глутаминовая кислота лизин лизин

В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

Микробиологическое окисление углеводородов нефти можно проводить в двух направлениях выращивать микроорганизмы для использования их как таковых (что делается в большинстве работ) и экстрагировать из водной среды вырабатываемые микроорганизмами ценные продукты. На этих свойствах микроорганизмов основаны применяемые в ряде стран промышленные методы получения аминокислот и витаминов путем микробиологического синтеза [93—104]. Наибольший интерес представляют те виды микроорганизмов, которые, перерабатывая углеродсодержащие вещества, выделяют в реакционную среду преимущественно одну ка-кую-либо аминокислоту. Таким способом в промышленных масштабах в настоящее время получают глутаминовую кислоту и лизин. Над разработкой методов биосинтеза других аминокислот интенсивно работают ученые в лабораториях Японии, США, СССР и других стран [105—117]. [c.79]

Гидролизат желатина представляет собой смесь различных аминокислот, к числу которых относятся аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, лизин, аланин, глицин и др. [c.148]

Серии Глутаминовая кислота (В) Лизин (D Аспарагиновая кислота Аланин [c.667]

Методом органического синтеза получают -метио-нин, глутаминовую кислоту, лизин, триптофан, треонин, глицин и многие другие кислоты. Получение аминокислот методом органического синтеза — многостадийный процесс, требующий использования сложных реагентов и тщательной очистки продукта от нежелательных со- [c.367]

Аланин Аргинин Глутаминовая кислота Лизин [c.360]

Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Аспарагин Лизин [c.408]

Порядок чередования аминокислот в небольших полипептидных цепях, содержащих 5—10 аминокислотных остатков, может быть установлен прн помощи весьма трудоемких и сложных аналитических методов. Таким путем была установлена, например, структура циклопептида — грамицидина С (см. гл. XV). Структура различных пептидов, получаемых при частичном гидролизе инсулина и гемоглобина, была установлена главным образом путем метки концевых групп динитрофторбензолом [17,89]. Результаты этих анализов показали, что как инсулин, так и гемоглобин построены из гетерогенных фрагментов. Так, например, пептид А, полученный из инсулина, содержал глицин, изолейцин, валин и тирозин. Определение аргинина, гистидина, лизина, фенилаланина и треонина в этом пептиде дало отрицательные результаты. Пептид В, выделенный из того же препарата инсулина, содержал фенилаланин, валин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, лизин, треонин и аланин [89] (см. гл. 111 и ХП1). Полученные данные указывают на то, что в пептидах, выделенных из инсулина, нет того периодического чередования аминокислот, о котором говорит Бергман [90]. [c.135]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Результаты. Данный метод был испытан в анализах глицина, глутаминовой кислоты, тирозина, лизина и валина. Количество азота, полученного в анализе первичных аминов, отличалось от теоретического не более чем на 0,5%. Для того чтобы не допустить быстрой реакции кислых аминокислот с нитритом натрия и связанных с этим потерь азота, аминокислоты предварительно растворяли в 0,5 н. раствора едкого натра. [c.293]

Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, р1 должна вычисляться из полусуммы значений рК для а- и е-МН,-групп. Таким образом, в интервале pH от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированпой аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. Следует отме- [c.38]

Г — УУ-ацетилглюкозамин М — УУ-ацетилмурамовая кислота ала — аланин глу — глутаминовая кислота лиз — лизин ДАП — диаминопимелиновая кислота гли — глицин. Стрелками обозначено место действия пенициллина [c.32]

При гидролизе нескольких дипептидов образовалась смесь глицина, фенилаланина, глутаминовой кислоты и лизина. Один из дипептидов разделили на две равные части. Одну часть обра- [c.394]

Ири гидролизе нескольких дипептидов образовалась смрсь глицина, фенилаланина, глутаминовой кислоты и лизина. Один из дипептидов разделили на три равные части. Одну часть обработали избытком раствора гидрокарбоната калия и получили 1,68 л газа (н, у.). Вторая пасть смогла прореагировать с 30 мл азотной кислоты (концентрация 2,5 моль/л). Для гидролиза третьей части дипептида потребова-аось 1,35 мл воды, а масса образовавшихся продуктов оказалась равной 18.0 г. Установите возможное строение дипептида и его исходную массу. [c.395]

Этот способ получения аминокислот возник сравнительно недавно - в 60-х годах нашего столетия. Среди микроорганизмов, продуцирующих свободные аминокислоты, бьши найдены сотни видов и штаммов. Отобраны и селекционированы продуценты глутаминовой кислоты, лизина, изолейцина, валина и многих других аминокислот [13,14]. [c.25]

Полярные сегменты коллагеновой цепи содержат преимущественно остатки аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, лизина и аргинина. Часть глутаминовой кислоты, по-видимому, присоединена через у-карбоксильную группу, так как в результате представленных ниже реакций был выделен моноальдегид янтарной кислоты (8). Нативный коллаген не содержит доступных для определения Ы -концевых групп. [c.297]

Молекулярная когезия в микрофибриллах, а также в аморфных областях обусловлена двумя типами связывания. Это, во-первых, слабые ковалентные связи (типа сложноэфирной, имидной, пептидной) между концевыми группами некоторых остатков аспарагиновой, глутаминовой кислот, лизина и, во-вторых очень прочные связи, локализованные в области неспиральных участков макромолекулы (телопептидные области), которые в конечном счете приводят к конденсации двух альдегидных производных лизина с гидроксильными группами оксилизина. Эти два типа связей могут также находиться между цепями одной и той же макромолекулы. Последний фактор служит причиной нерастворимости несвежеприготовленных образцов коллагена в кислой среде. [c.241]

В дальнейшем Ламкин и Герке [25] установили на примере валина, фенилаланина, глутаминовой кислоты и лизина, что в одинаковых условиях анализа эфиры N-aцeтилпpoизвoдныx этих аминокислот оказались менее летучи, чем соответствующие эфиры К-трифторацетилпроизводных (К-ТФА) (табл. 2). [c.14]

Бутиловые эфиры N-TФAпpoизвoдныx валина, фенилаланина, глутаминовой кислоты и лизина оказались стабильными в течение по крайней мере 90 час. [25]. [c.21]

Интересные дополнительные сведения о равновесиях реакций мегкду полиэлектролитами и о структурных изменениях комплексов в процессе реакций получены при исследовании конформационных превращений макромолекул при образовании полиэлектролитных солевых комплексов. Эти исследования проведены в основном использованием реакций синтетических и модельных нолиэлектролитов, для которых в настоящее время имеется ряд методов, позволяющих идентифицировать конформации макромолекул в растворе. Существенное изменение конформации макромолекулярных компонентов при образовании полиэлектролитных комплексов было обнаружено в работах Хаммеса и др. при исследовании реакции между противоположно заряженными полипептидами — поли-1/-глутами-новой и поли-Ь-аспаргиновой кислотами и полиоснованиями — поли- -лизином и поли- -орнитином. Методами дисперсии оптического вращения и циркулярного дихроизма было показано, что реакция между поли-//-лизином и поли-//-глутаминовой кислотой при pH = 4 и 7 (в воде и в смеси воды и метанола) приводит к конформации р-структуры полипептидов, хотя поли-Ь-лизин при этих значениях pH находится в конформации статистического клубка, а поли-Ь-глутаминовая кислота имеет конформацию клубка при pH = 7 и конформацию а-спирали при pH = 4. Образование полиэлектролитных комплексов поли-/у-аспаргиновая кислота — по-ли- -лизин и поли- -аспаргиновая кислота — поли- у-орнитин при pH = 7 сопровождается спирализацией полипептидных цепочек, в то время как индивидуальные компоненты в тех же условиях обладают конформацией клубка. [c.24]

Изучение водорастворенных органических веществ почв и подстилок проводилось как в лабораторных, так и в природных условиях. В. Р. Вильямсом [57] были получены дренажные воды лизиметров, в которых определены креновая, ульминовая и гумино-вая кислоты. Тем самым была доказана специфическая природа перегнойных веществ, не искаженных химическими методами их выделения. Впоследствии Н. Г. Моор [123] и А. С. Фатьянов [194] подтвердили положение о преобладании в почвенных растворах фульвокислот. А. С. Фатьянов в природных водных растворах почв определил фульвокислоты (2,8 г/л) и гуминовые кислоты (1,8 г/л). Преобладание фульвокислот в растворах объясняется значительно более трудным закреплением их в почве по сравнению с гуминовы-ми кислотами. Исследованиями В. В. Пономаревой [145] показано, что фульвокислоты осаждаются гидроокисями оснований (бария и кальция) только в щелочной среде при pH = 8. При более низком pH соли этих кислот будут переходить из почвы в водный раствор. Е. И. Александрова [2] в природных растворах, выделенных из торфяных и подзолистых почв путем отжимания прессом, при помощи распределительной хроматографии на бумаге установила присутствие разнообразных органических соединений индивидуальной природы. Это низкомолекулярные органические кислоты (щавелевая, винная, лимонная, яблочная, молочная, янтарная, глутаровая, адипиновая) аминокислоты (аспарагиновая, глутаминовая кислоты, лизин, глицин, аланин, фенилаланин, треонин, пролин, валин) вещества ароматической природы типа полифенолов (пирогаллол, пирокатехин, салициловая и протокатеховая кислоты). [c.28]

Затем к одной из двух капель гликокола, глутаминовой кислоты и лизина на предметных стеклах добавляют по 1 капле 1 %-ного [c.141]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

Наличие в активном иле белка, витамина Bis, микроэлементов, а также практически всех известных аминокислот (аргинин, аланин, аспаргиновая кислота, валин, гистидин, глутаминовая кислота, глицин, лизин, лейцин, метионин, пиролин, серин и пр.) позволяет использовать ил как белково-витаминный концентрат для корма скота и птицы. Исследования в этом направлении ведутся как в СССР, так и за рубежом. [c.13]

Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8]

Смотреть страницы где упоминается термин глутаминовая кислота лизин лизин: [c.292] [c.278] [c.540] [c.428] [c.253] [c.253] [c.583] [c.546] [c.145] [c.22] [c.137] [c.658] [c.431] [c.258] [c.208] [c.209] [c.210] [c.210] [c.196] [c.164] [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология