Лизин Лизин

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]

Лизин. Лизин — незаменимая аминокислота, необходимая для человека и животных. Однако, несмотря на важное значение его для нормальной жизнедеятельности организмов, его обмен выяснен недостаточно. [c.258]

Эта сложная схема образования L-лизина расшифрована при использовании различных мутантов, дефицитных по определенным ферментам в цепи превращения аспарагиновой кислоты до L-лизина. Аспарагиновая кислота под действием фермента р-аспартаткиназы превращается в р-фосфоаспартат, а далее в аспартат-З-полу-альдегид. Этот промежуточный метаболит очень важен, так как из него могут синтезироваться пять аминокислот лизин, гомосерин, метионин, треонин и изолейцин. [c.371]

Число остатков лизина можно определить титрованием в присутствии формальдегида (см. гл. IV). При добавлении 0,3 М формальдегида к раствору белка при pH 8,5 от лизиновых остатков отщепляются протоны, так как величина р/Сц для этих остатков составляет около 10, а для образующегося оксиметиленового производного — порядка 8. Количество щелочи, требующейся для того, чтобы при титровании снова довести pH до 8,5, будет соответствовать числу остатков лизина. Формольное титрование [c.113]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Можно повысить в культуральной жидкости содержание лизина, если по мере исчерпания углеводов и азота в среде дополнительно вводить в процесс небольшие порции питательных веществ. Это приводит к активизации биосинтетической деятельности микроорганизмов. На мелассной среде при дробной подпитке содержание лизина может достигать 60 г/л. Готовая культуральная жидкость по- [c.37]

Лактальбумин и белки сыворотки молока (коровы) содержат больше лизина и, повидимому, меньше гистидина, чем каЗеин. Наиболее гомогенный из всех белков, выделенных до настоящего времени из молока, -лактоглобулин, был недавно очень тщательно проанализирован на содержание основных аминокислот. Он содержит значительно больше лизина, но меньше гистидина, чем казеин. [c.91]

Раствор лизина с добавленными примесями хлористого аммония или натрия загружался в емкость, соединенную со средней камерой трехкамерного электродиализатора. В процессе электродиализа катионы NHJ (Na+) и лизина при рН=6 мигрировали в катодную камеру. Характер кривых по миграционному переносу L-лизина через мембрану в зависимости от состава исходного раствора представлен на рис. 1. Как следует из этого рисунка, с увеличением концентрации примесей продолн итель-ность процесса миграции одного и того же количества лизина увеличивается. Во всех опытах с растворами, содержащими хлористый аммоний от 5 до 30 г/л, наблюдается перенос L-лизина совместно с ионами аммония. Запаздывания переноса лизина практически не наблюдается. [c.118]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

Из [2- ,e- N]- и [2- ,a- N]лизина в спартеин (105) переходит в три раза больше С, чем N. Это согласуется с происхождением спартеина из кадаверина именно таким должно быть отношение С если учесть, что в (105) включаются три остатка лизина (или кадаверина) и только два атома азота [101,104]. Другими доказательствами роли кадаверина как промежуточного соединения в биосинтезе алкалоидов этого типа служат выделение меченого кадаверина из люпинов после их подкормки меченым лизином [105], а также подавление включения меченого лизина [в термопсин (108)] неактивным кадаверином [106]. [c.566]

Изучение различных меченых лизинов позволило достаточно точно определить степень и тип ассимиляции этой аминокислоты алкалоидами. Так, атомы С-2 и С-6 предшественника становятся атомами С-2 и С-6, соответственно, в основаниях (70) [65, 66], (72) [67, 68] и (71) [69] (схема 17). Следовательно, включение лизина должно протекать таким образом, чтобы эти атомы сохранили свою химическую индивидуальность в ходе всего биосинтеза в частности, исключается образование симметричных промежуточных соединений типа кадаверина (77). Тритий при С-2 и С-6 лизина сохраняется в седамине (72) [67]. Отсюда следует важный вывод (подтвержденный изучением включения меченного лизина [70]), что в ходе образования алкалоида сохраняется аминогруппа при С-6, и, следовательно, теряется аминогруппа при С-2. Этот процесс может быть связан с элиминированием карбоксильной группы при условии, что никакие превращения в этом Центре не затрагивают протон при С-2. Как именно это происходит, мы рассмотрим позднее. [c.555]

Обращает на себя внимание низкая биологическая ценность белков кукурузы. М. И. Смирнова-Иконникова и Б. Г. Шнайдер указывают, что это объясняется малым количеством лизина в белках зерна кукурузы. По данным Р. Блока и Д. Боллинга, в целом зерне кукурузы содержание триптофана и лизина соответственно составляет 0,6 и 2,5% общего количества аминокислот в белках, а в белках зародыща зерна соответственно 1,3 и 5,8%. Зависимость биологической ценности белков кукурузы от содержания триптофана и лизина подтверждена рядом опытов. Дж. Шульц и В. Томас, проводя опыты с крысами, нашли, что биологическая ценность белков зародышей кукурузы составляла 64—72% (100% — биологическая ценность белков яйца), а белков эндосперма 44—59%, что соответствует различному количеству триптофана и лизина в этих белках. Содержание лизина и триптофана в отдельных белковых фракциях семян кукурузы неодинаково наименьшим количеством этих аминокислот отличается спирторастворимая фракция. При добавлении к кукурузной муке триптофана и лизина биологическая ценность белков корма значительно повышается. [c.357]

О, Ь-Лизин (а, Е-диаминокапроновая кислота) получается из доступного циклогексанона, который нитрозированием превращается в 2,6-динитрозоциклогексанон, последний подвергается бекманов-ской перегруппировке и образует а-изонитрозокапролактам. Он восстанавливается в а-аминокапролактам, гидролизуемый до лизина [c.266]

Принято, что 1 г идеального белка содеожит (в мг) изолейцина — 40, лейцина — 70, лизина — 55, серусодержащих соединений (в сумме) — 35, ароматических соединений—60, триптофана — 10, треонина — 40, валина — 50. Если, например, 1 г исследуемого белка содержит изолейцина —- 20 мг, лейцина — 80, лизина — 40, метионина и цистина (в сумме) — 35, фенилаланина и тирозина (в сумме)— 70, триптофана—10, треонина — 30, валина — 80, то скоры соответственно составят для изолейцина — 20 40-100=50%, лейцина—114, лизина — 73, метионина и цистина (в сумме) — 100, фенилаланина и тирозина (в сумме) — 118, триптофана — 100, треонина — 75, валина—165%, В данном случае главной лимитирующей аминокислотой является изолейцин, второй — лизин, третьей — трео-нин. [c.9]

При промышленном получении лизина в качестве источника углеводов применяют техническое сырье мелассу (свекловичную или тростниковую), гидрол, гидролизаты крахмала, хлопковой шелухи, древесины. Наиболее эффективным сырьем является меласса. Помимо углеводов, она содержит значительное количество ростовых факторов, необходимых продуцентам лизина. Вместе с мелассой (15—20%) в питательную среду вносится половина необходимого количества биотина и треонина. Однако мелассы — нестандартное сырье. Состав их сильно варьирует, и это существенно отражается на выходе лизина. Выход продукта в зависимости от партии сырья может изменяться более чем в два раза (Алиханян и др., 1966). Средний выход лизина на мелассах составляет 25% от добавленного сахара. У двойных ауксотрофов он достигает 30—33% (Патент Англии 1 186 988). [c.166]

Рис. 14-38. Внутримолекулярные и межмолекулярные сшивки между модифицированными боковыми цепями лизина в коллагеновой фибрилле. Сшивки образуются в несколько этапов. Вначале некоторые остатки лизина и гидрокеилизина дезаминируются внеклеточным ферментом лизилоксидазой, и здесь появляются альдегидные группы, обладающие высокой реакционной способностью. Затем эти группы самопроизвольно реагируют с образованием ковалентных связей друг с другом или с другими остатками лизина или гидрокеилизина, так что в сшивке может участвовать более двух аминокислотных боковых цепей. Некоторые из образуемых связей относительно нестабильны и в конце концов модифицируются, превращаясь в разнообразные более стабильные сшивки. Обратите внимание, что большинство сшивок образуется межд>

Лизин H2N-( H2)4- HNH2- 00H, содержащийся в мицелии в значительном количестве, в период развития гриба угнетающе действует на биосинтез пенициллина покоящимися клетками. Вместе с тем примерно четверть штаммов Р. notatum, не содержащих лизин, не способна к биосинтезу пенициллина. [c.358]

В СССР широкое распространение имеют кормовые препараты лизина в виде ЖКЛ и ККЛ. Технико-экономические показатели производства таковы, что существующая технология позволяет получать цержые кормовые добавки по приемлемой для сельского хозяйства стоимости. Его отличительной особенностью является получение технических препаратов лизина на основе всей суммы веществ, присутствующих в культуральной жидкости, включая биомассу продуцента и твердые нерастворимые частицы исходной среды. Помимо лизина товарные формы ЖКЛ и ККЛ содержат большое количество других соединений, повышающих ценность кормовой добавки, например витамины Вь Вг, Вз, В4, РР и др. [c.39]

Была проведена модификация отдельных остатков лизина на поверхности молекулы цитохрома с таким образом, чтобы положительно заряженная аминогруппа была замещена нейтральной либо отршхательно заряженной, и проанализировано влияние таких модификаций на транспорт электронов от комплекса Ь-с к цитохрому с и от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы. Некоторые модификации не влияли на транспорт электронов (рис. 7-8, светлые кружки), тогда как другие ингибировали его на этапе переноса от комплекса Ь-с на цитохром с (рис. 7-8, А, кружки серого цвета) либо от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы (рис. 7-8, Б, кружки серого цвета). В другой серии опытов было показано, что несколько остатков лизина, за счет которых ингибировался перенос электронов к или от цитохрома с, были защищены от ацетилирования, если цитохром с был связан либо с комплексом Ь-с , либо с комплексом цитохромоксидазы. Каким образом по этим результатам можно определить характер взаимодействия цитохрома с с двумя комплексами связывается ли он с ними одновременно или же совершает челночные перемещения между ними [c.81]

Лизин вместо аргинина Аспартат вместо глицина Глутамат вместо лизина Лизин вместо глутамата [c.103]

Нитроспирты, полученные из низкомолекулярных нитропарафннов, могут быть использованы также в качестве растворителей. Они проявляют, напрцмер, специфическую растворимость для клейковины, маисового проламина, которые содержат триптофан или цистин и лизин и имеют все более увеличивающееся применение в промышленности синтетического волокна [172]. Кроме того, нитроспирты могут служить мягкими окислителями и все чаще используются как сырье для производства эмульгирующих и флотационных средств и далее для производства высококипящих мягчительных средств (для отпуска стали при отжиге — прим. переводч.). Их свойства снижать термочувствительность каучуковых латексов будет также использовано в технике. [c.327]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология