Ферменты кишечного

В кишечнике, кроме указанных ферментов, на углеводы действуют также ферменты кишечного сока, выделяемого железами слизистой оболочки тонких кишок. [c.184]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

В результате было установлено, что степень угнетения активности дегидрогеназ находится в прямой зависимости от дозы хлора активность наиболее устойчивых из взятых в опыт ферментов — дегидрогеназ глюкозы и глицерина — подавляется полностью при бактерицидном эффекте в 3 балла, т. е. уже в то время, когда значительное количество бактерий еще жизнеспособно. Дегидрогеназы формальдегида и этилового спирта менее устойчивы к действию хлора. Автор изучил также влияние обеззараживания воды хлором на процесс декарбоксилирования глютаминовой кислоты при участии ферментов кишечной и дизентерийной палочек. [c.75]

Полный гидролиз нуклеиновых кислот приводит к образованию эквивалентных количеств фосфорной кислоты, пентозы и пуриновых или пиримидиновых оснований. При гидролизе нуклеиновых кислот ферментами желудочного или поджелудочного сока образуются мононуклеотиды. Мононуклеотиды содержат 1 молекулу фосфорной кислоты, 1 молекулу пентозы и 1 молекулу пуринового или пиримидинового основания [247, 248]. Расщепление мононуклеотидов может быть вызвано действием ферментов кишечного сока или печени [249—251]. Чтобы определить более точно продукты полного расщепления нуклеиновых кислот, можно сказать, что при таком гидролизе образуются 1) фосфорная кислота 2) рибоза или дезоксирибоза 3 пуриновые основания — аденин и гуанин, и пиримидиновые основания — ти-мин, цитозин и урацил [252, 253]. [c.258]

Пептиды, синтезированные в лаборатории, гидролизуются кислотами и ферментами кишечного тракта так же, как природные белки, что служит одним из доказательств строения белков. Сравнение инфракрасных спектров пептидов и белков показывает, что в обоих случаях аминокислоты связаны пептидными связями (в белках могут быть и другие связи). [c.284]

Сульфгемоглобин может образоваться при продолжительном лечении сульфамидными препаратами или серой. Из сульфамидных препаратов под действием ферментов кишечных бактерий может образоваться сероводород, который с оксигемоглобином дает сульфгемоглобин. [c.364]

Иван Петрович Павлов уделял большое внимание изучению ферментов. Он рассматривал вопросы о тождестве пепсина и химозина о своеобразии действия липазы, а также амилазы и особенно трипсина поджелудочной железы изучал ферменты кишечного сока и пытался оценить химическую природу ферментов, исходя из предположения об их белковом характере. Следует заметить, что эту мысль впервые (1862) высказал наш биохимик [c.335]

Так, активность ферментов, а в некоторых случаях и специфика протекающих в тканях биохимических реакций связаны с узким интервалом допустимых значений pH. Например, оптимальная активность пепсина — фермента желудочного сока (pH ж 1,0), расщепляющего пептидные связи в белках, находится при pH 1,5. Ферменты кишечного сока поджелудочной железы (pH 7,5—8,0) — трипсин и химотрипсин, катализирующие гидролиз белков и пептидов, имеют максимальную активность в слабощелочной среде. Фермент слюны — амилаза, под действием которого крахмал и гликоген распадаются до мальтозы, имеет оптимальную активность при pH 6,7, что соответствует pH слюны. [c.106]

Все синтетические полипептиды, как и следует ожидать, дают положи тельную биуретовую реакцию. Высокомолекулярные полипептиды в водном растворе находятся в коллоидальном состоянии. Они способны, при известных условиях, свертываться и выпадать в осадок они расщепляются под действием ферментов кищечного сока с образованием аминокислот. Последнее обстоятельство особенно важно, если учесть, что ферменты обладают специфичностью действия и что они катализируют распад ряда веществ в организме. Действием ферментов кишечного сока заканчивается в пищеварительном тракте расщепление белков с образованием аминокислот. [c.29]

Ферменты кишечного сока раньше рассматривались как один фермент эрепсин, катализирующий гидролиз низкомолекулярных полипептидов, В действительности, эрепсин является смесью различных ферментов. [c.339]

После выделения желчи в кишечник при действии ферментов кишечной флоры из первичных желчных кислот образуются литохолевая и дезоксихолевая кислоты — вторичные желчные кислоты. Они всасываются из кишечника, с кровью воротной вены попадают в печень, а затем в желчь. Следует отметить, что микроорганизмы кишечника образуют около 20 разных вторичных желчных кислот, но всасываются в заметных количествах только дезоксихолевая и, в меньшей мере, литохолевая кислоты остальные выводятся с калом. [c.317]

Представление о том, что носителем генетич. информации является ДНК, возникло еще в 1944. Было известно также, что ген представляет собой отрезок ДНК, кодирующий определенный белок, и что передача наследств. ин(]юр-мации между поколениями происходит посредством удвоения молекул ДНК. Но любым манипуляциям препятствовала огромная молекулярная масса ДНК, составляющая миллионы и миллиарды иа клетку, и невозможность получать химически однородные небольшие ее фрагменты. Положение изменилось, когда удалось обнаружить и выделить два рода ферментов 1) рестриктирующие эндонуклеазы (рестриктазы)-они рассекают молекулы ДНК в пределах строго определенных нуклеотидных последовательностей их описано ок. 400, наиб, употребительны рестриктазы E o RI, Hind III, Bam HI, Pst I, Sal I и др. 2) ДНК-лигазы (прежде всего фермент кишечной палочки, индуцируемый бактериофагом Т4), к-рые сшивают двухцепочечные фрагменты ДНК, восстанавливая межнуклеотндные связи в местак единичных разрывов. С помощью этих ферментов получают удобные для генетич. операций фрагменты ДНК и соединяют их в единое целое. Для такого объединения безразлично происхождение ДНК (химически у всех существ она одинакова), между тем в природе объединению генетич. информации неродственных существ препятствуют разл. межвидовые барьеры. [c.518]

Источниками железа для синтетических целей являются пищевые продукты, а также железо, освобождающееся при постоянном распаде эритроцитов в клетках печени и селезенки (около 25 мг в сутки). Простетические группы пищевых хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин), включая хло-рофиллпротеины, не используются для синтеза железопротеинов организма, поскольку после переваривания небелковый компонент гем подвергается окислению в гематин, который, как и хлорофилл, не всасывается в кишечнике. Обычно эти пигменты выделяются с содержимым толстой кишки в неизмененной форме или в виде продуктов распада под действием ферментов кишечных бактерий. Следовательно, гемсодержащие соединения пищи не используются в качестве источника порфиринового ядра, а синтез сложного пиррольного комплекса в организме протекает из низкомолекулярных предшественников de novo. [c.504]

Ферменты, способные осуществлять трансформацию стероидов (гидроксилазы, редуктазы, оксидазы и т. п.), были обнаружены у некоторых беспозвоночных, но, возможно, эти ( рменты малоспецифичны возможно также, что их биосинтез индуцируется только в присутствии стероидного субстрата. В опытах, проводимых без антибиотиков, нельзя исключить возможность трансформации стероидов ферментами кишечной флоры. Интересные результаты были получены в опытах с пчелой Apis mellifi a если в пчелиный корм добавлять прогестерон или 17а-оксипрогестерон, то они превращаются на 10—16% в другие продукты независимо от того, добавлялись ли в корм антибиотики или нет. В естественных условиях оба эти стероида у пчелы не обнаружены. Метаболиты, которые образуются при их скармливании пчелам, обусловлены действием гидроксилаз, ре-дуктаз и оксидаз [322]. Иглокожие синтезируют глико- [c.96]

В желудочно-кишечном тракте жвачных животных нет ферментов, катализирующих гпдролиз целлюлозы. Такие ферменты (целлюлазы) обнаружены у некоторых моллюсков, насекомых и ракообразных. Целлюлоза энергично расщепляется ферментами грибов и бактерий. Ферментами кишечной флоры животных целлюлоза разлагается до водорода, углекислоты (или метана) и жирных кислот (уксусной, масляной и др.). Поэтому у живот- [c.98]

Под эрепсином понимают комплекс протеолити-ческих ферментов кишечного сока, включающий а м и н о-полипептидазу, дипептидазу и некоторые другие ферменты. Эрепсин доводит гидролиз пептонов и полипептидов до свободных аминокислот, которые и всасываются из кишечника в кровь. [c.163]

Какие ферменты кишечного сока расщепляют крахмал, мальто- [c.188]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена - ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

Кишечный сок. Кишечный сок выделяется железами слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки, когда химус выходит из желудка. Каков механизм, регулирующий отделение этого сока, еще не совсем понятно. Очевидно, регуляция осуществляется несколькими путями, в том числе и гормональным. Основные компоненты кишечного сока перечислены в табл. 55. Богатый ферментами кишечный сок имеет очень большое значение для переваривания пищи. Различные пептидазы заканчивают гидролиз белков до аминокислот. Сахараза, мальтаза и лактаза превращают основные дисахариды — сахарозу, мальтозу и лактозу — в глюкозу, фруктозу и галактозу. Простые жиры расщепляются липазой, более сложные — гидролизуются лецитииазой и фосфатазой. Нуклеиновые кислоты (см. гл. 22) расщепляются своими специфическими ферментами. [c.367]

Тиолы легко разлагаются дальше протеолитическими ферментами, находящимися в кишечном тракте личинок. Гейгер и Харрис [27] показали, что если восстановленную шерсть снова окислить, она вновь приобретает первоначальную устойчивость к действию ферментов кишечного тракта. Если вместо окисления, восстановленную шерсть обработать дигалогенпроизводными, то образуются бис-тиоэфирные связи R—S—(СНг) S—R. Это изменение структуры делает шерсть более устойчивой химически и по отношению к биологическому воздействию ферментов, и перевариванию личинками моли и жуков-кожеедов. Для защиты от моли с большим успехом применялись такие алкилирующие средства, как тримети-лендибромид Вг(СН2)зВг и тетраметилендибромид Вг(СН2)4Вг. [c.114]

Превращение 3. в активные ферменты происходит каталитически нод действием фер.монтов либо ионов водорода. Так, папр., трипсиноген превращается в трипсин под действием специального фермента кишечного сока энтерокиназы или самого трипсина. Пепсиноген активируется ионами водорода или самим пепсином. Поскольку превращение этих 3. катализируется теми же ферментами, к-рые в результате этого превращения образуются, то активация является аутокаталитич. процессом, скорость к-рого возрастает во времени. [c.54]

Таким образом, при обеззараживании воды УФ-излучением угнетается дегидрогеназная и декарбоксилазная активность кишечной и брюшнотифозной палочек. Ферменты кишечной палочки более резистентны к воздействию УФ-излучения по сравнению с брюшнотифозной палочкой. Под влиянием ультрафиолетовых лучей происходят глубокие нарушения в молекуле ДНК кишечной и брюшнотифозной палочек за счет количественного сдвига в пиримидиновых основаниях. Изменяется показатель специфичности. С помощью электронной микроскопии выявлены изменения в морфологии кишечной палочки, выразившиеся в нарушении проницаемости протоплазмы, повреждении клеточных оболочек и исчезновении жгутиков. Штаммы S. typhi с измененной под влиянием УФ-излучения ферментативной активностью способны восстанавливать ее с сохранением вирулентности для белых мышей и должны рассматриваться как возможные возбудители брюшного тифа. [c.139]

Имеется предположение, что роль оксидаз D-аминокислот заключается в их способности предохранять своим действием организм от возможного появления в его тканях D-аминокислот. Последние, в случае их появления и использования для синтеза белков тканей, могли бы привести к возникновению не свойственных для организма белков. Этот взгляд нашел поддержку, когда было установлено, что некоторые L-аминокислоты, образующиеся в кишечнике при превращении белков, могут рацемизиро-ваться под влиянием ферментов кишечных бактерий. Появляющиеся при этом D-аминокислоты могут всосаться кишечником и поступить в кровь. [c.347]

А. Недостаточность лактазы. Нарушение толерантности к молочному сахару—лактозе может обусловливаться недостаточностью лактазы. Синдром не следует путать с неусваиваемостью молока, связанной с повышенной чувствительностью к молочным белкам (обычно Р-лактоглобулину). Симптомы и в том и в другом случае одинаковы спазмы в животе, понос и метеоризм. В их основе— накопление лактозы, которая задерживает воду в силу своей осмотической активности, а также действие на сахар ферментов кишечных бактерий, образующих газы и другие продукты, раздражающие кишечник. [c.295]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология