Конформационная энергия, минимизация

Возникшие стерические осложнения нельзя снять без разрушения циклической -структуры. Была предпринята попытка ликвидировать стерические препятствия путем изменения, по возможности минимального, геометрии линейного фрагмента Arg - ys . С этой целью для входящих в него остатков в поле участка Arg - ys получены семейства сечений потенциальной поверхности ф-у для тех областей двугранных углов, которые соответствуют глобальной конформации основной цепи Arg - ys . Подобная процедура была выполнена ранее при исследовании конформационных возможностей тех же остатков и в той же структуре свободного фрагмента Arg - ys (см. рис. IV. 10). Оказалось, что варьирование в указанных пределах двугранных углов у большинства остатков не приводит к понижению конформационной энергии фрагмента Arg - ys , т.е. не снимает стерические напряжения. Исключения составили углы ф, у остатка Gly , угол у остатка Leu и угол ф остатка Glu . Последовательные изменения их значений, направляемые и контролируемые в каждом случае сечениями потенциальной поверхности ф]2-У12 и и минимизация [c.450]

Эффективность метода приращений ограничена числом геометрических параметров, которые влияют на минимизацию конформационной энергии. Если геометрия молекулы определяется просто декартовыми координатами N атомов, существует 2>N геометрических переменных, которые могут потребоваться для минимизации. Виберг [135] и другие авторы для исследований, в которых требовались только малые искажения пробных структур, использовали в качестве переменных декартовы координаты. Однако в расчетах, обсуждаемых ниже, пробные структуры задаются набором внутренних координат. Это понижает максимальное число переменных с ЗЛ до 3yV —6, а также позволяет рассмотреть большое число конформаций в ходе одного исследования. Кроме того, внутренние координаты могут быть выбраны так, чтобы большинство из них были инвариантными или по крайней мере ограничивалось очень узкими пределами значений. [c.92]

Для этой системы не было опубликовано никаких подробных расчетов с привлечением уравнения энергии несвязанного взаимодействия Мэзона и Кривого, поскольку эти взаимодействия настолько велики, что для минимизации больших конформационных энергий искажения в комплексе достигли бы нереальной величины. [c.107]

На рис. 11.32, а приведена зависимость частот встречаемости различных форм основной цепи дипептидных фрагментов (не содержащих остатков Gly) от значений угла 0 в 50 глобулярных белках, трехмерные структуры которых найдены методом рентгеноструктурного анализа с хорошим разрешением ( 2,6 А). На рис. П.32, б приведены аналогичные данные для дипептидов, включающих хотя бы один остаток Gly. Кривые на обоих рисунках представляют собой огибающие вершины прямоугольников, ширина каждого из которых равна 20° в шкале 0, а высота - частоте встреч в структурах отобранных белков дипептидных фрагментов определенной формы с углами 0, попадающими в соответствующий 20-градусный интервал. Полученное распределение опытных величин (число их > 7000), очевидно, не может вызвать каких-либо сомнений в экспериментальной обоснованности классификации форм основной цепи дипептидных фрагментов на два типа - шейпы fue. Формы R-R, R-B и B-L составляют шейп /, а формы В-В, B-R и R-L - шейп е. Редко встречаемые в кристаллических структурах белков формы дипептидных участков L-R, L-B и L-L могут занимать промежуточное положение. Кривые на рис. 11.32 имеют несколько диффузный характер, что отражает, с одной стороны, действительный разброс значений угла 0 в структурах белков, т.е. конформационную свободу остатков, а с другой - экспериментальные ошибки в определении значений ф и V /, которые могут составить 10-15°. Однако несмотря на большую ширину полос, нельзя не заметить их дублетную, а в ряде случаев триплетную структуру. Это указывает на существование у всех форм основной цепи дипептидов двух или трех предпочтительных значений угла 0, обеспечивающих наиболее выгодные взаимные ориентации смежных остатков. Расстояния между максимумами полос распределения всех форм основной цепи равны 40-60°. Отмеченный опытный факт об относительной дискретности распределения значений угла 0 целесообразно учитывать в конформационном анализе пептидов и белков при выборе исходных для минимизации энергии структурных вариантов. [c.226]

Более прецизионный конформационный анализ энкефалина осуществлен С.Г. Галактионовым и соавт. [48]. Начальные значения углов внутреннего вращения ф, у основной цепи были взяты из расчета соответствующих монопептидов. Предварительная оценка подвижности основной цепи проводилась путем анализа модельного тетрапептида Ala-GIy-Gly-Ala положения боковых цепей Туг и Phe находились из расчета трипептидных фрагментов Tyr -Gly , Gly -Phe и Gly--Met . После минимизации энергии по всем двугранным углам ф, у и х получено около 20 структурных вариантов с величинами С/общ < 7,0 ккал/моль. Было показано, что глобальная конформация В111НВВ21В322 имеет основную цепь шейпа jfee с поворотом на участке Gly -Gly и сближенными N- и С-концевыми остатками. Многие низкоэнергетические конформационные состояния обладали формой пептидной цепи свернутого типа с эффективно взаимодействующими ионогенными группами Туг и Met . Ф. Момани [182] в расчете Ме1-энкефалина отмечает высокую чувствительность конформационной энергии к величинам зарядов концевых групп. Однако полученные им результаты не согласуются с данными других авторов. Так, лучшая из рассчитанных Момани для свободной молекулы гормона структура не входила в наборы предпочтительных конформаций, найденных Де-Коэном и соавт. [167, 180] и Галактионовым и соавт. [48]. Структура с B-H-R-B-B-формой основной цепи, предложенная Шерагой и соавт. [181], попадала в число низкоэнергетических конформационных вариантов, полученных другими авторами, проигрывая глобальным конформациям 1,0 ккал/моль [167, 180] и 5,8 ккал/моль [48]. [c.393]

Выводы подобной направленности, предостерегающие от бесплодных поисков простых решений структурной проблемы белка, в литературе почти отсутствуют. Да и процитированное только что высказывание вскоре было дезавуировано одним из авторов в его работе с Немети, где написано о достоверности статистических предсказательных алгоритмов нечто противоположное "Приложение этих параметров к белкам с известными аминокислотными последовательностями дает вероятные конформационные состояния, которые могут быть использованы в качестве исходных для минимизации энергии.. ..Предсказательные схемы являются очень полезными как первый шаг в расчете конформационной энергии" [12. С. 340]. К сожалению, Немети и Шерага не поясняют, каким образом можно получить пригодную для уточнения белковую структуру, если все статистические алгоритмы (и тогда, и спустя двадцать лет) предсказывают неправильно конформационные состояния по крайней мере у половины остатков, причем в случае белка, неисследованного рентгеноструктурно, не известно, какой именно половины. [c.518]

Теоретический расчет структуры тропоколлагена исходит из минимизации конформационной энергии и учитывает стабилизующую роль молекул воды (Туманян). Этот расчет дает результаты, согласующиеся с опытом. Тропоколлаген испытывает тепловой переход — денатурацию — в растворе. В зависимости от вида позвоночного температура денатурации Т меняется от 20 до 40°С, энтальпия денатурации — от 3150 до 6300 Дж/моль, энтропия — от 10,9 до 21 Дж/(моль К) (калориметрические данные). Температура Гд, Н и Л5 возоастают.с увеличением содержания иминокислотных остатков Про, Опро, которые не образуют внутримолекулярных водородных связей С = 0 — —Н—N. По-видимому, тропоколлаген действительно стабилизуется соседними молекулами воды, образующими водородные связи с иминными атомами азота N — Н—О. Удаление воды при- [c.127]

Теоретический расчет структуры коллагена, исходящий из минимизации конформационной энергии, был проведен Туманяном [161]. В работе учтена стабилизующая роль молекулы воды (см. [162]). При осторожном нагревании коллагена с водой при 62—63 °С волокна испытывают необратимое сокращение примерно в три раза. По-видимому, этот переход, являющийся кон-формационным превращением, обусловлен кооперативным раз-рущением водородных и гидрофобных связей. Проколлаген испытывает тепловой переход и в растворе. Привалов и Тиктопуло исследовали этот переход методом калориметрии [163]. [c.257]

В работе [228] были проведены энергетические оценки дефектов в полиэтилене, которые можно рассматривать и как оценки энергии петли. Расчет конформационной энергии петли проводился с учетом всех парных взаимодействий С... С, С.. . Н и Н.. . Н с потенциалами работы [232]. Энергия дефекта оценивалась как разность энергий нерегулярной структуры, которая определялась минимизацией потенциальной функции,, и энергии соответствующего плоского сегмента. Оказалось, что дефекты складкообразования в плоскости (100), т. е. по оси Ь, энергетически более выгодны, чем дефекты в каких-либо других направлениях. Расчет показал, что для петли, состоящей из 7 групп СНз (первая и седьмая группы фиксировались в принятых кристаллографических положениях, соответствующих Ь-складыванию — рис. 30а, или диагональному складыванию — рис. 306), дефект диагонального складывания проигрывает 2,3 ккал1моль дефекту Ь-складывания. [c.82]

Очевидно, потенциальная функция последовательности (Гли-Про-Про) содержит четыре существенных переменных — углы вращения фь г зь и 1 )з. Эти углы должны быть одинаковыми во всех трех тяжах полипептида, и расчетные трудности заключались в преобразовании координат атомов одной спирали к координатам, связанным с осью тройной спирали, и размножении этих координат. Такая процедура была разработана Сугета и Миядзава [35] и независимо автором цитируемой работы (в несколько ином варианте). Минимизация потенциальной функции по четырем переменным привела к пяти структурам, указанным в табл. 6 (при этом вычислялась конформационная энергия, зависящая от относительных поворотов соседних пептидных звеньев). [c.146]

Несколько слов о параметризации. Для описания невалентных взаимодействий использовались потенциалы Бартелла [56]. Далее, поскольку для деформаций валентных углов вводились спектроскопические постоянные, взаимодействия 1---3 не учитывались. Минимизация конформационной энергии проводилась по программе Виберга (см. гл. 2). [c.283]

Но не следует думать, что неэмпирические расчеты могут полностью заменить полуэмпирические методы квантовой химии, а также слабо обоснованные эмпирические методы, использующие атом-атом потенциалы. Большинство органических молекул, интересующих химиков, устроено слишком сложно, для того чтобы их геометрию и конформационные энергии можно было бы рассчитать, решая каждый раз хартри-фоковские задачи. Трудно представить и возможность минимизации хартри-фоковского функционала по независимым геометрическим параметрам для моле кул средних размеров такая процедура потребовала бы неразумно много машинного времени. Поэтому можно ожидать, что эмпирические методы первыми будут применяться к новым и неожиданным задачам, подобно тому, как атом-атом потенциалам всегда предшествует анализ пространственных юдeлeй. Неэмпирические же методы будут необходимы для уточнения численных результатов и для более глубокого проникновения в природу взаимодей-. ствий. [c.311]

Конформационная энергия молекулы в (IX.1.1) представляется суммой отдельных видов взаимодействий в попарно-аддитивном приближении, когда каждая пара атомов взаимодействует независимо от их внутримолекулярного окружения. Оптимум потенциальной энергии и соответствующее ему конформационное состояние находят путем минимизации функции (ф, ф) при вариации значений двугранных углов вращения вокруг единичных связей. Естественно, учитывая большой объем вычислений, эта задача может быть решена только с помощью ЭВМ. Определение конформационных состояний отдельных аминокислотных остатков по формуле (IX. 1.1) представляет собой необходимый и важный этап на пути построения конформационных карт, пространственной структуры белка. Конформационное состояние отдельно взятого аминокислотного остатка определяется взаимодействием атомов боковой цепи данного остатка с прилегающими пептидными группами. Вычисления для аминокислот с длинными боковыми цепями связаны с необходимостью учитывать как вращение вокруг их единичных связей (связи Со,-Ср и Ср-Су), так и взаимодействие соседних боковых цепей. Барьеры вращения в боковых цепях (углы у) зависят от природы атомных групп. Для алифатических групп Ео 12,6 кДж/моль, а для фенильной группы в боковой цепи Eq 2,52 кДж/моль (Г.Шерага, 1968). [c.204]

Возникшие стерические осложнения нельзя снять без разрушения циклической -структуры. Была предпринята попытка ликвидировать стерические препятствия путем изменения, по возможности минимального, геометрии линейного фрагмента Arg - ys . С этой целью для входящих в него остатков в поле участка Arg - ys получены семейства сечений потенциальной поверхности ф- / для тех областей двугранных углов, которые соответствуют глобальной конформации основной цепи Arg - ys . Подобная процедура была выполнена ранее при исследовании конформационных возможностей тех же остатков и в той же структуре свободного фрагмента Arg - ys (см. рис. IV. 10). Оказалось, что варьирование в указанных пределах двугранных углов у большинства остатков не приводит к понижению конформационной энергии фрагмента Arg - ys , т.е. не снимает стерические напряжения. Исключения составили углы ф, V / остатка Gly , угол V / остатка Leu и угол ф остатка Glu . Последовательные изменения их значений, направляемые и контролируемые в каждом случае сечениями потенциальной поверхности фп-Уи и Уб ф7 и минимизация энергии привели в конечном счете к снятию всех неблагоприятных контактов между Arg - ys и ys - ys3. Форма основной цепи глобальной конформации Arg - ys осталась при этом прежней, и все изменения двугранных углов, коснувшиеся, главным образом, остатков Gly , Leu и Glu , произошли в пределах низкоэнергетических областей конформационных карт ф- , полученных для свободного фрагмента Arg - ys . Иными словами, при снятии стерических осложнений удалось полностью сохранить у тетрадекапептида согласованность всех межостаточных взаимодействий. [c.450]

Рис. 2.14. Схематическое изображение пептидного остова ингибитора трипсина из поджелудочной железы./4. Изображение структуры, полученной методом рентгеноструктурного анализа. Б. Структура, найденная методом минимизации конформационной энергии молекулы, причем в качестве начальной принималась развернутая цепь (за исключением спирали, расположенной иа С-конце). [M.Levitt, A.Warshel, Nature, 293, 693 (1975).]

Этот тезис, как и положение о том, что трехмерная белковая структура обладает минимальной внутренней энергией, не является, однако, достаточной основой для разработки расчетного метода физической теории, позволяющего по известной аминокислотной последовательности однозначно идентифицировать среди множества возможных конформационных вариантов единственную физиологически активную конформацию белка. Кроме того, нереально определение геометрических параметров этой конформации путем минимизации энергии всех внутримолекулярных невалентных взаимодействий по всем степеням свободы. Достн- [c.102]

Рассмотрение пространственного строения пептидов и метода их конформационного анализа начнем с изучения всех возможных конформаций у простейших молекул этих соединений, а именно A -Gly-Gly-NHMe (1) A -L-AIa-Z.-Ala-NHMe (II) и A -L-Val-L-Val-NHMe (III) [110, 111]. Можно полагать, что молекулы с выбранными аминокислотными остатками достаточно полно отражают конформационные возможности основных цепей дипептидов с любыми боковыми цепями стандартных аминокислот. Между тем конформационные задачи этих молекул наиболее просты, поскольку фактически сводятся к установлению оптимальных форм только основных цепей. В качестве переменных были выбраны углы вращения ф , Фг. 2, углы Xi и %2 У молекул II и III отвечали минимумам торсионных потенциалов и имели возможность изменяться при минимизации энергии (рис. 11.27). [c.194]

Расчет двух трипептидных фрагментов с чередующимися остатками Phe и Pro вьшолнен также на основе оптимальных форм монопептидов, т.е. независимо от полученных для дипептидов результатов. У фрагмента с последовательностью Phe-Pro-Phe число начальных приближений составило 162, а с последовательностью Pro-Phe-Pro - 36. Значения углов вращения во всех низкоэнергетических конформациях обоих трипептидных фрагментов, полученных после минимизации энергии по девяти переменным в первом случае и по шести во втором, оказались несильно отличающимися от углов в соответствующих конформациях дипептидов. В табл. П.28 для фрагментов Pro-Phe-Pro и Phe-Pro-Phe приведены предпочтительные конформации различных форм основной цепи и, кроме того, для каждой формы - самая высокая по энергии конформация. В табл. 11.29 дано энергетическое распределение всех рассчитанных структурных вариантов трипептидных фрагментов. Здесь обращает на себя внимание заметная структурная детерминация в одном случае и равномерное распределение конформаций - в другом. Подавляющее большинство структур O-Phe-Pro-Phe-NH , составленных только из самых выгодных монопептидных вариантов, имеют энергию, превышающую 4,0 ккал/моль. Рассмотрим сначала конформационные состояния трипептида O-Pro-Phe-Pro-NH . У конформаций этого фрагмента с развернутыми формами основной цепи В-В-В и B-B-R отсутствуют взаимодействия между первым и третьим остатками. Взаимодействия же на дипептидных участках практически не отличаются от взаимодействия у свободных дипептидов. При этих условиях энергия структурных вариантов с формами В-В-В и B-B-R представляет собой аддитивную сумму энергий соответствующих дипептидных конформаций (за вычетом дублируемых энергетических вкладов) Конформации со свернутой (R-R-B) и полусвернутой (B-R-R и B-R-B) основными цепями обладают невыгодными контактами в пределах [c.210]

К одной из основных вычислительных процедур теоретического конформационного анализа принадлежит минимизация потенциальной энергии. Доскольку энергетические поверхности пептидов имеют сложный рельеф, результаты расчета могут зависеть от выбранного метода минимизации. Поэтому была проведена проверка надежности и эффективности работы Целого ряда алгоритмов, реализованных в библиотечных подпрограммах Математического обеспечения ЕС ЭВМ [128]. При проверке использовался набор начальных приближений для минимизации конформаций тетрапеп-Тидных фрагментов тертиапина (см. гл. 10). При минимизации функций [c.235]

Метод деформации с одновременной минимизацией энергии, как и цюбой из существующих методов конформационного анализа пептидов и 1елков, не в состоянии количественно оценить всевозможные структурные варианты сложного объекта, составленные из предпочтительных по энергии форм свободных аминокислотных остатков. Более того, и это также вляется принципиальным недостатком, метод не обеспечивает объектив- П>1Й контроль получаемых результатов и не гарантирует от пропуска мрспективных для последующего расчета конформаций. Его существен- е ограничение состоит в быстром увеличении компьютерного времени с усложнением системы так необходимое для каждой локальной оптимизации время увеличивается по меньшей мере квадратично росту пере- ренных одновременно возрастает число шагов и число итераций каждого нага [136]. [c.243]

Техника "отжига" в конформационном анализе пептидов и белков часто используется в комбинации с методом молекулярной динамики, в котором температура вводится в расчет посредством кинетической энергии. Самый простой и наиболее распространенный алгоритм этого метода был предложен X. Берендсеном и соавт. [189]. Сравнение его с другими алгоритмами метода молекулярной динамики вьшолнено в работе [190]. Комбинированный метод динамического "отжига" применяется в анализе более или менее сложных пептидов, однако непременно с использованием экспериментальных ограничений, получаемых от рентгеноструктурной кристаллографии и ЯМР [191-194]. Расчет, таким образом, сводится к уточнению уже известной структуры или выбору из небольшого числа предполагаемых вариантов. В разработанном М.Сноу подходе привлекаются данные о гомологии белков [195, 196]. Метод "отжига" широко используется, правда с переменным успехом, в конформационном анализе простых пептидов [197-200], причем наиболее популярным объектом является энкефалин, конформационно достаточно простой эндогенный пентапептид, содержащий два остатка Gly [200-206]. Дж. Хиго и соавт. [207] предложили процедуру длительного "отжига" в комбинации с методом взвешенного набора переменных [208] и минимизацией энергии по вторым производным, позволяющим судить об анизотропии потенциальной поверхности. Авторы использовали процедуру для расчета конформационных состояний пептидных петель в белках, структуры которых известны [209]. [c.244]

В представленном в этом разделе кратком описании расчетных методов нашли отражение основные тенденции развития конформационного анализа пептидов и белков в последнее время. Несмотря на многочисленность и видимое разнообразие новых теоретических разработок, их сближает ряд общих черт принципиального характера, причем тех же самых, что были присущи предшествующим теоретико-методологическим исследованиям. Отмечу лишь три таких особенности. Во-первых, практически все предложенные методы расчета исходят из предположения, что нативная трехмерная структура белка имеет самую низкую внутреннюю энергию. Поэтому конечная цель каждого метода состоит в установлении глобальной конформации молекулы по известной аминокислотной последовательности. Такое предположение, сформулированное более 40 лет назад, до сих пор не встретило каких-либо противоречий со стороны экспериментальных фактов и, следовательно, может считаться оправданным. Во-вторых, в последние годы, как и ранее, во всех случаях предпринимались попытки подойти к расчету глобальной конформации белка путем усовершенствования предсказательных алгоритмов, процедур минимизации и вычислительной техники. Надежды на решение структурной проблемы по-прежнему связываются не с более глубоким проникновением в молекулярную физику белка и разработкой соответствующих теорий, а главным образом с достижением в области методологии теоретического конформационного анализа и развитием компьютерной аппаратуры. Между тем такой подход в принципе не может привести к априорному расчету глобальной конформации белка. В разделе 2.1 уже указывалось, что перебор со скоростью вращательной флуктуации (10 с) всех мыслимых конформационных состояний даже у низкомолекулярной белковой цепи (< 100 остатков) занял бы не менее 10 лет. Следовательно, при беспорядочно-поисковом механизме сборка белка как в условиях in vivo в процессе рибосомного синтеза, так и в условиях in vitro в процессе ренатурации не может осуществляться через селекцию конформации всех локальных минимумов потенциальной поверхности. Реальные же возможности самых совершенных современных методов расчета ограничены независимым анализом тетра- и пентапептидов, рассчитанных четверть века назад. Ни один из существующих теоретических методов не в состоянии проводить конформационный анализ сложных олигопептидов, а тем более белков, без привлечения дополнительной информации - результатов прямого эксперимента, касающегося исследуемого объекта, или статистической обработки имеющихся структурных данных. В-третьих для всех предложенных методов расчета характерно отсутствие классификации пептидных структур, оправданной с физической точки зрения и [c.246]

Таким образом, согласно бифуркационной теории, ни один из этапов механизма спонтанного свертывания белка, включая окончательное построение его биологически активной трехмерной структуры, не содержит селекции практически бесконечного множества мыслимых конформационных состояний аминокислотной последовательности. Следовательно, если описанный механизм адекватен реальному процессу, т.е. если бифуркационная теория верна, то разработанный на ее основе метод расчета вообще не встречается с проблемой поиска глобального минимума энергии на многомерной потенциальной поверхности. Содержание конформационного анализа в этом случае распадается на две также непростые задачи. Одна из них заключается в оптимизации составляющих белковую цепь олигопептидных участков в их свободном состоянии при вариации всех возможных комбинаций знамений двугранных углов вращения каждого отдельного фрагмента. Цель решения этой задачи состоит в идентификации конформационно жестких и лабильных участков аминокислотной поверхности. Вторая задача включает анализ невалентных взаимодействий тех и других и многоступенчатую минимизацию энергии с постепенным увеличением длины цепи и раскрепощением конформационных параметров жестких участков. В конечном счете будет получена количественная оценка конформационных возможностей всей белковой молекулы и выявлена ее глобальная нативная трехмерная структура. Этот вывод справедлив, однако, лишь в принципе, а реально ни та, ни другая задача не поддаются решению без введения дополнительных положений о структурной организации нативной конформации белка. Предоставленная бифуркационной теорией возможность перехода от расчета целой белковой цепи к расчету отдельных фрагментов и далее анализу комбинаций их пространственных форм в огромной степени упростила проблему, но не сделала ее практически разрешимой. Причина та же - множественность локальных минимумов энергии на потенциальной поверхности, правда, теперь уже не всей белковой цепи, а ее конформационно жестких и лабильных участков, которые могут состоять из 10-12 аминокислотных остатков. Как известно, независимому и строгому анализу поддаются [c.248]

Низкоэнергетические конформационные состояния N-концевого гексапептидного участка и тетрапептидных фрагментов d и g составили 55 исходных структурных вариантов гормона. После минимизации энергии в интервал 0-8,0 ккал/моль попали 14 конформаций, представленных в табл. III.6. Первые четыре структуры с /<,бщ = 0 ,0 ккал/моль составляют группу А. Для них характерна жесткая нуклеация типа/е/центрального участка молекулы при относительной подвижности N- и С-концевых дипептидных фрагментов. На рис. III.7 показаны шейпы пептидных скелетов этих структур и пути их взаимной конверсии. Все изменения конформационных состояний основной цели ангиотензина в пределах группы А осуществляются через вращения вокруг связи С -С остатка Arg или Pro" , точнее, через низкоэнергетические переходы R <=> В путем изменения соответствующего угла Vj/ на 180°. Следующие шесть конформаций с относительно невысокой энергией (i/оощ = 3,5-7,0 ккал/моль), объединенные в группу В, также имеют жесткую структуру центрального участка VaP-His . Она принадлежит шейпу fee и отличается от структуры этого участка в предшествующих конформациях состоянием лишь одного остатка (VaP). Переход между представителями групп А и В низкоэнергетичен И сводится к изменению двугранного угла (рис. Ш.8). При этом боковая [c.271]

Смотреть страницы где упоминается термин Конформационная энергия, минимизация: [c.173] [c.208] [c.321] [c.457] [c.564] [c.123] [c.266] [c.295] [c.324] [c.173] [c.179] [c.208] [c.393] [c.457] [c.564] [c.240] [c.81] [c.167] [c.175] [c.179] [c.183] [c.240] [c.241] [c.265] [c.296]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология