Мышечная ткань время

При ограниченном запасе кислорода в организме сокращение мышечной ткани во время работы сопровождается образованием L-молочной кислоты. При брожении углеводородов под действием микроорганизмов часто выделяется ь- или dl-mo-лочная кислота. [c.238]

Работу по выделению фермента начинают с разрушения клеточной оболочки тканей, в результате чего фермент переходит в экстрагирующий раствор. Мышечную ткань можно разрушить с помощью мясорубки, а также гомогенизатора. Клеточную оболочку в ткани печени удобно разрушать обработкой ацетоном. Для этого ее помещают в гомогенизатор, заливают несколькими объемами ацетона, предварительно охлажденного до —20° С, и гомогенизируют на холоде 1—2 мин. Полученный гомогенат быстро фильтруют на воронке с отсасыванием. Осадок еще раз аналогично обрабатывают ацетоном, затем измельчают вручную (в ступке) при комнатной температуре и помещают в вакуум-эксикатор. Ацетоновый порошок может храниться в холодильнике несколько месяцев и использоваться по мере надобности. Обработка ацетоном не только разрушает клеточную оболочку, но также обезвоживает тка нь и освобождает ее в значительной степени от липидов. Одним из наиболее часто применяемых способов разрушения клеточной оболочки дрожжей является автолиз. Дрожжи предварительно можно высушить, что позволяет хранить их, как и ацетоновые порошки животных тканей, длительное время в холодильнике (в герметической упаковке). От условий высушивания дрожжей часто зависят выход фермента и его удельная активность. [c.198]

Получение экстракта. Мышечную ткань (15—20 г) измельчают на льду ножницами и гомогенизируют 30—40 с 1 объемом раствора Бейли. К гомогенату добавляют еще 2 объема раствора Бейли и смесь оставляют на холоде на 15—20 мин, время от времени осторожно помешивая ее стеклянной палочкой. Гомогенат центрифугируют на центрифуге с охлаждением в течение 15—20 мин при 10 000—12 000 об/мин. [c.392]

Известны случаи, когда во время операции температура пациента внезапно начинает бесконтрольно подниматься и даже чрезвычайные меры не могут спасти больного от быстрой смерти. Этот синдром злокачественной гипертермии связывают с действием галогенированных соединений, используемых при наркозе Однако часто нет никаких оснований подозревать у больных повышенную чувствительность к наркозу, в связи с чем было высказано предположение, что здесь могут играть роль какие-то дефекты мышечных тканей пациента. Биохимические исследования, направленные на выяснение причин синдрома гипертермии, были сильно облегчены открытием этого синдрома у определенных пород свиней, проявляемого при транспортировке. Оказалось, что у таких легко подверженных стрессу свиней в момент стресса происходит резкое повышение температуры, сопровождаемое судорогами мышц и сильным снижением содержания в них АТР. [c.514]

Андрогены обладают также общей анаболической активностью, проявляющейся в стимуляции синтеза белка, особенно в мышечной ткани. Они способствуют росту костей бурный рост мальчиков и девочек в период полового созревания обусловлен, тто всей видимости, именно андрогенами. Более высокий рост мужчин по сравнению с женщинами также связан с большим образованием андрогенов Попытки создания анаболических гормонов , лишенных андрогенной активности, привели к появлению множества синтетических стероидов. Некоторые из этих препаратов, по крайней мере частично, обладали желательными свойствами, в настоящее время анаболические гормоны широко применяются спортсменами, хотя целесообразность этого мероприятия представляется весьма спорной. [c.590]

В настоящее время явления кетонемии и кетонурии при сахарном диабете или голодании можно объяснить следующим образом. И диабет, и голодание сопровождаются резким сокращением запасов гликогена в печени. Многие ткани и органы, в частности мышечная ткань, находятся в состоянии энергетического голода (при недостатке инсулина глюкоза не может с достаточной скоростью поступать в клетку). В этой ситуации благодаря возбуждению метаболических центров в ЦНС импульсами с хеморецепторов клеток, испытывающих энергетический голод, резко усиливаются липолиз и мобилизация большого количества жирных кислот из жировых депо в печень. В печени происходит интенсивное образование кетоновых тел. Образующиеся в необычно большом количестве кетоновые тела (ацетоуксусная и -гидроксимасляная кислоты) с током крови транспортируются из печени к периферическим тканям. Периферические ткани при диабете и голодании сохраняют способность использовать кетоновые тела в качестве энергетического материала, однако ввиду необычно высокой концентрации кетоновых тел в притекающей крови мышцы и другие органы не справляются с их окислением и как следствие возникает кетонемия. [c.405]

А.Я. Данилевский впервые разделил экстрагируемые из мышц белки на 3 класса растворимые в воде, экстрагируемые 8—12 % раствором хлорида аммония и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и щелочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. На долю первых приходится около 35%, вторых—45% и третьих—20% от всего количества мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой. [c.648]

Обнаружение молочной кислоты. Пробирки с фильтратом помещают в воду со льдом и медленно, по каплям, добавляют по 1 мл концентрированной серной кислоты. Пробирки следует все время осторожно встряхивать и следить, чтобы их содержимое не нагревалось. Для ускорения процесса окисления молочной кислоты обе пробирки переносят в кипящую баню на 4 мин, а затем быстро охлаждают в ледяной воде. После охлаждения в каждую пробирку добавляют по 1—2 капли ОД %-ного раствора вератрол а, осторожно встряхивают несколько минут. В опытной пробе развивается ярко-розовое окрашивание, так как произошел гликолиз под влиянием ферментов мышечной ткани. В контрольной пробе окраска слабо-розовая за счет молочной кислоты, которая присутствовала в мышечной кашице до начала опыта. [c.125]

Мышечную ткань только что убитого животного быстро на холоду отделяют от костной ткани и непродолжительное время сохраняют на холоду, предотвращая тем самым возможный ферментативный распад гликогена. 1 г измельченной ножницами мышечной ткани (или 0,5 г печени) заливают в фарфоровой чашке 4 мл кипящей дистиллированной воды и кипятят на огне (на горелке с асбестовой сеткой) в течение 2—3 минут. Белки при этом свертываются, а ферменты разрушаются. Содержимое фарфоровой чашки переносят в фарфоровую ступку и ткань тщательно растирают пестиком до получения гомогенной массы. Кашицу, если нужно, разбавляют 1 мл дистиллированной воды, переносят обратно в фарфоровую чашку и кипятят на огне еще в течение 20—30 минут, все время подливая каплями воду по мере выкипания жидкости. Гликоген переходит в раствор. Для более полного осаждения белка кипящую жидкость подкисляют 5—10 каплями 1% раствора уксусной кислоты. Осадок белка отделяют фильтрованием через влажный бумажный фильтр и с фильтратом, содержащим коллоидный раствор гликогена, проделывают описанные ниже реакции. [c.250]

При наличии адекватных источников кислорода, способных окислять НАДН в цикле дыхания (разд. 13.3), пировиноградная кислота входит в цикл лимонной кислоты (разд. 15.4) и полностью разрушается до диоксида углерода. При отсутствии кислорода НАДН восстанавливает пировиноградную кислоту до молочной кислоты (рис. 15.5). Например, молочная кислота образуется в мышечной ткани во время интенсивной работы, вследствие чего возникает характерная боль в мускулах. Ве [c.311]

Насколько резко может усиливаться обмен веществ в мышцах при их сокращении, показывают следуют,ие цифры покоящиеся мышцы человека поглощают около 1,7 мл кислорода на 1 кг ткани в минуту при очень напряженной работе мышечная ткань потребляет за то же время около 180 мл кислорода на 1 кг веса, т. е. окислительный обмен при работе мышцы усиливается примерно в 100 раз. Еще больше увеличивается при работе мышцы в анаэробных условиях образование молочной кислоты. Так, например, в мышцах лягушки на 1 кг ткани в состоянии покоя образуется 0,2 мг молочной кислоты в течение часа, при тетаническом же сокращении — до 180 мг, т. е. интенсивность анаэробного гликолиза при работе возрастает почти в 1000 раз. [c.413]

Важнейшими из них, как в настоящее время установлено, являются 1) гликогенолиз или гликолиз (расщепление гликогена или глюкозы с образованием молочной кислоты, стр. 257) 2) тканевое дыхание (окисление до 02 и НгО тех или иных субстратов дыхания, главным образом углеводов) 3) перенос фосфатной группы с фосфокреатина на АДФ. Фосфорилирование самого креатина в мышечной ткани с образованием фосфокреатина в конечном счете осуществляется за счет энергии двух первых процессов. [c.426]

Во время отдыха этот процесс может осуществляться и в мышечной ткани. [c.428]

Насколько резко может усиливаться обмен веществ в мышцах при их сокращении, показывают следующие цифры покоящиеся мышцы человека поглощают около 1,7 мл кислорода на 1 кг ткани в минуту при очень напряженной работе мышечная ткань потребляет за то же время около 180 мл кислорода на 1 кг веса, т. е. окислительный обмен при работе мышцы усиливается примерно в 100 раз. Еще больше увеличивается при работе мышцы в анаэробных условиях образование молочной кислоты. Интенсивность анаэробного гликолиза при работе может возрастать почти в 1000 раз. [c.437]

После добавления кислот пробы перемешивают и оставляют на 10 мин при комнатной температуре. Колбу закрывают воронкой (диаметр 3 см) и по каплям добавляют 20 мл концентрированной серной кислоты, регулируя скорость так, чтобы постоянно поддерживалась реакция разложения азотной кислоты, но не происходило выделение окислов азота из колбы. При бурном течении реакции возможны потери ртути. По окончании внесения серной кислоты колбу оставляют в вытяжном шкафу на 15 мин при комнатной температуре до прекращения выделения бурых паров окислов азота, после чего колбу нагревают 30—40 мин на кипящей водяной бане (при анализе печени и почек). При исследовании рыбы, мышечной ткани, молока и образцов с большим содержанием жира количество серной кислоты должно быть доведено до 25 мл и соответственно увеличено время нагревания до 45—60 мин. При бурном течении реакции (выделение окислов азота или сильное пенообразование) в колбу приливают 30—50 мл кипящей дистиллированной воды или снимают ее с водяной бани на 1-—2 мин. [c.245]

О пыт 6. 3 вакуумные трубки, по Тунбергу, содержали по 1 г отмытой мышечной ткани (голубь), по 1 см раствора метиленовой сини (1 5000) и следующие прибавки трубка а — 4 см нейтрализованного 1 %-ного раствора янтарной кислоты, трубка Ь — 4 см фосфорной смеси с рН = 7.6, трубка с —4 см воды. Смеси ставились в термостат при 40°, и отмечалось время, необходимое для обесцвечивания. [c.535]

В органах, хорошо снабжаемых кровью, как-то в печени, почках, мозгу,— через несколько минут устанавливается динамическое равновесие с артериальной кровью. В то же время с мышечной тканью, которая гораздо хуже снабжается кровью (в покое), равновесие устанавливается не ранее чем через час после приема этилового спирта. Так как мышцы составляют около 40% от веса тела, это приводит к очень высокой концентрации этилового спирта в крови (и в мозгу) во время быстрого всасывания его из желудка. [c.159]

Транспортируемой формой углеводов в животном организме является свободная глюкоза. Поступившая в клетку глюкоза или возникший здесь из нее гликоген подвергаются в клетке распаду с освобождением энергии. Что касается путей их распада, то они различны. Лучше других изучены процессы обмена углеводов в мышечной ткани и в дрожжевых клетках. К настоящему времени рассмотрены отдель 1ые стадии превращений полисахаридов (гликогена и крахмала), а также моносахаридов (глюкозы) выделены и изучены некоторые ферменты, принимающие участие в этих процессах выделены отдельные продукты превращения углеводов доказана обратимость имеющих здесь место реакций. Но все же и в настоящее время остается открытым широкое поле деятельности для исследователя в этой области. [c.376]

Синтез белков в основном идет в мышечной ткани. Часть аминокислот (незаменимых) обязательно должна поступать с пищей. Максимальное время синтеза белков - 48-72 ч. [c.174]

За последнее время для обнаружения разложения рыбных продуктов предложены следующие методы простое определение pH мышечной ткани [87], определение летучих редуцирующих со-, единений просасыванием извлекаемого из продукта воздуха через щелочной раствор перманганата калия [165], определение содержания гистамина фармакологическим путем, основанным на сокращениях кишечника морской свинки [103], и колориметрическое онределение содержания индола с помощью л-диметиламинобензальдегида после отгонки его из тканей с паром [20, [c.177]

На этой стадии глюколиз может завершаться двумя способами. В обоих случаях осуществление дальнейших превращений связано с более легким восстановлением NAD в NADH. Кофермент NAD присутствует в клетках в очень незначительных количествах, так что если гликолиз останавливается на стадии пировиноградной кислоты, то клетка быстро расходует NAD. Гликолиз в мышечных тканях регенерирует NAD из NADH путем восстановления пировиноградной кислоты в S-молочную кислоту, в то время как дрожжи превращают пировиноградную кислоту в этанол и диоксид углерода (разд. 19.1) и регенерируют NAD при восстановлении уксусного альдегида в этанол. Заметим, что суммарно оба процесса дают АТР в чистом виде и заключаются только в перегруппировке атомов глюкозы. Кроме того, оба превращения осуществляются без участия внешних окислителей. [c.279]

Очевидно, существует некоторая аналогия между развитием фиброза в тканях легких, пораженных силикозом, и развитием атеросклеротических бляшек в артериях. В обоих случаях наблюдаются потеря эластичности и аномальное быстрое разрастание тканей. Кроме того, происходит частичное омертвение ткани. Как отмечал Бендитт [296], клетки атеросклеротических бляшек, по прежним представлениям, считались фибробластами, но в настоящее время их идентифицируют как клетки, подобные клеткам гладкой мышечной ткани. Рост бляшки, по-види-мому, включает мутацию, которая ведет к быстрому размножению гладких мышечных клеток, что в свою очередь вызывает наращивание стенок артерий и приводит к омертвению ткани внутри массы самой атеросклеротической бляшки. Бендитт перечисляет возможные факторы, способствующие появлению мутации, такие, как химические мутагены, вирусы и ионизирующее излучение. [c.1064]

Основным резервным полисахаридом животных организмов является гликоген. Он обнаружен в большинстве животных тканей наиболее удобными источниками для его экстракции обычно слу- кат печень или мышечная ткань. Печень человека содержит до 10% гликогена (от сухой массы). В отличие от крахмала выделение и очистка гликогена — непростая задача. По классическому методу ткань нагревали в сильношелочном растворе при 100°С в течение 3 ч для ее растворения и затем осаждали гликоген этанолом. После обнаружения факта щелочного распада (см. разд. 26.3.2.5) была разработана другая методика. При экстракции холодным разбавленным раствором трихлоруксусной кислоты был выделен продукт, молекулярная масса которого была в 10 с лишним раз больше, чем у продукта, полученного традиционным методом [158]. В настоящее время разработаны методы, позволяющие еще надежнее исключить распад в процессе выделения [159] с их помощью можно определить действительную молекулярную массу выделенного полисахарида. Было найдено, например, что молекулярная масса гликогена из печени при общем нарушении процесса отложения в ней гликогена меньше нормальной. [c.257]

Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры (см. кривую а на рис. 4.16). При температуре 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один фермент мышечной ткани —миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С). Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 40°С в этих условиях скорость реакции оказывается максимальной вследствие увеличения кинетической энергии реагирующих молекул. При низких температурах (0°С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости [c.140]

Для эмбриональной мышечной ткани характерно высокое содержание нуклеопротеинов, а также РНК и ДНК. По мере развития эмбриона количество нуклеопротеинов и нуклеиновых кислот в мышечной ткани быстро уменьшается. Высокоэнергетических соединений (АТФ и креатинфосфат) в функционально незрелой мышце значительно меньше, чем в мышцах зрелых особей. Имидазолсодержащие дипептиды (ансерин и карнозин) появляются в мышечной ткани в строго определенный период онтогенеза. Время появления этих дипептидов тесно связано с мышечной функцией и совпадает с формированием рефлекторной дуги, обеспечивающей возможность двигательного рефлекса, появлением Са -чувстви-тельности актомиозина и началом работы ионных насосов. Имеются также характерные особенности в ферментных и изоферментных спектрах эмбриональной мышечной ткани. Так, установлено, что в ходе онтогенеза изменяется изоферментный спектр ЛДГ. В экстрактах из скелетных мышц [c.653]

В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

Ход работы. В 2 пробирки (контрольную и опытную) помещают по 0,5 г свегжеприготовленной мышечной кашицы и по 3 мл фосфатного буфера pH 8,0. В первую (контрольную) пробирку добавляют 2 мл 5% раствора метафосфорной кислоты для разрушения фера- ентов мышечной ткани и 1 мл дистиллированной воды. Во вторую пробирку (опытную) добавляют 1 мл 0,5% раствора гликогена или крах.мала. В обе пробирки наливают по 10 капель вазелинового масла для создания анаэробных условий. Пробирки помещают в термостат при температуре 37° на 1 час. Через час их вынимают и во вторую (опытную) пробирку добавляют 2 мл 5% раствора метафосфорной кислоты для прекращения действия ферментов. Содержимое пробирок фильтруют через бумажный фильтр в 2 чистые пронумерованные пробирки. К полученным фильтратам добавляют по 0,5 г гидроокиси кальция и по 1 мл полунасыщенного раствора сернокислой меди для осаждения углеводов, присутствующих в фильтратах, и в течение 15 минут время от времени взбалтывают. Выпавший осадок углеводов отфильтровывают и получают два прозрачных фильтрата контрольный и опытный. [c.175]

С фильтратами проделывают реакцию на присутствие молочной кислоты. Для этого в 2 чистые пронумерованные пробирки отбирают в первую — 10 капель фильтрата контрольной пробы, во вторую — 10 капель фильтрата опытной пробы. Пробирки помещают в ледяную воду и осторожно, по каплям, добавляют в каждую пробирку концентрированную серную кислоту (приблизительно 30—50 капель). Нельзя забывать, что сильное перегревание может привести к обугливанию молочной кислоты. Для ускорения процесса окисления молочной кислоты обе пробирки переносят в кипящую водяную баню на 4—5 минут и затем быстро охлаждают в ледяной воде. В каждую пробирку к охлажденным жргдко-стям добавляют по 3 капли 0,2% спиртового раствора вера-трола или гваякола. Через некоторое время в опытной пробе, где под влиянием ферментов мышечной ткани произошел [c.175]

Важнейшей промежуточной реакцией гликолиза, связанной с освобождением энергии, является оксидоредукция между фосфо-глицериновым альдегидом и пи 10ВИноградной кислотой. Эта реакция называется гликолитической ок-сидоредукцией. Именно при этой реакции, точнее при связанной с ней реакцией дефосфорилирования 1,3-дифосфоглицериновой кислоты, а также при дефосфорилировании фосфопировиноградной кислоты создаются условия для накопления энергии в высокоэргических связях аденозинтрифосфорной кислоты (см. схему). В фосфатных ангидридных связях этого вещества, так же как и некоторых других соединений, накапливается или аккумулируется энергия многих обменных процессов. Веществам такого типа в настоящее время придается очень большое значение. Подробнее этот вопрос рассматривается в главе Мышечная ткань . [c.257]

При очень напряженной работе мышц развивается состояние кислородного голодания и в мышцах накапливается значительное количество молочной кислоты. В этом случае молочная кислота, в которой сохраняется еще значительное количество потенциальной химической энергии, используется в организме частью в качестве субстрата дыхания, частью ресинтезируется в гликоген — главным образом в печени, куда она доставляется с током оттекающей от мышц крови. Во время отдыха этот процесс может осуществляться и в мышечной ткани. Однако нужно подчеркнуть, что ресинтез углевода из молочной кислоты не может протекать самопроизвольно, путем простого обращения отдельных промежуточных реакций гликолиза. Этот синтез, идущий в противоположность гликолизу с повышением запаса свободной энергии в системе (стр. 220), может быть осуществлен лишь при условии сопряжения его с дающими энергию окислительными процессами. [c.452]

При температуре 65 К им заполняют заш,итные экраны камер, в которых имитируют условия космического полета при испытании моделей космических аппаратов [1]. Глубокое замораживание жидким азотом используют при хранении биопродуктов, а также для консервации мышечной ткани и крови. В последние годы жидкий азот стали применять для хранения и перевозки пищевых продуктов. В настоящее время выпускают автохолодильники и холодильники-вагоны, работающие на жидком азоте [1, 2]. [c.7]

Важные с точки зрения концепции динамических структур сведения о скорости обмена различных белков, к сожалению, неполны. Как отмечает Ф. Б. Штрауб, ферменты и сократительные белки все время обмениваются в живой мышечной ткани, причем перерезка соответствующего нерва приводит (по Фердману) к усилению распада. Изотопные методы позволили Велику (цитируем по Ф. Б. Штраубу [7]) сделать интересные выводы относительно периода полужизни различных ферментных мышечных белков. [c.95]

N. arpo apsae Paillot — паразит гусениц яблонной плодожорки, в клетках прядильных желез которых образуются белые скопления спор. В процессе развития гусениц, особенно при их отравлении сублетальными дозами инсектицидов, происходит бурное развитие болезни, паразит проникает в кишечныи эпителий, жировое тело, мальпигиевы сосуды, в мышечную ткань и эноциты. Затем поражается подкожная соединительная ткань и соединительная ткань влагалища и яичников, откуда паразит проникает в фолликулы. Длительное время болезнь незаметна (латентная форма), и лишь после действия на гусениц инсектицида или с их ростом наступает массовое размножение паразита во всех пораженных тканях. В некоторых областях Чехословакии эта болезнь проявляется лишь в хронической форме, когда инфекция в весь период развития гусениц поражает только их прядильные железы. Частота встречаемости болезни возрастает с увеличением численности плодожорки в популяции, что, в свою очередь, зависит от урожая семечковых плодовых культур в данном году. После 2—3 высокоурожайных лет подряд в Чехословакии бывает повреждено плодожоркой около 40—50% плодов если в следующем году урожайность снижается, повреждение плодов достигает 80—100,%, и в такие годы распространение этой болезни также возрастает с 10 до 40—60% . В такие годы болезнь из хронической переходит в острую форму, поражая все органы тела гусениц. По-видимому, существуют различающиеся по вирулентности штаммы этой микроспоридии, которые при переносе из.одной области в другую влияют на степень распространения острой формы болезни в по11уляциях плодожорки. Как уже упоминалось, [c.526]

С полной уверенностью можно сказать, что настанет время, когда наука сумеет создать для человека не только искусственные кровеносные сосутды и кости, но и заменить пораженные участки легких, мышечные ткани. [c.81]

В настоящее время структура мышечной ткани представляется достаточно ясной. Как показано на рис. 4.3, ее основными элементами являются фрагменты миозина (мол. масса 50-10 — 60-10 ), образуюпдие довольно сложную структуру. Молекулы в глобулярной части легко разрываются под действием ферментов, в результате чего структура начинает релаксировать. Разрыв волокна связан с изменением мембранного потенщ1ала мышечного волокна из-за введения в него иона Са . [c.117]

Аргиииновая теория образования креатина получила свою поддержку в исследованиях А. В. Налладина по образованию и выделению из организма креатина, показавших, что при инкубировании мышечной ткани с прибавлением к ней гуанидинмасляной и гуанидинуксусной кислот, содержание креатина в ней несколько увеличивается. Возможность образования креатина из аргинина по приведенной выше схеме не опровергнута окончательно и в настоящее время. [c.402]

Однако около ста лет тому назад английский физиолог Гаскелл подверг эту теорию серьезной критике и выдвинул ряд аргументов в пользу того, что к самопроизвольной ритмической активности способны сами мышечные клетки некоторых участков сердца ( миогенная теория ). Свыше полувека шла плодотворная научная дискуссия, которая в конце концов привела к победе миогенной теории. Оказалось, что в сердце действитйньно есть два участка особой мышечной ткани, клетки которой обладают спонтанной активностью. Один участок находится в правом предсердии (его называют сино-атриальным узлом), другой — на границе предсердия и желудочка (так называемый атрио-вентрикулярный узел). Первый обладает более частым ритмом и определяет работу сердца в нормальных условиях (тогда говорят, что у сердца синусовый ритм), второй является запасным если первый узел останавливается, то через некоторое время начинает работать второй участок и сердце начинает биться снова, хотя и в более редком ритме. Если выделить из того или другого участка отдельные мышечные клетки и поместить их в питательную среду, то эти клетки продолжают сокращаться в свойственном им ритме синусные — чаще, ат-рио-вентрикулярные — реже. [c.223]

Следующим этапом нашего исследования явилось изучение влияния отравления насекомых газообразным аммиаком на содержание свободного аммиака в мышечной ткани саранчи и жуков свекловичного долгоносика (табл. 2). Насекомые помещались в атмосферу аммиака и содержались там непродолжительное время до получения нужной картины отравления. Внешние признаки отравления саранчи и долгоносика были разные. Саранча, помещенная в атмосферу аммиака, как бы цепенела и через 40—50 минут падала на дно сосуда почти без признаков жизни. Внешние признаки отравления аммиаком сходны с наркотическим действием эфира. Переход от одной стадии отравления к другой был выражен слабо. Жуки обыкновенного свекловичного долгоносика в атмосфере аммиака сильно возбуждались и только после чрезвычайно сильной гиперактивной стадии у них наступал полный паралич. Признаки отравления были сходны с признаками отравления инсектицидами. После извлечения насекомых из атмосферы аммиака, их погружали на несколько секунд в 0,1 н серную кислоту (для удаления остатков аммиака с поверхности тела), обмывали дистиллированной во дой и слегка обсушивали фильтровальной бумагой, после чего ткаиь подготавливали как указано выше. [c.67]

Использование электронной микроскопии с высоким разрешением позволило понять ультраструктурную основу этого взаимодействия на толстых филаментах удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами (рис. 10-6). В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помошью этих поперечных мостиков, которые работают циклично, подобно рядам миниатюрных весел. Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов были вьщелены и охарактеризованы, получив соответственно названия актин (этот белок содержится в цитоскелетных структурах в наибольших количествах) и миозин (он обычно встречается в ассоциации с актином в клеточных структурах, ответственных за подвижность). Практически все, что мы знаем сейчас об этих двух важных белках, имеющихся почти во всех эукариотических клетках, является результатом изучения актина и миозина, экстрагированных из мышечной ткани. [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология