Белки химические изменения

Следует отметить, что при достаточно жестких гидролитических обработках некоторые боковые радикалы претерпевают глубокие химические изменения. Так, при длительном нагревании белка в 6 н. растворе НС1 при ПО °С разрушаются Try, ys, Thr. Еще большие изменения полимерного субстрата происходят в результате щелочного гидролиза. Так, при нагревании бел- [c.358]

Химические свойства. 1. Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. В одних случаях полученный осадок при избытке воды вновь растворяется, а в других — происходит необратимое свертывание белков, т. е. денатурация, в результате чего их молекулы подвергаются необратимым химическим изменениям. Так, например, этанол осаждает белки по-разному. Если на белок яйца кратковременно подействовать его разбавленным раствором, то полученный осадок можно растворить в воде. Но если на белок подействовать неразбавленным спиртом, то происходит денатурация. [c.20]

Независимо от химической природы процессов, сопровождающих изменение структуры хромофора, который входит в состав фитохрома, главным остается вопрос о том, как возникает ответная биологическая реакция. И опять, как и в случае родопсина, можно предположить, что фотореакция индуцирует сильные конформационные или химические изменения в белке, которые в свою очередь приводят к разного рода физиологическим ответным реакциям. Медленные реакции в ответ на изменение состояния фитохрома могут быть связаны с процессом транскрипции генов. [c.70]

Организм есть термодинамически открытая система, в которой протекают химические реакции. Биохимические реакции на всех стадиях являются каталитическими, катализаторами служат белки — ферменты. Изменение энтропии такой системы выражается суммой энтропии, производимой внутри системы, 5, и энтропии, поступающей извне или уходящей во внешнюю среду, еЗ [c.17]

Способность узнавать определенных партнеров приводит в результате к образованию специфического комплекса. Однако в наибольшем числе случаев за узнаванием следует определенный ответ системы, т.е. определенное действие. В отсутствие каких-либо химических изменений таким ответом может быть только изменение его пространственной структуры, т.е. конформации. Это означает, что первичное узнавание лиганда биополимером побуждает белок направленно изменить свою конформацию и перейти в новую структуру, резко отличающуюся от исходной. Такое изменение конформации называют направленным конформационным переходом. Способность к таким переходам может рассматриваться как второе широко распространенное свойство белков, необходимое для выполнения их биологических функций. [c.16]

При нагревании термочувствительных сред на поверхностях нагрева могут образовываться и пригорать к ним отложения, являющиеся следствием действия высоких температур на компоненты продукта, происходят необратимые физико-химические изменения, такие, например, как денатурация белка, [c.191]

При облучении разведенных водных растворов белков наблюдаемые изменения обычно связаны с радикалами, образующимися из воды. Рассмотренное действие а-частиц на гемоцианин является исключением. Такие изменения могут быть разделены на 1) обнаруживаемые химическими методами и 2) обнаруживаемые главным образом по изменениям физических свойств. Очевидно, эта классификация является условной, так [c.224]

Лишь очень немного определенных изменений химических свойств наблюдалось как результат облучения. Значительные изменения физических свойств могут быть вызваны незначительными химическими изменениями, которые слишком малы для их обнаружения. Таким образом, о радиационной химии белков известно очень мало. Нельзя сказать, что в этом вопросе у нас меньше знаний, чем в области синтетических полимеров, которые мы рассматривали в предыдущих главах. Но исследователи, работающие с биологическими полимерами, находятся в невыгодном положении из-за незнания точной структуры вещества, т. е. последовательности расположения аминокислот в молекуле белков, за исключением инсулина [59]. По этой причине точные сведения в этой области накапливаются сравнительно медленно. Представляется, что детальное исследование результатов облучения инсулина было бы особенно перспективным. Начало в этом направлении уже положено. Подробнее на этом мы остановимся ниже. [c.225]

Определенные химические изменения, которые наблюдаются при облучении белков, могут быть сведены к трем типам [c.225]

Наиболее известный факт, говорящий о существовании клеточной памяти,-это стойкое сохранение дифференцированного состояния клеток во взрослом организме (см. гл. 16). Благодаря клеточной памяти неделящиеся клетки (например, нейроны) сохраняют свои характерные особенности, а делящиеся передают их потомкам. Однако дифференцировка, проявляющаяся внешне,-это обычно лишь последний этап длительного процесса. Благодаря клеточной памяти стимулы, направляющие клетку на тот или иной путь дифференцировки, могут оказывать свое действие значительно раньше. Например, в сомитах некоторые клетки на очень раннем этапе специализируются как предшественники мышечных клеток, а затем мигрируют из сомитов в те участки, где будут формироваться конечности (подробнее см. в разд. 15.9.3). Эти предшественники еще не содержат больших количеств специализированных сократительных белков, характерных для зрелых мышечных волокон они даже внешне не отличаются от других клеток зачатка конечности, которые происходят не из сомитов. Только через несколько дней они приобретают внешние признаки дифференцировки и начинают интенсивно синтезировать специфические мышечные белки. Остальные клетки будущей конечности, расположенные здесь же, дифференцируются в элементы соединительной ткани. Следовательно, выбор программы развития в мышечную клетку или же в соединительнотканную клетку произошел задолго до того, как это проявилось во внешней диффереицировке. Вероятно, эта программа была записана в клетках в виде менее явных химических изменений. [c.75]

Описанные выше исследования белков в конформационно неравновесных состояниях требуют сложной экспериментальной техники низкие температуры для замедления релаксации, импульсные методы для одновременной реализации локальных химических изменений в значительной части молекул белка в образце и т. д. Совершенно ясно, однако, что аналогичные события могут иметь место и с отдельными молекулами белка во время их функционирования при физиологических температурах, без искусственно навязанной синхронизации. Полученные до сих пор данные доказывают, что многие реакции белков действительно протекают в две главных стадии быстрые локальные изменения с последующей медленной релаксацией, в ходе которой белковые молекулы проходят через серии существенно неравновесных состояний и реализуют (для ферментативных процессов) трансформацию субстрата в продукт. [c.80]

Животный организм получает из внешней среды кислород, воду, белки, жиры, углеводы, минеральные вещества и витамины. Пищевые вещества, попадая в организм, претерпевают ряд химических изменений, в результате которых образуются сложные вещества, характерные для данного организма. Этот процесс называется ассимиляцией. [c.116]

При нагревании белков до 100°С или при воздействии на них других веществ (кислот, щелочей, мочевины, солей тяжелых металлов и т. д.) белковые растворы свертываются— коагулируют—и образуются осадки, больше не способные к обратному растворению. При этом в белке происходят внутримолекулярные изменения, ведущие к изменению его физических, химических и биологических свойств. Белок, потерявший свои первоначальные свойства, называется денатурированным белком, а изменение свойств белка под влиянием различных внешних воздействий называется денатурацией. Обычно денатурация — необратимый процесс. [c.210]

С расширением ассортимента органических высокомолекулярных соединений, называемых иначе полимерами, четко разделились понятия об искусственных и синтетических полимерах. К искусственным полимерам относят модифицированные, т. е. химически измененные, природные высокомолекулярные соединения типа белков и целлюлозы, а к синтетическим — полимерные соединения, получаемые из низкомолекулярных простейших соединений (мономеров). [c.44]

При денатурации белков обычно наблюдается 1) уменьшение или потеря специфической биологической активности 2) уменьшение растворимости 3) изменение формы, или размеров молекулы 4) увеличение реактивности некоторых химических групп в белке 5) изменение удельной оптической активности. Эти изменения можно количественно измерить, однако они могут наступать в различной последовательности и не всегда все эти изменения имеют место. [c.18]

Из сказанного следует, что белки, находящиеся в различных тканях и органах человека, различных животных, растений, многочисленных микроорганизмов, обладают весьма высокой видовой специфичностью. Высокая видовая специфичность белков может иметь причиной либо различия в химическом строении тканевых белков, либо изменение конфигурации полипептидных цепей (изменение вторичной и третичной структур белка) (стр. 46). [c.344]

История органических пластических материалов может быть условно разделена на два периода первый период — вторая половина XIX в. — характеризуется применением природных и химически измененных (модифицированных) смол и высокомолекулярных веществ — целлюлозы, каучука, белка второй период — начало XX в. и до наших дней — характеризуется преимущественным развитием синтеза высокомолекулярных веществ и широким использованием их в различных отраслях техники. [c.12]

Таким образом, различное искажение структуры двух металлокомплексов, участвующих в равновесии, комплементарные различия двух конформаций белка и изменение энергии сольватации — все эти факторы играют определенную роль в механизме регуляции белком химического равновесия, в котором участвует комплекс металла. Иными словами, для каждого белка надо рассматривать кооперативные изменения конфигурации, затрагивающие как ион металла и его ближайшее окружение, так и весь белок. То же самое, очевидно, можно сказать и о других равновесиях и других металлопротеинах. [c.174]

Высказано предположение, что наряду с хорошо установленными химическими изменениями, происходящими в белках при облучении, происходит общее изменение структуры при возбуждении молекулы [VIO], Однако, но-видимому, такой процесс не может быть эффективным, если принять во внимание значение [c.256]

Рассматривая химические изменения, следует ожидать, что поверхностные свойства белков могут изменяться при облучении в растворе. В согласии с этим емкость белков к связыванию красителей и неорганических ионов при облучении изменяется [В25, В54]. Изменяется также хроматографическое поведение [Н23]. Можно было также ожидать изменения электрофоретического поведения, а электрофоретические свойства могут явиться очень чувствительным признаком повреждения [С 138]. Зарегистрированы изменения в электрофоретических свойствах каталазы [В21]. Существует одно исследование, которое показало, что очищенные белки, по-видимому, не изменяют электрофоретического поведения в то же время смеси белков дают продукт со свойствами, отличными от исходных [К24]. При интерпретации изменений этого типа следует быть осторожным. Хотя химические и структурные изменения должны играть большую роль, при полном объяснении результатов следует принимать во внимание изменения в устойчивости неорганических коллоидов, происходящие при облучении. Найдено вообще, что положительно заряженные коллоиды коагулируют и их устойчивость уменьшается, в то время как отрицательно заряженные коллоиды изменяются слабо [НЗ]. К сожалению, радиационная химия коллоидов в настоящее время мало понятна. [c.257]

В производстве пищевых веществ белки обычно не подвергаются значительным химическим изменениям здесь имеет место в основном процесс коагуляции (свертывания) белка (варка мяса, приготовление сыра и т. п.) и связанные с ним изменения в физической структуре белка как коллоидной системы. [c.229]

В производстве кожи белковые вещества шкуры животных подвергаются значительным физико-химическим и химическим изменениям, и поэтому кожевенное производство представляет большой интерес с точки зрения его химизма. Современная кожевенная промышленность — это весьма сложное производство, основывающееся на глубоких теоретических знаниях свойств белков как коллоидных систем и требующее применения большого количества разнообразных химикатов. [c.238]

Некоторые ферменты функционируют только в присутствии ионов двухвалентных металлов. При этом часто наблюдается также сильное ускорение протонной релаксации. Величина ускорения может коррелироваться с химическими изменениями активной группировки белка. Таким образом, можно определить, как различные ионы металлов взаимодействуют с молекулой фермента. [c.300]

Поскольку денатурация представляет собой внутримолекулярную перестройку структуры белка, то ее можно определить и исследовать путем изучения физических, химических или биологических изменений последнего. К наболее важным изменениям, которые происходят при денатурации белка и могут быть измерены количественно, относятся 1) увеличение реактивности химически активных групп, входящих в состав молекулы, 2) уменьшение растворимости белка, 3) изменение формы или величины молекулы, 4) большая доступность воздействию протеолитических энзимов и 5) утрата биологической активности. Рассмотрим эти изменения более подробно. [c.188]

Метаболит служит субстратом для определенного специфи-, ческого белка, который обычно является ферментом. В ферментативных реакциях обмена веществ антиметаболит, сходный по структуре с соответствующим метаболитом, соединяется с активным центром этого белка. Однако, отличаясь несколько от метаболита, он не подвергается обычным химическим изменениям и не образует нормальных продуктов реакции. Обычная реакция либо тормозится, либо останавливается совсем, что приводит к недостатку специфических метаболитов. [c.206]

Токсическое действие формалина на возбудителей заболеваний обусловлено необратимыми реакциями формальдегида с аминогруппами веществ плазмы. При этом происходят осаждение белков и изменение нормального физико-химического состояния плазмы. [c.243]

Негидролитическое нарушоние уникальной структуры нативного белка, сопровождающееся изменением его физико-химических и биологических свойств (Нсйрат), [c.208]

Разработанный Ферштом эмпирический подход к изучению термодинамических и кинетических аспектов свертывания белковой цепи с привлечением сайт-направленного мутагенеза позволил автору и сотрудникам проанализировать все этапы формирования трехмерной структуры белка (барназы), не содержащего дисульфидных связей [31-33]. Изучение обратимой денатурации начинается с тщательного визуального анализа трехмерной структуры белка с целью выявления остатков, которые предположительно могут играть важную роль в структурной стабилизации и кинетике свертывания. Следующий этап заключается в модификации потенциально важных для сборки межостаточных взаимодействий путем специальных химических изменений белковых цепей актуальных остатков и сайт-направленного мутагенеза. Завершается этап составлением оптимального набора и его синтеза методами генной инженерии. Далее проводятся термодинамические и кинетические экспериментальные исследования механизма ренатурации (денатурации) нативного белка и мутантов, определения констант равновесия, констант скорости и величин изменений свободной энергии Гиббса стабильных структур, промежуточных и переходных состояний. Найденные значения используются для построения энергетических профилей путей свертывания белковых цепей дикого и мутантного типов. На их основе определяются разностные энергетические диаграммы, которые показывают различия в уровнях энергии всех состояний на пути свертывания белка и мутантов. Реализация описанной процедуры приводит к эмпирическим зависимостям между важными для свертывания белковой цепи взаимодействиями боковых цепей и параметрами, по мысли Фершта, характеризующими кинетику, равновесное состояние и механизм ренатурации [И]. Каждая мутация, которая в [c.87]

Блюменфельд и Чернавскни (1973) обобщили эту модель применительно к любым ферментативным реакциям. Формулируется постулат, согласно которому конформациопное изменение субстратферментного комплекса, следующее за присоединением субстрата к активному центру фермента, включает в себя кроме разрыва старых и образования новых вторичных связей в макромолекуле белка также химические изменения субстрата. Элементарный акт ферментативной реакции заключается в конформа-ционном изменении макромолекулы (фермент-субстратного комплекса, ФСК), и скорость превращения субстрат—продукт определяется скоростью этого конформационного изменения. Можно представить каталитический разрыв связи А — В субстрата последовательностью четырех стадий [c.440]

Столь большое число веществ, рекомендованных в качестве пластикаторов, объясняется легкой изменяемостью белковых веществ от воздействия как перечисленных, так и многих других веществ. Изменяемость касается или химического состава или физического состояния. Вещества с активными группами легко вступают в химические реакции с казеином. Так например, наличие нитрогруппы обусловливает появление яркожелтой окраски в казеине, напоминающей окраску белков при ксантопротеиновой реакции. Основания реагируют с карбоксильными, а кислоты с аминогруппами казеина. Жидкости, не растворяющиеся в воде и не имеющие активных групп, способных реагировать с казеином, производят на него дегидратирующее действие. Например, пластинка спрессованного, набухшего в воде казеина, погруженная в керосин, теряет воду и последняя выделяется в керосиновую ванну и скопляется в нижнем слое сосуда. Керосин поглощается казеиновой пластинкой и последняя в сыром виде приобретает вид и прочность дубленого в альдегиде казеина, однако после высыхания не становится галалитом такая обработанная керосином пластинка продолжает сохранять присущую казеину хрупкость и легко набухает в воде. Альдегиды легко реагируют с аминогруппами казеина и продуктов его распада, они резко изменяют вязкость казеинового геля, одновременно производя глубокие химические изменения в казеиновой молекуле, сказывающиеся на изменении окраски его, доходящей до коричневого оттенка. [c.140]

Физические изменения пиш,и заключаются в ее размельчени перемешивании, образовании суспензий и эмульсий и частичж растворении. Химические изменения связаны с рядом последов тельных стадий расщепления белков, жиров и углеводов на в более мелкие соединения. Это происходит в результате действ пищеварительных гидролитических ферментов. [c.188]

Характерной особенностью биологически активных белков является лргУпгть. с которой они изменяются под влиянием тепла, ферментов, кислот и различных орГанйческих соединений.. При этом происходит денатурация белка 102 с полной утратой его, биологической активности. Денатурация, которая, как правило, является необратимым процессом, представляет собой скорее фи зическую или внутримолекулярную перегруппировку,, чем химическое изменение структуры нативного белка она меняет специфическую пространственную конформацию макромолекулы,/ но не сопровождается гидролизом ковалентных связей. В живых организмах эта конформация возникает в результате взаимодействия боковых ответвлений полипептидных цепей, являясь термодинамически неравновесной во время денатурации белок переходит в равновесную денатурированную форму. При достаточно сильном воздействии ферментов, тепла и различных химических агентов могут все же произойти более глубокие изменения вплоть до расщепления макромолекулы на отдельные аминокислоты вследствие гидролиза по пептидным связям. [c.331]

Любое локальное химическое изменение молекулы белка (присоединение субстрата или ингабитора к активному центру, редокс изменения металла в простетической группе, ионизация кислотной или основной группы и т.д.) приводит к появлению конформационно неравновесного состояния. Быстрая колебательная релаксация активного центра и его ближайшего окружения происходит немедленно после локального возмущения, в то время как структура основной белковой глобулы остается практически неизменной. Молекула становится неравновесной. Новое, кинетически доступное состояние фермент-субстрат-ного комплекса соответствует конформационно измененной структуре с продуктом, связанным с активным центром. Превращение субстрата в продукт реализуется в ходе конформационной релаксации фермент-субстратного комплекса к новому состоянию равновесия. Этот переход протекает чрезвычайно медленно по сравнению с масштабом времени колебательной релаксации. В некоторых случаях этот процесс занимает несколько сотен миллисекунд или даже несколько секунд [37]). [c.68]

Изучение силикоза до сих пор не внесло ясности в вопрос о причинах, вызывающих эту болезнь, и о химических изменениях, которые протекают в пораженном организме, хотя некоторые авторы полагают, что происходит взаимодействие белков и сахаридов с кремневой кислотой, что проверялось на модельных опытах [Y17, Y97, Y200]. [c.404]

Белки сыворотки. Изменения в аминокислотном составе суммы белков серума (ого 1П5) в нормальном и патологическом состоянии служили в больше мере объектами исследования, чем изучение а.минокислотного состава альбуминов и глобулинов. Это лишает возможности использовать результаты проведенных экспериментов. Хотя в этих исследованиях и получаются химически го.чогенные белковые фракции, но, повидимому, эти белки представляют собой только артефакты. [c.74]

О функции витамина А в процессе зрения. На рис. 10-20 показан цикл химических изменений зрительного пигмента родопсина в палочках сетчатки. Эти клетки воспринимают световые сигналы низкой интенсивности, но не чувствительны к цвету. Роль активного компонента в зрительном процессе играет окисленная форма ретинола-ретиналь, или альдегид витамина А, связанный с белком опсином. Комплекс ретиналя с опсином, называемый родопсином, расположен в уложенных стопками внутриклеточных мембранах палочек. При возбуждении родопсина видимым светом ретиналь, у которого одна двойная связь в 11-м положении находится в ис-конфигурации (остальные двойные связи имеют транс-конфигурацию), в результате очень сложных, но быстро протекающих внутримолекулярных перестроек изомеризуется в полностью трйнс-региналь. Считают, что эти изменения, влияющие на геометрическую конфигурацию ретиналя (рис. 10-20), вызывают изменение формы всей молекулы родопсина. Такое oнфop-мационное изменение служит молекулярным пусковым механизмом, возбуждающим в окончаниях зрительного нерва импульс, который затем передается в мозг. В ходе темновых ферментативных реакций образовавшийся при освещении полностью транс-ретиналь вновь превращается в исходный 11-цис-ретиналь. [c.291]

Кроме необходимых для извлечения масла физико-химических изменений в мятке при влаго-тепловой обработке в термоувлажнительном цилиндре аппарата происходят процессы денатурации белков, переход красящих веществ и фосфатидов в масло, аналогичные процессам в мезге при жарении в чанных жаровнях. [c.142]

Некоторые физические изменения в белках непосредственно, соответствуют химическим изменениям. Так, потеря аммиака и других соединений основного характера наряду с появлением концевых групп карбонильных кислот приводит к восстановле-. нию лизозима в изоэлектрическои точке [С8, D68]. Действие на пептидную связь уменьшает молекулярный вес белков, как это. показано ультрацентрифугированием [А18] и изменением растворимости М52]. Деструкция может быть причиной возрастания набухаемости или растворимости коллагена [L55, Р19], а также [c.251]

Рассуждения о постепенном уменьшении во времени гистерезиса температур застудневания и плавления студней и гистерезиса механических свойств (в частно-си, модуля упругости) справедливы при условии, что застудневание ие сопровождается какими-либо другими процессами, например фазовыми превращениями полимера (кристаллизацией) или изменением его химического состава. Если для ацетата целлюлозы в бензиловом спирте эти вторичные процессы вряд ли протекают в существенной степени, то для других полимеров они могут исказить картину и вызвать действительный гистерезис. Так обстоит дело, например, с некоторыми белками и углеводами, а также с отдельными синтетическими полимерами. Что касается химических изменений, то они происходят, например, в растворах ксантогената целлюлозы. Эти вопросы следует рассмотреть отдельно в соответствующих главах книги. [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология