Неферментативное расщепление

К реакциям, близким трансметилированию, можно отнести реакцию неферментативного расщепления тиамина бисульфитом (дополнение [c.93]

Три реакции неферментативного расщепления коферментных форм витамина В12 [c.289]

Основная проблема, однако, состоит в том, что белковая молекула, состоящая из идентичных субъединиц, будет давать пептидную карту с гораздо меньшим числом фрагментов, чем предсказывает теория на основе только молекулярного веса. С другой стороны, изозим, состоящий из разных полипептидных цепей, может дать пептидную карту с большим числом пептидов, чем ожидается для идентичных полипептидных цепей и с меньшим числом пептидов, чем можно ожидать на основе молекулярного веса всей белковой молекулы, потому что некоторые части разных полипептидных цепей имеют идентичную первичную структуру. Ферментативный гидролиз можно заменить неферментативным расщеплением пептидных связей, например при реакции белка с бромцианом. В этом случае расщепление полипептидных цепей происходит специфически по остаткам метионина [78]. [c.402]

Дезактивация ФОС в организме в результате их ферментативного и неферментативного расщепления имеет очень большое значение. [c.414]

Как ферментативное, так и неферментативное расщепление белков приводит к образованию аминокислот наряду с ними всегда получается и аммиак. Однако при обычных методах расщепления кипяще) кислотой (обычно 25%-й и более концентрированной серной или концентрированной соляной кислотой) или щелочью аминокислоты могут претерпевать дальнейшие изменения. Так, например, явление рацемизации в легкой степени наблюдается уже при нагревании с кислотами, но под влиянием щелочей оно становится закономерностью. Кроме того, обработка щелочью, особенно при высокой температуре, приводит к отщеплению значительных количеств аммиака от самих аминокислот, а также к разложению аргинина на орнитин и мочевину. [c.314]

Возможно, наиболее важной реакцией расщепления оксиранового кольца, ведущей к перегруппировке, является ферментативная циклизация сквален-2,3-оксида (59), которая занимает ключевое положение [54] в биосинтетической последовательности, приводящей к получению стеринов через ланостерин (60). Хотя эта циклизация происходит при действии фермента, эксперименты с неферментативными циклизациями подтвердили общую тенденцию сквален-2,3-оксида к полициклизации. Следует, однако, подчеркнуть, что идентифицированные продукты не соответствуют [c.389]

Для установления детального механизма реакций интенсивно изучался неферментативный гидролиз производных фосфата [14]. Естественно, что внимание обычно фокусируется на пути, сопровождающемся разрывом связи Р—О, поскольку именно он используется гидролитическими ферментами. Этот путь включает нуклеофильную атаку на фосфор и разрыв связи Р—О, и интересно установить порядок, в котором происходят эти две стадии. Две крайние возможности таковы 1) диссоциативный механизм, в котором расщепление Р—О приводит к производному трехкоординационного метафосфата (РОз), реагирующему затем с нуклеофилом, и 2) ассоциативный механизм, в котором при нуклеофильной атаке образуется пятикоординационное производное, отщепляющее затем уходящую группу ОХ. Нет необходимости говорить о возможности механизма, занимающего промежуточное положение между двумя крайними случаями, такого, в котором появление и разрущение связей происходит одновременно, без образования промежуточно ) соединения. [c.631]

Дейтериевый (или тритиевый) изотопный эффект, возникающий из-за различия нулевых уровней энергии ва [ентных колебаний связей с водородом и дейтерием, наиболее часто используют как свидетельство существования или отсутствия процесса переноса протона в скорость определяющей стадии. Совершенно очевидно, что исследование дейтериевого изотопного эффекта чрезвычайно полезно в диагностике механизма реакции, но детальная интерпретация таких эффектов сложнее, чем обычно полагают, и должна проводиться с осторожностью. Изотопные эффекты с более тяжелыми атомами, чем водород, менее изучены, так как вследствие малого различия в массах эти эффекты невелики, однако и они открывают большие возможности для исследования механизмов как химических, так и ферментативных реакций, хотя и не поддаются такой детальной количественной интерпретации. Так, начальный изотопный состав двуокиси углерода, которая выделяется в катализируемой ионами магния реакции декарбоксилирования оксалоацетата, соответствует изотопному эффекту С/ С = 1,06, но в реакции декарбоксилирования этого соединения, катализируемого ферментом, заметного изотопного эффекта не наблюдается. Это ясно указывает на то, что скорость онреде-лящая стадия неферментативной реакции, как и следовало ожидать, включает декарбоксилирование [схема (2), стадия 1], а в ферментативной реакции в процессе скорость определяющей стадии расщепления связи углерод — углерод не происходит, так что лимитирующей должна быть некоторая другая стадия, например кетонизация енольного продукта в пируват (схема (2), стадия 2 [c.197]

И восстановленного дифосфопиридиннуклеотида (ДПН-Н). Следующим этапом является фосфоролитическое (по-видимому, неферментативное) расщепление этого комплекса с образованием 1,3-ди-фосфоглицериновой кислоты (3). Благодаря фосфокиназной реакции фосфорный остаток, стоящий при первом углеродном атоме, участвует в образовании аденозинтрифосфата (АТФ), а оставшаяся З-фосфоглицериновая кислота является конечным продуктом реакции гликолитической оксидоредукции. Следует лишь добавить, что ДПНН-Н+ передает водород на пировиноградную кислоту (4) при участии лактикодегидразы или при недостатке пировиноградной кислоты нафосфотриозу при участии дегидразы глицерофосфата (5). [c.120]

Прежде чем выдвигать с какой-либо определенностью химический механизм действия карбогидраз, необходимо выяснить два обстоятельства во-первых, какая именно связь в молекуле субстрата расщепляется под действием фермента и, во-вторых, сопровождается ли расщепление сохранением илн инверсией конфигурации превращаемой связи. Ясно, что только этих сведений недостаточно для выявления полной картины действия фермента на уровне перестройки электронных структур в ходе катализа для этого обычно необходимы исследования скоростей реакций в тяжелой воде, изучение влияния индукционных, стерических и гидрофобных факторов на эффективность реакций, pH, температуры, ионной силы, диэлектрической проницаемости, давления и т. д. и, наконец, создание по возможности адекватных неферментативных моделей аналогичных процессов. [c.169]

Циклопропановые жирные кислоты распадаются путем -окисления, который, однако, несколько видоизменяется, когда расщепление цепи достигает циклопропанового кольца [см. уравнение (12-16)] [46]. Раскрытие кольца у производных циклопропанола происходит очень легко, даже при умеренном неферментативном кислотно-щелочном катализе. [c.549]

Любопытно, что в этой системе алло-треонин является более активным субстратом, чем треонин [185, 258, 259]. По-видимому, ферментативная реакция в слабой степени обратима, однако стерическая конфигурация продукта, образующегося при обратной реакции, не установлена [261]. Для фермента, катализирующего расщепление треонина на глицин и ацетальдегид, были предложены названия глициногеназа [258] и альдолаза оксиаминокислот [262]. Механизм реакции расщепления треонина изучали Снелл и сотрудники [260, 263] они описали неферментативное обратимое расщепление треонина в присутствии пиридоксаля и солей металлов [260, 263]. Оказалось, что при ферментативной реакции коферментом является пиридоксальфосфат [238] [c.336]

О неферментативном методе расщепления пептидных связей, в образовании которых принимает участие аминогруппа цистеина, путем р-элиминирования и последующего окисления см, [1696а, 2156а].) [c.303]

Гомогенными также являются многие природные реакции, катализируемые ферментами. Многие процессы, идушие в организме человека, катализируются ферментами, например, преврашение крахмала в глюкозу, гидролиз эфиров, расщепление белков, разложение пероксида водорода, дегидратация СО2 из крови и др. Ферменты являются полимерами (белками) или комплексами полимеров с низкомолекулярными соединениями. Размеры их значительно превышают размеры ионов и молекул в растворах, поэтому ферменты иногда называют микрогетерогенными катализаторами. Механизм их действия имеет свою специфику, например, включает образование комплекса активный центр фермента — реагент по типу замок-ключ . Поэтому ферментативные катализаторы обычно выделяют в особый класс катализаторов. Многие из них значительно активнее неферментативных катализаторов. Например, фермент катал аза снижает энергию активации реакции разложения пероксида водорода в 10 раз, а скорость реакции увеличивает на более чем 10 порядков. [c.198]

Гидролиз эфиров, катализируемый а-химотрипсином, отличается от неферментативного (щелочного) гидролиза в отношении обмена карбонильного кислорода во время гидролитического процесса. Было найдено, что кислородный обмен имеет место во время щелочного гидролиза метилового эфира р-фенилпропионовой кислоты и этилового эфира ббнзоил- -фенилаланкна, меченных 0 по карбоиилу (раздел II), но он яе наблюдается во время гидролиза этих эфиров под действием а-химотрипсина (354]. Однако как катализируемые а-химотрипсином, так и катализируемые основанием гидролитические реакции протекают по механизму ацил-кислородного расщепления [354]. [c.142]

Гидрокси-Ь-пролин превращается в пируват и глиоксилат (рис. 31.12). Митохондриальная дегидрогеназа катализирует превращение гидроксипролина в Ь-Д -пирролин-3-гидрокси-5-карбоксилат. Последний находится в неферментативном равновесии с у-гидрокси-Ь-глутамат-у-полуальдегидом, который образуется в результате присоединения воды. Полуальдегид окисляется в соответствующую карбоновую кислоту, эритро-у-гидрокси-Ь-глутамат, далее при переаминировании образуется а-кето-у-гидроксиглутарат. При последующем альдо-льном расщеплении образуются глиоксилат и пируват. [c.327]

При изучении свойств комплекса аподиолдегидратазы с ДБК-коферментом и поведении этого комплекса в неферментативной реакции Wagner и др. установили, что при взаимодействии апофермента с 1коферментом происходит расщепление Со-С-связи в молекуле кофермента и образование из него оксикобаламина и 5 -дезоксиаденозина. Основываясь на этих данных, авторы высказали предположение, что и в ферментативной реакции комплекс апофермента с ДБК-коферментом функционирует как донор и акцептор электронов, причем реакция начинается с расщепления Со-С-связи в молекуле кофермента в результате взаимодействия его с апоферментом. [c.350]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология