Цитохром Р механизм действия

Изучение механизма действия ионизирующих излучений. IX. Действие рентгеновских лучей на цитохром С. [c.338]

Основные особенности сигнальной и триггерной гипотез сопоставляются в табл. 42.3. Возможно, в одной и той же клетке действуют оба механизма. Некоторые аспекты мембранного биосинтеза остаются неясными, поскольку одни мембранные и секретируемые белки синтезируются на мембраносвязанных полисомах, тогда как другие — на свободных цитоплазматических полисомах. Сборка некоторых секретируемых или встраиваемых в мембрану белков не осуществляется до тех пор, пока эти белки не вступают во взаимодействие с мембранным бислоем на ранних этапах своего биосинтеза на рибосомах. Другие белки, например цитохром встраиваются сами, сохраняя определенную ориентацию в мем- [c.137]

Результаты этих двух экспериментов показывают, что одни и те же остатки лизина в цитохроме с взаимодействуют с комплексом Ь-с и с комплексом цитохромоксидазы. Если одни и те же остатки лизина участвуют во взаимодействии с обоими комплексами, то цитохром с не может связываться одновременно с двумя комплексами (а следовательно, не может действовать по механизму проволочной связи). Следовательно, цитохром с должен взаимодействовать с этими комплексами по отдельности, т. е. служить челночным переносчиком электронов. [c.342]

Подробнее остановимся на свойствах цитохрома Р-450 (цитохром типа Ь). Он выделяется в лаборатории из клеток печени, коры надпочечников, бактерий и др. Ферментная система цитохрома Р-450, гидроксилирующая связи С-Н субстратов, содержит три компоненты. Первая - это ассоциат из НАДФ (см. XVI), из цитохрома Р-450 вторая - цитохром Р-450 и третья - это фосфолипиды. Исследователи наиболее глубоко проникли в структуру, функции и механизм действия этой ферментной системы. Однако вопросы механизма активации молекулы О2 этим ферментом не решены. Известно, что при функционировании Р-450 происходит экстракоординация фазу двух лигандов -атома S цистеинового остатка белка и О2. Следует учесть то, что атом серы в тиоспиртах и тиоэфирах является слабым экстралигандом даже для атома железа, имеющего достаточное сродство к S и образующего сульфиды с низким значением произведения растворимости. В отличие от имидазола, атом S, подобно гемоглобину, не обеспечивает прочного связывания О2. Поэтому механизм окислительного воздействия О2 должен быть связан с изменением окислительного состояния железа в цитохроме. На рис. 5.4 приведен каталитический цикл цитохрома Р-450. Координационные взаимодействия на атоме железа (экстракоординация) выступают здесь также четко, как в фотосинтезе и фиксации-переносе О2. [c.290]

Из цитохромов группы (Ь) наиболее изучен цитохром Р-450. Эта цито-хромоксидаза содержит Fe(III) и катализирует реакции типа гидроксилирования С-Н-связей (рис. 28.9). Чтобы иметь представление о примерном механизме действия цитохрома Р-450, приведем его каталитический цикл (см. рис. 28.9). В биохимии, в отличие от органической химии, из-за сложности и многостадийности биохимических процессов вместо системы взаимосвязанных уравнений ступенчатых химических реакций используются каталитические циклы. 0ш1 более наглядны, реагент вводится в цикл с помощью фигурной стрелки. Аналог№шо удаляются из цикла некоторые продукты реакции. [c.748]

К группе оксидаз относятся и ферменты, выполняющие роль переносчиков электронов. Их простетические группы содержат атомы металлов, способных легко изменять свою ва,лентность. Так, например, механизм действия цитохромоксидазы сводится к переброске электронов от одного из цитохромов (стр. 232) на молекулярный кислород. Цитохром-оксидаза играет при этом роль промежуточного акцептора-донатора электронов. Эти истинные оксидазы не могут служить промежуточными переносчиками протонов. Более подробно указанный вопрос рассматривается в главе Тканевое дыхание в разделе Металлофлавопро-теиды и Цитохромы . [c.130]

Наряду с радикальным механизмом действия флавонротерщов предложен также ионный механизм, согласно которому гидридный ион переходит от НАД к ФАД и от ФАД-Н2 к аналогу НАД. Так, фермент цитохром 65—редуктаза катализирует перенос атомов водорода непосредственно меноду НАД-Н2 и ацетилпирндин-НАД. Предполагают, что в этом случае нет связи междуНАД-НзИ сульфгидрильной группой белка. [c.257]

Альтернативные дыхательные цепи грибов. Истинное место убихинона (коэнзима Р) в дыхательной цепи грибов вскрылось в связи с исследованиями в области механизма действия различных ингибиторов дыхания (рис. 6.19). Обнаруженные ранее альтернативные пути переноса протонов (двух атомов водорода) — первый через НАД->флавин-мононуклеотид (ФМН) и неге-мовое железо (ферредоксин) (I), второй через сукцинат->флавинадениндинуклеотид (ФАД) и другой железосеропротеин (II) — оказались сходящимися. Место их соединения — это этап цепи переноса, занятый коэнзимом Р, с которого осуществляется передача заряда на цитохром. [c.184]

Возбуждение фотосистемы I повышает потенциал электрона, попадающего к акцептору Z, до значения, достаточного для восстановления НАДФ+. При этом электрон проходит через цепь переносчиков ферред-оксин и ферредоксин-НАДФ+-оксиредуктазу [3, 26, 27]. Место выбитого электрона фотосистемы I под действием экситонов — квантов энергии возбуждения — заполняется электронами, поступающими от возбуждения фотосистемы II светом с более короткой длиной волны. При этом электрон реакционного фотоцентра переходит в состояние с повышенным потенциалом и попадает к акцептору Q. Затем электрон через центральную цепь переноса, в которую входят пластохинон, цитохром 6, цитохром f и пластоцианин, попадает в фотосистему I. Электроны, необходимые для заполнения фотосистемы И, поступают от молекулы воды (фотолиз), которая отдает водород в виде ионов Н+ в результате функционирования неизвестных механизмов. При этом атомы кислорода соединяются в молекулу Ог. [c.427]

Иллюстрацией взаимодействия биогенных аминов с липидными перекисями и связанного с этим снижения их сенсибилизирующего действия могут служить эксперименты с облученными растворами каротина в олеиновой кислоте. Как указывалось ранее, липидные перекиси, присутствующие в растворе, усиливают радиолиз каротина за счет непрямого механизма поражения. Добавление в эту систему аминов, например серотонина и дофамина, в значительной степени предотвращает радиосенсибилизирующее действие липидных перекисей. В опытах с микросомами было показано, что биогенные амины препятствуют накоплению продуктов перекисного-окисления липидов в процессе окисления, протекающего в микросомах слизистой тонкой кишки, т. е. в радиочувствительной системе. Это касается как НАДФН, так и аскорбат-зависимого перекисного окисления липидов. Дальнейший анализ показал, что в этих условиях биогенный амин — серотонин — ингибирует НАДФН-цитохром с-редуктазу, т. е. начальное звено в цепи НАДФН-зависимого транспорта электронов. [c.294]

При циклическом фотофосфорилировании, когда функционирует только ФС I, электроны от Фд поступают на цитохромный комплекс с использованием пула PQ, который действует как переносчик электронов и протонов. Затем электроны через цитохром / и Пц возвращаются на основной энергетический уровень в П700, а протоны поступают в полость тилакоида. Возникновение 1н+ обеспечивает затем синтез фосфатной связи АТР в СРх. Более подробно механизмы фосфорилирования, сопряженные с электронтранспортной цепью и Н -помпой, будут рассмотрены в разделе 4.3.2. [c.89]

Для синтеза АТР в этом случае нужен только циклический транспорт электронов, запускаемый фотосистемой I. Из схемы, приведенной на рис. 5.2, А, видно, как это может происходить. Под действием света пигмент Р/оо переходит в возбужденное состояние и отдает свой электрон. Этот электрон попадает сначала на железо-серные центры, а затем на ферредоксин, который при этом восстанавливается. Однако в отличие от того, что происходит при нециклическом переносе электронов, в данном случае восстановленный ферредоксин не переносит свой электрон на NADP+, а отдает его цитохрому Ь, откуда он по цепи переносчиков вновь возвращается на Pjoo. Таким образом, электрон проделывает циклический путь, единственным измеримым продуктом которого является АТР. Образование АТР обеспечивается механизмом сопряжения, подобным, возможно, тому механизму, который действует при нециклическом фотофосфорилировании, хотя переносчики электронов в двух этих случаях могут быть неидентичными. Число молекул АТР, образующихся при переносе одного электрона, до сих пор не определено. Причина в том, что из двух необходимых величин относительно легко измерять только количество АТР, синтезированного за какой-то промежуток времени, тогда как оценить число электронов, перенесенных. по циклической цепи за тот же промежуток времени, не так просто. [c.80]

Кофермент Q при участии НАДН-дегидрогеназы (комплекс I) присоединяет электроны (а также протоны) от компонентов дыхательной цепи с матриксной стороны мембраны, а освобождаются электроны и протоны на противоположной стороне мембраны, причем электроны акцептируются очередным компонентом дыхательной цепи, а протоны уходят в межмембранное пространство. Такой механизм называют Q-циклом. Сходным образом действует и цитохром-с-редуктаза (комплекс III). В области цитохромоксидазы (комплекс IV) в перекачке протонов, возможно, участвуют ионы Си ". [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология