Глюкозо фосфат эффективность

Таким образом, энергетический баланс анаэробного гликолиза составляет на одну молекулу окисленной глюкозы две молекулы АТФ, а гликогенолиза — три молекулы АТФ, образовавщихся в реакциях субстратного фосфорилирования [реакции (7) и (10)]. Известно, что концевая макроэргическая связь АТФ способна аккумулировать примерно 31,0 кДж/моль свободной энергии. Учитывая, что образуется две молекулы АТФ (62,0 кДж/моль), энергетическая эффективность анаэробного гликолиза составляет примерно 32%. Поскольку при гликогенолизе на образование глюкозо-6-фосфата АТФ не затрачивается, образуется не две, а три молекулы АТФ в расчете на одну молекулу окисленной глюкозы. [c.250]

В процессе гликогенолиза в виде макроэргических соединений накапливаются не две, а три молекулы АТФ (АТФ не тратится на образование глюкозо-6-фосфата). Кажется, что энергетическая эффективность гликогенолиза выглядит несколько более высокой по сравнению с процессом гликолиза, но эта эффективность реализуется только при наличии активной фосфорилазы а. Следует иметь в виду, что в процессе активации фосфорилазы Ь расходуется АТФ (см. рис. 10.2). [c.334]

Эти два процесса не могут идти независимо друг от друга они обязательно должны быть сопряжены. Однако, написав оба уравнения по отдельности, мы видим, что превращение 1 моль глюкозы в лактат в стандартных условиях приводит к высвобождению гораздо большего количества свободной энергии (47,0 ккал), чем необходимо для образования 2 моль АТР из ADP и фосфата (2 7,3 = -I-14,6 ккал). В живой клетке при истинных внутриклеточных концентрациях АТР, ADP и Р , а также глюкозы и лактата эффективность запасания высвобождающейся при гликолизе энергии в форме АТР превышает 60%. Пользуясь уравнениями (1) и (2), мы [c.441]

Адсорбционный механизм регуляции активности гексокиназы скелетной мышцы (И изозим гексокиназы) реализуется в повышении каталитической эффективности фермента вследствие нековалентной иммобилизации на митохондриальных мембранах. Связанная форма фермента по сравнению со свободной обладает большим числом оборотов, повышенным сродством к субстрату глюкозе и менее чувствительна к ингибирующему действию продукта реакции глюкозо-6-фосфата. Связь фермента с наружной митохондриальной мембраной осуществляется преимущественно с участием фосфолипидного компонента мембран и регулируется внутриклеточными метаболитами. Так, Mg + и глюкоза являются адсорбирующими фермент реагентами, АТФ и глюкозо-6-фос-фат (Г-6-Ф) солюбилизируют фермент, контролируя тем самым соотношение разных по каталитической эффективности форм фермента [c.374]

Реакции, в которых происходит окисление одной функциональной группы молекулы соседней группой той же самой молекулы, характерны для многих метабол-ических последовательностей. В большинстве случаев в качестве промежуточного соединения образуется енол—либо из кетонов [уравнение (7-53)], либо путем дегидратации [уравнение (7-59)]. Одна группа ферментов катализирует взаимопревращение аль-дозных сахаров в соответствующие 2-кетозы (реакция 4.В в табл. 7-1). Оказалось, что глюкозо-6-фосфат—изомераза работает с высокой эффективностью во всех клетках [130]. Фермент из мышц кролика (димер с мол. весом 132 ООО) превращает глюкозо-6-фосфат в фруктозо-6-фосфат с числом оборотов 10 с . Неферментативным эквивалентом этой и других подобных реакций является катализируемая основаниями трансформация Лобри де Бройна — Альберда ван Экенштейна [131] она была изучена в 1895 г. двумя голландскими химиками, по имени которых она и была названа позднее, В том же году Эмиль Фишер предположил, что промежуточным соединением в этой реакции является ендиол. Существование ендиола было подтверждено современными исследованиями механизма реакции. [c.154]

На превращение 1 моля глюкозо-б-фосфата затрачивается 1 моль АТР это составляет 2,6% общего количества АТР, образующегося при полном расщеплении глюкозо-6-фосфата, т. е. эффективность хранения составляет 97,4%. [c.723]

Эффективным методом лечения является исключение молочной пищи. Механизм заболевания связан с токсическим действием галактозо-1-фосфата на распад глюкозы (например, ингибирование ФГМ). [c.180]

Протекание реакции по ферментному каналу основано на ограниченной диффузии в агарозных гранулах. Эффективность работы канала можно выразить через вероятность того, что молекула глюкозо-6-фосфата, образовавшаяся внутри гранулы, прореагирует с глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназой раньше, чем покинет гранулу. Наибольшая эффективность (0,65), близкая к теоретическому максимуму (1,0), достигается при использовании крупных гранул 20 мкм в диаметре). [c.117]

Как отмечалось, одна молекула НАДН (3 молекулы АТФ) образуется при окислительном декарбоксилировании пирувата в ацетил-КоА. При расщеплении одной молекулы глюкозы образуется 2 молекулы пирувата, а при окислении их до 2 молекул ацетил-КоА и последующих 2 оборотов цикла трикарбоновых кислот синтезируется 30 молекул АТФ (следовательно, окисление молекулы пирувата до СО, и Н,0 дает 15 молекул АТФ). К этому количеству надо добавить 2 молекулы АТФ, образующиеся при аэробном гликолизе, и 6 молекул АТФ, синтезирующихся за счет окисления 2 молекул внемитохондриального НАДН, которые образуются при окислении 2 молекул глицеральдегид-З-фосфата в дегидрогеназной реакции гликолиза. Следовательно, при расщеплении в тканях одной молекулы глюкозы по уравнению gH ,Og + 60,—>6СО, + 6Н,0 синтезируется 38 молекул АТФ. Несомненно, что в энергетическом отнощении полное расщепление глюкозы является более эффективным процессом, чем анаэробный гликолиз. [c.349]

Этот новейший метод нашел применение при выделении панкреатической рибонуклеазы цыпленка на фосфоцеллюлозе [35] и фруктозо-1,6-дифосфатазы печени кролика на карбоксиме-тилцеллюлозе [36]. Эффективность этого метода видна из следующего примера при очистке глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы путем элирования фермента с СМ-сефадекса 2 мМ раствором глюкозо-6-фосфата выход фермента составил 91%, а удельная активность увеличилась в 51 раз [37]. [c.10]

Фосфорилаза крахмала обнаружена во многих растениях, а из картофеля выделена в кристаллическом виде. Этот фермент катализирует обратимый перенос глюкозильных остатков между глюкозо-1-фосфатом и невосстанавливающим концом глюкозной цепочки, содержащей а-1,4-связи. В качестве акцепторов могут действовать различные соединения однако для фермента, по-видимому, необходима невосстанавливающая цепочка, оканчивающаяся по меньшей мере тремя глюкозильными остатками, соединенными а-1,4-связями, причем замещение в остатках может происходить только у 1-го и 4-го атомов углерода. Наименьшей молекулой, способной действовать в качестве акцептора, является молекула мальтотриозы. Чем больше молекулы, тем они эффективнее наиболее эффективными оказались соединения с цепочкой, состоящей примерно из 20 глюкозильных остатков, соединенных а-1,4-связями. Фермент действует более активно на разветвленный акцептор, содержащий несколько таких цепочек, чем на акцептор с неразветвленной цепью. Наибольшую активность фермент проявляет по отношению к амилопектину. Фермент не изменяет число невосстапавливающих концевых групп небольшая молекула акцептора может послужить исходной для образования молекулы больших размеров. Поэтому такой акцептор (в данной реакции и других ей подобных) называют затравкой . Однако он представляет собой просто второй реагент бимолекулярной реакции. [c.160]

Величина гексокиназы (0,1 мМ) в 100 раз ниже, чем глюкокиназы (10,0 мМ). При нормальной концентрации глюкозы в крови (5 мМ) гексокиназа полностью связана с глюкозой и работает с максимальной эффективностью, тогда как глюкокиназа насыщена лищь частично. Пока потребность мышц в глюкозо-6-фос-фате невелика (например, в отсутствие усиленной физической работы), повышенная концентрация глюкозо-6-фосфата приводит к выключению гексокиназы, Таким образом, утилизация глюкозы мышцами имеет место даже в случае, когда уровень глюкозы в крови ниже нормы, но не происходит при малой потребности в глюкозо-6-фосфате. В отличие от гексокиназы глюкокиназа не ингибируется глю-козо-6-фосфатом это важное свойство обеспечивает утилизацию глюкозы печенью, даже когда потребность в глю-козо-6-фосфате минимальна (например, при биосш1тезе гликогена). Когда уровень глюкозы в крови нормализуется, глюкокиназа перестает работать и утилизация глюкозы печенью прекращается. [c.718]

Далее образовавшийся глюкозо-6-фосфаг шод влиянием фермента фосфоглюкомутазы переходит в глюкозо-1-фосфат. Поскольку для образования в печеночных клетках фосфорных эфиров глюкозы необходимо наличие АТФ, понятно, что фосфорилирование глюкозы в значительных размерах может протекать лишь в условиях, обеспечивающих достаточно быстрый и эффективный ресинтез АТФ из АДФ, т. е. при сохранении тканевого дыхания. [c.258]

У взрослых насекомых в процессе накопления энергии гликолиз занимает небольшое место, но играет большую роль в подготовке и превращении исходного углеводного сырья для использования его другими более эффективными путями. Однако наличие гликолиза позволяет насеко.мым выживать в трудных и необычных условиях, когда другие пути получения энергии не могут функционировать. У насекомых, в отличие от теплокровных, прп окпслении глюкозы, не образуется молочная кислота, а процесс прекращается на стадии образования пировиноградной кислоты (ПВК). Вторым продуктом гликолиза у насекомых, образующимся в эквивалентном количестве с ПВК, является а-глицерофосфат (последний может проникать внутрь митохондрий, где окисляется до диоксиацетонфосфата с выделением значительной энергии). Фиксация энергии, выделяющейся в ходе окислительных реакций, происходит у насекомых, как и у других животных, при фосфорилпрованшг аденоз1шдпфосфата (АДФ), путем присоединения к нему третьего остатка неорганического фосфата с образованием аденозинтрпфосфата (АТФ) [c.30]

Такое полное окисление глюкозо-6-фосфата происходит в тех клетках, где синтезируются большие количества липидов (печень, жировая ткань, молочные железы и др.), поскольку для их синтеза необходим НАДФН, эффективно образующийся в результате пентозофосфатного цикла. Чаще всего пентозофосфатный путь на одном из этапов с помощью трех ключевых соединений — глюкозо-6-фосфата, фруктозо-6-фос-фата и глицеральдегид-З-фосфата — переходит в гликолиз. [c.415]

Первая искусственная биферментная система, основанная на иммобилизованных ферментах, была создана К. Мосбахом (1970). Гексокиназу и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу ковалентно присоединяли к носителю они последовательно перерабатывали глюкозу в глюкозо-б-лактон-6-фосфат. По сравнению с системой двух ферментов в растворе эффективность возросла на 40—140% при этом исчезал индукционный период в активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (второго фермента в последовательности). [c.117]

Недостаточность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы. Недостаточность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы передается по Х-связанному типу наследования. Полное отсутствие в лейкоцитах активности глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы сопряжено с клинической картиной, сходной с таковой при хроническом грану-лематозе. Лейкоциты больных, так же как при хроническом гра-нулематозе, неспособны обеспечивать эффективный киллинг микроорганизмов. В отличие от хронического гранулематоза при недостаточности глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы, клинические проявления наступают позже, выявляются признаки гемолитической анемии. Лабораторная диагностика базируется на демонстрации дефицита глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы и диагностических признаках хронического гранулематоза. Лечение и прогноз сходны с таковыми при хроническом гранулематозе. [c.60]

Смотреть страницы где упоминается термин Глюкозо фосфат эффективность: [c.242] [c.186] [c.54] [c.595] [c.461] [c.518] [c.293] [c.161] [c.13] [c.203] [c.203] [c.203] [c.285] [c.80] [c.409] [c.116] [c.130] [c.188] [c.285] [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология