Ацетил имидазол

Фуран представляет собой гетероциклическое соединение низ- -кой ароматичности и высокой реакдионноспособности по отноше-нию к реакции галогенирования. Хлорирование даже при —30 °С С приводит к образованию различных полихлорзамещенных продук- I-тов и некотрых продуктов присоединения [69]. С другой стороны,, 1, наличие в положении 2 фурана электроноакцепторной группы ы (примерами могут служить- фуран карбоновая кислота, а-ацетил- ге-фуран или фурфурол) стабилизует кольцо и оно способно выдержать гь галогенирование в самых жестких условиях (пример 6.6). Замеще-ние происходит преимущественно в положение 5. Галогенирование тиофена (пример 6.5), имидазола и пиразола идет легко, однако пир- о-рол под действием кислых реагентов или кислых побочных продук- -тов полимеризуется. Тем не менее индол, один из бензпирролов, э, удовлетворительно бромируется лод действием бромгидрата пер--р-бромида пиридиния [70] [c.457]

N-Ацетил имидазол, уксусная кис- [c.847]

Величины 1д к для гидролиза ионов ацетил имидазол и я [c.271]

Протекает в 10 раз быстрее, чем ацилирование имидазолом (213]. Деацилирование ацетил-химотрипсина протекает только в 100 раз быстрее, чем деацилирование N-ацетилимидазола [213]. Эти данные, а также тот факт, что имидазол в отличие от химотрипсина не расщепляет простейших эфиров или амидов, указывают, что один имидазол как нуклеофильный катализатор не удобен в качестве модели при (катализе химотрипсином. [c.153]

Относительно стабильные тетраэдрические промежуточные соединения образуются при присоединении алкоголят- ионов к трифторацетамиду или эфиру три фторуксусной кислоты [1481]. При взаимодействии хлористого ацетила с производными имидазола также удалось выделить стабильный тетраэдрический промежуточный продукт[14821 [c.111]

Образование промежуточного ацетил имидазол а (32) при катализируемом имидазолом гидролизе п-нитрофенил-ацетата было подтверждено количественным изучением кинетики образования и распада этого вещества [51]. Реакция ацетилфенил- или ацетилэтилфосфата с тиолами в отсутствие катализатора протекает с незначительной скоростью реакция катализируется имидазолом, и при этом ее скорость не зависит от концентрации тиола [52]. Следовательно, должно быть промежуточное соединение — предположительно ацетилимидазол, которое образуется при взаимодействии фосфатного производного с имидазолом и затем быстро реагирует с тиолом. Большое число других примеров подобного каталитического действия, которое часто называют нуклеофильным катализом, приведено в обзорах Бендера [53] и Дженкса [54]. [c.175]

Изучение реакций для соединений, в которых водород заменен на алкильную группу. Хотя с помощью кинетики нельзя определить положение легко обменивающегося протона, однако можно синтезировать соединения с определенным положением алкильной группы. Если такое модельное соединение реагирует с той же скоростью, что и протонсодержащее соединение, то из этого можно заключить, что протон в активированном комплексе находится в том же положении, что и алкильная группа. Такой метод применялся, например, для выяснения механизма реакций ацетил-имидазола. При этом реакции с участием ацетилимидазола сравнивались с подобными процессами для ацетил-Ы-метилимидазолия [192]. Этот же метод использован для распознавания механизмов (28) и (29) в реакциях гидратации альдегидов. [c.363]

Всегда, когда это возможно, необходимо попытаться восстановить активность фермента с помощью какого-либо подходящего специфического воздействия. Это единственный эффективный метод контроля, позволяющий исключить вероятность того, что утрата активности обусловлена общей денатурацией фермента. Так, ацетилирование гидроксильной группы, тирозина ацетил-имидазолом следует предпочесть иодированию бензольного кольца тирозина, поскольку замещающая ацетильная группа может быть отщеплена с помощью. реакции спонтанного гидролиза при слабощелочном значении pH. Аналогично инактивация фермента путем образования смешанного дисульфида при реакции с тиоловым соединением служит более подходящим способом доказательства участия 5Н-групп в катализе, чем реакция алкилирования сульфгидрильных групп иодацетатом или Ы-этилмалеимидом. Использование первого метода позволяет реактивировать фермент с помощью простой реакции восстановления, тогда как необратимая потеря активности в последнем случае может быть следствием либо специфического алкилирования ЗН-групп, либо вторичных конформационных изменений. Разумеется, оба типа экспериментов дополняют друг друга. [c.222]

Если бифункциональный катализатор 16-ОН, 1т расщепляет ПНФА по двухстадийному механизму, то каталитические эффекты на стадии дезацилирования должны быть даже сильнее, чем в случае смешанных мииелл 16-ОН и 16-1т в соотношении 1 1 ацет дпя реакции 16-Ш,1т с ПНФА равна 0,038 с (табл. 19.6 и 19.7), это означает, что дезацет ацетил имидазол- 16-ОН, 1т [c.351]

Образование при этой реакции N-aцeтилимидaзoлa [27], имеющего максимум поглощения при к=254 нм, послужило одним из основных аргументов в пользу нуклеофильного катализа. Среди промежуточных соединений типа Н-ацилимидазола особенно стабилен Ы-аце-тилимидазол, и для обсуждаемой здесь реакции гидролиза п-нит-рофенилфосфата концентрация ацетилимидазола оказалась относительно высокой [27]. М-Ацетил имидазол подвергается гидролизу с заметной скоростью даже в водных растворах при нейтральных pH, что необычно для амидов. Это благоприятствует каталитическому протеканию реакций, ускоряемых имидазолом. Устойчивость в виде М-ацилпроизводных изменяется в ряду [c.29]

Реакция N-ацетилимидазола с водой, аминами и тиолами катализируется имидазолом. Характер зависимости скорости этой реакции от pH указывает, что каталитической формой имидазола является свободное i основание. В настоящем примере прямое взаимодействие имидазола с N-ацетилимидазолом не может привести к увеличению скорости указанных реакций, и поэтому катализ имидазолом следует отнести к общему основному катализу. Приведенные результаты локазы-вают, что имидазол и ацетатный ион могут ускорять реакции путем нуклеофильного катализа или путем общего основного катализа. При гидролизе N-ацетил-имидазола, реакциях его с меркаптоэтанолом ис различ-ными аминами, такими, как аммиак и глицилглицин, в присутствии имидазола выражения для скоростей имеют вид, представленный уравнениями соответственно (59), (60) и (61) [289]. Уравнение (61) указывает, что аминосоединения могут катализировать реакцйи с ними N-ацетилимидазола и что свободное основание является каталитически активным. [c.120]

Дигидрохлорид 4-(4-аминофенил) имидазол-1-уксусной кислоты. В круглодонную колбу емкостью 200 мл, снабженную обратным холодильником, помещают 11,5 г (0,04 моля) этилового эфира 4-(4-ацетила минофенил) имидазол-1-уксус- [c.27]

Амино-3-(1-фенил-5-имидазолил)пропио-новая кислота Этиловый эфир 2-ацета мидо-3-(5,6-диме-тил-2-бензи.мидазолил)пропионовой кислоты [c.238]

Рекомендованы также производные нафтимидазола (ХЬУШ), в частности 4-диазо-2-метилнафт-[1,2]-имидазол [83], а также разнообразные производные бензтиазола, например 2-амино-6-диазобензтиазол и его 5-метоксипроизводное (ХЬ1Х), 2-ацет- [c.72]

В состав стабилизирующих композиций для метилхлороформа три- и перхлорэтилена входят и Н-содержащие гетероциклы, например формил-, ацетил,-циан-и цианалкилпиридины 27—291,а-пико-лин [27, производные, пиррола [30—321, азиридина [331, имидазола [34], пиперидина [35], а также конденсированные системы — хино-лин и его производные [36, 37]. [c.49]

Н2О2 Н2О, О2 Двухъядерный комплекс кобальта с триэтанол-амином (I), ацетат кобальта, хлорид кобальта, комплексы кобальта с гистидином, серином, имидазолом, гликолом 37° С, pH = 4—4,5. I наиболее активен [721] 0 I2, Со(ОН)з, шранс-[Со(КНз)4(К02)2]С1 [722J Комплексные соединения Со + с о-фенантроли-ном [723] Комплексные соединения Со +, Ni + с ацетил-ацетоном (1 I) водная или водно-диоксановая среда [724] Комплексные соединения Со + с N-замещенны-ми аминокислотами в бутиловом спирте [725]. См. также [726] [c.629]

Реакция между ацетил-АМР и глютатионом или коэнзимом А протекает очень медленно и значительно ускоряется при добавлении 0,01М имидазола. Вполне вероятно, что промежуточным ацетилирующим агентом и здесь служит ацетилимидазол. В литературе приводится механизм трансфосс юрилирования аминофосфата с помощью гистидина [32]. Для процессов гидролиза эфиров, которые можно в общем виде представить схемой [c.32]

Спектрофотометрические данные, полученные Диксоном и Нейратом [1], показали, что для ацетил-химотрипсина при pH 3 не наблюдается характерного адсорбционного максимума N-ацетилиыидазола при 245 ммк. Это говорит о том, что прямой нуклеофильный катализ имидазолом в разбираемой реакции мало вероятен, так как в противном случае удалось бы наблюдать спектр промежуточного соединения, соответствующего N-ацетилимидазолу. Вместе с тем высокая активность серина проявляется только в нативном ферменте. Например, ацетил-химотрипсин легко реагирует с гидроксиламином, образуя ацетилгидро-ксамовую кислоту, однако при денатурации белка 8М мочевиной ацетил-химотрипсин реагирует с гидроксиламином не быстрее, чем обычный эфир [2]. При обработке мочевиной исчезает лабильность О-ацетильной связи на стадии де-ацилирования фермента, так что скорость гидролиза ее становится сравнимой со скоростью гидролиза N, О-диацетилсеринамида [3]. Лабильность О-ацетильной связи восстанавливается при диализе, в результате которого удается удалить денатурирующий агент. Учитывая все сказанное, можно прийти к выводу, что серин в а-химотрипсине скорее играет роль вспомогательного субстрата, а высокая скорость распада промежуточного соединения обусловлена либо необычной конформацией ацил-серина в нативном ферменте, либо эффективным взаимодействием близко расположенной каталитической группы. [c.161]

Хотя имидазол не участвует в гидролизе метилового эфира тг-(4- мидозолил)-масляной кислоты (этот гидролиз катализируется гидроксильным ионом), 4-(2 -ацет-оксиэтил)-имидазол гидролизуется с участием имидазола при повышенной температуре. Эта реакция я1вляется другим примером внутримолекулярного катализа гидролиза обычных алкильных эфиров, который не имеет аналогии в межмолекулярном катализе. [c.96]

Изучение кинетики одновременного гидролиза и гид-роксиламинолиза ряда эфиров в присутствии химотрипсина позволило сделать вывод, что гидроксиламин (и по аналогии вода) связывается независимо от субстрата с активной областью фермента [381, 382]. Подобное же изучение кинетики одновременного гидролиза и мета-нолиза метилового эфира ацетил-1-фенилаланина также указало на независимую связь эфира и воды (или метанола) с поверхностью фермента [383]. Причиной связывания воды является образование водородных связей между молекулами воды и основными группами на поверхности фермента. Данные об увеличении скорости гидролиза п-нитрофенилацетата в водно-спиртовых растворах, аТализируемого а-химотрипсином, можно интерпретировать, исходя из различия в силе связывания разных спиртов [384]. Замечено, что увеличение скорости происходит в большей степени с увеличением длины боковой цепи и снижается с разветвлением цепи. Метанол ведет себя в этом отношении аномально, так как способен увеличивать скорость в большей степени, чем этанол этот факт объясняют большей способностью метанола к образованию водородных связей вследствие его большей кислотности. Общее увеличение скорости с удлинением бо1ковой цепи связывают с увеличением ван-дер ваальсова притяжения [384]. Возможной областью для образования водородных связей с косубстратами является любая основная группа на поверхности фермента, апример имидазольная группа гистидина, а также карбоксильная группа остатка аспарагиновой кислоты, причем, как было отмечено ранее, обе эти группы, по-видимому, связаны с активной областью фермента. Имидазол, связанный водородной связью с нуклеофильным [c.141]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология