Денатурация необратимая

Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, обычно сопровождающаяся потерей его биологической функции, например ферментативной активности. Денатурация может быть либо обратимым, либо необратимым процессом. Примером последнего служит коагуляция яичного белка (альбумина) при нагревании яйца. [c.413]

Необратимая денатурация белка яйца [c.456]

Химические свойства. 1. Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. В одних случаях полученный осадок при избытке воды вновь растворяется, а в других — происходит необратимое свертывание белков, т. е. денатурация, в результате чего их молекулы подвергаются необратимым химическим изменениям. Так, например, этанол осаждает белки по-разному. Если на белок яйца кратковременно подействовать его разбавленным раствором, то полученный осадок можно растворить в воде. Но если на белок подействовать неразбавленным спиртом, то происходит денатурация. [c.20]

При нагревании белков до 100°С или при воздействии на них других веществ (кислот, щелочей, мочевины, солей тяжелых металлов и т. д.) белковые растворы свертываются— коагулируют—и образуются осадки, больше не способные к обратному растворению. При этом в белке происходят внутримолекулярные изменения, ведущие к изменению его физических, химических и биологических свойств. Белок, потерявший свои первоначальные свойства, называется денатурированным белком, а изменение свойств белка под влиянием различных внешних воздействий называется денатурацией. Обычно денатурация — необратимый процесс. [c.210]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

Другие реагенты — соли тяжелых металлов (сернокислая медь, уксуснокислый свинец), а также кислоты (азотная, уксусная, трихлоруксусная, пикриновая) вызывают необратимое осаждение белков под их воздействием происходит значительное изменение свойств денатурация) белков, и они после осаждения теряют способность растворяться в воде и в разбавленных солевых растворах. [c.296]

В таблице 8 приведены результаты кинетического изучения необратимой денатурации бычьего оксигемоглобина [6]. Определить порядок реакции денатурации. [c.11]

Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен [c.311]

Биохнмич. эффекты высоких Д. При Д в неск. сотен МПа происходит денатурация белков, при этом меняются их антигенные св-ва, снижается активность токсинов. Особенно чувствительны к Д. процессы образования связей белок-лиганд и белок-белок. Так, для белков характерно значив уменьшение скорости ассоциации с повышением Д. (AV положительны и могут исчисляться сотнями см /моль). Денатурирующее влияние Д. зависит от природы белка, т-ры и pH среды. Напр., овальбумин необратимо коагулирует при 800 МПа, тогда как р-ры альбумина не претерпевают изменений даже при 1,9 ГПа. Д. может препятствовать тепловой денатурации белка и даже вызывать ренатурацию белка, де- [c.621]

Козман приводит несколько значений — АЯ и —А5 для денатурации. У многих белков они находятся в пределах 60—150 ккал моль и 200— 400 энтр. ед. Изменение энтропии очень велико, так что денатурация сопровождается значительным выигрышем энтропии, состоящим из большого числа малых приращений. Во многих случаях молекула не может вернуться к прежней, более упорядоченной конфигурации, и наблюдаемая денатурация необратима. [c.276]

Нерастворимая форма ульминовой кислоты цементирует пропитанную ею почву. Переход ее в хлопьевидный слизистый осадок происходит также при процессе замораживания. Такого рода денатурация необратима. [c.179]

В других случаях денатурация необратима. Это означает, что у белка могут быть альтернативные стабильные конформации, образование которых зависит от определенных условий. Возможно, что правильную конформацию белки приобретают только во время биосинтеза. При этом специфические области уже синтезированного участка белка вступают во взаимодействие между собой, пока другая часть молекулы еще не синтезирована. Синтез белка происходит только в одном направлении, и это может иметь важное значение для определения структур высшего порядка. Таким образом, само направление синтеза обеспечивает информацию, необходимую для образования правильной конформации. (Тот же принцип используется для некоторых РНК см. гл. 15.) [c.57]

Вслед за денатурацией, обусловливающей потерю частицами гидрофильности, последние коа] улируют и оседают на дно сосуда. Например, при кипячении яичного белка он претерпевает необратимые денатурационные изменения, лишается водной оболочки, теряет растворимость. Меняются и другие его свойства. Денатурированный белок лучше переваривается ферментами желудочно-кишечного тракта человека, чем неизмененный (нативный). [c.184]

Диффузия крупных молекул белка в поверхностный слой раствора, а также структурные превращения их в поверхностном слое протекают крайне медленно. Белок, переходя в поверхностный слой, может претерпевать денатурацию, одновременно теряя растворимость в воде. Явление поверхностной денатурации необратимо для многих белков. Так как количество денатурированного белка пропорционально поверхности раздела раствор — воздух, то данный эффект значительно усиливается при встряхивании, перемешивании и аэрировании раствора. [c.197]

Влияние внешних условий. По своей природе ферменты значительно более чувствительны к изменению внешних условий, чем неорганические катализаторы. В частности, ферменты работают в значительно более узком диапазоне температур. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 313—333 К, животных ферментов 313—323 К. Если температура превысит эти пределы, активность фермента очень быстро падает, а при 343—353 К происходит пх необратимое разрушение, обусловленное денатурацией белка. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдержать нагревание до 373 К без потери активности. [c.169]

Как показали исследования, высокомолекулярные вещества, выделенные из раствора высаливанием, после отмывки их от электролитов могут быть снова переведены в раствор (явление обратимо). Коллоиды, которые при устранении фактора, вызвавшего коагуляцию, способны переходить из состояния геля в состояние золя, носят название обратимых коллоидов. Однако высокомолекулярные вещества могут при определенных условиях осаждаться и необратимо. Такое необратимое осаждение высокополимеров, в частности белков, иод влиянием высокой температуры, цри воздействии концентрированных кислот и щелочей, дубильных веществ, лучистой энергии называется денатурацией. При денатурации происходит не только осаждение полимеров, но и изменение их химической природы. Белки при денатурации становятся нерастворимыми и в большинстве случаев утрачивают способность к набуханию. [c.383]

При действии электролитов или органических растворителей (спирт, хлороформ) на растворы белков происходит их осаждение (свертывание). Нагревание же приводит к необратимому осаждению и утрате многих свойств. Такое явление получило название денатурации белка. Под этим подразумевается такое превращение белка, которое приводит к потере его естественных свойств. Следствием такого процесса является нарушешге структуры белковой молекулы. Первичная структура каким-либо изменениям в этом случае не подвергается. [c.427]

К структурообразованию принадлежит и такое явление, как денатурация, характерная для белковых соединений. Под денатурацией понимают необратимое осаждение и свертывание белка, при которых нарушаются первоначальная специфическая j [c.381]

Кинетика необратимой денатурации бычьего оксигемоглобина. Условия опыта pH 11,9 температура 2° С [c.11]

Осаждение белков минеральными кислотами. Концентрированные минеральные кислоты (ааотнан, серная, соляная) ы.1 , 11шают резкую дегидратацию белковых частиц и нейтрализацию их заряда, при этом происходит обра ование комплексных соединений. Все это иедет к необратимой денатурации белка. Ортофосфорная кислота не образует осадкой с белками. [c.23]

Под влиянием высокой и низкой температуры, при действии высококонцентрированных кислот и щелочей, дубильных веществ, лучистой энергии, ультразвука, механического воздействия, высокого давления происходит специфическое необратимое осаждение белков, которое называется денатурацией. [c.369]

Опыт 2. Необратимая коагуляция яичного белка. Часть раствора альбумина яичного белка, оставшуюся от предыдущей работы, нагревают до кипения, медленно повышая температуру при температуре приблизительно 50—60 °С в растворе появляется белая муть, и при дальнейшем нагревании образуются хлопья. Осадок и находящийся над ним раствор оставляют охлаждаться полученный осадок в воде не растворяется, так как в результате нагревания произошли необратимые изменения в белке, называемые денатурацией. [c.234]

Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы. При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются. При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка. [c.311]

ДЕНАТУРАЦИЯ. Макроструктура белка определяется весьма хрупким равновесием между различными силами притяжения и отталкивания, которые действуют между этим биополимером и окружающей его водной средой. Стоит только нарушить это равновесие, как вся структурная организация полипептида, кроме первичной, исчезнет ппыми словами, произойдет денатурация. В зависимости от степени нарушения структуры и от природы белка денатурация может быть либо обратимой, либо необратимой. Классическим примером необратимой денатурации является коагуляция яичиого белка при варке яиц, когда яичный альбумин (белок) претерпевает тепловую денатурацию. [c.412]

В этом, да и во всех остальных случаях неспецифической элюции, экспериментатор пе должен упускать из по.чя зрения возможности необратимой денатурации очищаемого белка или белкового лиганда. Нередко приходится искать компромисс между эффективностью элюции и опасностью такой денатурации. По этой причине элюированный с колонки препарат следует немедленно путем диализа или гель-фильтрации перевести в подходящий буфер, а сорбент — промыть. Выяснение эффективности того или иного метода неспецифической элюции можно провести, как обычно, с помощью предварительных опытов в пробирках. Опасность необратимой денатурации следует оцепить, наблюдая динамику инактивации раствора вещества в элюенте. Эта оценка должна предшествовать выяснению эффективности элюции, если наличие вещества в элюенте выявляется по его биологической активности. [c.408]

При предельных значениях pH молекула белка начинает разматываться и, как говорят, теряет свои естественные свойства. Этот процесс может быть либо обратимым, либо необратимым в зависимости от природы белка и его обработки. Денатурация (потеря естественных свойств) часто необратима, так как она сопровождается значительным уменьшением растворимости, и белок осаждается из раствора. Белки можно также денатурировать нагреванием, даже при нейтральных pH, либо добавлением мочевины (НгЫ)2С0 или других веществ, которые ослабляют связи, удерживающие белок в глобулярной форме. [c.603]

Полная денатурация белка долгое время считалась необратимой, но в 1956 г. Анфинсен показал, что денатурированная рибонуклеаза (гл. 1, [c.105]

Основное требование при выделении и очистке белков - избегание необратимой денатурации, поэтому вся работа должна проводится при +4 °С. [c.24]

Необратимое осаждение белков, называемое денатурацией, происходит под действием тепла, сильных кислот или оснований или различных других агентов. Коагуляция яичного белка при нагревании — пример денатурации белка яичного альбумина. Крайняя легкость денатурации многих белков очень затрудняет их изучение. Денатурация вызывает глубокие изменения в белке и полностью уничтожает их физиологическую активность. (По-видимому, денатурация вызывает изменения во вторичной структуре белков, разд. 37.16). [c.1053]

При произвольном дисульфидном оомене, неспецифическом окислении и при образовании ковалентных связей иного вида денатурация необратима. Тепловая денатурация в начальной стадии ведет, например, к региоселек-тивиым изменениям конформации, которые могут быть обратимыми. На последующей стадии неконтролируемая агрегация ведет к образованию неупорядоченного клубка. [c.358]

Легкие воздействия приводят к незначительным нарушениям структуры, восстанавливающейся по устранении воздействия, — это обратимая денатурация. Более сильное и длительное воздействие заканчивается необратимой денатураг ией. Денатурирующими агентами могут быть концентрированные кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, алкалоиды и другие вещества, а также ряд физических факторов температурный (нагревание выше 60° С или м югократное чередование замораживания и оттаивания), [c.183]

Этот вопрос до сих пор является нерешенным, так как истинная обратимость денатурации наблюдается очень редко, а обычно денатурированный белок не полностью идентичен по своим физикохимическим и биологическим свойствам нативному. В основном об обратимости денатурации можно говорить при использовании реагентов, производящих только мягкую денатурацию, которая во многом зависит от способов денатурации и от качества субстрата так, например, сывороточный глобулин лошади при гидростатическом давлении выше 4000 кг1см обратимо денатурирует, а в тех же условиях яичный альбумин — необратимо. [c.211]

Дубящий эффект фенолов и фенольных смол обусловлен способностью фенольных гидроксильных групп образовывать сильные водородные связи с иолнпептндными груинамп — такнм образом достигается сшивание коллагеновых мицелл. Полимеризация реак-ционноспособны.ч соединений непосредственно в коже приводит к денатурации коллагеновых фибрилл (после удаления воды) и, таким образом, к необратимым ее изменениям [29]. [c.270]

При необратимом осаждении происходит глубокая денатурация белка, он теряет свойства гидрофильности и СТЙ1ЮВИТСЯ гидрофобным. Денатурированный белок неспособен к восстановлению своих первоначальных физико-химических и биологических свойств. Необратимое осаждение вызывается высокой температурой, действием концентрированных минеральных и некоторых органических кислот, ионов тяжелых металлов, алкалоидных реактивов, детергентов, красителей. [c.19]

Растворимый в клеточном соке белок представлен главным образом глобулином, называемым туберином (от tuberosum). Изо-электрическая точка белка находится при pH 4,4. Необратимая коагуляция (денатурация) наступает при температуре 60°С. Кроме туберина в небольших количествах присутствуют альбумины и протеозы. [c.14]

Чтобы вклиниться в это явление взаимной страховки , т. е. блокировать восстановление первой разорванной связи до того момента, пока разорвется и вторая, потребуется очень большое увеличение концентрации контрионов соли в элюенте. Если же молекуле белка удастся закрепиться в трех или большем числе точек, то снять ее может оказаться трудно или даже невозможно (произойдет необратимая сорбция вещества на обменнике). Вероятность пространственного совпадения трех и более пар зарядов кажется сомнительной, но она существенно возрастает для обменников с густо расположенными зарядами (т. е. большой емкости). Кроме того, надо иметь в виду возможность некоторой деформации самой белковой глобулы, в том числе под действием сил гидрофобного взаимодействия с матрицей обменника. Верно и обратное .многоточечный контакт белка с обменником может послужить причиной его деформации вплоть до денатурации, иногда необратимой. [c.261]

Осаждение белков спиртом обратимо при условии, если нродесс проводили бс з нагренапия и воздействие реагента было кратковременным. Продолжительный контакт белка со спиртом ведет к необратимому осаждению, денатурации. [c.21]

В общем случае для ферментативной реакции существует оптимальное значение pH при увеличении или уменьшении pH по сравнению с его оптимальным значением максимальная скорость Уд падает. В нейтральной области pH влияние его изменений на реагирующую систему носит обычно обратимый характер, но при предельных значениях pH (соответствующих сильнокислой или сильнощелочной среде) белки подвергаются необратимой денатурации. Влияние обратимых изменений pH на кинетику можно объяснить изменениями степени ионизации субстрата если же в исследуемом интервале pH степень ионизации субстрата не меняется, то изменения в кинетике объясняются ионизацией фермент-субстратного комплекса. Если фермент-суб-стратный комплекс существует в трех состояниях с разным числом протонов и если только промежуточная форма разлагается с образо ванием продуктов, то уравнение, описывающее влияние pH на максимальную скорость реакции, можно вывести из схемы [c.322]

Когда белки определенного типа адсорбируются на поверхности стекла или кремнеземе, они денатурируют, но затем, когда снова десорбируются, оказывается, что их структура подверглась необратимым изменениям. Полагают, что реакция белков с кремнеземом, который вводится в брюшину подопытных животных, обусловливается подобной денатурацией. Рюттнер и Ислер [256] отметили, что глобулины особенно сильно адсорбируются на поверхности кремнезема, и после десорбции обнаруживается их денатурация. Шил, Флелшер и Клемперер [257] на основании изучения взаимодействия кремнезема с белками пришли к заключению, что возникающий при этом токсический эффект является следствием денатурации белков. [c.1056]

Кроме конформационного расплющивания, необратимая адсорбция белков сопровождается их быстрой денатурацией, что подтверждается, наряду с электрохимическими исследованиями, также данными и других методов (эллипсометрии, ИК-спектро-скопии и др.). По данным Г. П. Шумакович и Б. А. Кузнецова, скорость денатурации превышает 10 с Только в случае фос-форилазы имеет место небольшая задержка поверхностной денатурации (более чем на 5 с), что объясняется последовательными процессами денатурации двух субъединиц, одна из которых временно оказывается во втором слое. При этом, в отличие от Берга и других исследователей, которые высказывали мнение о сохранении нативной конформации белка (или небольшой обратимой денатурации) при адсорбции на ртутном капающем электроде, Кузнецовым показано, что и в случае адсорбции белков в условиях полярографических исследований на капающем электроде (время 0,5—7 с) имеют место такие же процессы, как и на стационарном электроде. [c.236]

Чем выше температура, тем короче стерилизация. В процессе термической стерилизации происходит необратимая денатурация белков клеток, и вместе с этим ферменты теряют свою яктивность. Если вода кипит при нормальном давлении, ее температура равна 100°С, при повышении давления температура кипения также повышается (табл. 6). [c.57]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология