. По предложению выдающегося французского биохимика Г. Бертрана, агоны, легко отделяющиеся от белковой части фермента, обычно называют коферментами. [c.169]

Таким образом хромоген является промежуточным переносчиком водорода окислению подвергается не углерод, а именно этот легко подвижный водород. Ферменты, помогающие отнять водород от субстрата, называются дегидрогеназами. [c.333]

Окисляя водород, отщепленный при помощи фермента дегидрогеназы от органических молекул пищи, кислород служит источником жизненной энергии. [c.360]

Лактат-дегидрогеназа из дрожжей [c.275]

В работе [8] было показано, что а-кетоглутарат является конкурентным ингибитором реакции окисления Ы-метил-Ь-глутама-та, катализируемого Ы-метилглутамат-дегидрогеназой. Определить константу диссоциации комплекса фермент-ингибитор, исходя из данных табл. 9. [c.89]

Эта чувствительная реакция на восстанавливающие сахара позволяет различать а-кетолы и простые альдегиды. Порядок активности участия в этой реакции следующий фруктоза>глюкоза>лактоза> >мальтоза>н-масляный альдегид. Реактив используется также для определения дегидрогеназы в тканях, клетках и бактериях, при изучении прорастания семян и для определения кортизона. [c.541]

Ферментом является Ь-З-оксиацил-СоА-дегидрогеназа [c.104]

Гомогенный препарат тирозиназы (Кертеш, 1957) содержит 0,20°/о меди, которая, очевидно, действует как простетическая группа. При хроматографировании препарата и грибов было получено вещество с более низким содержанием меди (0,067о) и сильно пониженной активностью (Фриден , 1961). Другие ферменты, дегидрогеназы, переносят водород не на кислород, а на акцептор — фермент или кофермент. [c.718]

Карбонильная группа кетона имеет две поверхности, поэтому говорят, что она энантиотопна. В присутствии фермента кофер-мент NADH избирательно отрывает атом водорода На только с задней стороны плоскости карбонильной группы, причем образуется хиральный спирт, в котором метиленовые атомы водорода становятся диастереотопными. Однако метильные атомы водорода неразличимы для фермента и называются гомотопными. В данном примере атом водорода Нд npo-R) кофермента переходит к субстрату, а другие дегидрогеназы обладают иной региоспецифич-ностью, так что мигрирует атом водорода Нв (npo-S). [c.208]

Покажем принцип метода на одном примере. Реакция окисления — восстановления NAD++ субстрат-> NADH + Н++ продукт может быть сопряжена с иммобилизованными ферментами. В такой модельной системе субстрат подается насосом в камеру, содержащую связанный с декстраном NAD+ и две NAD+-зависимые дегидрогеназы. С противоположной стороны продукт реакции удаляется с той же скоростью методом ультрафильтрации. Таким образом, процесс может быть непрерывным. [c.260]

Дегидрогеназы — ферменты, катализирующие перенос водорода от одного субстрата к другому. Для нормального функ-цпонирования этой обратимой системы требуется никотинамидный кофермент, например NAD+, Таким путем из соответствующих кетопов н альдегидов образуются хиральные спирты. Некоторые дегидрогеназы содержат в качестве необходимого компонента Zn(0) [280]. [c.399]

Реакция стереоспецифична, и образуется только один изомер (в приведенном примере а- или / -изомер). Известно, что дегидрогеназы с другой специфичностью дают стереоспецифнчно (З-изо-мер, а не а-изомер. [c.400]

Са—Сз-вращение дает эту новую ориентацию нирувата такое расположение постулируется для (R) -лактатспецифической дегидрогеназы [c.404]

В загрязненной нефтью почве с течением времени активируются окислительно-восстановительные процессы. Так, активность дегидрогеназы увеличивается в загрязненной почве в течение 10 лет в пять раз по сравнению с незагрязненной в 9,6 раз возрастает активность пероксидаз, что, по-видимому, связано как с увеличением численности микроорганизмов, так и с созданием анаэробных ус.довий в пефтезагрязнен-ной почве, приводящих к активности анаэробных дегидрогеназ [77], [c.44]

Глюкоза подвергается действию АТФ и превращается в глюко-зо-6-фосфат. Это соединение под влиянием фермента (оксоизоме-разы) перестраивается так, что образуется фруктозо-6-фосфат. Повторное действие АТФ переводит его в фруктозо-1,б-дифосфат. Для этого требуется участие фермента — фосфофруктокиназы. Фермент альдолаза разрывает шестичленную цепь атомов углерода, так что образуются трехуглеродные соединения — фосфогли-цериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (он под действием фермента триозофосфатизомеразы переходит в фосфоглицериновый альдегид). Далее на фосфорилированный глицеральдегид воздействует важный фермент — дегидрогеназа. Активная группа этого фермента, переносящая водород, построена по тому же общему типу, по какому построены и фрагменты нуклеиновых кислот она содержит органические основания, остатки углевода рибозы и фосфатную группу и обозначается НАД. [c.367]

В работе [23] было показано, что реакция окисления р-гидроксибутирата до ацетоацетата, катализируемая D-p-гидрок-сибутират-дегидрогеназой, происходит по так называемому упорядоченному Биби -механизму, при котором NAD является первым субстратом, связывающимся с ферментом, и NAD-Н —последним продуктом, уходящим с фермента [c.298]

Ферментами, которые принимают на себя водород, являются дегидрогеназы. Это белки, несущие кофермент, — ди- или трифос фопиридиннуклеотиды (НАД или НАДФ). Схематично этот процесс можно выразить так [c.262]

Водород, полученный дегидрогеназой, присоединяется к флави-новым ферментам (ФАД). Затем водород соединяется с кислородом с образованием воды. [c.262]

Флавиновыи фермент имеет нормальный потенциал —0,06 а (интересно, что белок, входящий в состав фермента, повышает потенциал активной небелковой части фермента от —0,208 до —0,06 в). Этот фермент может восстанавливать редокс-системы только с более высокими потенциалами, в частности цитохромы, а окислять системы с более низкими потенциалами (в приведенной схеме — дегидрогеназа). Это обстоятельство объясняет, почему в данной схеме перенос электронов н протонов происходит сверху вниз в случае обратного процесса должно было бы протекать восстановление систем с более низким потегщиалом, что противоречит изложенной теории. Кроме того, строгая последовательность ферментов в цепи окисления исключает резкую разницу между потенциалами двух взаимодействующих систем, а это обусловливает [c.74]

Несмотря на такое значение фоторадиолиза воды и биокаталитического ее образования при дыхании из свободного кислорода и атомов водорода, отнимаемых от молекул пищевых веществ при содействии дегидрогеназ, наука наша имеет пока все еще далеко не полные сведения о сложнейших тайнах протекания процессов фотосинтеза углеводов, белков и жиров, а также процессов дыхания. [c.350]

Представителем другой важной группы дегидрогеназ—флавопро-теидов является желтый кофермент дрожжей (Варбург и Теорелл , 1934). Его хромофорной группой является рибофлавин, сам кофермент представляет собой 5 -фосфат рибофлавина — флавинмононуклеотид [c.719]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.541 , c.718 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.379 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.240 , c.268 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.400 ]

Аминокислоты, пептиды и белки (1976) -- [ c.42 ]

Методы биохимии растительных продуктов (1978) -- [ c.105 , c.106 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.130 ]

Биохимия (2004) -- [ c.0 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.2 , c.99 , c.177 , c.181 , c.253 , c.673 , c.675 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.89 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.0 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.379 ]

Хроматографические материалы (1978) -- [ c.3 , c.4 , c.9 , c.121 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.300 , c.305 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.280 , c.296 , c.387 , c.504 , c.508 , c.509 , c.517 , c.518 , c.519 , c.525 , c.566 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.220 , c.425 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.136 , c.225 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.138 , c.139 , c.237 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.528 , c.702 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.103 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.103 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.458 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.218 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.700 , c.709 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.772 , c.782 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.166 , c.282 , c.344 , c.345 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.194 , c.195 , c.203 , c.205 , c.222 , c.252 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.220 , c.224 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.283 , c.288 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.0 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.107 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.80 , c.194 , c.240 , c.253 ]

Основы гистохимии (1980) -- [ c.24 , c.49 , c.209 , c.212 , c.213 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.0 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.98 , c.117 , c.118 , c.164 , c.266 , c.413 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.205 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.33 , c.35 , c.307 , c.345 , c.361 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.72 , c.73 , c.75 , c.226 , c.237 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология