Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Полипролин

    Строение коллагена было выяснено в рентгенографических исследованиях Рамачандрана с сотрудниками [155, 156] и Рича и Крика [7, 8, 157]. Коллаген сходен с синтетическими полиглицином и полипролином. Структура полиглицина показана на стр. 183. [c.255]

    Спираль 2,2 (2,2 остатка иа виток, семичленный Н-связанныи цикл) оказывается весьма напряженной и в природных полипептидах и белках не реализуется. Спираль 3, хотя и является напряженной, тем не менее существует в природе, в частности найдена в миоглобине и лизоциме. Спирали 4,4 , или л-спирали, в белках практически не встречаются. В силу ограничений, вносимых структурой пролина (фиксированный угол ), полипролин может существовать в специфических спиральных конформациях, обозначаемых как спираль полнпролина I н спираль полипролнна 11 (рнс. 45). Такие спирали во многом подобны спирали коллагена. Параметры спиральных структур (рис. 42) приведены в таблице 4. [c.95]


    Наконец, несколько слов следует сказать о конформации полипролина. Как мы уже указывали, для пролина разность энергий транс- и г ис-амидной групп значительно меньше, чем для других аминокислотных остатков, и потому можно ожидать существования структур цис- н транс-поля-Ь-щолша, Ликвори [51, получив кривые U - p) для обеих форм полипролина (одна из этих кривых близка к кривой рис. 16, если не считать свернутой формы), нашел параметры спиралей, соответствующие оптимальным конформациям. Транс-тш-Ь-пролин дает левую спираль с п=3,04 и d=3,ll А (соответствующие экспериментальные значения, полученные из рентгеноструктурного анализа —п = 3,00 и d = 3,12 А [118]). Оптимальная конформация г ыс-поли-1-пролина соответствует правой спирали с п=3,25 и d=l,98 А (экспериментальные значения п = 3,3, rf=l,9 А [129]). [c.143]

    Один из важных полипептидов, поли-1--пролин, является по-лпимпнокислотой и поэтому не способен к образованию внутримолекулярных водородных связей. Однако под влиянием стери-ческих факторов в полипролине возникает упорядоченная конформация (поли- -пролин II), представляющая собой спираль [c.24]

    Так называемая конформация полипролина П. Она, однако, не вполне устойчива и может переходить в неупорядоченную конформацию полипролина . — Прим. редактора.] [c.61]

    Флори и Уивер [75] исследовали скорость, с которой протекает рее-пирализация обратимо денатурированного коллагена. Они наблюдали заметный отрицательный температурный коэффициент, однако он зависел от температуры сильнее, чем это следовало бы из уравнения (246). Кроме того, процесс соответствовал кинетике первого порядка, что противоречит представлениям, связанным с триспиральной структурой коллагена. Чтобы обойти эту трудность, необходимо было допустить, что определяющая скорость ступень превращения связана с образованием неустойчивой промежуточной формы, которая может представлять собой однотяжевую спираль в конформации полипролина П. [c.277]

    Тропоколлаген Тройная спираль типа полипролин II упругая струна Червеобразная цепь с большим эффективным поперечником 35 12 - 150(1500) — [c.54]

    Хотя полосы колебаний карбонила, соответствующие а-и Р-формам, лежат достаточно далеко друг от друга, известно, что полоса около 1655 сж не наблюдается только в случае конфигурации а-спирали. Таким образом, коллаген, полипролин и полисаркозин, имея такую или примерно такую по волновому числу полосу, определенно не могут иметь форму а-спирали. Недавно были получены данные, показывающие, что неориентированная полипеп-тидная цепь также дает полосу с таким или очень близким по значению волновым числом [90]. [c.317]

    Молекула полипролина II имеет ту же конформацию, что и молекула полиглицина II. Таким образом, наряду с уже описанными в предыдущем разделе а-спиралью и р-структурои существует еще один, третий, класс конформаций полипептидных цепочек. Поли-Ь-оксипролин образует структуру, принадлежащую также к этому третьему классу. [c.252]


    Остов каждой полипептидной цепочки в молекуле коллагена имеет ту же конфигурацию, что и полипролин II. В модели, называемой коллаген I , имеются регулярные водородные связи между СО-группами одной цепочки и —ОН-грунпами остатков оксипролина другой. В модели коллаген II , которая более приемлема со стереохимической точки зрения, имеются лишь [c.254]

    При растворении коллаген дает молекулярные растворы. С помощью описанных выше физических методов можно установить, что молекулы коллагена имеют палочкообразную форму. Длина молекулы 2900 А, диаметр 13,6 А, молекулярный вес примерно 345 000. Удельное вращение коллагена [а]о —400°. Среднее удельное вращение составляющих его аминокислотных остатков равно приблизительно —125°, из чего следует, что на долю спиральной структуры приходится —275°, т. е. лишь немного меньше, чем для полипролина П. При нагревании раствора коллаген денатурирует и превращается в желатину его молекулы распадаются при этом на три компонента меньших размеров, обладающих большей гибкостью. [c.255]

    Какие из перечисленных ниже белков и полипептидов могут принимать а-спиральную конфигурацию фиброин шелка, выделяемого Bombyx mori, коллаген, кератин пера, миоглобин, полиглицин, натриевая соль поли-Ь-глутаминовой кислоты, полипролин По каким причинам некоторые белки не способны принимать эту конфигурацию  [c.258]

    Вандерваальсовы силы представляют собой короткодействующие поляризационные силы, обусловливающие связи, энергия которых равна примерно 5 ккал моль, причем эта энергия пропорциональна где г — расстояние между взаимодействующими группами. В чистом виде вандерваальсовы силы играют, по-видимому, второстепенную роль в химии белков и полипептидов (за исключением, быть может, некоторых особых случаев, например полипролина II). [c.275]

    Из соображений общности уравнение (XVI. 4) применяют и в тех случаях, когда можно пользоваться и простым уравнением Друде (при этом считают 6о=0). Для некоторых типов молекул йо 0 для структуры хаотического клубка и Ьц——630, если вся структура представляет собой правую а-спираль. Для полипролина и для полипептидов с заместителями у р-углерода, отличными от водорода, параметры дисперсии имеют другие значения. Однако содержание таких аминокислот в белках обычно меньше 20%. Если зависимость Ьо от доли а-спиральных форм является линейной, то этот параметр может служить мерой содержания спиральных форм в макромолекуле (при отсутствии других форм вторичной структуры). [c.289]

    Так, представилась возможность использовать для расшифровки генетического кода прямые химические методы, поскольку было очевидно, что состав кодонов других аминокислот можно выяснить, анализируя полипептиды, образующиеся на других искусственно синтезированных молекулах РНК. Так, вскоре было показано, что полицитидиловая кислота (поли-Ц) стимулирует синтез полипролина, полиадениловая кислота (по-ли-А) — синтез полилизина и, следовательно, триплеты ЦЦЦ и ААА кодируют соответственно пролин и лизин. (Ввиду некоторых структурных особенностей полигуаниловой кислоты этот полинуклеотид не мог быть проверен в данной системе, однако в последующих работах было показано, что ГГГ кодирует глицин.) [c.437]

    На формирование пространственного строения полипептидов и белков оказывают воздействие не только различие в энергии конфигураций отдельных пептидных связей, но и кооперативные конформационные эффекты и влияние растворителя. В принципе не исключены ситуации, когда даже небольшой предпочтительности в энергии одной из форм окажется достаточно для реализации структуры всего полипептида. Или, напротив, исходя из общей энергии молекулы, оптимальной может стать конфигурация пептидной связи, имеющая несколько большую (в изолированном состоянии) величину энтальпии. Например, пoли-L-пpoлин в неполярных средах содержит пептидные группы в цмс-форме (полипролин I), а в полярных — транс-формс (полипролин II). В тех же условиях у его ближайшего конформацион- [c.415]

    РИС. 2.23. Три наиболее общих типа вторичной структуры полипептидов. Изображены только атомы скелета полипептидной цепи. Параллелограмм показывает плоскость, в которой расположена пептидная связь. /4. Правая а-спираль. Б. Две антипараллельные цепи в /3-слое. Обратите внимание, что чередующиеся боковые группы располагаются на противоположных сторонах /3-слоя. В. Левая спираль полипролина II. (Рисунки Ирвинга Гейса.) [c.90]

    Последний из распространенных типов вторичной структуры — полипролиновая спираль. Пролин не может образовывать обычных а- и /3-структур из-за ограничений, налагаемых на его скелет пятичленным кольцом. Однако он может образовывать две односпиральные структуры, которые являются уникальными среди полипептидных вторичных структур, так как не содержат водородных связей. Полипролин I — левая спираль, содержащая 10 остатков на 3 витка. Все пептидные связи в ней находятся в цис-конформации, что довольно редко встречается в обычных пептидных структурах. Полипролин II — левая спираль, и ее пептидные связи находятся в транс-положении. Взаимопревращение этих двух форм может быть вызвано изменениями в растворителе. В нормальных водных буферах стабильной формой является спираль II. Она имеет 3 остатка на виток и смещение вдоль оси спирали 3,12 А на остаток по сравнению с 1,5 А в а-спирали. Структура полипролина II, изображенная на рис. 2.23, представляет собой более вытянутую цепь, чем а-спираль. В такой вытянутой спирали каждая боковая цепочка может быть сильно удалена от всех остальных. На самом деле полипролиновые спирали в значительной мере стабилизированы именно в результате таких стерических ограничений. [c.92]



Смотреть страницы где упоминается термин Полипролин: [c.93]    [c.136]    [c.430]    [c.521]    [c.97]    [c.97]    [c.60]    [c.290]    [c.290]    [c.140]    [c.128]    [c.13]    [c.14]    [c.13]    [c.13]    [c.14]    [c.948]    [c.340]    [c.252]    [c.272]    [c.282]    [c.322]    [c.290]    [c.290]    [c.123]    [c.60]    [c.416]    [c.136]    [c.123]   
Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.3 , c.28 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.3 , c.28 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.71 , c.182 , c.183 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте