Макроглобулины IgM

Важной и многообещающей областью энзимотерапии является применение ингибиторов ферментов. Так, естественные ингибиторы протеиназ (а -трипсин, а -химотрипсин, а-макроглобулин) нашли применение в терапии острых панкреатитов, артритов, аллергических заболеваний, при которых отмечается активация протеолиза и фибринолиза, сопровождающаяся образованием вазоактивных кининов. [c.167]

Т. образуется из протромбина в результате его активации. Ингибиторы Т.- белки плазмы крови антитромбин III (мол. м. ок. 65 тыс.), 2-макроглобулин (мол. м. ок. 725 тыс.) и нек-рые др. наиб, ингибирующим действием обладает гирудин. [c.13]

П. ф. играют важную роль во мн. процессах, происходящих в организме, напр, при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции. Во ми. этих случаях фермент расщепляет я субстрате лишь одну или неск. связей (ограниченный протеолиз). Активность П. ф. регулируется на посттрансляц. стадии путем активации их неактивных предшественников (зи-могенов), а также действием прир. ингибиторов ферментов (а -макроглобулина, ai-антитрилсина, секреторного панкреатич. ингибитора и др.). Нарушения механизмов регуляции активности П. ф.-причина мн. тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). [c.113]

Иммуноглобулины, ингибитор трипсина ai (дополнение 7-В), десяток или больше факторов свертывания крови (рис. 6-16) и белки системы комплемента (дополнение 5-Ж) несут защитные функции этот вопрос будет рассмотрен несколько позже. Гормоны, многие из которых являются белками (табл. 16-1), присутствуют в крови в процессе их переноса к органам-мишеням. Функции целого ряда сывороточных белков пока не известны. К ним, в частности, относятся многие гликопротеиды. Концентрация некоторых из них, например гаптоглобина (а также аа-макроглобулина), имеет тенденцию повышаться при самых разнообразных патологических состояниях организма. [c.104]

В их числе можно найти антисыворотки к фракциям альбумина, 0-1-, a-2-липопротеидов, a-2-макроглобулин-трансферрина, IgG, IgM, IgA и т. д. Очевидно, располагая соответствующими фракциями нативных белков и владея методами получения антисывороток, можно, учитывая запросы экспериментальных исследований, значительно расширить ассортимент имеющихся в продаже препаратов. [c.21]

Гель-фильтрация все шире используется для фракционирования белков сыворотки. Наиболее подходящим в данном случае является сефадекс G-200. С колонки этого геля белки сыворотки элюируются тремя пиками. Первый пик соответствует в основном липо-протеидам и макроглобулинам, вторым пиком выходит IgG, в третьем пике содержатся главным образом альбумин и трансферрин. В принципе гель-фильтрацию на G-200 можно использовать и для выделения иммуноглобулинов. [c.24]

К ним относятся интерферон, фибронектин, лизоцим, С-реактивный белок, а2-макроглобулин. Они участвуют в различных механизмах, направленных на уничтожение чужеродных клеток. Например, С-реактивный белок связывается с бактериальной мембраной в сайте фосфохолина, что вызывает активацию системы комплемента. [c.491]

Комплексы сывороточных белков с другими веществами белковой природы могут быть также выделены с помощью гель-хроматографии, как это было уже показано на примере комплекса гемоглобин — гаптоглобин (фиг. 16) [49]. Еще проще количественно определить емкость гемоглобина (способность гемоглобина к комплексообразованию) на сефадексе G-100 [50]. Фракция макроглобулинов (выделение на сефадексе G-200), очевидно, содержит белок, связывающий трипсин [51, 52]. Активность при этом сохраняется лишь частично [51, 52]. Комплексы антиген — антитело часто выделяли на пористых гелях, а затем после разложения на составные части исследовали более подробно (см. литературу, приложение IX). В предыдущем разделе на примере инсулина были рассмотрены возможности изучения растворимых иммунокомплексов. Иммунологические методы в сочетании с гель-фильтрацией играют важную роль в исследовании строения Y-глобулинов. Среди работ на эту тему (см. литературу, приложение X) имеются блестящие исследования, посвященные восстановительному расщеплению и выделению L- и Н-цепей, их рекомбинации, ограниченному действию папаина и, наконец, иммунологическим свойствам интактного белка и его фрагментов. [c.218]

Иммуноглобулины Е (IgE) Иммуноглобулин М нз сыворотки крысы и кролика г-Макроглобулин [c.291]

Аити-аг-макроглобулин человека Сефароза 4В 1 [c.291]

Сывороточный глобулин Макроглобулин [c.82]

Весьма многообещающе применение ультрафнльтрации для фрак-цпоииропання кровяной плазмы, содержащей альбумни (М — 69 000), глобулины (М 110000—150000) н макроглобулины (М 1000000). Ме.мбраны, задерживающие альбумин, позволяют отделять протеины плазмы от низкомолекулярпых веществ, тогда как мембраны с более крупными порами могут быть использованы для отделения альбумина от глобулинов. Набор таких мембран в соответствующем порядке позволяет создать компактную установку. Такой метод фракционирования может быть с успехом применен для разделения протеинов различного строения. [c.286]

Рис. 102. Полол<ение основных белков плазмы крови человека при электрофорезе в агарозном геле [742]. Лп — липопротеид Лт — антитрипсин М — макроглобулин —трансферрин Ф — фибриноген Ор — орозомукоид Нр — гаптоглобин Гкс —гемопексин С5 —компонент комплемента.

Значительным успехам в понимании детального строения антител способствовал тот факт, что у больных с опухолями лимфатической системы (например, при опухоли костного мозга — множественной миеломе) была обнаружена секреция огромных количеств гомогенных иммуноглобулинов или их фрагментов. В скором времени подобные опухоли были найдены у мышей, которые стали источником экспериментального материала. Оказалось, что белки Бенс-Джонса, секретируемые в мочу у больных миеломой, представляют собой легкие цеп имлгуноглобулннов. Определение аминокислотной последовательности показало, чго у каждого больного белок Бенс-Джонса гомогенен, однако не было обнаружено даже двух больных, секретирующих один л тот же белок. Позже были получены также интактные гомогенные миеломные глобулины и макроглобулины (IgM). [c.382]

Уолхейм и Снигурович [21] пользовались препаративным вариантом гель-фильтрации в тонком слое для изучения частоты легких цепей типа й и Я, в моноклональных иммуноглобулинах М. После гель-фильтрации в слое сефадекса 0-200 часть геля, содержащую макроглобулин, переносили в пробирки, белок элюировали, концентрировали элюат, а затем подвергали [c.264]

Предполагается, что пептидные гормоны (инсулин, пролактии, гормон роста, паратиреоидный гормон, гонадотропин, гормоноподобные факторы роста и др.) также могут проникать через клеточную мембрану внутрь клетки [575]. Это предположение уже выдвигалось в 50-х годах двумя группами исследователей, но эндокринологи настаивали на концепции взаимодействия пептидных гормонов исключительно лишь со связанными с мембраной рецепторами. Согласно современным воззрениям, такие трудноин-терпретируемые долговременные эффекты, как, например, влияние на рост клетки и белковый синтез в случае инсулина, Можно объяснить, лишь принимая возможность проникновения гормона в клетку. Кратковременные эффекты могут быть вызваны, по существующему представлению, обычным путем, т. е. взаимодействием с рецептором, связанным с мембраной. Относительно процесса входа в клетку существуют различные точки зрения, как, например, совместное действие высокомолекулярного белка-носителя (а2-макроглобулин для инсулина или эпидермального фактора роста) или совместное с рецептором клеточной стенки проникновение гормона в клетку. Но в общем случае ясность в вопросе о функциях полипептидного гормона в клетке пока отсутствует. Дискуссируются следующие предположения [c.235]

Иногда при миеломной болезни аномальные белки плазмы преодолевают почечный барьер и появляются в моче. Эти белки, представляющие собой легкие цепи иммуноглобулинов, получили название белков Бенс-Джонса. Явления парапротеинемии можно наблюдать и при макроглобу-линемии Вальденстрема. Для болезни Вальденстрема характерно появление в плазме крови белков с большой молекулярной массой (1000000— 1600000) содержание макроглобулинов может достигать 80% от общего количества белка, составляющего в этом случае 150—160 г/л. [c.572]

На СКП разделяли фракцию иммуноглобулинов сыворотки, в частности макроглобулины обессоливали вирус табачной мозаики [13]. 3 мл сыворотки хроматографировали на колонке (1,2X100 см) с частицами СКП размером 17,5 мкм со скоростью подачи 120 мл/ч, весь опыт продолжался 40 мин. Авторы считают, что метод может найти промышленное применение, в частности для наработки фракций макроглобулинов. [c.430]

Рис. 69. Препаративное изотахофоретическое разделение белков сыворотки крови человека [280]. Л. 1 мл сыворотки компоненты идентифицированы с помощью иммунопреципитации. 1 — преальбумин 2 — орозомукоид 3 — аран-титрипсин 4 — альбумин 5 — церулоплазмин 5 — гаптоглобин 7 — трансфер-рин 8 — ое-макроглобулин Р — иммуноглобулин А (IgA) — иммуноглобулин М (1ёМ) // — иммуноглобулин О (IgG). Б. 2 мл сыворотки 1 мл 40%-ного амфолина (pH 5—7) был использован в качестве пространственного разобщителя. Регистрация поглощения УФ-света при 280 нм. Начальное напряжение 800 В со стабилизацией силы тока в 10 мА, температура 10 X, скорость элюции 25 мл/ч,

При таком двумерном разделении фракция сывороточных белков дает не менее 12 зон. Их расположение на пластинке указывает на то, что при проведении электрофореза эффект молекулярных сит фактически отсутствует. Аномальная миграция при электрофорезе наблюдается лишь в случае а-макроглобу-лина, что может быть обусловлено тормозящим влиянием сетки геля. Вергани и сотр. [25] модифицировали методику путем проведения электрофореза на мембранах из ацетата целлюлозы. Таким способом удалось избежать тормозящего влияния геля на г-макроглобулин и другие высокомолекулярные белки. [c.269]

В гл. 4 и 9 приведены ссылки на некоторые методики хроматографии, где с успехом применяют концентрированные растворы мочевины интересно отметить, что электрофорез в крахмальном геле также проводят в присутствии высоких концентраций мочевины. Пулик [24] недавно опубликовал убедительные результаты фракционирования продуктов, полученных при восстановительном расщеплении з-макроглобулина с применением геля, приготовленного следующим образом. Гидролизованный крахмал (60—65 г) смешивали с 250 г мочевины и смесь добавляли маленькими порциями к 300 мл буфера при энергичном перемешивании. Затем вязкий раствор нагревали при 70° в течение 10 мин, удаляли пузырьки воздуха и гель выливали в лоток для электрофореза. [c.257]

Весьма многообещающе применение ультрафильтрации для фракциони-Хл рования кровяной плазмы, содержащей альбумин ( i 69 ООО), глобулины (ЛГ г 110 ООО—150 000) и макроглобулины (М 1 ООО ООО). Мембраны, за-TVN. держивающие альбумин, позволяют отделять протеины плазмы от низкомоле- [c.17]

Хп-аг-Гликонротеин сыворотки человека Ва-аг-Гликопротеины " С-Глобулнн, д-Глобулин 71-Макроглобулин сыворотки здорового человека 7,-Макроглобулин прн > макроглобулинемии [c.262]

Шульце и др. [10] получили yj-макроглобулин с общим содержанием углеводов около 10% из сыворотки здорового человека и сыворотки боль ного макроглобулинемией Вальденштрома. Исследования с помощью электрофореза и ультрацентрифугирование показали, что выделенный 71-мак-роглобулин является смесью макроглобулинов с коэффициентами седиментации равными 19 и 30—150 8. Содержание углеводов в макроглобулине с коэффициентом седиментации 19 8 составляло 14%, в макроглобулине с коэффициентом седиментации 30—150 8 — 9,4%. Данные анализа, приведенные в табл. 1, относятся к смеси обоих макроглобулинов. Из гексоз в макроглобулине были обнаружены галактоза и манноза, их соотношение в Yi-макроглобулине из сыворотки здорового человека равно 1 2 соотношение гексоз в макроглобулине из сыворотки одного больного макроглобулинемией составляло 1 4, из сыворотки другого больного — 1 2. [c.263]

У людей локус та (макроглобулин а) содержит сцепленный с полом ген, коди-руюпшй г-макроглобулин сыворотки крови. Наличие в сыворотке крови этого антигена та ) доминантно по отношению к его отсутствию та ). В одной из выборок среди населения Норвегии распределение фенотипов было следующим у женщин-57 таи 44 та", у мужчин [c.120]

Ковалентную связь с ферментом образуют и такие ингибиторы, как а -макро-глобулин [28341. Для объяснения ингибиторных свойств этого белка была предложена [28351 гипотеза "захвата". Она заключается в том, что связывание ингибитора с ферментом сопровождается расщеплением ингибитора и существенными конформационными перестройками, приводящими к появлению свободных SH-rpynn, маскированных в нативном а -макроглобулине в виде тиозфира с остатками Glu. Карбоксильные группы Glu образуют затем ковалентную связь с ингибируемым ферментом [2759, 2836-28391 [c.260]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология