АТРаза в мышцах

Сокращение и расслабление скелетных мышц регулируется концентрацией Са в цитозоле. В состоянии покоя концентрация Са в мышце обьгано очень низка. При стимуляции мышечного волокна импульсами двигательного нерва Са высвобЬждается из поперечных мембранных трубочек мышечной клетки. Этот высвободившийся Са связывается со сложным регуляторным белком тропонином, молекулы которого присоединены через определенные промежутки к тонким нитям. Молекулы тропонина играют роль триггера, т. е. пускового механизма, Они претерпевают конформационное изменение, которое оказывает влияние на миозиновые головки в толстых нитях. В них возбуждается АТРазная активность и таким образом инициируется сокращение. Тропонин остается активным до тех пор, пока в цитозоле мышечного волокна присутствует Са . Расслабление мышцы происходит после того, как нервные импульсы перестают к ней поступать и Са за счет действия находящейся в мембране АТРазы, выполняющей роль кальциевого насоса, переносится из саркоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Таким образом, АТР необходим не только для сокращения мышц, но и для их расслабления. Позже мы уви- [c.423]

Кальциевый насос — типичный хорошо исследованный мембранный белок. Саркоплазматический ретикулум из мышц [701, 702] представляет собой трубчатую систему с высокоспецифической мембраной, единственная функция которой состоит в освобождении и накоплении ионов кальция [703, 704]. Это отражается в том обстоятельстве, что один белок с молекулярной массой 100 ООО так называемый Са -транспортирующая АТРаза или Са +-насос, составляет более 50 о массы мембраны и 80% общего содержания белков в мембране. Этот белок, представляющий собой цилиндр диаметром [c.267]

В процесс скольжения актиновых нитей за счет энергии АТР. После прекращения подачи импульсов со стороны двигательного нерва ионы Са должны быть удалены из саркоплазмы, чтобы могло произойти расслабление мышцы. Это достигается транспортом ионов Са обратно в саркоплазматический ретикулум с помощью Са -транспортирующей мембранной АТРазы. Перенос двух ионов Са " внутрь саркоплазматического ретикулума происходит за счет гидролиза одной молекулы АТР, т. е. на расслабление скелетной мышцы тратится почти столько же энергии, сколько на ее сокращение. [c.758]

Натрий Основной катион внеклеточной жидкости. Регулирует объем плазмы, кислотно-щелочное равновесие, функцию нервов и мышц, Ыа /К -АТРазу [c.283]

В табл. 56.1 суммируются и сравниваются данные о регуляции актин - миозинового взаимодействия (активации миозиновой АТРазы) в поперечнополосатых и гладких мышцах. [c.339]

Миозин присутствует в различных формах почти во всех эукариотических клетках. Все типы миозина связывают актин, что ведет к активации миозиновой АТРазы, но только в сердечной и скелетных мышцах миозиновые [c.115]

В покоящихся мышцах все ионы Са + располагаются в СР, главным образом в терминальных (латеральных) цистернах. Деполяризация поверхностной мембраны передается через Т-трубочки к СР и вызывает резкое увеличение проницаемости его мембран для ионов Са". Концентрация последних в саркоплазме увеличивается в 5—10 раз, что активирует сокращение миофибрилл. Быстрая реабсорбция ионов Са происходит против химического градиента при участии АТРазы мембран. [Подробнее см. в главе 5]. [c.21]

Ответ АТРазы миозина показывает, что одинаково важны и действия белка и контроль над этим действием. Миозин проявляет АТРазную активность только при сокращении мышцы высокая активность АТРазы в отсутствие взаимодействия актин — миозин была бы бессмысленной затратой химической энергии. [c.287]

МОЖНО воспользоваться кинетическими данными. Константы стабильности М -нуклеотидных и Са-нуклеотидных комплексов почти идентичны, но распад Са +-комплексов происходит в 1000 раз быстрее, чем соответствующих М +-комплексов [762]. Не кальций, а магний, полураспад АТР- и АОР-комплексов которого имеет порядок миллисекунд, был избран для подавления АТРазной активности миозина в состоянии расслабления мышцы и для проведения относительно медленных конформационных изменений (/1/2 > 1 мсек), которые происходят на стадиях каталитического действия АТРазы актин-активированного миозина, равно как и некоторых других ферментов [758]. [c.288]

И наконец, следует подчеркнуть, что, по-виднмому, именно биохимические процессы в координационных соединениях кальция ограничивают скорость контроля в мышцах позвоночных. Быстродействующие наружные мышцы человеческого глаза совершают до 50 циклов сокращения — расслабления в секунду. С другой стороны,, маховые мышцы крылатых насекомых могут колебаться с частотой (в звуковом диапазоне) свыше 1000 Гц. Столь быстрые колебания основаны на таких процессах в белках, в которых ионыСа " участия не принимают, в частности на реакции АТРазы миозина на сжатие [783, 784]. [c.291]

Взаимодействие между миозином и актином, на котором основано превращение химической энергии в механическую энергию в мышце, изучено Боттомлн и Трейером [138]. Исследовалось влияние ионной силы на специфическое и обратимое связывание тяжелого меромиозина и миозинового субфрагмента 1 на сефарозе с иммобилизованным G-актином. Комплексы, образуемые между производными миозина и иммобилизованным G-актином, могут диссоциировать при низких концентрациях АТР и ADP и пирофосфатов как в ирисутствии, так и в отсутствие Mg +. Кроме того, и связанный с сефарозой, и свободный G-актин лишь немного увеличивают Мд-+-стимулируемую АТРазную активность миозина. Такой подход позволяет решить вопрос, обязательно ли комилек-сообразование между миозином и актином приводит к активации АТРазы. [c.376]

В присутствии актиновых филаментов АТРазная активность миозина резко возрастает. Каждая молекула миозина начинает гидролизовать от 5 до 10 молекул АТР в секунду, что сравнимо со скоростью гидролиза в сокращающейся мышце. Активация АТРазы миозина актиновыми филаментами отражает физическую ассоциацию этих белков, которая служит основой мышечного сокращения. Связывание миозина с актиновым филаментом ведет к быстрому отделению ADP и Pi от молекулы миозина, в результате чего последняя может связывать новые молекулы АТР и возобновлять цикл. [c.261]

Зависимость сокращения скелетной мышцы позвоночного от ионов Са (и тем самым - от команд, передаваемых нервами) всецело определяется наличием специализированных вспомогательных белков, тесно связанных с актиновыми филаментами. Если миозин смешать в пробирке с очищенными актиновыми филаментами, АТРаза миозина активируется независимо от присутствия Са , тогда как в нормальной миофибрилле, где на актиновых филаментах сидят вспомогательные белки, активация миозиновой АТРазы зависит от Са [c.265]

Калий Основной катион внутриклеточной жидкости функция нервов и мышц, Na " /К -АТРаза [c.283]

Когда миозин гладких мышц связывается с F-актином в отсутствие других мышечных белков, таких, как тропомиозин, образующийся комплекс лишен заметной АТРазной активности. Это резко отличается от ситуации, характерной для взаимодействия с F-актином миозина поперечнополосатых мышц, когда регистрируется высокая активность АТРазы. Миозин гладкой мускулатуры содержит легкую цепь (р-легкую цепь), предотвращающую связывание миозиновых головок с F-актином. Для того чтобы эта легкая цепь не препятствовала активации миозиновой АТРазы при взаимодействии с F-актином, она должна предварительно подвергнуться фосфорилированию. Фосфорилирование легкой цепи р запускает процессы ассоциации— диссоциации в сократительном цикле гладкой мускулатуры. [c.338]

Расслабление гладких мышц происходит, когда 1) содержание ионов Са-+ в саркоплазме падает ниже 10 моль/л 2) Са- отсоединяется от кальмодулина, который в свою очередь отделяется от киназы легкой цепи миозина, вызывая ее инактивацию 3) нового фосфорилирования легкой цепи р не происходит, и протеинфосфатаза легкой цепи, которая постоянно активна и не зависит от кальция, отщепляет от легкой цепи р ранее присоединившиеся к ней фосфаты 4) дефосфорилированная легкая цепь р миозина ингибирует связывание миозиновых головой с F-актином и подавляет активность АТРазы 5) миозиновые головки в присутствии АТР отделяются от F-актина. а нов горное их связывание произойти не может из-за присутствия в системе дефосфорили-рованной легкой цепи р. В результате описанных событий происходит расслабление мышцы. [c.339]

Одна из пар легких цепей миозина скелетных мышц также может подвергаться фосфорилированию, которое, однако, не влияет на активируемую актином миозиновую АТРазу (что характерно для миозина гладких мьшщ). Предполагается, что фосфат на легких цепях миозина может образовывать хелат с Са + (связанным с комплексом тропомио-зин-ТпС-актин), увеличивая тем самым скорость образования поперечных мостиков между миозино-выми головками и актином. [c.340]

Миоаденнлаткиназа—фермент, присутствующий в мышцах, катализирует образование одной молекулы АТР и одной молекулы АМР из двух молекул ADP. Эта реакция, показанная на рис. 56.9, сопряжена с гидролизом АТР миозиновой АТРазой во время мышечного сокращения. На рисунке, кроме того, отражена связь между различными источниками АТР и его потреблением в ходе сокращения мышцы. [c.341]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

Скорость расщепления АТР миозином резко возрастает в присутствии актина каждая молекула миозина способна теперь гидролизовать от 5 до 10 молекул АТР в секунду, что вполне сравнимо с интенсивностью гидролиза АТР в работающей мышце. Стимуляция миозиновой АТРазы актиновым фи-ламентом определяется их физической ассоциацией. Эта ассоциация не влияет на стадию собственно гидролиза - она лишь облегчает отделение ADP и Р, от молекулы миозина, что дает миозину возможность связать новую молекулу субстрата и расщепить ее. Это будет описано в двух следующих разделах. [c.81]

Фосфорилирование и дефосфорилирование легких цепей миозина гладких мышц производят специфические ферменты. Миозиновая АТРаза гладких мышц Са -зависима, так как фосфорилирующий фермент-киназа легких [c.86]

Каким же образом динеин порождает силу, заставляющую микротрубочки перемещаться Этот вопрос существенно прояснило открытие того факта, что динеин сам по себе действует как АТРаза. Это очень крупный белок, состоящий из многих полипептидов, главные из которых имеют мол. массу около 400000. АТРазная активность изолированного динеина невелика, но она возрастает при добавлении очищенных микротрубочек. Этот эффект аналогичен стимуляции миозиновой АТРазы актиновыми филаментами (хотя и не так резко выражен). Каждая динеиновая ручка развивает примерно такое же усилие, как одна молекула миозина в сокращающейся мышце. Сипа при- [c.94]

Именно таким образом было показано, что ингибиторы, присоединяющиеся к актину или миозину (например, антитела к миозину), подавляют цитокинез, но не влияют на движение хромосом в анафазе. Это говорит о том, что система, генерирующая силы в митозе, в отличие от мышцы вряд ли содержит актин и миозин. Другой возможный источник сил-это динеин, белок, связанный с микротрубочками ресничек и жгутиков и генерирующий силу за счет гидролиза АТР (разд. 10.2.6). Существует ряд ингибиторов динеиновой АТРазы, подавляющих биение ресничек и жгутиков. Эти же вещества блоки- [c.186]

При отсутствии тропомиозин—тропониновой системы регуляция сокращения поперечнополосатых мышц (или АТРазы как биохимического индикатора сокращения) не осуществляется. Как отмечалось выше, тропомиозин локализуется в щели Р-актина, а три компонента тропонина — ТпТ, Тп1 и ТпС — [c.337]

Мономер актина представляет собой глобулярный белок (Мг=42 000), который полимеризуется в виде двойной спирали, образуя 1-нить. Эта нить содержит еще два белка — тропомиозин и тропонин (рис. 4.2, В). Тропонин состоит из трех субъединиц ТЫ-Т, ТЫ-1 и ТЫ-С. Тропомиозин и ТЫ-1 — это компоненты, которые в покоящейся мышце препятствуют взаимодействию актина и миозина и, следовательно, активации миози-новой АТРазы. В покоящейся мышце в результате активного транспорта практически все ионы кальция удерживаются в окружающей миофибриллы мембранной структуре, называемой саркоплазматическим ре-тикуломом. После стимуляции нерва, подходящего к [c.64]

Адреналин, как известно, увеличивает силу и частоту сердечных сокращений, а также скорость расслабления. Эти эффекты связаны с изменением концентрации Са + в цитозоле и фосфорилированием, осуществляемым сАМР-ПК [62, 63]. Фосфорилирование TN-I в мышце сердца снижает сродство TN- к ионам Са +, фосфорилирование фосфоламбана в саркоплаз-матическом ретикулуме сердечной мышцы увеличивает скорость поглощения Са + пузырьками ретикулума, а фосфорилирование Са +-АТРазы в плазматической мембране приводит к увеличению выхода кальция из цитозоля во внеклеточное пространство. Эти три реакции, по-видимому, лежат в основе увеличения скорости расслабления сердечной мышцы под влиянием адреналина. [c.93]

В тонических мышцах весь процесс сокращения, вплоть до расслабления, зависит от уровня мембранного потенциала (МП). У них нет рефрактерности, медленнее происходит деполяризация, меньше площадь контакта СР с Т-системой, менее быстро идет выброс Са " " из депо, повышена вязкость саркоплазмы. Перемещение поперечных мостиков (головок миозина) в толстых филаментах происходит в тонических мышечных волокнах в 15 раз медленнее, чем в фазных мала в них активность миозиновой АТРазы, медленнее происходят связывание ионов Са в СР и диссоциация поперечных мостиков, падение напряжения. Более инертные связи тонких и толстых филаментов обеспечивают феномен запирания ( at h, spemung), т.е. поддержания длительного высокого напряжения без признаков утомления. [c.29]

Кардиотонические стероиды, например дигиталис, имеют огромное значение в медицине. Дигиталис повышает силу сокращения сердечной мышцы и потому служит основным средством лечения острой сердечной, недостаточности. Ингибирование дигиталисом (Na " + К"")-насоса приводит к повышению содержания Na"" в клетках сердечной мышцы. Это сопровождается увеличением внутриклеточной концентрации Са "", что в свою очередь повышает сократительную активность миокарда. Любопытно отметить, что дигиталис (алкалоид наперстянки) успешно использовался задолго до открытия (Na " + К )-АТРазы. В 1785 г. врач и ботаник Уильям Уитеринг (William Withering) опубликовал Описание наперстянки и некоторые способы ее применения в медицине , где рассказывает, каким образом он впервые узнал об использовании дигиталиса для лечения острой сердечной недостаточности. [c.310]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология