Полиаланин

Полиаланин—простейшая оптически активная поли-а-амино-кислота. Как показывают. рентгеноструктурные исследования, в кристаллическом состоянии пoли-L-aлaнин имеет конформацию правой а-спирали [148, 149].. Это. подтверждается результатами оптических измерений в органических растворителях и в блоксо-полимерах в водной среде [107, 150—152]. Конформацион ый расчет также показывает, что правая а-спираль. предпочтительнее, чем левая. Хотя (отрицательный) п—ия -переход в KD-спектре этого полимера проявляется сла.бее, чем, в спектрах других спиральных полипептидов [152], и Ьо, соответственно, меньше по абсолютной величине, эти данные, в принципе, подтварждают вывод [c.317]

Синтез полипептидов из ангидридов Лейкса осуществляется под воздействием каталитических количеств воды в хлороформенных растворах и сопровождается вьщелением С02-П]ривести схему синтеза этим методом 1) полиглицина 2) полиаланина 3) поливалина. К какому методу синтеза полимеров относится эта реакция [c.394]

Ала, Сер, Тир. Цис и Мет в его составе отсутствуют, остальные аминокислоты присутствуют в малых количествах. Рентгенограммы фиброина сходны с рентгенограммами -кератина, основная конформация — -форма. Шелк Bombyx топ образован полипептидом (Гли — Ала) , шелк Lyssax — полиаланином. [c.129]

Нагреванием до 130°С а-аминопропионитрила с минеральным адсорбентом (фуллеровской землей) получен полиамидин, который при гидролизе превращается в полиаланин 5 [c.131]

Поли-В. норлейцин имеет предельную площадь около 15 на остаток (или 0,8 м 1мг), что хорошо согласуется с соответствующей площадью для белка. В монослоях таких полипептидов молекулы на поверхности расположены плоско в Р-кератиновой форме. Площадь на остаток, равная 15 хорошо согласуется с площадью, рассчитанной из рентгенографических данных, согласно которым величина периода равна 3,32 А и расстояние между цепями 4,4 А. При исследовании зависимости поверхностная вязкость — площадь Кампер и Александер нашли величины предельных площадей для пленок полиаланина и полифенилаланина соответственно 14,7 и 14,4 к . Площадь на фенил ал анино вый остаток, определенная по измерениям поверхностного давления в зависимости от площади, оказывается несколько больше 15 А , [c.303]

Остаточное расщапление сигнала -СН в спиновый, мультиплет для полимеров с небольшим СП п03(В0ляет ощенить время жизни апиральной конформации Хн, находящейся в равновесии с клубком т /1 = У2(2я/ка) 0,1 с. Полученное значение тд, а также химические сдвиги карбоксильного протона СРзСООН в растворах полиаланина, будут обсуждены в раад. 14.4.8 и 14.4.9. [c.319]

Основные черты конформационных карт дипептидов, несомненно, должны сохраняться в полипептидах разница состоит только в том, что благодаря взаимодействию пептидных единиц, находящихся в соседних витках спирали, разрешенные области несколько уменьшаются, а энергетические контуры сужаются. На рис. 25 приведена конформационная карта цолк-1-аланина [19]. Сравнение ее с аналогичной картой аланинового дипептида (рис. 7) показывает, что границы допустимых областей — в особенности для форм R и L — резко> сузились более того, полностью разрешенная область R состоит теперь уже из двух частей, и только область В осталась практически неизменной (это легко понять, ибо в области В соседние пептидные единицы максимально удалены). Как и в случае дипептидов, закономерности, наблюдающиеся на конформационных картах полиаланина, являются общими для всех аминокислотных остатков, содержащих атом СР. [c.140]

Вопрос об относительной стабильности спиральных структур полипептидов может быть решен на основании конформационных карт, построенных с потенциальными функциями, или поиска минимума энергии по независимым параметрам. Для полиаланина легче всего сравнивать правые левые [c.141]

Обычно под общим названием полипептиды объединяют полимеры, структура которых описывается формулой (—NH—СО— HR—) . Простейшим представителем этих полимеров является найлон 2, для которого R=H (т. е. полипептид, число углеродных атомов в главной цепи которого в расчете на повторяющееся звено равна двум). Далее, полипептид] с R= Hg называется полиаланином, [c.127]

П., содержащие различные аминокислотные звенья, растворимы, как правило, лучше, чем соответствующие гомополимеры. Это объясняется более высокой степенью кристалличности последних. По той же причине оптически активные П. растворимы хуже полимеров, полученных из рацемич. аминокислот. Растворимость П. снижается с ростом мол. массы, а также при переходе от структуры с внутримолекулярными водородными связями (а-спираль) к структурам с межмолекулярными связями (р-форма). Такой переход наблюдается, напр., при механич. вытяжке пленок или волокон из полиаланина. При этом поли-В, Ь-аланин теряет способность растворяться в воде, а поли-1,-аланин становится нерастворимым даже в дихлоруксусной к-те. [c.14]

Кинетику поликонденсации этиловых эфиров глицина и аланина йзучали Коршак, Порошин и Козаренко [662, 665]. Они показали, что катализаторами процесса поликонденсации эфиров а-аминокислот являются вещества кислого характера — Шг, соляная кислота, серная, уксусная, полиглицин, полиаланин, аминоэнантовая, а также вода. Каталитическое действие кислот авторы связывают с активированием эфирной связи Н -ионом, а СОг — с образованием соли замещенной карбами-новой кислоты. Действие воды объясняется легкой омыляе-мостью эфирных групп полимера до карбоксильных, которые и являются катализаторами. [c.129]

В присутствии оптически активных спиртов [(4-)борнеол,. (—ментол и др.] протекает стереоспецифическая полимеризация М-карбангидрида <2,/-аланина, приводящая к образованию оптически активного полиаланина, правовращающего в дихлоруксусной кислоте и левовращающего в смеси хлороформа с ди- [c.63]

У полимеров типа А (рис. VI. 1, а) нет плоскости симметрии, нормальной к оси скелета цепи, например, для спиральных цепей. У таких полимеров сохраняется знак продольных (вдоль цепи) составляющих дипольных моментов звеньев. К полимерам типа А относятся макромолекулы ряда биополимеров (полипептидов и нуклеиновых кислот полиаланин, полиглутаминовая кислота, ДНК и др.), обычные синтетические полимеры поли- -пропиоллактоны [167], полипропиленокода а Н СН, [c.154]

Рис. 10. Кинетика изотопного обмена полиаланина с водой при 0° и разных pH.

Значительный практический интерес представил поли-Ъ-лак-тид, имеющий строение звена цепи, сходное с полипропилепокси-дом ИЛИ с полиаланином [425—427] [c.80]

Оптическая активность полиаланина (в градусах), полученного из ангидрида К-карбокси-СЬ-аланина под действием(+)-борнеола и —)-ментола [c.181]

Для ряда синтетических полипептидов исследованы колебания, локализованные вне пептидной группы [40]. Полоса при 1015 см оказалась характеристической для полимеров, содержащих в цепи блоки из нескольких остатков глицина. Эта полоса есть в статистическом сополимере глицина с алаиино.м (1 1), но она отсутствует в чередующемся сополимере. То же самое можно сказать и о полосе при 965 см спектра полиаланина. Оказалось, что обе полосы отсутствуют в спектре фиброина шелка, состоящего в основном из звеньев глицина и аланина. Следовательно, фиброин шелка является чередующимся сополимером. Другие полипептиды, являющиеся сополимерами, рассмотрены в работе [714]. [c.343]

Остаточное расщепление сигнала а-СН в спиновый мультиплет для полимеров с небольшим СП по3(воляет оценить время жизни опиральной конформации Тл, находящейся в равновесии с клубком тл=У2(2я/ка)" 0,1 с. Полученное значение тл, а также химические сдвипи карбоксильного протона СРзСООН в растворах полиаланина, будут обсуждены в разд. 14.4.8 я 14.4.9. [c.319]

То = 2,9 10 с. При комнатной температуре Тс = 2,2 10 ° с. Это хорошо соответствует значениям то и Е акт, полученным для враш ения метильных групп в порошках полиаланина, поливалина и полилейцина. Другой минимум вблизи 0°С, зависяш ий от оводненности белков, соответствует другим видам внутреннего движения, причем его связь с внутренним движением непосредственно следует из совпадения кривых при отрицательных температурах для СА и РПКазы, отличаюш ихся по молекулярному весу в 5 раз. Времена корреляции для этого движения в минимуме Т составляет около 10 с и оно, по-видимому, связано с осцилляциями боковых групп полипептидной цепи на углы более 30°. [c.289]

Реакции нитрилов (1972) -- [ c.131 ]

Итоги науки химические науки химия и технология синтетических высокомолекулярных соединений том 8 (1966) -- [ c.63 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.383 ]

Инфракрасная спектроскопия полимеров (1976) -- [ c.342 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.541 ]

Химия и технология полимеров Том 1 (1965) -- [ c.59 , c.99 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.148 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология