Цитохромы типа

Исследователи уделяют большое внимание тому, как сопрягается синтез АТФ с фотосинтетическим переносом электронов, т. е. какими путями запасается в аденозинтрифосфате известная часть энергии, поглощаемой при действии света на хлорофилл. Синтез АТФ, как видно на рис. 189, происходит при переносе электронов от цитохрома типа Ь к цитохрому типа с, а также при обратном переходе от FRS к ФС1. [c.347]

Структурное подобие цитохромов -типа и глобинов. Аминокислотная последовательность цитохрома 562 отличается от последовательностей 2-гсф и 5-гсф, но, по-видимому, гомологична последовательности миоглобина [558]. Эти данные, а также результаты некоторых других исследований [559], показавших возможность существования непрерывного набора гомологичных структур в интервале от цитохромов 6-типа до глобинов, дали толчок к сравнительным исследованиям [406, 560] известных пространственных структур 5-гсф и (3-цепи гемоглобина. Это сопоставление показало 1560], что из 85 остатков цитохрома 5-гсф, пространственное расположение которых известно, 51 остаток имеет свой аналог в глобине. При совмещении обеих структур атомы железа гема оказываются [c.224]

Цитохромы типа с подразделяются на малые и большие. Как [c.225]

Малый и большие структурные варианты цитохромов типа [c.226]

Цитохромы типа с могут способствовать выявлению эволюции метаболических путей. Цитохромы с вводят нас в обширную область прокариотов. В принципе структуры этих белков можно использовать для установления определенного порядка среди бактерий таким же образом, как митохондриальные цитохромы с были применены в таксономических целях к эукариотическим организмам. Первые попытки такой классификации бактерий уже сделаны [509, 571]. Однако, поскольку в бактериях может осуществляться переход межродового гена [507, 508], построение филогенетического дерева затрудняется генами, которые переходят из одной ветви в другую. [c.227]

При поглощении кванта света реакционным центром первичный донор электронов (Д), которым всегда является длинноволновая форма молекулы хлорофилла или бактериохлорофилла, возбуждается, переходит в новое состояние (Д ), в котором становится активным восстановителем, и переносит электрон на первичный акцептор электронов (А). Чтобы предотвратить возвращение электрона на Д" , вторичный акцептор (В) принимает электрон от первичного акцептора и стабилизирует таким способом разделение зарядов. Для дальнейшей стабилизации этого разделения вторичный донор электронов (Е), в качестве которого почти всегда выступают цитохромы типа с, отдает электрон на молекулу первичного донора (Д ). Все перечисленные этапы можно суммировать следующим образом [c.279]

Что происходит после того, как вторичный акцептор захватывает электрон В фотосинтетической мембране в непосредственной близости от реакционного центра локализованы определенным образом ориентированные переносчики электронов, и по этим переносчикам электрон может возвращаться на свое место в молекуле хлорофилла. Последним переносчиком, с которого электроны поступают на хлорофилл реакционного центра, у фотосинтезирующих организмов в больщинстве случаев служат цитохромы типа с. Возвращение электрона — темновой процесс. Электрон [c.280]

Дыхательные цепи метилотрофов по составу переносчиков и их локализации на мембране похожи на таковые большинства аэробных эубактерий, что предполагает возможность функционирования у них трех пунктов сопряжения. В окислительном метаболизме С,-соединений участвуют НАД, флавины, хиноны, цитохромы типа Ь, с, а, о. [c.397]

Изменение свободной энергии при окислении 1 молекулы глюкозы молекулярным кислородом (ДСо = -2870 кДж/моль) того же порядка, что и окисление этого же субстрата в анаэробных условиях нитратом, восстанавливающимся до нитрита (А0о= = -1770 кДж/моль) или молекулярного азота (А Со = -2700 кДж/моль). Таким образом, энергетические возможности процесса окисления глюкозы с участием нитрата сопоставимы с энергетическими возможностями процесса аэробного дыхания. Запасание клеткой полезной энергии при денитрификации зависит от организации электронного транспорта, свойств и локализации соответствующих редуктаз. Электронтранспортные цепи денитрификаторов в анаэробных условиях содержат все основные типы связанных с мембранами переносчиков флавопротеины, хиноны (убихинон, менахинон или нафтохинон), цитохромы типа Ь, с. Цитохромоксидазы в этих условиях не синтезируются. [c.406]

Кроме цитохрома /, обладающего высоким потенциалом (цитохром /, очевидно, является непременным участником образования Оа при фотосинтезе), у сине-зеленой водоросли Апасу-зИз присутствует также в 8 раз большее количество цитохрома типа с [50]. Оп обладает наиболее высоким отрицательным потенциалом (—0,26 в) из всех цитохромов. [c.564]

Цитохромы -типа содержат протогем, который также обнаружен в бактериальных цитохромах о [13—16]. Типичные цитохромы Ь не реагируют с Ог, однако цитохром о служит конечным акцептором электронов (цитохромоксидазой) и способен к автоокислению молекулярным кислородом. Другой протогемсодержащий цитохром, участвующий в гидроксилировании, называется цитохромом Р-450. В этом случае цифра 450 указывает положение интенсивной полосы Соре (называемой [c.373]

Попытки приготовить растворимую ЫН4-окисляющую систему к успеху не привели, но зато были получены гидроксиламинокисляющие частицы, содержащие цитохромы типа Ь и с, а возможно, и флавины [114, 115]. По-видимому, эти частицы отщеплялись от концевой оксид-азной системы (цитохрома а). [c.427]

Цитохромы типа с возникли в результате дифференциации белков. Как показано в разд. 9.2, митохондриальные цитохромы с образуют хорошо изученную группу специализированных белков. Другие цитохромы с-типа выполняют различные функции, большая часть которых, однако, состоит в присоединении и переносе электронов [509]. Все цитохромы с можно рассматривать как типичный случай дифференциации белков, однако поскольку сам термин цитохром с возник в результате спектральной, а не структурной классификации, какие-либо обобш ения в настояш ее время вряд ли возможны. Помимо митохондриального цитохрома с рентгеноструктурный анализ завершен для трех бактериальных цитохромов (табл. 9.7) и начат для еще трех прокариотных цитохромов, а именно сс , Сщ и с [509]. [c.225]

Протогем IX встречается в гемоглобине, в цитохромах типа Ь и с, а также в каталазах и пероксидазах. Мы остановимся на этих [c.248]

Цитохром Р450 представляет собой гемопротеин, который широко используется при биологическом окислении, катализируемом оксидазами со смешанной функцией. Р450 является цитохромом типа Ь с протогемом IX в качестве простетической. группы. В результате реакции с окисью углерода Ре +дает ста- [c.180]

Функционирование фотохимического пути образования восстановителя у зеленых серобактерий и гелиобактерий ставит их перед проблемой заполнения возникающих электронных вакансий в молекулах бактериохлорофилла реакционного центра. Это достигается путем переноса электронов по электрохимическому градиенту от экзогенного донора к молекулам пигмента. В переносе участвуют растворимые и связанные с мембраной цитохромы типа Ьу1с (см. рис. 75, Б). Таким образом, на определенном этапе эволюции эубактерий сформировался способ получения энергии, в основе которого лежит использование энергии света, и для функционирования этого пути необходимы определенные экзогенные вещества. [c.286]

Донорами электронов для восстановления фумарата могут служить НАД Н2, лактат, формиат или молекулярный водород, от которых электроны с помощью субстратспецифических дегидрогеназ переносятся на связанные с мембраной переносчики (рис. 91, Б). Среди переносчиков идентифицированы РеЗ-белки, менахинон и цитохромы типа Ь, однако перенос такого типа не связан с получением клеткой энергии. [c.352]

Они могут расти хемолитоавтотрофно на среде, содержащей Н2 в качестве единственного источника энергии. Следовательно, у этих организмов восстановление СО2 до ацетата, сопряженное в анаэробных условиях с окислением Н2, должно быть связано с получением полезной энергии. Обнаружено, что в переносе электронов от Н2 на СО2, ведущем к синтезу ацетата, участвуют фла-водоксин, менахиноны и цитохромы типа Ь, т.е. переносчики того же типа, что и при функционировании фумаратредуктазной системы. [c.354]

Основное же количество энергии тионовые бактерии получают в результате переноса образующихся при окислении восстановленной серы электронов, поступающих в дыхательную цепь на уровне цитохрома а (см. рис. 97). Дыхательная цепь тионовых бактерий содержит все типы переносчиков, характерных для аэробных хемогетеротрофов. У тионовых бактерий обнаружены флавопротеины, убихиноны, Ре8-белки, цитохромы типа Ь, с, цитохромоксидазы о, d, а + [c.372]

Одним из интересных свойств карбоксидобактерий является сам факт использования ими окиси углерода, служащей специфическим ингибитором терминальных оксидаз, таких как цитохромы типа а (см. рис. 94). Для некоторых карбоксидобактерий показана устойчивость к содержанию в атмосфере до 90 % СО. В то же время в электронтранспортных цепях этих организмов не обнаружено необычных цитохромов. В качестве механизмов, приводящих к СО-устойчивости этих бактерий, обсуждаются быстрая детоксикация СО с помощью окисляющего фермента индукция ответвляющихся от основного пути СО-нечувствительных терминальных оксидаз, через которые и осуществляется перенос электронов на О2 повышенный синтез компонентов электронтранепортной цепи пространственное разобщение процесса окисления СО и цитохромоксидаз, чувствительных к ней. [c.388]

С помощью этих ферментов электроны передаются в дыхательную цепь. В качестве компонентов электронтранепортной цепи идентифицированы FeS-белки (ферредоксины, рубредоксин), флаводоксин, менахинон, цитохромы типа Ь, с. Особенностью дыхательной цепи многих сульфатвосстанавливающих эубактерий является высокое содержание низкопотенциального цитрохрома Сз( 0= -300 мВ), которому приписывают участие в акцептировании электронов с гидрогеназы. Все перечисленные выше соединения, вероятно, принимают участие в переносе электронов на sor, но точная их последовательность и локализация на мембране не установлены. Получены данные, указывающие на то, что окисление Нз происходит на наружной стороне мембраны, а реакция восстановления S0 — на внутренней. Из этого следует, что окисление Нз, сопряженное с восстановлением SO , связано с трансмембранным окислительно-восстановительным процессом. Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается генерированием А)1н+. На это указывает чувствительность процесса к веществам, повышающим проницаемость мембраны для протонов и делающим, таким образом, невозможным образование протонного градиента, а также к ингибиторам мембран-связанной протонной АТФ-синтазы. [c.391]

У Т. a idophilum функционирует модифицированный путь Энтнера—Дудорова катаболизирования сахаров, приводящий к синтезу АТФ в реакциях субстратного фосфорилирования (см. рис. 105). Факультативный аэроб. В клетках обнаружены менахинон, цитохромы типа Ь, с, d, цитохромоксидаза, что указывает на возможность функционирования электронтранепортной системы. Вопрос о возможности получения энергии этим организмом за счет окислительного фосфорилирования не ясен. [c.432]

Восстановление 8° до Н28, сопряженное с окислением Н2, связано с получением клеточной энергии. В мембранах Sulfolobus обнаружены цитохромы типа 6 и а, а также протонзависимая АТФ-синтаза. Показано, что в основе синтеза АТФ лежит хемиосмотический механизм. [c.435]

Табл. 47 иллюстрирует многообразие свойств известных в настоящее время цитохромов. Будущее сулит еще большие осложнения. Так, цитохром с дрожжей существует по крайней мере в двух различных изофер-ментных формах, и такое положение, по-видимому, справедливо также в отношении других клеток. Что касается простетической группы и ее связи с белком, то здесь как будто существует почти безусловное единообразие. В самом деле, за исключением цитохромов типа а (класс А), все остальные представляют собой производные гема. Основная структура простетиче- [c.386]

Наибольший интерес из таких цитохромов представляют бактериальные цитохромы. Различные пурпурные фотосинтетические бактерии содержат два главных вида растворимых цитохромов с цитохромы Са, которые напоминают цитохромы с млекопитающих, и цитохромы сс, имеющие две группы гема, ковалентно связанные с одной полипептидной цепью, примерно в два раза большей по размеру, чем цепь цитохромов С2. Спектры поглощения и химические свойства цитохромов сс отличны от спектров и свойств цитохромов с млекопитающих. Цитохромы сс относились ранее к цитохромам типа ПНР (группа О по более старой классификации Мортона). Характерной особенностью цитохромов сс по сравнению с цитохромами с является гораздо большая реакционная способность по отношению к кислороду и окиси углерода, что указывает на иной характер связи гемного железа с азотсодержащими группами белка. Если в цитохроме с две координационные связи между атомом железа и донорными атомами (азотом имидазола гистидина и серой метионина) довольно прочны, то в цитохромах типа сс эти связи или совсем отсутствуют, или очень слабы. Цитохромы типа сс являются, как правило, дигемопротеидами, однако выделен моногемо-лротеид. который обладает свойствами, характерными для цитохромов типа сс. [c.164]

Данные о включении в дыхательную цепь цитохромов типа Ь слишком противоречивы. Более определенны сведения об участии некоторых цитохромов группы Ь Ь ) и цитохрома f в реакциях фотосинтеза. Допускается возможность включения этих двух цитохромов в реакции фотосинтеза, которые сенсибилизируются второй пигментной системой и связаны с восстановительной фазой этого процесса. Одна из многочисленных гипотез предусматривает окисление воды до молекулярного кислорода и восстановление цитохрома be в ходе световой реакции И. В фотохимической реакции I имеет место восстановление углекислоты с участием НАДФ-Н и окисление цитохрома f. Обе реакции (I и II) осуществляются последовательно и цикл завершается восстановлением цитохрома f, окисленного в реакции I, цитохромом be, восстановленным в реакции II (Govindjee, 1965). [c.193]

Ключевым компонентом бактериальной фотосинтетической цепи являются цитохромы типа 6 и с. В цитохромах типа с гем ковалентно связан с белком, а в цитохромах типа Ь — нековалентно. На рис. XXVH.6 приведена упрощенная схема электронного транспорта в фотосинтезе бактериального типа, где формально объединена компоненты разных типов бактерий. [c.285]

Как отмечалось 1ыше, окисление цитохромов типа с при бактериальном фотосинтезе наблюдали уже довольно давно i m, например, работу 12801) - В последствии при проведении кинетических измерении с использованием j]a pHoro флеш-фотолиза (664 6671 было [c.301]

Какой же тип бактерий дал начало митохондриям Расшифровка полной аминокислотной последовательности и трехмерный рентгеноструктурный анализ цитохромов типа с из различных бактерий выявили близкое сходство этих белков между собой и с цитохромом с дыхательной цепи митохондрий растительных и животных клеток. На основе этих и других биохимических данных было предложено эволюционное древо, изображенное на рис. 7-62. Но-видимому, митохондрии произошли 01 особого рода пурпурных фотосинтезирующих бактерий, которые утратили способность к фотосинтезу и сохранили только дыхательную цепь. Однако до сих пор не ясно, все ли митохондрии (так же как и хлоропласты) возникли в результате одного единственного случая эндосимбиоза. Хотя митохондрии простейших имеют отчетливо выраженные прокариотические свойства, некоторые из них достаточно отличаются от митохондрий растительных и животных клеток, чтобы можно было предположить их независимое происхождение. [c.500]

ЦЭТ хлоропластов и хроматофоров содержат переносчики электронов, имеющие свои аналоги в митохондриальной цепи, что позволяет считать, что и фотосинтетические ЦЭТ, подобно митохондриальной, построены по блочному принципу. К числу таких переносчиков относятся пластохинон в хлоропластах и убихинон в хроматофорах, цитохромы типа Ъ,с, железосерпые цепт- [c.39]

Как показано па рис. 12 и 13, полные ЦЭТ могут быть представлены в виде набора небольшого числа эпергопреобразующих комплексов. На рис. 14 все эти комплексы находятся па одной энергетической шкале. В центре рис. 14 расположен третий комплекс, содержащий цитохромы типа Ъ, цитохром типа с и железосерпый белок Риске. [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология