Рибофлавин спектр поглощения

ФАД имеет подобный рибофлавину спектр поглощения с ( ) в [c.549]

Рис. 13. Спектр поглощения рибофлавина а УФ-лучах.

Рибофлавин имеет спектр поглощения с максимумами (в воде) 445 Н№ (в видимой области), 374, 268, 223 нм (в ультрафиолетовой области) [151 е 12,3-10 10,8-10 31,4-103 и 30,1-10 соответственно [16]. [c.508]

Рис. 6.3. Спектр поглощения рибофлавина при pH 7.0.

Фототропизм — это индуцируемый светом рост или образование изгибов у растений и грибов, происходящие обычно в направлении источника света (положительный фототропизм), а иногда и от него (отрицательный фототропизм). Очевидно, что и в этом случае происходит поглощение света фоторецепторным пигментом. Спектры действия, определенные для многих фототропных реакций, имеют максимумы при 450—460 нм и очень напоминают спектры поглощения р-каротина (11.2) и рибофлавина (И.З). После продолжительных дискуссий в настоящее время пришли к тому, что рибофлавин в большей степени, чем р-каротин, удовлетворяет требованиям фоторецепторного пигмента, и почти несомненно именно он используется в качестве фоторецепторного компонента. [c.376]

Спектр действия фототропной реакции гриба очень сходен со спектром поглощения как р-каротина, так и рибофлавина. Предложите экспериментальный подход, с помощью которого можно было бы определить, какой из этих пигментов является фоторецептором. [c.402]

Спектры поглощения рибофлавина в основном состоянии в [c.243]

Рис, в.2,2. Спектры поглощения рибофлавина в водном растворе [519]. [c.243]

Рис. 21. Спектры поглощения света В-каротином и рибофлавином, а также спектр проявления ответной реакции при фототропизме (первый изгиб колеоптилей овса в сторону источника света)

Витамин Bg, как следует из этих данных, является в нейтральной среде слабым окислителем и сильным восстановителем. Спектр поглощения рибофлавина дает полосу поглощения при 445 тр.. Спектр флуоресценции имеет полосы поглощения в области желтого и зеленого цвета между 5150 и 6450 A. [c.94]

Его эмпирическая формула J-H2lN409P температура плавления 215° С [а] )=-Н44,5° (в соляной кислоте). В воде растворим в 200 раз более, чем рибофлавин. Его спектр поглощения (в воде) имеет максимумы при длине волны 442 372 268 222 нм. Применяется для внутривенной инъекции в медицинской практике [24]. Синтез РМФ см. стр. 132. Из наиболее сложных флавиновых коферментов следует отметить рибофлавинадениннуклео-тид, представляющий собой соединение пирофосфатной связью фосс юрного эфира рибофлавина и фосфорного эфира аденин-М-рибозида (адениловой кислоты). Он входит в состав желтого окислительного фермента, диафора-зы II. Строение кофермента доказано синтезом его из аденозин-5-фосфата [c.109]

Кристаллы отфуговывают в центрифуге 19 и высушивают в вакуум-сушилке 20. Маточный раствор I направляют в сборник 21, откуда его засасывают в вакуум-аппарат 22, где его сгущают при вакууме 650— 700 мм рт. ст. и сливают в кристаллизатор 23. Кристаллизацию ведут 10—12 ч при 0+5° С, после чего в центрифуге 24 отфуговывают кристаллы рибофлавин-5 -фосфата Пи направляют их в реактор 18 для перекристаллизации. Маточный раствор П поступает в сборник 25 и оттуда либо поступает на третью кристаллизацию через те же аппараты 52—25, либо является отходом производства. Выход натриевой соли 55—60% от теоретического. Имеется также вариант [79] очистки рибофлавин-5 -фосфата от примесей (рибофлавина) путем пропускания раствора с pH около 6,0 через катионит КУ-2 в Н -форме. Натриевая соль рибофлавин-5-фосфата (С1,Н2оН40дРМа 2Н2О, молекулярная масса 514,39) представляет собой желтые кристаллы. Растворимость соли — около 6 г в 100 лл воды при температуре 25° С. Хорошо растворима в щелочах и нерастворима в органических растворителях. Содержание РО не менее 0,5%, вкус горький, спектр поглощения натриевой соли рибофлавин-5-фосфата в видимой области 445 нм, е — 11 200 (в воде) в ультрафиолетовом свете Лтах—372 266 222 нм е — соответственно 9600 29 200 27 800. Препарат применяется в виде инъекционных растворов при арибофлавинозе, при дерматозах и глазных заболеваниях. [c.133]

Нуклеотиды, как и многие другие поглощающие свет соединения, определяют количественно по их спектрам поглощения (рис. 13-11 и 13-12) 146]. Еще более чувствительным методом является флуоресцентный анализ. Например, он позволяет обнаружить на тонкослойной хроматограмме рибофлавин в количестве 3 пикомоль (1 нг) (рис. 2-34) [147]. Один из новых реагентов, флуорескамин, взаимодействует с любым первичным амином, образуя интенсивно флуоресцирующие продукты. С его помощью можно обнаружить очень малые количества аминокислот— менее 50 пикомолей (рис. 2-36) [148]. [c.180]

РИС. 8-15. Спектры поглощения рибофлавина (Л), рнбофлавинаниона (Б) и дигид-роформы (В), полученные восстановлением под действием света в присутствии ЭДТА 1.1-Ю М раствор рибофлавина, содержащий 0,01 М ЭДТА, освещали лампой накаливания мощностью 40 ВТ, расположенной на расстоянии 11,5 см от раствора, в течение 30 мии. [c.254]

Спектр поглощения рибофлавин-5 -фосфата — "Кцякс ( ) в воде 445 (12,5 10 ), 373 (10,4-10 ), 266 (31,8-10 ) нм. ФМН обладает желто-зеленой флуоресценцией в ультрафиолетовом свете с 25 нм. Он неустойчив в водных растворах на свету, в кислых растворах в темноте относительно стабилен, в щелочных растворах довольно быстро разлагается с расщеплением пиримидинового цикла. ФМН начинает подвергаться гидролитическому расщеплению в водных растворах в темноте при температуре выше 80° С при 100° С за 48 ч среди продуктов распада обнаруживается около 70% рибофлавина и около 15% люмифлавина 1349]. Для стабилизации ФМН в водных растворах используют этилендиаминотетрауксусную кислоту [3501. РМФ является двухосновной кислотой с двумя точками перехода — при pH 4,5 и 8,5. Он образует хорошо растворимую в воде натриевую соль, которая растворима примерно в 200 раз больше, чем рибофлавин. Бариевая соль нерастворима в воде. [c.549]

РИБОФЛАВИН [витамин Вг, 6,7-диметил-9-(1 -В-рибитил)-изоаллоксазин] i7H2pOgN4, мол. вес 376,37 — желто-оранжевые иглы горького вкуса т. пл. 282° (с разл.) [а] =-114°(с=0,125 в 0,1 н. р-ре NaOH) спектр поглощения (в воде) 225, 269, 372 и 445 ммк. Р. (I) хорошо растворим в р-рах NaOH растворим в соляной к-те (при 15°, в%) 1 в 15%-ной H I, 4,3 в [c.338]

Другие факторы тоже могут играть важную роль в повыщении скорости фотохимического разложения 2,4-Д. Гамильтон и Алдрич [23], Белл [19], Хансен и Буххольтц [24] и Каррол [25, 26] сообщают, что в присутствии рибофлавина 2,4-Д быстро инактивируется с явным образованием фенольных соединений, когда его облучают ультрафиолетовым или видимым светом. Из УФ-спектра поглощения натриевой соли 2,4-Д видно (рис. 5), что свет с длиной волны 254 нм сильно поглощается и, вероятно, вызывает химические превращения. Однако при увеличении длины волны свыше 300 нм свет почти не поглощается растворами 2,4-Д, так что, чтобы объяснить быстрое разложение 2,4-Д под действием солнечного света или света ламп накаливания, приходится допустить существование некоторого процесса активации. Такие процессы известны под названием фотосенсибилизации и состоят в том, что возбужденные [c.329]

Что касается производных рибофлавина, то они имеют в водных растворах две широкие полосы поглощения — при 370 и 445 нм. Однако длинноволновая полоса поглощения рибофлавина в противоположность полосе в спектре действия фототропизма проростков овса не структурирована и соотношения интенсивностей максимумов в спектоах действия и поглощения не совпадают. По данным Хэрбури, характерная для спектров действия структурированность появляется в спектрах поглощения рибофлавина, если его перевести в неполярный растворитель (бензол) или в кристаллическое состояние. Однако сам по себе этот факт не является достаточно веским аргументом в пользу фоторецепторной активности флавиновых пигментов. [c.168]

Таким образом, хотя вопрос о природе хромофоров еще далек от окончательного разрешения, можно думать, что флавиновые пигменты как хромофоры наиболее предпочтительны. Чрезвычайно важным в связи с этим является обнаружение с помощью электронной микроскопии в клетках проростков овса и спорангиофорах Phy omy es кристаллических телец, спектр поглощения которых близок к спектру поглощения кристаллического рибофлавина. [c.169]

Спектр действия фрто-тропической реакции растений и спектры поглощения рибофлавина и р-каротина [c.399]

Спектр поглощения флавопротеидов имеет максимумы 280, 350—380 и 450 нм. Двухэлектронное восстановление флавина приводит к почти полному исчезновению полосы при 450 нм и частичному уменьшению поглощения при 280 и 380 нм. Три кольца рибофлавина в его окисленной форме расположены в одной плоскости. Восстановленная форма принимает конфигурацию крыла бабочки с осью перегиба между N-5 и N-10. Частичное восстановление флавопротеида до его семихинона может быть достигнуто путем титрования дитионитом или естественным субстратом в анаэробных условиях. Семихинондная форма фермента, как правило, дает сигнал электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) при g=2, характерный для органических свободных радикалов. Отсутствие сигналов ЭПР у некоторых частично восстановленных форм флавопротеидов, несмотря на сходство спектральных характеристик таких форм с приведенными на рис. 13.9, позволяет предположить, что пара флавиновых семихинонов вступает в спин-спиновое взаимодействие. Различают два класса флавопротеидов те, которые образуют прн частичном восстановлении красный семихинон, и те, которые образуют синий семихинон (рис. 13.10). К первой группе относятся главным образом оксидазы это означает, что полностью восстановленная форма окисляется Ог с образованием Н2О2. Вторая группа представлена дегидрогеназами они взаимодействуют с О2 гораздо медленнее по одноэлектронной реакции, которая идет [c.474]

Точные измерения показали, что спектр действия положительного фототропизма у спорангиеносцев фикомицетов почти идентичен таковому для колеоптилей овса и других зерновых. Следовательно, подобный фоторецептор, видимо, существует и у большинства организмов. Такие спектры действия наводят иа мысль, что фоторецептором в фототропизме является желтый пигмент. Наиболее вероятно, что им может быть либо каротино-ид, либо флавин. Спектры поглощения З-каротина и рибофлавина показаны на рис. 7.6 хотя оба пигмента имеют максимумы поглощения в синей области, ни один из спектров поглощения полностью не совпадает со спектром действия фототропизма (рис. 7.5). [c.268]

Рис. 7.6. Спектры поглощения рибофлавина (/) и р-каротииа (//). Ни одии из них не совпадает со спектром действия фототропизма (рис. 7.5), одиако когда определение рибофлавина ведется в липоидиом растворителе, его спектр поглощения в большей степени сходен со спектром действия.

В адениновой части молекулы ФАД важную роль играет аминогруппа. Данные по ингибированию активности ФАД и данные спектров поглощения модельных соединений — аденозин-5 -моносульфата и рибофлавин-5 -моносульфа-та — в присутствии апофермента и без него говорят о воз-.можном участии сульфгидрильных групп апофермента в установлении связи с кофактором и об участии в этой связи ЫНг-группы аденина. Синтезированный дезаминоаналог ФАД — флавингипоксантиндинуклеотид полностью лишен коферментной активности [25]. Сам же адениновый цикл, не принимая непосредственного участия в каталитическом акте, вносит значительный вклад в создание необходимой конформации молекулы кофермента. [c.148]

Светопоглощающие свойства. Рибофлавин имеет максимумы поглощения света при 223, 267, 373, 445 и 475 нм (рис. 6.3), и поэтому его раствор имеет ярко-желтый цвет. Сходство его спектра со спектром р-каротина (гл. 2) приводило ко множеству недоразумений относительно того, какой из этих пигментов, содержащихся в очень малых количествах, является истинным первичным рецептором в ряде фотореакций (гл. И). [c.232]

Одновременно с изменением свойств исходных соединений в процессе образования комплекса существенно изменяется и их химическая реактивность. Так, в присутствии боратного иона предотвращается окисление дегидроаскорбиновой кислоты медью (Си2+) или метиленовой синью, не происходит окисления моно-и дисахаров щелочным раствором меди, а также окисления альдегидных групп раствором иода. В присутствии бората не восстанавливается полярографически бензил. Изменяются абсорбционные свойства рибофлавина при этом меняется та часть спектра, где поглощение обусловлено аллоксазиновым кольцом. У пи-ридоксина абсорбционные свойства изменяются за счет образования комплекса бора с фенольным гидроксилом. Борат изменяет также хроматографическое поведение углеводов. [c.49]

Существует и иная точка зрения. По мнению Дина, биологически активный свет в реакциях таксиса эвглены поглощается флавиновыми пигментами, поскольку спектры действия ее фототаксиса очень похожи на низкотемпературный спектр (77 К) поглощения рибофлавина в этиловом спирте и КЛ — ингибитор таксиса — эффективно тушит флуоресценцию флавинов. Вместе с Фрейлихом Дин получил еще одно указание на возможное участие флавиновых пигментов в реакции фототаксиса. В модельных опытах с бислойными мембранами, содержащими рибофлавин, было обнаружено изменение электрического сопротивления мембран после их облучения видимым светом. Характерно, что фотоответ мембран обнаруживал сходную с фототаксической реакцией зависимость от интенсивности света. [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология