Коллаген в воде

Как бы то ни было, результаты, полученные на системах коллаген — вода и коллаген — вода — роданистый калий, подтверждают, что плавление под нагрузкой и в этом случае можно интерпретировать с позиций фазового равновесия. Отсюда понятна также возможность развития очень больших напряжений в результате химических процессов. [c.192]

Из отходов мясной и кожевенной промышленности (костей, хрящей, сухожилий, обрезков кожи) готовят различные виды животного клея. При обработке горячей водой под давлением содержащийся в этих отходах коллаген (см. стр. 297) переходит в растворимое состояние по охлаждении и высушивании получается твердая масса — столярный клей. Тщательно очищенные сорта клея, полученного из телячьих шкур, называют желатиной, последнюю широко применяют в кондитерском производстве, в кулинарном деле для приготовления светочувствительных эмульсий в фотопромышленности. [c.298]

На набухание и обезвоживание основного вещества и коллагена соединительной ткани изменения pH среды и концентрации солей оказывают различное влияние. Так, например, если происходит увеличение концентрации водородных ионов в соединительной ткани, то ее основное вещество набухает незначительно, коллаген же прн этом набухает очень сильно. Эти же факторы оказывают противоположное влияние на набухание и обезвоживание, с одной стороны, соединительной ткани в целом и, с другой стороны, клеток. Так, при pH среды, вызывающей набухание клеток, вода поступает в них из водного депо —соединительной ткани, которая при этом обезвоживается. [c.243]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Л.13 Фибриллярные белки. — Эта группа включает фиброин (шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи (кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и соединительных тканей. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [c.668]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

При кипячении с водой коллаген превращается в хорошо знакомый растворимый в воде белок желатин-, при охлаждении раствор не дает снова коллагена, а образует гель. Молекулярный вес желатина равен одной трети молекулярного веса коллагена. Очевидно, эта обработка приводит к разделению ветвей спирали, разрыву межмолекулярных водородных связей и замене их на водородные связи с молекулами воды. [c.1061]

Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой в результате деструкции длинных белковых цепей коллаген превращается в растворимую желатину. [c.127]

Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой коллаген превращается в растворимую желатину — в результате гидролиза части пептидных связей и. следовательно, деструкции длинных белковых цепей. [c.255]

Нерастворимые в воде фибриллярные белки служат основной составной частью остовных тканей. К ним принадлежат коллаген, содержащийся в хрящах, соединительных тканях и в костях кератин волос и роговой ткани, фиброин шелка коконов шелкового шелкопряда и содержащийся в мускульной ткани миозин. [c.656]

Склеропротеины — белковые вещества, несущие в организме механические функции из них построены рога, копыта и волосы животных. Протеины трех последних органов называют кератинами в отличие от коллагенов, представляющих собою главную составную часть костей, хрящей, сухожилий и кожи. Склеропротеины не (растворимы в обычных условиях ни в воде, ни в растворах нейтральных солей, ни в разведенных кислотах и щелочах и весьма трудно поддаются действию ферментов. [c.10]

В то же время существуют неоспоримые аргументы в пользу применения твердотельного ЯМР в биологии величины, отражающие зависимость от направления, которые усредняются за счет быстрых движений в растворителе, содержат весьма важную и часто однозначно интерпретируемую дополнительную информацию о структуре исследуемых веществ. Кроме того, в биологических системах содержатся компоненты, нерастворимые в воде, В основном они образуют надмолекулярные структуры. К ним относятся мембраны, рассмотрение которых будет проведено нами в дальнейшем, волокнистые протеины, строение которых напоминает структуру коллагена. Коллаген является компонентой клеточного остова. К ним относятся также большие системы, состоящие из большого числа отдельных компонент, каждая из которых является водорастворимой, таких, как актомиозиновая система мышечных клеток или фрагментов, входящих в состав сложных вирусов. Эти системы иногда могут кристаллизоваться, и в этом случае, конечно, они могут достаточно эффективно анализироваться с использованием методов рентгеноструктурного анализа. В ряде случаев эти системы можно ориентировать в сильных постоянных магнитных полях за счет наличия у них магнитных дипольных моментов, что существенно упрощает проблемы, возникающие в ЯМР-спектроскопии. [c.144]

Механическая прочность мясных изделий обусловлена опре. деленной жесткостью третичной структуры белков. Наибольшей жесткостью обладают белки соединительных тканей (коллаген и эластин). Одним из основных, но не единственным фактором обусловливающим жесткость третичной структуры большинства белков животного происхождения за исключением яиц и икры является присутствие в них воды (в форме прочносвязанной гидратной и др., которые здесь не рассматриваются). В мясных продуктах вода в третичной структуре белка связана главным образом с мышечными белками, а не с соединительнотканными. Содержание соединительнотканных белков зависит от характера сырья, возраста животного и ряда других условий. В среднем, меньше всего их в рыбе ( —4 %), затем в молодых птицах и свинине (до 8 %), больше всего (8— 5 %) в убойном мясе говядины и баранины. Тепловая обработка животных продуктов и заключается в частичном разрушении соединительнотканных, а также мышечных белков. Разрушение происходит за счет воды, участвующей в образовании третичной структуры мышечных белков (практически вода в мясе связана главным образом с этими белками) и освобождающейся при их температурной коагуляции. При тепловой обработке высвобожденная вода внедряется непосредственно во вторичную структуру белков (главным образом коллагена), разрушая их и приводя соединительнотканные белки в желатинообразное состояние. Эту фазу часто рассматривают как образование из коллагена глютина. Механическая прочность мясных продуктов при этом заметно уменьшается. Температурная коагуляция белков в зависимости и от их природы начинается с 60 °, но в большинстве случаев с 70 С. При варке и жарке мяса температура внутри изделия в зависимости от вида мяса и величины куска обычно достигает 75—95 С. [c.184]

Структура коллагена. Коллаген — один из самых распространенных белков человеческого организма, на его долю приходится до 30 % от общего количества белка. Коллаген представляет собой волокнистый, нерастворимый в воде белок. Вместе с другими компонентами он образует коллагеновые волокна, составляющие основную массу соединительной ткани организма. [c.366]

Важным побочным продуктом скотных дворов и кожевенных заводов являются желатина и клей, получаемые при гидролизе материала костей и шкур. Кости содержат белок оссеин (или костный коллаген), который служит для связывания неорганических составных частей костей, фосфорнокислого кальция и углекислых солей. Коллаген находится в коже как главная часть эпидермиса (стр. 382). Будучи нерастворим в холодной воде, коллаген медленно растворяется при температуре 60°С или выше, образуя раствор желатины, который по охлаждении застывает, образуя студень. Длительная обработка разбавленной щелочью или кислотой при низких температурах хотя и не делает коллаген непо- [c.313]

В качестве белковых пленкообразователей используют казеин и коллаген. Казеиновые покрытия обладают высокой адгезией к поверхности кожи, сохраняют естественный вид кожи, меньше всех других покрытий снижают ее ценные гигиенические свойства, устойчивы к действию высоких и низких температур. К недостаткам этих покрытий относятся низкая водоустойчивость и недостаточная устойчивость к старению. Чистый казеин не растворяется в воде, спирте и органических растворителях. Однако он сильно набухает и постепенно растворяется в слабощелочных растворах, образуя вязкие растворы. Растворы казеина (10- и 20%-ные) готовят, используя аммиачную воду, растворы соды или буры, реже гидроксид натрия. Помимо казеина и пигментов в состав покрытия вводят пластификаторы, например глицерин, в отсутствие которых казеиновые пленки неэластичны антисептики различные специальные добавки, повышающие смачиваемость кожи, стабилизирующие вязкость красок, удерживающие пигменты во взвешенном состоянии. Сам казеин в качестве пленкообразователя в настоящее время применяется только для специальных видов кожи, но растворы его являются необходимым компонентом покрывных красок на основе полиакрилатов или полибутадиена. [c.198]

Молекула любого белка обладает в нативном состоянии характерной для нее пространственной структурой— конформацией. Белки делят в зависимости от конформации на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки нерастворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Молекулы их имеют очень вытянутую форму. Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Примером может служить коллаген — белок соединительной ткани. Глобулярные белки растворимы в разбавленных солевых растворах, их молекулы имеют форму шара или эллипса. [c.36]

В связи с рассмотренными расчетами возникает ряд важных для структур фибриллярных белков вопросов, которые, вероятно, будут решены в ближайшем будущем 1. Изменит ли учет атомов водорода оптимальные конформации и их относительные стабильности, найденные минимизацией потенциальной функции Имеются ли еще локальные минимумы потенциальной поверхности и если да, то сколько 3. Каковы барьеры, разделяющие локальные минимумы 4. Достаточно ли места в найденных структурах для вхождения молекул воды и какая будет детальная геометрия тройной спирали с молекулами воды 5. Будет ли тройной комплекс стабильнее, чем двойной или четверной (разумеется, это надо доказать) 6. Каковы оптимальные структуры подобных последовательностей, тоже моделирующих коллаген, например (—Гли-Про-Гипро—) 7. Будут ли отличаться структуры для случайных последовательностей аминокислот [c.147]

Кожа. Выделанная кожа — это шкура животных, которая в результате обработки приобрела эластичность и способность противостоять гниению. Процесс дубления, посредством которого производится выделка кожи, очень стар, однако до сих пор остается не вполне понятным, главным образом потому, что строение кожи животных все еще неизвестно. В целом кожа представляет собой коллаген, содержащий полипептиды (см. разд. 10.4.5) кроме того, в ее состав входят в различном количестве кератин, ретикулин, эластин и вода, а также другие компоненты, такие, как углеводы, липиды, воски и триглицериды [1311]. [c.284]

Рис. 40. 8-образная изотерма адсорбции (на примере адсорбции паров воды на коллагене при 25°) [c.96]

Возможно, что причина снижения температуры плавления связала с обоими указанными выше факторами и включ ает как диспергирование, так и увеличение гидрофобности молекул. Во всяком случае, можно ожидать по аналогии с влиянием адреналина, что параллельно с возрастным уменьшением температуры плавления клатратного гидрата — коллагена должна возрастать температура расслаивания в бинарной системе коллаген — вода как следствие эффективного уменьшения взаимодействия вода — вода. Если наблюдаемый у коллагена процесс затрагивает и другие рецепторные белки, то интегрально механизм старения можно связывать с их постепенной гидрофобизацией , ведущей к росту температур расслоения и, следовательно, к снижению эффективности рецёпторных взаимодействий. Последнее будет проявляться в том, что для осуществления одних и тех же операций потребуются все увеличивающиеся количества трансмиттера, с одной стороны, и большая амплитуда изменений солености — С другой, для того, чтобы рабочий цикл биомолекулярной машины оставался замкнутым. Вероятно, негативный эффект роста температуры расслоения может быть отчасти скомпепсирован-введением в пищевой рацион определенных доз над- [c.83]

Фкбрнллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направле[пти волокна. Пол[нтептидиые цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования. К этог группе относятся кератин, миозин, фибриноген, коллаген и др. Рентгенографические исследования привели к выводу, что во многих из i rx полипептидные цепи закручены в спираль таким образом, что внугры [c.396]

С к л е р о п р о т е и н ы. Склеропротеины или опорные белки характерны для животных они выполняют ту роль опорных веществ, которую в растительном мире играет целлюлоза. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Многие из них не расщепляются пепсином и трипсином. К склеропротеинам принадлежат кератины (вещества волос, перьев, ноггей и т. д.) коллаген костей, хрящей и соединительной ткани, образующий при нагревании с водой желатину и клей эластин, опорный белок жил и других эластичных тканей фиброин шелка и др. [c.399]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Таннины типа сложных эфиров. — Чернильные орешки представляют собой наросты на тканях растений, образующиеся в результате заболевания, вызванного насекомыми паразитами. Насекомые прокалывают кору и листья и откладывают там яйца личинки живут в них и питаются образующимися наростами. Наросты на дубовых листьях напоминают орехи и называются дубильными или чернильными орешками. Из них водой и 5влекают около 50% аморфного, сильно вяжущего вещества, названного таннином или танниновой кислотой благодаря специфическому свойству — способности дубить кожу (англ. tan —дубить). В шкурах содержится нерастворимый в воде коллаген, из которого получается клей. Многофункциональные таннины образуют поперечные связи между соседними цепями белка, в результате чего из шкуры получается кожа. Таннины выделяют также из сухих растертых в порошок листьев кустарника сумаха, листьев чая, дубовой коры, конского каштана и т. д. [c.353]

ЖЕЛАТИНА (желатин), белковый материал, полидисперс-ная смесь полипептидов (мол. м. 50—/О тыс.) и их агрегатов (мол. м. до 300 гыс.). Образуется из коллагена при длит. щел. обработке дермы, костей, хрящей, сухожилий с послед,. экстрагированием водой при 50—100 °С. Процесс сопровождается денатурацией коллагена, расщеплением его полипептидных цепей, гидролизом амидов и др. Ж. сохраняет способность к образованию трехспиральиой конформации, свойственной коллагену. Характерное для Ж. образование студней использ. при получении фотопленки и в пищ. пром-сти. [c.199]

Коллаген. Фибриллярный белок, служащий основным компонентом соединительной ткапп. Состоит из трех пептидных цепей, две из которых имеют одинаковый аминокислотный состав, а третья — отличающийся от них аминокислотный состав. Каждая цепь представляет собой левовращающую спираль. Бее три цепи переплетаются, образуя правовращающую сверхспираль с небольшим шагом. При кипячении в воде коллаген превращается в н<елатии. [c.413]

Помимо соединений Сг применяют и др неорг дубители, однако значительно реже Кожи, выдубленные с помощью А12 (ЗОд), 18Н20 или алюмо-калиевых квасцов, после намокания становятся твердыми из-за того, что эти в ва образуют с коллагеном малоустойчивые комплексы, разрушаемые водой (устойчивость м б повышена добавлением солей двухосновных к-т и водорастворимых полимеров, содержащих карбоксильные и аминные группы) В случае Д соединениями Ре кожи ухудшают свои св-ва при хранении Кожи, выдубленные с использованием сульфатоцирконата натрия или сульфатотитанилата аммония, водостойки, имеют удовлетворит прочность при растяжении, белый цвет Для стабилизации pH дубильных растворов солей 2г и Т1 применяют орг гидроксикислоты, многоатомные спирты и т п [c.122]

Жи ьотные клеи. Глютиновые (протеиновые) клеи получают из материалов, богатых коллагеном,-костей, сухожилий, обрезков кож и сырых шкур животных, а также их ниж. слоя (мездры), чешуи и плавательных пузырей рыб и др. Выпускают сухие клеи-брикеты разл. формы, плитки площадью до 400 см и толщиной до 1,5 см, чечевицеподобные гранулы размером 3-5 мм, чешуйки, порошки галер-ту-студень с 40-50% сухого остатка жидкие клеи-растворы в воде. Перед применением сухие клеи и галерту заливают водой для набухания, а затем подогревают до 65-70 С (обычно на водяной бане). Нагретый р-р наносят на соединяемые пов-сти и соединения выдерживают под давлением [c.405]

Глютиновые клеи. Основное сырье в этих клеях — коллаген. Дословно по-гречески коллаген означает рождающий клей, так как колло — клей. Коллаген входит в состав коллагеновых волокон соединительных тканей сухожилиях, связках, хрящах, а также в коже и костях. При нагревании в воде при 80—90 °С коллаген постепенно превращается в глютин (в быту он больше известен под названием желатин). Разбавленные кислоты значительно ускоряют процесс варки. Бульон также разливают, охлаждают, разрезают на пластины и сушат. Цвет пластин глютиновых клеев колеблется от черного до светло-коричневого. Нормальным цветом является светло-коричневый. [c.91]

Связывание белков. Использование лигносульфонатов для этой операции осуществляется в двух направлениях в кожевенном производстве и при обработке белоксодержащих сточных вод. Основная цель дубления состоит в связывании присутствующих в необработанных шкурах животных — голье белков — коллагенов химическими соединениями сложной структуры, содержащими фенольные гидроксильные, сульфоновые и другие функциональные группы. Для этого используют как природные дубители танниды, извлекаемые из деревьев различных пород, так и синтетические дубящие вещества. [c.315]

Качальский и Оплатка построили непрерывную работающую машину, в которой полиэлектролитное волокно (коллаген) попеременно погружается в раствор соли (LiBr) и в чистую воду (рис. 12.3). Работа машины прекращается, когда в результате переноса малых ионов в воду волокном химические потенциалы обоих резервуаров выравниваются. Будучи пущена в обратную сторону, машина может служить для извлечения соли из раствора. [c.390]

Эти явления тесно связаны с механохимическими процессами. Слабо сшитые полиэлектролитные гели способны трансформировать химическую энергию в механическую работу. Представим себе полианионный гель, изготовленный, например, из полиметакриловой кислоты и набухший в воде при нейтральном pH. Добавление щелочи к такому гелю увеличит степень ионизации кислотных групп, их взаимное электростатическое отталкивание и, следовательно, степень набухания. Добавление кислоты вызовет сокращение геля. Изменение объема геля можно использовать для совершения работы. Если изготовить из слабо сшитого полиэлектролита волокно, то оно будет удлиняться или укорачиваться при добавлении щелочи или кислоты и производить соответствующую работу, опуская или подымая груз. Напротив, механическое растяжение такого волокна приводит к изменению ионного состава омывающей жидкости. Аналогичные процессы происходят в результате изменения ионной силы — введения в набухший полиэлектролит нейтральной соли. Качальский и Оп-латка построили непрерывно работающую машину, в которой по-лиэлектролитное волокно (коллаген) попеременно погружается [c.171]

Сильное возрастание Q, АН и А5 с увеличением содержания иминокислотных остатков нельзя объяснить, предположив, что нативная структура тропоколлагена стабилизуется только внутримолекулярными водородными связями, так как иминокислот-ные остатки их не образуют. Предположение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий тоже не спасает ситуацию — их исчезновение есть экзо-, а не эндотермический процесс. Электростатические взаимодействия не могут играть заметной роли, так как АН практически не зависит от pH. Авторы в соответствии с [162] предполагают, что тропоколлаген стабилизуется примыкающей к нему водной структурой. Действительно, известно, что удаление воды приводит к разрущению структуры коллагена, а ее добавление эту структуру восстанавливает [162]. 4>йзические методы свидетельствует о наличии упорядоченной водной структуры, связанной с коллагеном, что, в частности, было показано методом ядерного магнитного резонанса [164]. Структура коллагена, в которой добавочная водородная связь на каждый триплет образована молекулой воды, была недавно изучена [165]. [c.257]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

Для фибриллярных белков более характерна р-струк-тура. Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде. К ним относятся многие широко распространенные белки — р-кератин (волосы, роговая ткань), р-фиброин шелка, миоинозин (мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань). [c.376]

Эпидермис состоит в основном из белка-кератина, который, как будет видно дальше (стр. 491), отличается по содержанию ци-стинового остатка с его дисульфидной связью ( — 3 =3 — ). Эта связь легко подвергается действию щелочей и сульфидов. В противовоположность кератину, коллаген при комнатной тем пературе более подвержен гидролизу кислотами, чем основаниями.. Можно путем соответствующей обработки основаниями (стр. 385). полностью удалить эпидермис, оставляя почти нетронутым коллаген. Уже было отмечено (стр. 313), что горячая вода вызывает постепенный переход коллагена в раствор в виде и елатины, причем эластин остается нетронутым. С другой стороны, энзимы, например трипсин, легко растворяют эластин, но оставляют коллаген и кератин нетронутыми. [c.383]

Адгезивами для древесины издавна служили высокомолекулярные органические соединения животного и растительного происхождения с активными полярными функциональными группами. В последнее время с этими адгезивами успешно конкурируют синтетические высокомолекулярные соединения. Однако клеи растительного и животного происхождения все еще находят широкое применение. Из этой группы адгезивов следует упомянуть прежде всего белковые клеи [62—74]. В группу белковых клеев животного происхождения входят костный, мездровый, рыбный, казеиновый, альбуминовый клеи. Костный и мездровый клеи называют также глютиновыми. Основой этих клеев является коллаген — белковое вещество группы склеропроТеинов ]61]. Коллаген состоит из проколлагена, колластромина, мукополи-сахаридов и некоторых сопутствующих белков — кератина, эластина и других [67]. Набухая в воде, коллаген гидролизуется, превращаясь в глютин [c.255]

Однако при анализе фазовых диаграмм таких систем возникают некоторые осложнения. Трудно, например, получить значение температуры плавления чистого ненабухшего полимера. Суш,ествует также вероятность того, что растворитель может войти в кристаллическую решетку и стать составной частью кристаллографической структуры. Например, поглощение воды коллагеном и нуклеиновыми кислотами сопровождается усилением экваториальных рентгеновских рефлексов [14, 15], что указывает на проникновение растворителя в упорядоченную фазу. При этих обстоятельствах условия равновесия, определяемые соотношением (10), уже не достаточны, и должны быть выполнены некоторые дополнительные требования. В частности необходимо, чтобы удовлетворялось равенство [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология