Аминокислоты вазопрессина

Пептидный гормон [8-аргинин]вазопрессин, например, включает 9 аминокислот, две из которых одинаковые ( ys) [c.91]

Синтетическим путем были получены изомерные вазопрессины с иным расположением аминокислот они обладают более слабой физиологической активностью или лишены ее совсем. Недавно был синтезирован адренокортикотропный гормон (АКТГ)— полипептид, состояш ий из 23 аминокислот с молекулярным весом 3200 (К. Гофман, 1960 г.) [c.414]

К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др. [c.384]

Однако работы по изучению аминокислотного состава белков не только вызывают недоуменные вопросы, они дают основание сделать и кое-какие заключения. Например, теперь нам совершенно ясно, что аминокислота, находящаяся в восьмом положении от конца в цепочке вазопрессина, не играет существенной роли в его биологической активности, так как она может быть заменена другой. То же самое и с инсулином. Некоторые аминокислоты в его молекуле можно поменять на другие, а инсулин, несмотря на это, останется инсулином. Но такая замена аминокислот должна производиться в весьма ограниченном размере, иначе, конечно, белок изменится. [c.49]

В настоящее время ученые заняты установлением химического строения конкретных белков и осуществляют их синтез. Так, еще в 50-х годах был осуществлен синтез двух белковых гормонов — окситоцина и вазопрессина. Это сравнительно простые полипептиды — в состав каждого из них входят остатки 9 аминокислот. [c.426]

Вазопрессин ы. Антндиуретические и повышающие кровяное давление гормоны задней доли гипофиза. От окситоцина отличаются остатками третьей и восьмой аминокислот. У крупного рогатого скота найден аргинин-вазопрессин, у свиней—лизин-вазопрессин (Дю Виньо) [c.393]

ВАЗОПРЕССИН — гормон, выделенный из задней доли гипофиза животных представляет собой циклический пептид, содержащий по 8 остатков -аминокислот. Синтезом установлено строение В. крупного рогатого скота С4вН85М1501а32 и свиней 46HJ5NlзOl2S2. В.— гигроскопические кристаллы хорошо растворим в воде. Вызывает повышение кровяного давления, снижение мочеотделения, сокращение матки, выделение молока молочной железой в период лактации животных. Применяют В. при лечении несахарного диабета и заболеваний, связанных с недостаточностью В. в организме. [c.51]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

Одними из первых были изучены два гормона белковой природы — вазопрессин и окситоцин, действующие на мышцы матки и на кровяное давление. Они оказались построенными довольно просто, в состав каждого гормона входят 9 аминокислот. Дю-Виньо не только полностью расшифровал строение обоих гормонов, но и получил их синтетически, впервые осуществив, таким образом, синтез пpиpoднor(J полипептида. Сфоение отпх гормонов выражается следующими схемал и [c.342]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

Окситоцин и вазопрессин — это гормоны полипептидной природы, которые выделяются гипофизом. Окситоцин контролирует сокращение матки и выделение молока, а вазопрессин поддерживает баланс жидкости в организме, действуя в качестве анти диуретического агента. Поскольку окситоцин вызывает сокращение гладкой мускулатуры, в частности матки, его применяют в медицине для стимуляции родов. Вазопрессин и окситоцин, вопреки своей различной физиологической активности, содержат одни и те же шесть аминокислот (из восьми) и замкнутое кольцо благодаря наличию дисульфидной связи. Если разрушить (восстановить) эту дисульфидную связь, то образуется нециклическая структура, не обладающая биологической активностью этих гормонов. [c.401]

ВАЗОПРЕССЙН (от лат. vas-сосуд и presso-давлю) (анти-диуретич. гормон, адиуретин), пептидный гормон гипофиза. Первичная структура В. у большинства млекопитающих, в т.ч. у человека (аргииин-вазопрессин, мол. м. 1084 букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты) [c.342]

Биосинтез вазопрессина идет через стадию образования белка-предшественника, состоящего из 166 аминокислотных остатков [620а]. В предшественнике после N-концевой сигнальной последовательности, состоящей из 19 аминокислотных остатков, следует последовательность [8-аргинин]вазопрессина. Затем следует остаток глицина, который при ферментативном отщеплении дает С-концевую амидную группу вазопрессина. Далее после пары основных аминокислот следует последовательность нейрофизина II, состоящего из 95 аминокислотных остатков, и затем после следующего остатка аргинина — 39-членный гликополипептид. [c.248]

Проверенная концепция была перенесена также на синтез вазопрессина и хорошо зарекомендовала себя при получении аналогов с различными фармакологическими свойствами. Особый интерес представляют аналоги с продолжительным раздельным действием на молочные железы или матку. Так, например, [2-0-метилтирозин]окситоцин проявляет специфическое действие на матку in situ (Рудингер, 1967 г.). в то время как дезамино-(4-глутамил-7-метиловый эфир, карбо ]окситоцин (Йошт и др.) действует преимущественно на молочные железы. Большой интерес вызывал синтезированный Маннингом [623] [ТЬг ]окситоцин, оказывающий более специфическое и более сильное действие, чем природный гормон. Повышенный биологический эффект в результате обычной замены аминокислоты без дальнейших структурных модификаций, как было сделано у многих активных аналогов, объясняется отличным от имеющего место в случае природного окситоцина и еще не полностью интерпретируемым механизмом гормон-рецепторного взаимодействия. Этот феномен был назван химической мутацией. [c.251]

Вазопрессин. Вазопрессин содержит одну аминокислоту основного характера, которая в вазопрессине быка (XII) представляет собой аргинин, а в гормоне свиньи — лизин. Трипсин в обоих случаях вызывает выделение глициламида [83]. Некоторый интерес представляет тот факт, что в вазо- [c.187]

Интересно отметить, что путем вариации основной структуры химическим синтезом получено около 200 аналогов [7]. Замены в положениях иных, нежели 3, 4 или 8, приводят к неактивным или малоактивным соединениям, и только замещения в положениях 4 и 8 не существенно снижают активность. Действительно, [4-ТНг]-окситоцин (1) является высокоактивным синтетическим аналогом, который до сих пор не найден в природе. Значительные усилия, затраченные на изменение биологической активности этих природных гормонов, недавно были вознаграждены введением дезамино-[8-D-Aгg]-вазопрессина (2) в качестве специфического лекарства при лечении несахарного диабета [8]. Введение остатка 0-аминокислоты позволило в этом важном случае преодолеть проблему внутренней метаболической нестабильности пептидов. [c.287]

Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцина и в положении 8—аргинин вместо лейцина. Указанная последовательность 9 аминокислот характерна для вазопрессина человека, обезьяны, лошади, крупного рогатого скота, овцы и собаки. В молекуле вазопрессина из гипофиза свиньи вместо аргинина в положении 8 содержится лизин, отсюда название лизин-вазопрессин . У всех позвоночных, за исключением млекопитающих, идентифицирован, кроме того, вазотоцин. Этот гормон, состоящий из кольца с S—S мостиком окситоцина и боковой цепью вазопрессина, был синтезирован химически В. дю Виньо задолго до выделения природного гормона. Высказано предположение, что эволю-ционно все нейрогипофизарные гормоны произошли от одного общего предшественника, а именно аргинин-вазотоцина, из которого путем одиночных мутаций триплетов генов образовались модифицированные гормоны. [c.257]

Физиологически аю-ивные пептиды. К пептидам относятся i торые гормоны — регуляторы процессов жизнедеятельности. Сг коротким физиологически активным пептидом является го] глутатион, участвующий в процессах окисления и восстан( ния в клетке. Он построен всего из трех аминокислот — aлa цистеина и глутаминовой кислоты. Гормоны вазопрессин и с и т о ц и н, выделяемые из гипофиза, представляют собой пет состоящие из 9 аминокислот. Оба имеют близкую первичную с гуру, отличаясь строением только двух аминокислотных зве Однако этих различий достаточно для проявления этими пепти совершенно различных физиологических свойств. И н с у л и [c.416]

Внимательное рассмотрение структуры ЦС позволяет иногда заметить такие особенности строения, которые могут облегчить и составление плана, и выполнение синтеза. Например, для синтеза вазопрессина (8) исходные вещества искать не нужно ими должны быть соответствующие аминокислоты или их блоки, В некоторых случаях удается упростить задачу, если в соединении имеется явная или скрытая сишетрия. Так, усниновая кислота (III) была полу- [c.184]

Кумагаи С., Горение, пер. с япон.. М., 1979 Математическая теория горения и взрыва, М., 1980. А. Г. Мержанов. ГОРМОНЫ ЖИВОТНЫХ, органические в-ва, выделяемые железами внутр. секреции в кровь и тканевую жидк. биол. регуляторы важнейших ф-ций организма животных и человека (обмена в-в, роста, полового развития и др.). Секреция Г. ж. эндокринными железами контролируется центр, нервной сист. и гуморальными факторами (биологически активным в-вами, содержащимися в крови, лимфе и тканевой жидк.). По хим. строению различают след, группы Г. ж. производные аминокислот (напр., Ь-адреналин), белково-пептидные (напр., инсулин, секретин, вазопрессин) и стероидные гормоны. В крови и моче содержатся маого-числ. продукты метаболизма Г. ж., многие из к-рых также обладают гормональной активностью. Г. ж. выделяют из прир. источников или синтезируют. Нек-рые из них — лек. ср-ва (напр., инсулин, адренокортикотропии). [c.141]

С химической точки зрения гормоны гипофиза представляют собой либо олигопептиды, например окситоцин и вазопрессин, о которых сказано выше, либо полипептиды со сравнительно небольшими молекулами, состоящими из одной полипептидной цепи. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), называемый также кортикотро-пином, выделенный из гипофиза свиньи, был разделен в процессе операций очистки хроматографическим путем и другими методами на два компонента — кортикотро-пины А иВ (применяют также обозначения аир). Кортикотропин Р имеет молекулярный вес 4567, установленный методом центрифугирования. При номощи методов, впервые примененных к инсулину, установлено, что препараты А, а и р являются тождественными или очень сходными соединениями, обладающими полипептидной цепью, состоящей из 39 аминокислотных остатков, происходящих из 15 аминокислот, с серином у аминного конца и фенилаланином у карбоксильного конца. Была определена последовательность всех аминокислот, причем найдено, что препараты, выдо-ленные из различных животных, несколько отличаются друг от друга строением определенных участков цепи. Кортикотропин В образуется из кортикотропина А в результате потери 11 аминокислотных остатков от карбоксильного конца таким образом, он содержит в своей цепи всего 28 аминокислот. [c.448]

ВАЗОПРЕССИН — гормон, выделенный из задней доли гипофиза и гипоталамуса (части головного мозга) и представляющий собой циклич. пептид, содержащий по 8 остатков h-аминокислот. В. — гигроскопич. кристаллы, хорошо растворимые в воде изоалектрич. точка при pH 10,85—10,0. В. даст реакции, характерные для тирозина и лизина. Полностью устаповлено и подтверждено синтезом отроение В. [c.252]

В гл. 1П указывалось, что первичная структура некоторых полипептид-ных гормонов (в частности, вазопрессина и меланоцитстимулирующего гормона) у разных биологических видов не вполне одинакова. Такая же видовая специфичность наблюдается и у белков. Сэнгер и его сотрудники, работая с препаратами инсулина, выделенными от разных видов млекопитающих, во всех случаях обнаружили те или иные вариации либо в А-цепи (на участке, ограниченном дисульфидным мостиком), либо в В-цепи (на ее карбоксильном конце). В препаратах цитохрома с, выделенных от разных видов, также были обнаружены индивидуальные различия, определяющиеся природой аминокислот в ключевом пептидном сегменте. Помимо этих вариаций, обусловленных видовой специфичностью, встречаются также и различия в белках одного и того же вида, возникшие в результате мутаций. Большинство сведений о влиянии мутаций на структуру белка почерпнуто нами из прекрасных работ Ингрэма. Ингрэм и его сотрудники показали, что нормальный гемоглобин взрослого человека и гемоглобин больных таким наследственным заболеванием, как серповидноклеточная анемия, отличаются только тем, что в определенном положении р-цепи остаток глутаминовой кислоты в аномальном гемоглобине заменен валином. (Напомним, что молекула гемоглобина состоит из двух пар идентичных цепей а- и Р-цепей в гемоглобине взрослого человека или а- и у-цепей в гемоглобине плода.) [c.96]

Описанные явления относятся к так называемым молекулярным болезням и намечают новый подход к лечению различных заболеваний, заключаюш,ийся в восстановлении нормального строения уродливых молекул. Показано также, что незначительные изменения строения белковой молекулы приводят к изменению выполняемых ею биохимических функций. Так, например, гормон гипофиза (синтезирован в 1954 г.), вызывающий сокращение мышц матки, и вазопрессин, изменяющий кровяное давление, различаются строением лишь двух аминокислот изолейцин и лейцин оксито-цина заменены в вазопрессине соответственно фенилаланином и аргинином. [c.282]

В противоположность растениям в животных организмах фенольные соединения встречаются в очень незначительных количествах, и известно лишь небольшое число структурных типов таких фенолов. Наиболее важным фенолом является незаменимая аминокислота тирозин — универсальный компонент животных, растительных и бактериальных белков. У животных тирозин является предшественником меланина фармакологическое значение его состоит в том, что он вместе с фенилаланином является предшественником нейрогуморальных веществ — норадреналина и адреналина. Структура тирозина лежит в основе тиреоидиых гормонов, представляющих собой иодсодержащие фенолы и являющиеся продуктами деятельности щитовидной железы. Кроме того, тирозин встречается в ряде пептидных гормонов, например в инсулине, глюкагоне и в некоторых известных нейрогипофизарных гормонах, таких, как окситоцин и вазопрессин. Третий основной класс биологически активных фенолов — это гидроксилированные индоламины, например 5-ОТ, образующийся из триптофана. [c.358]

Во многих работах описано применение органических пер-оксокислот. В качестве примера можно привести селективное окисление мостиковых связей 5—5 в протеинах пермуравьиной кислотой, которая незначительно действует на другие аминокислоты [5.1673, 5.1674]. Эту реакцию использовали при исследовании инсулина [5.1674—5.1676], шерсти [5.1677], окситоцина [5.1678], вазопрессина [5.1679], рибонуклеазы [5.1680] и различных протеинов [5.1681—5.1683]. Перуксусная кислота проявляет аналогичные свойства и используется вместо пермуравьиной кислоты для расщепления связи 5—8 в веществах, содержащихся, например, в шерсти [5.1684]. Борорганические соединения разлагают трифторперуксусной кислотой [5.1685]. [c.250]

Мало этого, некоторые из белков даже искусственно синтезировали. Дю Виньо в Америке в 1954 году получил два маленьких белка вазопрессин и оксито-цин. Оба они вырабатываются в том же гипофизе. Вазопрессин способен повышать кровяное давление, а окситоцин вызывает сокращение мышц органов. Искусственно полученные Дю Виньо вазопрессин и окситоцин обладали биологической активностью при введении в организм животного они оказывали то же действие, что и естественные белки. Оба эти белка состоят всего из девяти аминокислот, и их скорее следовало бы назвать пептидами. [c.47]

Окситоцин и вазопрессин, как выяснилось, различаются всего по двум аминокислотам третьей и восьмой от начала цепи. И вот такого незначительного отличия достаточно для того, чтобы эти два белка обладали бы совершенно разным биологическим действием. Дальнейшее изучение показало, что из какого бы животного ни выделялся окситоцин, он всегда имеет то же строение. Правда, в 1959 году Дю Виньо с сотрудником синтезировал окситоцин, в котором восемь аминокислот были теми же, что и в естественном окситоцине, а одна аминокислота заменена другой, обычно не входящей в состав этого белка. Но и такой искусственный окситоцин с измененным составом оказался биологически активным. Не то с вазо-прессином. Эти белки из гипофизов быка и свиньи отличаются между собой по одной аминокислоте. Однако это не влияет на биологические свойства. [c.48]

В работах Дю-Виньо были изучены два гормона белковой природы, вырабатываемые гипофизом—окситоцин и вазопрессин. Они оказались сравнительно простыми полипептидами в состав кзх.дого нз гормонов входят по 9 аминокислот. Дю-Виньо не только полностью расшис( ровал строение обоих гормонов, но и получил их синтетически, впервые осуществив, таким образом, синтез природного полипептида [c.590]

Фармакологические испытания показали, что вещество А отличается от брадикинина, вещества Р, вещества Z, вазопрессина и пепситензина. Очевидно, вещество А очень близко Пеи -ангио-тензину II, особенно если принять во внимание, что сырые препараты а-амилазы способны превращать ангиотензин I в ангиотензин II. Результаты аминокислотного анализа наиболее чистых препаратов вещества А показали, что в нем содержатся остатки лизина, аланина, глицина и глутаминовой кислоты, а также всех аминокислот, входящих в состав Пеи -ангиотен-зина II, т. е. аспарагиновой кислоты, аргинина, валина, тирозина, изолейцина, гистидина, пролина и фенилаланина. [c.104]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты вазопрессина: [c.94] [c.287] [c.355] [c.505] [c.124] [c.398] [c.17] [c.17] [c.427] [c.204] [c.204] [c.207] [c.235] [c.357] [c.204] [c.344] [c.427] [c.5] [c.204] [c.207] [c.235]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология