Дезаминирование аминокислот восстановительное

Аминокислоты, восстановительное дезаминирование (см. Аминокислоты, дезаминирование). Некоторые микроорганизмы способны к восстановительному дезаминированию аминокислот. Схема его такова [c.6]

Восстановительное аминирование представляет главный путь новообразования аминокислот. Эта реакция есть обращение окислительного дезаминирования аминокислот. Ее уравнение приведено на с. 265. Если его прочесть справа налево, то это и будет уравнение реакции восстановительного аминирования а-кетоглутаровой кислоты. [c.276]

Дезаминирование аминокислот связано с потерей МНз-группы и образованием свободного аммиака и кетокислот. Реакции дезаминирования протекают при участии ферментов дезаминаз или оксидаз. Кроме аммиака, при дезаминировании аминокислот образуются окси- и кетокислоты. Различают несколько видов процесса дезаминирования восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное и окислительное. У животных и человека преобладают два последних вида дезаминирования. [c.256]

Пировиноградная кислота затем подвергается окислительному декарбоксилированию в реакции, катализируемой пируват ферредоксин-оксидоредуктазой, приводящей в конечном итоге к синтезу молекулы АТФ и ацетата. На двух этапах окислительного преобразования аланина возникают восстановленные переносчики, которые используются для восстановления второй аминокислоты — глицина. Восстановительное дезаминирование глицина до ацетата — довольно сложная реакция. Катализирующая ее ферментная система связана с мембраной и состоит из нескольких белков, включая белок, содержащий селен [c.246]

В клетке постоянно происходят образование и распад белка, а также неиспользованных для синтеза аминокислот. В результате окислительного дезаминирования аминокислот и других азотистых веществ образуется токсичный для клеток живого организма аммиак. Но свободного аммиака в тканях очень мало. Часть его поглощается в процессе восстановительного аминирования кетокислот, а часть включается в состав аммонийных солей, удаляемых из организма через почки. Но этот путь не приводит к обезвреживанию аммиака, так как соли диссоциируют с образованием катиона ЫН+, вредного для организма. [c.133]

Источником энергии, очевидно, служит сопряженная реакция окисления-восстановления. Роль донора водорода могут выполнять, например, аланин, лейцин, изолейцин, валин, серин, метионин и т.д. Акцепторами водорода могут служить глицин, пролин, аргинин, триптофан и т.д. Аминокислота-донор дезаминируется в оксокислоту, которая затем в результате окислительного декарбоксилирования превращается в жирную кислоту. Этот этап сопряжен с фосфорилированием и, таким образом, представляет собой реакцию, доставляющую энергию. Водород, перенесенный при этом на ферредоксин, снова связывается при восстановительном дезаминировании аминокислоты-акцептора. Однако не все аминокислоты используются всеми пептолитическими клостридиями. [c.298]

Аминокислоты, дезаминирование — общая закономерность окислительного превращения аминокислот в организме. В результате дезаминирования аминокислоты, как правило, переходят в кетокислоты. С есгвует несколько путей дезаминирования аминокислот восстановительный," окислительный, дегидратазный, гидролитический в внутримолекулярный. [c.7]

Как видно из приведенной схемы, реакция окислительного дезаминирования обратима. В этом случае из кетокислот и аммиака могут образоваться аминокислоты при соответствующем восстановлении. Такой процесс получил название восстановительного аминирования. Механизм, а также ферментная система самого процесса не изучены. [c.368]

Предельные насыщенные жирные кислоты образуются в результате восстановительного дезаминирования аминокислот. Такое образование [c.366]

Таким образом, поступивши в организм рибофлавин сначала фосфорилируется и затем входит в состав ферментов, катализирующих биологическое окисление. При недостаточном поступлении витамина Вг подавляется синтез окислительно-восстановительных ферментов и, следовательно, нарушается нормальное течение биологического окисления. Это прежде всего сказывается на обмене белков, углеводов и жиров тормозится окисление пировиноградной кислоты, нарушается окислительное дезаминирование аминокислот и окисление жирных кислот. [c.31]

Этот процесс был изучен Дж. Эрдманом, который предложил общую схему процесса, включающего реакции декарбокси-лирования и восстановительного дезаминирования. По мнению Дж. Эрдмана, в результате подобных процессов могут возникнуть почти все низшие парафины нефтей. Кроме УВ при разложении аминокислот образуется СО2, а также ЫНз, который, вступая в различные реакции, переходит в аммонийные и другие, азотистые соединения. [c.211]

Дезаминирование восстановительным путем. В этом случае из аминокислоты образуется органическая кислота и аммиак [c.253]

В строении аминокислот принимают участие углеводородные радикалы, кислотный радикал СООН и группа ЫНг или ЫН. Из аминокислот в результате декарбоксилирования и восстановительного дезаминирования образуются различные легкие углеводороды (Дж. Эрдман, 1961). [c.129]

Следует подчеркнуть также способность окисленных фенолов ингибировать действие дегидрогеназ, что влечет за собой даль-нейщие нарушения в нормальном ходе окислительно-восстановительных процессов. Возникающие в результате искаженного дыхания в индуцированной клетке метаболиты образуют своеобразные химические барьеры. Такую роль могут выполнять окисленные фенолы и продукты их конденсации, а также аммиак, образующийся в результате активирующего влияния, оказываемого некоторыми возбудителями инфекции на деятельность ферментов, катализирующих процессы окислительного дезаминирования аминокислот. [c.656]

Аминокислоты (по Дж. Эрдману) при распаде за счет реакций декарбоксилирования и восстановительного дезаминирования могут давать легкие углеводороды состава С1—С5. [c.191]

Вопрос об образовании углеводородов в результате разложения аминокислот разработан Дж. Эрдманом (1962). Он дает следующую общую схему процесса, включающего реакции декарбоксилирования и восстановительного дезаминирования [c.159]

Дезаминирование аминокислот является одной из биохимических реакций, протекающих в организме и превращающих а шнокислоты в непредельные карбоновые кислоты внутримолекулярное дезаминирование, реакция А), в насьшден-ные карбоновые кислоты восстановительное дезаминирование, реакция Б), в а-оксикислоты (гидролитическое дезаминирование, реакция В), в а-кетокислоты дегидратазное дезаминирование, реакция Г) [c.48]

Окислительное дезаминирование аминокислот и восстановительное аминизирование а-кетокислот. В организме человека и животных в основном происходит окислительное дезаминирование аминокислот. Этот процесс катализируется оксидазами Ь- и 2)-аминокислот с простетиче-скими группами соответственно ФМН и ФАД. Окислительное дезаминирование аминокислот связано с пероксисомами. В тканях активны оксидазы /)-аминокислот при физиологических значениях pH. Однако в клетках млекопитающих О-аминокислот нет. Роль оксидаз 1)-амино-кислот до конца не понятна. Предполагают, что эти ферменты могут быть необходимы 1) для обезвреживания /)-аминокислот, случайно проникших во внутреннюю среду организма 2) при развитии опухолей возможно появление 1)-аминокислот в тканях, а следовательно, появление аномальных белков после включения -аминокислот в первич- [c.248]

Окислительное дезаминирование аминокислот химизм, характеристика ферментов. Восстановительное аминирование а-ке-тоглутарата, значение. [c.327]

Расщепление белков протеолиз) протекает под действием протеолитических ферментов, в результате чего образуются многочисленные азотосодержащие соединения. Продуктами распада белков в молочных продуктах являются пектиды различной молекулярной массы и аминокислоты. В результате распада белков и аминокислот молочные продукты обогащаются растворимыми в воде азотистыми и безазотистыми соединениями, в результате чего готовый продзтсг приобретает необходимую консистенцию, характерный вкус и запах. На стадии разложения аминокислот микроорганизмами происходит их дезаминирование, которое в зависимости от условий среды может идти окислительным, гидролитическим и восстановительным путями. [c.1084]

Витамин Вг является коферментом ряда флавиновых ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы при тканевом дыхании (дыхательные ферменты, флавинаденин-мононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД). Сюда же относятся оксидазы аминокислот, принимающие участие в окислительном дезаминировании аминокислот. Из приведенной формулы л<елтого дыхательного фермента видно, что он состоит из белка и фосфорного эфира — рибофлавина. Эти ферменты называются также флавопротеинами. [c.173]

А.Е. Браунштейном трансреаминированием. Сущность его сводится к восстановительному аминированию а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты (реакцию катализирует БАДФ-зависимая глутаматдегидрогеназа, работающая в режиме синтеза) и к последующему трансаминированию глутамата с любой а-кетокислотой. В результате образуется Е-аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте, и вновь освобождается а-кетоглутаровая кислота, которая может акцептировать новую молекулу аммиака. Роль реакций трансаминирования как в дезаминировании, так и в биосинтезе аминокислот может быть представлена в виде схемы [c.438]

При В1-авитамииозе, как указывает Крицман (27), тормозятся ресинтез гликогена в печени, образование жиров из углеводов и из пировиноградной кислоты, окислительное дезаминирование /-аланина, процессы переаминирова-ния аминокислот, восстановительное аминирование, декарбоксилирование пировиноградной кислоты и окисление ее в уксусную. [c.82]

Таким образом, наличке кетокислот — обязательное условие биологической фиксации азота. Участие их в этом процессе-тесно связано с действием соответствующих ферментов дегидрогеназ, которые катализируют восстановительное аминирова-ние кетокислот и дезаминирование аминокислот. Так, было доказано, что очень активный ферлМент глутаматдегидрогеназа азотобактера катализирует синтез глутаминовой кислоты из. а-кетоглутаровой кислоты и аммиака по уравнению [c.337]

Свободные аминокислоты подвергаются дезамнинрованню. Существует три вида дезаминирования — окислительное, восстановительное и гидролитическое. Во всех случаях образуются органические кислоты и аммиак. У высши.х растений основным является окислительное дезаминирование, включающее две. стадии с образованием сначала аминокислоты и в итоге соответствующей кетокислоты н аммиака [c.358]

Аминокислоты. Наконец, Дж. Эрдман (J. Erdman, 1961) указывает на то, что в результате гидролиза белков получается ряд аминокислот, которые посредством декарбоксилирования и восстановительного дезаминирования могут дать выход парафинам с разветвленной цепью. Если приемлемы выводы по термодинамике образования к-парафинов из аминокислот, то те же самые выводы имеют силу и для парафинов с разветвленной цепью. Однако источник или источники неизопреноидпых изопарафинов, очевидно, (все же. — Ред.) неясны. [c.128]

Бактерии с помощью протеаз гидролитически расщепляют соответствующие азотсодержащие органические соединения до аминокислот, которые подвергаются дальнейвшм превращениям — дезаминированию, декарбоксилированию и т. д. Природа образующихся продуктов зависит от условий и характера процессов, при которых идет дезаминирование (прямое, окислительное, восстановительное) и декарбоксилирование в аэротенках и метантенках. [c.61]

Основные типы реакций катаболизма аминокислот. Трансаминирование и дезаминирование ведут к образованию безазотистых углеродных скелетов аминокислот, а-кетокислот. Декарбоксилирование обеспечивает удаление карбоксильных групп и ведет к образованию аминов и затем после действия аминооксидаз — альдегидов. Окислительно-восстановительные превращения осуществляются с участием НАД-, НАДФ-, ФМН- и ФАД-зависимых ферментов. Введение гидроксильных групп происходит с помощью гидрокси-лазных ферментативных систем микросомального окисления разрыв ароматических колец — с помощью диоксигеназных ферментативных систем. Перенос одноуглеродных групп требует активной формы фолиевой кислоты. [c.273]

Таким образом, реакция трансаминирования является межмолекуляр-ным окислительно-восстановительным процессом, в котором участвуют атомы углерода не только взаимодействующих аминокислот, но и пиридоксальфосфата. Акцептором ЫН2-групп чаще всего выступает 2-оксоглутарат, при этом из него образуется глутамат. Значительно реже для этих целей используется пируват или оксалоацетат. В результате трансаминирования различных аминокислот (кроме лизина и треонина) все их аминогруппы локализуются в составе глутаминовой кислоты, а у некоторых организмов — аспаратата или аланина. В дальнейщем в результате окислительного дезаминирования аминогруппы, собранные в глутаминовой кислоте, отщепляются в форме аммиака (см. выше). [c.380]

Окислительное дезаминирование проходит при участии оксидаз амннокнслот, имеющих в качестве кофермента флавипа-деннндинуклеотид, В результате восстановительного дезаминирования из аминокислоты получаются аммиак и соответствующая жирная кислота [c.358]