Гидроксипролин структура

Слово коллаген в переводе с греческого означает производить клей . Это происходит при нагревании раствора тропоколлагена, когда разрываются водородные связи и волокнистая структура переходит в неупорядоченный клубок, образуя желатин. Наличие гидроксипролина увеличивает температуру, необходимую для перехода коллагена в желатин. Отсюда следует, что гидроксилирование значительно увеличивает стабильность тройной спирали. [c.463]

Б. Структура остатков гидроксипролина и гидроксилизина. [c.225]

Д. В структуру входят остатки гидроксипролина. [c.389]

Рис. 14-35. Структура остатков гидроксипролина и гидроксилизина-двух измененных аминокислот, обычно содержащихся в коллагене.

В процессе биосинтеза коллагена в фибробластах сначала образуется водорастворимый протоколлаген, не содержащий гидроксипролина и гидроксилизина. Обе гидроксиаминокислоты образуются позднее при действии на молекулу белка особой проколлагенгидроксилазы. После спонтанного образования трехспиральной структуры в молекулу через ОН-группы гидроксилизина встраивается углеводный компонент (галактоза, глюкоза). Окончательное формирование коллагеновой фибриллы происходит во внеклеточном пространстве после секреции предшественника. [c.424]

Н.Д. Зелинский и B. . Садиков и почти одновременно Э. Абдергальден предложили в 1923 г. так называемую дикетопиперазиновую теорию строения белков. Она просуществовала почти четверть века, была популярной, однако далеко не единственной. Н. Трензегор (1923 г.) разработал другую теорию, которая также исходила из предположения, что аминокислоты не преформированы в белке, а возникают вторично, но на сей раз при гидролизе не дикетопиперазиновых циклов, а пирролидоновых и пир-роловых колец. Существование пиррольных структур в белковой молекуле он допускал, основываясь на их обнаружении в продуктах сухой перегонки белков и на присутствии пиррольных производных (пролина и гидроксипролина) в гидролизатах. П. Каррер (1923 г.) предполагал участие в построении белковых молекул имидазола и оксазола, а также дике- [c.62]

Модель диффузии воды в коллагене. Из приведенного анализа следует, что в низкотемпературной фазе коллагена молекулы воды располагаются главным образом в характерных для льда позициях в центрах тетраэдрических группировок из четырех других молекул воды (Г-позиции). В процессе диффузии по Г-позициям локальное поле усредняется до нуля, и ответственным за конечную величину и наличие тонкой структуры спектра ЯМР следует считать исключительно позиции, занимаемые молекулами воды па самой поверхности белковых молекул. К ним можно отнести 1) заряженные и полярные группы боковых звеньев, в частности ОН-группы гидроксипролина 2) атомы кислорода карбонильных групп глицина и гидроксипролина, не занятые межцепьевыми водородными связями 3) ТУЯ-групны аминокислотных остатков, занимающих регулярные позиции пролина и гидроксипролина. [c.126]

Первичная структура коллагена — полипептидная цепь — включает около 1000 аминокислотных остатков. В аминокислотном составе преобладают пролин, гидроксипролин — около 21%, гидроксили-зин и глицин — около 35%. Характерна высокая степень регулярности полипептидной цепи часто повторяются последовательности (гли-х-про)п и (гли-х-гип)п, т.е. каждый третий остаток — гли, который может быть связан либо с пролином, либо гидроксипролином. Одиночная полипептидная цепь коллагена принимает форму спирали (образует левую спираль), где расстояние между аминокислотными остатками вдоль оси составляет 0,29 нм, а на один виток спирали приходится не менее трех остатков. Эта спираль более вытянутая, чем а-спираль (там расстояние между остатками аминокислот — 0,15 нм). [c.462]

В отличие от а-спирали в коллагеновой цепи отсутствуют водородные связи. Вместо них стабилизацию спирали обеспечивают силы стерического отталкивания пирролидиновых колец в радикалах пролина. В коллагене содержатся углеводные единицы, связанные с остатками гидроксилизина, чаще — это дисахарид из глюкозы и галактозы. Вторичная структура — понятие условное, это особый колла-геновый тип гибрид между а-спиралью и р-структурой, представляющий собой линейную правую суперспираль из трех полипептидных цепей. Такая молекула называется тропоколлагеном. Три цепи связаны между собой водородными связями между НН-группами глицина и СО-группами аминокислотных остатков других цепей. Кроме того, в образовании водородных связей участвуют гидроксильные группы остатков гидроксипролина и молекулы воды. Водородные связи направлены поперечно к длинной оси тропоколлагена.. [c.463]

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Коллаген является самым распространенным животным белком. Так, в организме человека на его долю приходится примерно 7з общего количества белков. В составе соединительных тканей животных и человека коллаген образует нити или коллагено-вые волокна, построенные из фибрилл, структурной единицей которых является тропоколлаген. Молекула тропоколлагена (молекулярная масса 300 ООО) состоит из трех полипептидных цепей, каждая имеет вторичную структуру в виде левозакрученной спирали, содержащей три аминокислотных остатка в витке. Третичная структура тропоколлагена образуется путем объединения трех спиралей в правозакрученную спираль в результате формируется структурная единица белка, представляющая собой агрегат диаметром 1,5 нмидлинойЗОО нм (рис. 1.21). Коллаген — единственный белок, в составе которого содержится 4-гидроксипролин. В кипящей воде коллаген частично растворяется (набухает), образуя раствор желатина, который при охлаждении переходит в гель. [c.88]

Некоторые ткани, например кожа, кровепоспые сосуды и легкие, должны быть не только прочными, но и эластичными. Обширная сеть эластических волокон внеклеточного матрикса придает этим тканям необходимую им способность сжиматься после временного растяжения. Главный компонент таких волокон - эластин - это весьма гидрофобный негликозилированный белок (около 830 аминокислотных остатков в длину), который, подобно коллагену, необычайно богат пролином и глицином, но в отличие от коллагена содержит очень мало гидроксипролина и совсем не содержит гидрокеилизина. Молекулы эластина секретируются во внеклеточное пространство, где образуют волокна и слои, в которых эти молекулы связаны множеством сшивок в разветвленную сеть (рис. 14-43). Сшивки образуются между остатками лизина с помощью того же механизма, что и в коллагене (см. рис. 14-38). Функция эластина (в отличие от функции большинства других белков) требует того, чтобы его пептидные цепи оставались развернутыми и сохраняли гибкую случайную конформацию (рис 14-44). Именно такая структура сети из сшитых между собой, произвольным образом изогнутых эластических волокон позволяет всей сети растягиваться и снова сжиматься, подобно [c.502]

В коллагене млекопитающих около 100 X-положений занято пролином и около 100 У-положений—4-гндрокснпролином. Эти жесткие аминокислоты ограничивают вращение полипептид-ного стержня и таким образом увеличивают стабильность тройной спирали. Остатки гидроксипро-лина придают структуре дополнительную стабильность за счет образования большего количества внутримолекулярных водородных связей (для этого используются окружающие молекулы воды). В некоторых Х-положениях коллагена содержится также 3-гидроксипролин, а в Y-положениях—5-гидрокси-лизин. [c.347]

Поли-Ь-пролин — синтетическая структура. Цепь из одних пролинов или даже участки с большим количеством пролинов в большинстве белков встречаются крайне редко, и поэтому очень трудно найти вторичную структуру, похожую на спираль поли-Ь-пролина II. Удивительное исключение составляют, однако, белки семейства коллагена. Они имеют в высшей степени необычный состав, в котором преобладают пролин, гидро-ксипролин и глицин. Тропоколлаген содержит три полипептидные цепи две тождественные, называемые а -цепями, и еще одну, также близкую к ним, — а2-цепь. Мол. масса каждой около 95 (ХЮ. Последовательности всех цепей имеют в каждом третьем положении глицин, тогда как одно (или оба) из промежуточных положений занимает пролин или гидроксипролин (см. рис. 2.15). Высокое содержание пролина в коллагеновых цепях ограничивает возможные структуры полипролиновыми спиралями. Изолированный тропоколлаген имеет мол. массу 285 ООО и представляет собой палочкообразную молекулу дли- [c.92]

Кроме описанных нами трех типов полисахаридов, первичная клеточная стенка содержит гликопротеины, которые могут составлять до 10% всей ее массы. Удалось осуществить клонирование ДНК, кодирующей основные гликопротеины, и определить последовательность ее нуклеотидов. Гликопротеины клеточной стенки необычны в том отношении, что они содержат много повторяющихся последовательностей аминокислот. До 30% их аминокислотных остатков представлены гидроксипролином, который образуется при пострансляционном гидроксилировании пролина (как и в коллагене, см. разд. 14.2.7). К боковым цепям гидроксипролина и серина присоединяются короткие олигосахаридные цепи таким образом больше половины массы каждого гликопротеина приходится на углеводную часть. Выделить гликопротеины, не повредив всю структуру клеточной стенки, весьма трудно, следовательно, они прочно встроены в сложную трехмерную сеть полисахаридов, составляющих эту стенку. Считается, что гликопротеины действуют подобно клею, повышая прочность клеточной оболочки. Существенно, что содержание некоторьк мРНК, кодирующих эти гликопротеины, резко возрастаете ответ на инфекцию или ранение. [c.388]

Наряду с коллагеном, в соединительной ткани содержится эластин. Как и коллаген, эластин содержит много глицина и пролина. Однако, в отличие от коллагена, в нем мало гидроксипролина, нет гидроксилизина и необычно много валина, даже больше, чем пролина много также других гидрофобных аминокислот. Пептидная цепь эластина длиной около 450 аминокислотных остатков не имеет постоянной пространственной структуры, но каждая молекула в ненапряженном состоянии произвольно изогнута, образуя очень рыхлую глобулу (рис. 18.8). В межклеточном матриксе молекулы эластина соединены множеством сшивок, в образовании которых участвуют остатки лизина. В результате получаются эластиновые волокна и слои. Гибкая и случайная конформация молекул эластина в этих волокнах и слоях делает возможным обратимое растяжение (рис. 18.9). [c.437]

Полипептидные цепи могут укладываться в регулярные структуры, называемые вторичными. Наиболее часто встречающимися периодическими конформациями белков являются правозакрученная а-спираль и (3-слой. В а-спирали остов имеет конфигурацию винтовой спирали с периодичностью 0,54 нм и примерно 3,6 аминокислотными остатками на виток (рис. 1.31). Стабилизация спиральной структуры осуществляется благодаря образованию водородных связей между атомом водорода МН-группы одной аминокислоты и СО-фуппой четвертой вдоль цепи аминокислоты. Боковые группы аминокислот располагаются на наружной стороне спирали (рис. 1.32). Длина участка данной полипептидной цепи, который может принимать а-спиральную конфигурацию, зависит от аминокислотного состава и аминокислотной последовательности цепи. Некоторые аминокислоты или последовательности дестабилизируют а-спираль, а если в цепи встречается пролин или гидроксипролин, то а-спираль прерывается из-за ограничения вращения вокруг пептидной связи и отсутствия атома водорода для образования водородной связи. Как правило, а-спиральные участки относительно непротяженны и состоят в среднем из 10—20 амино- [c.59]

Коллаген представляет собой группу родственных белков, обладающих очень высокой прочностью. Коллаген является основной волокнистой структурой кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов и зубов. Известны четыре типа коллагена, различающиеся распределением в тканях. Основной структурной единицей коллагена является трюпоколлаген, состоящий из тр)ех цепей, каждая из которых включает 1000 аминокислотных остатков. Коллаген необычайно богат глицином и пролином. Кроме того, в коллагене содержатся гидроксипролин и гидроксилизин, редко встречающиеся в других белках. Последовательность аминокислот в коллагене характеризуется той особенностью, что почти каждый третий остаток в ней-глицин. Тропоколлаген [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология