Дезаминирование изолейцина

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Наиболее важным процессом при превращении аминокислот является удаление аминогруппы и замещение ее кислородом с образованием кетокислот, которые затем используются как источники энергии. Аминный азот, освободившийся при окислительном дезаминировании, вовлекается в орнитиновый цикл для последующего образования мочевины. Образовавшиеся при окислительном дезаминировании кетокислоты подвергаются дальнейшему окислению в цикле трикарбоновых кислот или используются для образования других веществ. По способности образовывать ацетоуксусную кислоту и глюкозу одна группа аминокислот относится к гликогенным (все заменимые кислоты), а другая — к кетогенным (лейцин, лизин, триптофан). Ряд аминокислот (метионин, цистин, изолейцин, фенилаланин, тирозин) по способу своего превращения может относиться как к той, так и к другой группе. [c.7]

Изолейцин. Подобно лейцину и валину, изолейцин — незаменимая аминокислота для животных и многих микроорганизмов. Соответствующая ему а-кето- 3-метилвалерьяновая кислота способна заменить собою изолейцин в пище. Отсюда можно заключить, что дезаминирование изолейцина у животных н у микроорганизмов — процесс обратимый. [c.372]

Источником энергии, очевидно, служит сопряженная реакция окисления-восстановления. Роль донора водорода могут выполнять, например, аланин, лейцин, изолейцин, валин, серин, метионин и т.д. Акцепторами водорода могут служить глицин, пролин, аргинин, триптофан и т.д. Аминокислота-донор дезаминируется в оксокислоту, которая затем в результате окислительного декарбоксилирования превращается в жирную кислоту. Этот этап сопряжен с фосфорилированием и, таким образом, представляет собой реакцию, доставляющую энергию. Водород, перенесенный при этом на ферредоксин, снова связывается при восстановительном дезаминировании аминокислоты-акцептора. Однако не все аминокислоты используются всеми пептолитическими клостридиями. [c.298]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

Окислительное декарбоксилирование трех а-кетокислот, являющихся продуктами дезаминирования валина, изолейцина и лейцина, катализируется одним и тем же ферментным комплексом-дегидрогеназой а-кетокислот. У некоторых людей вследствие генетической аномалии этот фермент неактивен, и потому а-кетокислоты накапливаются у них в крови и попадают в мочу, что придает ей специфический запах, из-за которого дан- [c.584]

Спиртовому брожению сопутствуют процессы гидролиза белков с образованием аминокислот, главным образом лейцина и изолейцина, при декарбоксилировании и дезаминировании которых по схеме [c.170]

Катализируемая К. реакция является важнейшим звеном в процессе биологич. окисления жирных к-т (см. Жиры), а также разветвленных ненасыщенных к-т, образующихся при окислительном дезаминировании таких аминокислот, как валин, лейцин, изолейцин. [c.435]

Кроме того, ТДФ принимает участие в окислит, декарбоксилировании кетокислот с разветвленным углеродным скелетом - 2-оксоизовалериановой, З-метил-2-оксовалериано-вой и 4-метил-2-оксопентановой, являющихся продуктами дезаминирования аминокислот валина, изолейцина и лейцина. Эти р-ции играют важную роль в катаболизме белков. [c.564]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Основы метода. Оксикислоты, получающиеся при дезаминировании белковых гидролизатов, окисляют двумя различными способами. Как лейцин, так и валин переходят при этом в ацетон, но в различных количествах, в зависимости от условий окисления. Это дает возможность рассчитать содержание лейцина и валина в смеси. Содержание изолейцина находят по выходу этилметил- кетона по методу Фабини [215]. [c.281]

Две а-кето-р-метилвалерьяновые кислоты были приготовлены из соответствующих изомеров изолейцина путем ферментативного дезаминирования и выделены в виде натриевых солей [558]. В том случае, когда вторым центром оптической асимметрии является 3-углеродный атом, енолизация а-кетокислоты приводит к рацемизации. У изомеров а-кето-р-метилвалерьяиовой кислоты это превращение легко осуществляется в щелочном растворе [c.97]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

Некоторые D-аминокислоты при включении их в рацион взамен соответствующих L-изомеров могут поддерживать рост животных и размножение микроорганизмов. В большинстве случаев эти D-изомеры, очевидно, превращаются в L-аминокислоты путем окислительного дезаминирования с образованием а-кетокислот и последующего реаминирования в результате переаминирования. Следует подчеркнуть, что такой механизм инверсии D-аминокислот в организме нельзя считать полностью доказанным однако эти представления находятся в согласии с данными, свидетельствующими о возможности обеспечения роста животных и микроорганизмов при помощи а-кетоаналогов некоторых аминокислот, а также с существованием и широким распространением оксидазы D-аминокислот и различных трансаминаз. Наблюдения над ростом молодых крыс показали, что вместо D-аминокислот, которые заменяют соответствующие L-аминокислоты, можно вводить в организм и соответствующие а-кетопроизводные. Вместе с тем в некоторых случаях а-кетокислоты (например, а-кетоаналоги лейцина и изолейцина) обеспечивают рост молодых животных, тогда как соответствующие им D-аминокислоты не используются растущим организмом эти данные позволяют предполагать, что скорость окислительного дезаминирования D-аминокислот не всегда достаточно высока, чтобы обеспечить рост животных. [c.240]

Фромажо и Хейтц [441] предложили определять лейцин и валин при окислении продуктов их дезаминирования до ацетона при помощи хромовой кислоты. Обе аминокислоты дают различные значения при различных условиях окисления, откуда, по мнению авторов, могут быть определены количества каждой аминокислоты. Каверзнева подвергла критике этот. метод [442]. Блок н сотрудники модифицировали его для определения также изолейцина [443, 444, 445]. [c.98]

Образование изолейцина, валина и лейцина. Начальной реакцией биосинтеза изолей-цина можно считать дезаминирование треонина с образованием а-кетомасляной кислоты, катализируемое треониндезаминазой (треониндеги-дратазой), обнаруженной в некоторых растени- [c.215]

Пентаеолы получают в промышленном. масштабе из пентанов, применяя соответствуюшие методы, например галоидирование углеводородов и гидролиз галоидопроизводных. Они являются также главной составной частью сивушного масла (стр, 85). Общие физические свойства разных пентанолов приведены в табл. 10. Главными составными частями сивушных масел, образующихся в процессе ферментации, являются н.-пентанол, изоамиловый спирт и оптически активный а.миловый спирт они получаются при деградации (декарбоксилирование и дезаминирование) соответственно норлейцина, лейцина и изолейцина [c.88]

Дополнительные данные о строении бацитрацина Р получены в результате определения азота по Ван Слайку и количественного аминокислотного анализа, а также образования соответствующего ди-DNP-пpoизвoднoгo (в противоположность образованию три-ОМР-производного в случае бацитрацина А). На основании этих данных был сделан вывод, что превращение бацитрацина А в бацитрацин Р должно протекать путем окислительного дезаминирования концевой аминогруппы изолейцина и дегидрирования тиазолина до тиазола. Согласно Конигсбергу и [c.558]

Некоторые бациллы и клостридии способны сбраживать аминокислоты (без дезаминирования), но только в виде определенных пар. Одна аминокислота при этом служит донором, а другая — акцептором водорода реакция Стикленда). Донорами могут быть аланин, лейцин, изолейцин, валин, серии, акцепторами — глицин, пролин, аргинин, триптофан. В реакции [c.131]

При синтезе изолейцина ключевым промежуточным соединением также является оксобутират, который образуется путем дезаминирования треонина. Здесь наблюдается интересная ситуация, когда промежуточное соединение для синтеза одной аминокислоты образуется из другой аминокислоты, происходящей не из пирувата, а из оксало-ацетата. Регуляция этих путей осуществляется конечным продуктом по принципу обратной связи. [c.34]

Помимо окислительных превращении ПВК и а-кетоглутарата, ТПФ принимает участие в окислительном декарбокси шровании кетокислот с разветвленным углеродным скелетом (продукты дезаминирования ва-лина, изолейцина и леицина). Эти реакции играют важную роль в процессе утилизации аминокислот и, следовательно, белков клеткой. [c.16]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология