Строение ферментов и коферментов

Классификация коферментов. Она основана на строении и функциональных особенностях коферментов. Большая группа коферментов представляет собой водорастворимые витамины и их химически модифицированные производные. К ним относятся фосфорилированные тиамины, флавин, моно-и дифосфаты, пиридоксалевые, биотиновые, никатинамидные и другие коферменты. (Подробно о связи витаминов с ферментами говорится в гл. Витамины .) [c.63]

Коферменты обычно термоустойчивы, имеют небольшой молекулярный вес и могут сравнительно легко быть отделены от белковой части фермента. Они способны осуществлять функции переноса водорода, аминных, фосфатных, ацильных, одноуглеродных групп. По химическому строению — весьма различны и включают вещества алифатического и ароматического рядов, гетероциклические соединения, нуклеотиды и нуклеозиды. Такое разделение коферментов — по химическому строению их молекул — не позволяет судить о типах ферментных реакций, в которых они участвуют. В связи с этим А. Браунштейн предложил разделить коферменты на следующие три основные группы в соответствии с их функцией в процессах ферментативного катализа [c.65]

Строение ферментов и коферментов [c.90]

Существует обширная группа ферментов, активность которых проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы. Эти соединения называются кофакторами. Кофакторами могут быть, например, ионы металлов или органические соединения сложного строения — их обычно называют кофер-ментами. В большинстве случаев связь между коферментом и белком слабая и кофермент можно отделить от белка весь комплекс в целом есть холофермент, а белок (лишенный активности) без кофермента называют апоферментом. [c.356]

Витамины и коферменты, скорее всего, не только можно, но и необходимо рассматривать вместе, в одном разделе химии природных соединений, поскольку нельзя провести четкого разграничения определенной группы природных биологически активных веществ на два таких класса. С другой стороны, при освещении химии этих соединений мы неизбежно коснемся вопросов строения и свойств их, а отсюда неизбежен и выход на реакции, катализируемые ферментами (кофер-ментами). Таким образом, эти три феномена химии живой природы — витамины, коферменты и ферментативный катализ не то чтобы тесно связаны, они завязаны в один узел, и комплексное их описание вполне уместно. [c.267]

Химическое строение многих коферментов известно. Изучены и механизмы их превращений в процессе осуществления каталитических функций. Однако это еще не значит, что полностью понята каталитическая роль фермента. Дело в том, что сам по себе кофер-мент обычно либо вовсе не обладает каталитической активностью, либо проявляет лишь слабое каталитическое действие. Активность кофермент приобретает лишь в комбинации с соответствующим белком. Как именно это происходит, до конца еще не выяснено. В, общих чертах механизм каталитического действия фермента представляют себе следующим образом. [c.436]

Существуют два основных флавиновых кофермента — флавинмононуклеотид (FMN) и флавинадениндинуклеотид (FAD). Строение этих соединений показано на схемах 8.2 и 8.3. Фла-финзависимые ферменты можно разделить на три группы в соответствии с выполняемыми ими функциями [c.190]

Несмотря на то, что многие ферменты являются простыми белками, большинство из них для своего действия требует кофакторов, которые к концу реакции не изменяются и представляют важный элемент механизма катализа. Существует два основных типа кофакторов специфические коферменты и вещества-активаторы. Коферменты (органические кофакторы) — почти всегда органические вещества относительно сложного строения. Они непосредственно участвуют в каталитической реакции, чаще всего как переносчики определенных химических групп. Активаторы (неорганические кофакторы) — почти всегда простые вещества, например неорганические ионы. Они действуют на фермент, приводя его в активное состояние. [c.64]

Некоторые ферменты взаимодействуют со своими субстратами только в сочетании с другими соединениями, называемыми коферментами. Кофермент обычно не является белком он представляет собой органическую молекулу значительно более простого строения, чем фермент, и образование комплекса фермент — кофермент обратимо. Данный кофермент может действовать в сочетании с раз- [c.131]

Некоторые ферменты взаимодействуют со своими субстратами только в сочетании с другими соединениями, называемыми коферментами. Кофер-мент обычно не является белком он представляет собой органическую молекулу значительно более простого строения, чем фермент, и образование комплекса фермент — кофермент обратимо. Данный кофермент может действовать в сочетании с различными ферментами при этом его действие направляется на различные субстраты. [c.84]

Приведенные примеры показывают, что многие основные реакции, протекающие в активных центрах ферментов, можно моделировать, используя взаимодействие обычных органических соединений в отсутствие белков. Роль последних заключается в узнавании субстратов н их ориентации, а сама химическая реакция часто осуществляется под действием кофакторов (коферментов), которые в свою очередь должны специфически узнаваться белками или ферментами. Последняя глава этой книги посвящена химическим аспектам функционирования коферментов и их строению. [c.20]

Процесс этот катализируется особым ферментом, получившим название карбоксилазы (или декарбоксилазы). Необходимым компонентом системы анаэробного декарбоксилирования пировиноградной кислоты является термостабильный кофермент — кокарбоксилаза, оказавшаяся по своему химическому строению пирофосфорным эфиром витамина 61 [c.274]

Химическое строение активной формы уксусной кислоты долгое время оставалось неясным только в последние годы удалось расшифровать структуру этого соединения. Вместе с тем был выяснен и механизм окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты у некоторых микроорганизмов. [Установлено, что декарбоксилирование пировиноградной кислоты, сопровождающееся поглощением кислорода, катализируется сложной системой, в состав которой входит особая дегидрогеназа, коферменты (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, коэнзим А, НАД) и система ферментов — катализаторов тканевого дыхания. Вся эта система локализована в митохондриях. [c.274]

Кофермент вместе с определенными частями белковой молекулы образует активный центр. Все составные части этого центра находятся на строго определенных расстояниях, занимают определенное место в пространстве. Строение активного центра согласовано со структурой той молекулы (субстрата), превращение которой катализирует данный фермент. Это создает благоприятные условия для образования фермент-субстратного комплекса, где затем одновременно осуществляется разрыв ряда связей и образование новых (т. е. перераспределение электронов). - [c.436]

Высокая специфичность фермента определяется его белковой частью. Коферменты значительно менее специфичны, и поэтому они могут катализировать реакции в зависимости от того, с каким апоферментом они связаны. Число коферментов по сравнению с ферментами невелико, однако они отличаются разнообразным химическим строением. [c.62]

Моделью некоторых (флавиновых) дегидрогеназ оказался краситель метиленовый голубой. По своему строению он близок к коферменту дегидрогеназ — флавин-мононуклеотиду. Так же, как и флавиновый кофермент, краситель присоединяет водород, превращаясь в бесцветную лейкоформу, которая легко окисляется кислородом воздуха, отдавая ему водород. Донором водорода могут быть аскорбиновая кислота, НгЗ краситель, введенный в раствор этих веществ, будет попеременно восстанавливаться и окисляться и, таким образом, подобно ферменту, ускорять окисление названных веществ кислородом воздуха. В этих экспериментах исследовалась модель только активной группы фермента. Однако оказалось возможным подобрать для нее и высокомолекулярный носитель. Им послужила целлюлоза, которая усилила каталитический эффект и повысила специфичность реакции, так как в этой системе особенно интенсивно протекало окисление кислородом воздуха сероводорода. [c.329]

Освещаются свойства и особенности ферментов, их промышленное производство и применение в различных областях народного хозяйства. Детально рассматриваются выделение, кинетика действия, специфичность ферментов, их строение, механизм каталитического акта, роль коферментов, влияние активаторов и парализаторов, функции ферментных систем. Рассматривается применение важнейших групп ферментов (карбо-гидраз, протеаз, пектиназ, целлюлаз и гемицеллюлаз, липазы, ряда оксидаз), их использование в разнообразных областях пищевой и легкой промышленности, сельского хозяйства, медицины и общественного питания. Приводятся данные об экономической эффективности внедрения ферментных препаратов, о перспективах ферментного катализа. Предназначена для научных и инженерно-технических работников пищевой, легкой, медицинской и химической промышленности, работников общественного питания, сельского хозяйства, врачей ряда специальностей, а также может быть использована преподавателями и студентами соответствующих вузов, химических и биологических факультетов университетов. [c.2]

Все эти ферменты, имеющие субъединичное строение, и коферменты организованы в единый комплекс. Поэтому промежуточные продукты способны быстро взаимодействовать друг с другом. Показано, что составляющие комплекс полипептидные цепи субъединиц дигидролипопл-ацетилтрансферазы составляют как бы ядро комплекса, вокруг которого расположены пируватдегидрогеназа и дигидролипоилдегидрогеназа. Принято считать, что нативный ферментный комплекс образуется путем самосборки. [c.345]

Коферменты и простетические группы, а. Кроме фермента и субстрата, для протекания ферментативной реакции часто необходимо также присутствие других веществ. Выше уже описывался решающий опыт, при помощи которого было установлено, что спиртовое брожение нуждается, кроме нетермостойкого, недиализирующегося фермента, еще и в присутствии термостойкого, диализирующегося кофермента. Впоследствии коферменты спиртового брожения (кокарбоксилаза и кодегидраза I) удалось выделить аналогично были выделены коферменты других ферментативных процессов строение этих коферментов было установлено расщеплением и синтезом. В некоторых случаях оказалось возможным точно установить функцию, выполняемую коферментом в ферментативном процессе, как уже отмечалось при описании некоторых коферментов (см. кофермент А и флавинаденозиндинуклеотид). [c.799]

Биосинтез П. в живой клетке идет сложными путями, различными для разных П. характерным для этого процесса является ферментативный перенос гли-козильных остатков с участием уриди-новых коферментов. Синтез П., близких по строению гликогену, удалось осуществить вне организма, исходя из фосфорилированной глюкозы с применением системы специфич. ферментов. П.— основной источник углеводов в питании. [c.20]

Механизм действия и строение ферментов. Ф. отличаются от небиологич. катализаторов, как правило, количественно более значительной активностью и в особенности высокой специфичностью действия. Обе эти особенности Ф. связаны с их строением и механизмом действия. Различают два основных типа Ф. а) чисто белковой природы б) белковой природы, но требующие для проявления каталитич. активности соединения с низкомолекулярными органич. веществами специального строения — коферментами (в этом случае белковая часть фермента наз. апоферментом). Иногда активность Ф. обоих этих типов связана с наличием в их составе металлич. или иных ионов — т. паз. и о н-ных кофакторов. Структура основных коферментов и механизм нх химич. превращений в ходе ферментативных реакций изучены (см. Коферменты, а также но наименованию отдельных коферментов). Установлено, что коферменты принимают прямое участие в катализируемых реакциях путем переноса определенных химич. группировок, а также электронов и протонов. Однако в отсутствие белка-апофермен-та они либо совершенно неактивны, либо могут осуществлять отдельные стадии реакции с небольшой скоростью (напр., восстановленные никотинамидиые динуклеотиды и их аналоги, см., напр., кодегидрогеназы, способны с небольшой скоростью восстанавливать нек-рые соединеиия). [c.210]

Прежде всего исследования свойств коферментов подтвердили правильность представлений Краута. Эйлер с сотрудниками предложил аналогичную схему строения ферментов, заменив краутовские названия агон, ферон и симплекс на "кофермент, апофермент и холофермент соответственно (96-103). О.Варбург пользовался для полного комплекса названием фермент протеид, а для кофермента ввел наименование простетическая группа. [c.144]

Строение ферментов. По строению ферменты бывают простыми и сложными белками. Для сложных белков-ферментов используют следующие обозначения апофермент — полипептидная часть молекулы фермента холофермент — прочный природный комплекс апо-фермента и небелковой части кофактор — небелковая часть сложного белка-фермента простетическая группа — прочно связанный с апоферментбм кофактор (металлы, гем и др.) кофермент — легко отделяемый от апофермента, например диализом, кофактор (витамины, нуклеотиды и др.) Алофермент всегда синтезируется в организме, кофакторы (витамины, металлы и др.) должны поступать с пищей. [c.63]

Аналогичным образом было показано, что при восстановлении питросоединений можно использовать флавиновые коферменты. Так, если восстановленный флавиновый кофермент (4а) слгешать с 2,4-динитрофенолом, то фенол восстанавливается до 2-амино-4-нитрофенола [15]. Это было установлено в работах с бактериальной нитритредуктазой, восстанавливающей нитрит-ион до окиси и закиси азота. Близкие по строению ферменты катализируют восстановление нитрита до аммониевого иона [20]. В таких реакциях восстановителями в конечном счете являются некоторые коферменты. [c.163]

Это был период бурного развития коферментного направления, когда казалось, что наконец-то тайна ферментативного катализа открыта. Появившаяся в журнале Успехи химии в 1938 п и посвященная химии коферментов статья Warburg имела название Химическое строение ферментов и вполне соответствовала духу того времени, вере в то, что химия коферментов — это и есть химия ферментов. Warburg в этой статье писал . ..активные группировки соединенных с белками простетических групп путем простых промежуточных химических реакций производят каталитический эффект, называемый ферментным действием. Белковой части фермента школа Варбурга в то время отводила роль компонент, определяющих лишь специфичность в отношении субстрата. [c.5]

Название кофермент (коэнзим) иногда употребляют для протеи-ноидного фермента, необходимого для активации другого фермента, но часто коферментом называют простетическую группу, без которой белок неактивен. Донорный фермент требует акцепторного фермента со специфическим окислительно-восстановительным потенциалом и не может функционировать с другим акцептором даже в тех случаях, когда простетические группы акцепто])ов очень близки по строению. Специфическая единица в простетической группе в каждом акцепторном ферменте способна принять два атома водорода. В ряде случаев этой единицей является никотинамидная группа (никотинамид — незаменимый компонент пищи многих животных). [c.718]

Кребсом показано образование лимонной кислоты из щавелевоуксусной и пировиноградной, но до открытия кофермента А (КоА) не были установлены детали реакций. Лимонную кислоту можно рассматривать как продукт конденсации уксусной и щавелевоуксусной кислот. Однако для альдольной конденсации необходима активация уксусной кислоты. Когда было показано, что для аце-тилирования холина и сульфаниламида требуется присутствие АТФ, природа активации уксусной кислоты стала доступной для изучения. Дальнейшие исследования Липмана показали, что необходим и другой кофактор. Строение этого кофактора, названного коферментом А (фиг. 42), было расшифровано в результате работы целого ряда лабораторий (см. [2]). Но только Линен с сотр в 1951 г. выделили и охарактеризовали активную уксусную кислоту как ацетилированный КоА. Они показали, что активной группой служит тиоловая группа КоА. Реакцию, катализируемую конденсирующим ферментом, можно представить в следующем виде [c.182]

Его эмпирическая формула J-H2lN409P температура плавления 215° С [а] )=-Н44,5° (в соляной кислоте). В воде растворим в 200 раз более, чем рибофлавин. Его спектр поглощения (в воде) имеет максимумы при длине волны 442 372 268 222 нм. Применяется для внутривенной инъекции в медицинской практике [24]. Синтез РМФ см. стр. 132. Из наиболее сложных флавиновых коферментов следует отметить рибофлавинадениннуклео-тид, представляющий собой соединение пирофосфатной связью фосс юрного эфира рибофлавина и фосфорного эфира аденин-М-рибозида (адениловой кислоты). Он входит в состав желтого окислительного фермента, диафора-зы II. Строение кофермента доказано синтезом его из аденозин-5-фосфата [c.109]

Из данных кислотного гидролиза ясен общий состав кофермента. Щелочной гидролиз говорит о том, что одна половина фермента состоит из остатка аденозин-5-фосфата. Выделение рибофлавина (строение которого уже было известно) и его 5-фосфата демонстрирует структуру второй половины молекулы. Единственным нерещенным вопросом остается вопрос о связи этих двух половин молекулы кофермента между собою. Поскольку при титровании ФАД было показано, что он содержит два первичных кислотных гидроксила, то ясно, что обе фосфатных группировки связаны с двумя радикалами, и, следовательно, они могут представлять только пирофосфатную систему, из чего для ФАД следует строение (ХУП1), подтвержденное позднее полным синтезом. [c.237]

Для ферментов характерны все закономерности строения, присущие белкам. Ферменты всегда являются глобулярными белками, причем высшей может быть как третичная, так и четвертичная структура. Сложные ферменты состоят из белкового и небелкового компонентов. Белковая часть называется апоферментом, небелковая, легко диссоциирующая с белковой частью, — коферментом, прочно связанная с белком, — простетической группой, а моле- [c.62]

Ферменты являются катализаторами реакций, протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов, катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза, катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин, как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, или гематин, как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор, подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции, однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона, и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу, известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]

Поскольку ферменты представляют собой белковые вещества, ргмеющие в составе молекулы особое структурное образование — активный центр, а иногда дополнительно несущие простетиче-скую группу или кофермент, то работы по изучению их строения развиваются по трем основным направлениям. [c.177]

Кодегидразы и желтые коферменты активны только в присутствии их апоферментов. Об их строении известно лишь то, что они являются белками. Активные атомные группы еще не известны. Так как органические основания оказывали сильное активирующее действие на изатин-4- и изатин-6-карбоновую кислоты, автор задался вопросом, не являются ли основные группы аподегидраз собственно активаторами [42]. Однако при катализе изатином основаниями активируется лишь одна из элементарных реакций. Таким образом, активирование ограничивается скоростью других элементарных реакций. Более вероятно, что также и в аподегидразах скрыты высокоактивные (возможно, хиноидные) группы, благодаря которым апо-дегидразы включаются в цепь реакций дыхательных ферментов в качестве главновалентных катализаторов [38]. [c.133]

Все ферменты разделяют на два больших класса однокомпонентные и двухкомпонентные ферменты. К первому классу относят ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами, а ко второму классу — ферменты, которые состоят из белка и связанной с белком небелковой части, так называемой простетической группы. Впервые фер- менты на два класса разделил Вильштеттер. Он назвал активную простетическую группу агон, или кофермент, а белковую часть ф е р о н. Строение активных групп многих двухкомпонентных ферментов хорошо установлено. [c.43]

Можно назвать еще следующие направления, по которым развивается современная ферментология изучение роли и действия отдельных факторов, влияющих на процесс,—температуры, pH среды, ее окислительно-восстановительного потенциала, концентрации субстрата и фермента изучение кинетики ферментативных реакций исследование специфичности ферментов — важнейшего свойства, определяющего их биологическую роль и возможности практического использования химического строения и действия ингибиторов ферментов, обратимого и необратимого, специфического и неспецифического торможения ими реакций изучение строения и функций различных кофакторов, в первую очередь специфических коферментов, их роли в каталитическом процессе, в обмене веществ исследование особенностей ферментных белков — состава, числа цепей, гидродинамических и электрохимических свойств, химической структуры далее — строения активных центров, их числа, их низкомолекулярных аналогов изучение механизма действия ферментов действия полифермент-ных систем и, наконец, образования ферментных белков, в том числе их биосинтез и образование из предшественников префер-ментов). [c.46]

Легкая гидролизуемость кофермента А как кислотой, так и щелочью также подтверждает предположение о наличии пирофосфатной группировки. Под действием фосфатазы кишечника, которая обладает моно- и диэстеразпой активностью, отщепляются все три остатка фосфорной кислоты [27]. Грегори, Новелли и Липман установили, что фермент моно-эстераза, полученный из предстательной железы, отщепляет от кофермента А только одну фосфатную группу [9, 26], что также согласуется с присутствием в молекуле кофермента пирофосфатной связи. Бэддили и Тейн [27] показали, что в трифосфопиридиннуклеотиде такая одиночная фосфатная группа связана со вторым (2 ) или третьим (3 ) углеродным атомами остатка рибозы. Нуклеотиды, у которых эти положения не замещены, при окислении перйодатом натрия на фильтровальной бумаге дают диальдегиды, легко обнаруживаемые при опрыскивании реагентом Шиффа. С коферментом А эта проба давала отрицательный результат, в то время как в тех же условиях нуклеотиды, не содержащие заместителей в указанных положениях, окислялись. Однако после гидролиза кислотой кофермент также становился способным к окислению, что легко обнаруживалось при помощи указанной пробы на диальдегиды. Таким путем нельзя было установить, какое положение кофермента (2 или 3 ) замещено было только очевидно, что в коферменте А остаток фосфорной кислоты связан с атомом углерода, находящимся в положении 2 или 3. Таким образом, строение кофермента А [c.261]