оксиаминокислоты

Оксиаминокислоты — серин и треонин. Общим методом синтеза любых р-окси-а-аминокислот является действие бромноватистой кислоты на непредельные кислоты с последующей обработкой аммиаком. В результате образуется смесь изомерных оксиаминокислот. [c.449]

Наконец, за последнее время возрос интерес еще и к производным пептидов р-оксиаминокислот, образованных с фосфорной кислотой. Hj- H—СООН СНа-СН—соон [c.510]

Попытки использования оксиаминокислот более подробно описаны в следующем разделе. Как указывалось выше, расщепление аминокислот основного характера проводилось только при действии трипсина (см. стр. 179—198). Известны работы, посвященные селективному расщеплению пептидных связей в ароматических аминокислотах путем облучения белка светом соответствующей длины волны. В большинстве случаев исследования имели эмпирический характер и предпринимались главным образом с целью изменения свойств белков, часто обладающих ферментативными или иммунологи- [c.215]

Оксиаминокислоты Серин — р-окси-а-аминопропионовая кислота треонин — р-окси-а-аминомасляная кислота оксилизин — б-окси-а-е-диаминокапроновая кислота, [c.470]

Не лучше обстоит дело и с широко распространенными в природе амино-сахарами и оксиаминокислотами, взаимные переходы которых трудно описать символами О 1. Например, 2-амино-З-оксимасляная кислота—треонин (V)— может быть отнесена по ключу оксиальдегидов к >-ряду, а по ключу аминокислот—к -ряду [c.385]

Чтобы устранить путаницу, ввели для таких соединений дополнительные индексы й и 5. Символы Оg и Lg означают, что конфигурация определена в ключе оксиальдегидов ( —глицериновый альдегид, глюкоза), а и что конфигурация определена в ключе оксиаминокислот (5—серин). [c.385]

Структуры смешанных биополимеров чрезвычайно сложны, а их подробное изучение в сущности лишь только начинается. В отличие от полисахаридов систематически описать и классифицировать типы структур смешанных биополимеров весьма затруднительно прежде всего из-за ограниченного количества надежно и полно расшифрованных структур. Укажем лишь, что связь олиго-или полисахаридной компоненты с пептидной, белковой или липидной осуществляется обычно при помощи гликозидной связи либо по гидроксильным группам (например, в остатках оксиаминокислот пептидной цепи), либо по амидной группе амидов двухосновных аминокислот. Возможна также фосфодиэфирная связь, подобная той, которая лежит в основе строения нуклеиновых кислот. [c.44]

А. Все три оксиаминокислоты окисляются йодной кислотой с разрывом углеродного скелета [c.470]

Цистеин— р-тио-а-аминопропионовая кислота (ив еще большей степени цистин) подобно р-оксиаминокислотам неустойчива, особенно по отношению к щелочам, и распадается с элиминированием Н25 и образованием пировиноградной кислоты и аммиака. [c.471]

Тиольная группа, подобно оксигруппе в оксиаминокислотах, легко ацилируется и алкилируется. Но образующиеся тиоэфирные (S-ацильные) производные малоустойчивы, особенно по отношению к щелочам. Более прочными являются S-алкильные соединения цистеина. Особенно важны S-бензильные производные, которые широко применяют в качестве защитной группы при синтезе пептидов. [c.472]

Гидроксильную группу в оксиаминокислотах в последнее время защищают бензильным остатком, который уже давно применяли для защиты сульфгидрильной группы цистеина Существенные затруднения [c.488]

He менее интересны межмолекулярные перегруппировки пептидов Р-оксиаминокислот. [c.506]

Вместе с тем при ацилировании трифторуксусным ангидридом с добавлением подходящего растворителя или без него реакция протекает не только быстрее и полнее, но при этом непосредственно ацилируются хлоргидраты эфиров [16, 19, 27, 32, 60, 88]. По аналогии с производными свободных аминокислот [126] таким образом можно получить соответствующие N, 0-бис-ТФА-производные аминокислот Сер, Тре, Тир и Опр. Соответственно реакция с хлор-гидратом Цис приводит к N, S-бис-ТФА-производному. Степень ацилирования эфиров полифункциональных аминокислот сильно зависит от условий реакции и времени инкубации с трифторуксусным ангидридом [19, 53, 60]. При кратковременном ацилировании было обнаружено образование только N-ТФА- производных оксиаминокислот [53], для которых характерны большие величины удерживаемых объемов. [c.317]

Кбз-производные -оксиаминокислот суспендируют в хлористом метилене, добавляют большой избыток жидкого изобутилена и минимальное количество (следы) серной кислоты. Смесь встряхивают при комнатной температуре в сосуде, -выдерживающем давление, до образования прозрачного раствора. При этом получается г/з т -бутиловый эфир Н-карбобензокси-0-т/зет-бутил-/,-аминокислоты с выходом 90% НО—СН--СН—СООН (СНа)2С=СН2-, Н2304 (СНз)зСО—СН—СН—СООС(СНз)д [c.679]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

В основе метода динитрофенилирования лежит реакция свободных ЫНг-групп белка или пептида с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в щелочной среде, при которой образуются соответствующие динитрофенильные производные (ДНФ-производные). В реакцию с ДНФБ, кроме свободных а-ЫНг-групп, вступают также е-ННг-группа лизина, 5Н-группа цистеина, ОН-группы оксиаминокислот и имидазольный гетероцикл гистидина. ДНФ-производное белка или пептида подвергают полному кислотному гидролизу. Ы-концевые ДНФ-амино-кислоты экстрагируют из гидролизатов эфиром, отделяя их от свободных аминокислот и ДНФ-производных по другим функциональным группам аминокислот, которые растворимы в воде. Идентификацию [c.145]

Оксиаминокислоты. Опубликованные данные о применении метода с использованием угольного ангидрида с оксиаминоки-слотами (серии, треонин, оксипролин) ог1заничсны. Карбобен- [c.186]

Окраска комплекса зависит также и от тех аминокислотных остатков, которые входят в состав пептида. Так, оксиаминокислоты смещают спектр поглощения в сторону более коротких волн. Пептиды, образованные по у Карбоксильной группе глутаминовой кислоты, не дают биуретовой реакции. [c.504]

В синтезах с. участием оксиаминокислоты аминпый компонент следует прибавлять сразу же после того, как образовался смешанный ангидрид. [c.187]

Оксиаминокислоты. Заслуживает внимания успешное приме пение карбобе11лилокси-Ь-серипа [213—216], карбобензилокси-Ь-оксипролина [213, 217] и фталоил-Ь-треонина [213. 217] с неза- [c.222]

Получение смешанного ангидрида., Карбобензилоксиаминокислоты реагируют с а-этокси-р-карбэтоксивинилдиэтилфосфа- том Б теплом сухом ацетоне с образованием почти с количест венным выходом смешанного ангидрида диэтилкарбобснзил-оксиаминокислоты к фосфорной кислоты. Реакцию можио проводить также в диметилформамиде при 40° в течение суток или при 70° в течение I час [381]. [c.290]

Карбобензилоксиаминокислоты реагируют с а-этокси-р-к рб-этоксивинилдиэтилфосфатом с образованием почти с кол 5че-ствепным выходом сметанного ангидрида диэтилкарбобен ил-оксиаминокислоты и фосфорной кислоты при нагреванни в сухом ацетоне или диметилформамиде при 40 в течение с> ток илк при 70 в течение I нас (381 . [c.291]

Ha этих же реакциях основан . способы определении ссрина и треонина, содержащихся в гидролизатах белков [14—17, 74--81], атакже оксиаминокислот инсулина 119] ). [c.371]

Общие сведения, В состав фосфопротеидов входит фосф(]рная кислота (0,40—0,88%), соединенная эфирной связью с оксиаминокислотами (серином, треонином). [c.48]

Поскольку серин и треонин являются р-оксиаминокислотами, для них характерна относительно малая устойчивость. При нагревании с кислотами и щелочами элиминируется мопекула воды, а образующаяся нестойкая иминокислота распадается до кетокислоты и аммиака. [c.470]

Благодаря смежному положению гидроксильной и аминной групп р-оксиаминокислоты обладают рядом интересных специфических реакций. [c.470]

Оксиаминокислоты и цистеин расщепляются до аммиака и кетокислоты (см. выше). Наряду с этим наблюдается также реакция альдольного разуплотнения, при оторой разрывается С—С связь с образованием альдегида и глицина. Из серина образуются формальдегид и глицин, из треонина — ацетальдегид и глицин. [c.478]

До недавнего времени считалось, что пептидная ЫН-СО-группа относительно инертна. Вследствие оттягивания электронов на кислород атом азота становится малоспособным к нуклеофильным реакциям, а водород — малоподвижным. Исследование пептидов и аминоацильных производных аминокислот, содержащих дополнительные функциональные группы, особенно таких, у которых они расположены в смежном положении, открыли новую страницу в области возможных превращений пептидов. Это относится в первую очередь к пептидам, содержащим цистеин и оксиаминокислоты, а также к пептидам длкарбоновых аминокислот. [c.505]

Последнее соединение (VIII) представляет собой эфир бензонной кислоты, у которой спиртовым остатком является оксиаминокислота. О-бензоильные производные аминоспиртов и оксиаминокислот устойчивы только в кислой среде. При подщелачивании они спонтанно превращаются в исходные N-бензой льные производные. [c.507]

Дальнейшие исследования показали, что аналогичные процессы проходят и с пептидами р-оксиаминокислот с образованием 0-пептидов (М. М. Ботвиник, С. М. Аваева, Э. А. Мистрюков). Бергман предполагал, что такие перегруппировки могут иметь место и в природе. [c.507]

Новую внутримолекулярную перегруппировку пеитидов р-оксиаминокислот недавно открыл Бреннер. [c.508]

Реакция внедрения по данным Бреннера не ограничивается пептидами р-оксиаминокислот. Им было найдено, что амид глицилфенил-аланина способен в жестких щелочных условиях изомеризоваться в амид фенилаланилглицина. Этот последний в свою очередь также способен превращаться в амид глицилфенилаланина. [c.509]

Таким образом, для 5-пептидов характерны реакции миграции внутримолекулярные и межмолекулярные, для пептидов р-оксиаминокислот Ы->0, 0->-Ы внутримолекулярные и 0- -Ы межмолекулярные. Кроме того, для пептидов р-оксиаминокислот характерна реакция внедрения. Все изложенное позволяет заключить, что 5-пептиды цистеина и О-пептнды р-оксиаминокислот представляют собой богатые энергией вещества, способные служить промежуточными соединениями в синтезе пептидных связей, подобно описанным ранее ангидридам аминокислот. К таким же богатым энергией веществам следует отнести Ы-ациль-ные производные дикетопиперазинов и Ы-имидазольные производные гистидина. Весьма возможно, что все они принимают какое-то участие в синтезе пептидов в живой клетке, являясь переносчиками аминоацильных остатков. [c.509]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Назовите субстрат, типичный для пиридоксальфосфатзависимых ферментов. Изобразите формулу кофермент-субстратного промежуточного соединения. Поясните механизмы трансаминирования, декарбоксилирования и дезаминирования (р-оксиаминокислот) как реакции, катализируемые ферментами этой группы. [c.300]

В случае применения безводных органических растворителей, содержащих кислоту, возможна миграция ацильных групп, находящихся у определенных остатков оксиаминокислот. Так, при определении концевых групп по методу Эдмана (см. стр. 237—245), согласно которому производное пептида обрабатывают нитрометаном и НС1 [87], уксусной кислотой й НС1 [88] или диоксаном и НС1 [186] для циклизации Ы-Конце-вого остатка, установлено [2, 314], что на последующих стадиях отщепления обнаруживаются небольшие Количества Ы-концевь1Х остатков серина или треонина. В одном случае это привело к неправильному выводу о последовательности аминокислотных остатков [2, 186]. Обычно исследуемое соединение обрабатывают СвНаЫСЗ или динитрофторбензолом при pH 8,5. Если же белок находится в среде с такой величиной pH до добавления реагента, то свободные аминогруппы, появляющиеся в результате миграции ацильной группы от N к О, вновь образуют пептидные связи. Предварительную [c.222]

Изученные /-аминокислоты можно подразделить на три группы, каждой из которых соответствует кривая на рис, 3 (по Паттерсону и Броуду [211]) в координатах ЛДф] —Я. Кривая А (хлоргидрат /-лейцина) является Типичной нормальной положительной кривой дисперсии вращения, которая пересекает ось абсцисс сверху (200 ммк)К Большинство неароматических /-аминокислот и их солей дают аналогичные кривые. Кривая Б [/-лейцин (VUI) в воде] представляет собой нормальную отрицательную кривую дисперсии вращения, которая пересекает ось абсцисс снизу ) (160 juaik ) Такие кривые характерны примерно для 10 аминокислот и оксиаминокислот из числа исследованных соединений. Кривая В представляет собой аномальную кривую дисперсии вращения [/-фенилаланин (IX) в растворе едкого натра] вращение изменяется от отрицательной величины до положительной при уменьшении длины волны. Подобная картина наблюдается в случае некоторых ароматических аминокислот. [c.280]

Указанная только что условность заставила в некоторых случаях для большей определенности применять знаки и I, с индексами, например Во,, Лк, Лз (то же и для Ь), где О обозначает глицериновый альдегид, К — молочную кислоту, 8 — оксиаминокислоту серии. Таким образом, знак 3 обозначает, что конфигурация та же, что у левовраш ающего серина (стр. 485)- [c.387]

При другом способе терминальной инициации роль затравки выполняет белок, точнее — ковалентное соединение белка с нуклеотидом. Такое соединение возникает в результате образования фосфодиэфирной связи между 5 -гидроксилом дезоксирибонуклео-тида (например, <1СМР) и гидроксилом оксиаминокислоты (например, серина) специального, так называемого терминального белка. В изученных вирусных системах терминальный белок — это всегда вирус-специфический (т. е. закодированный в вирусном геноме) полипептид, и фермент, осуществляющий присоединение нуклеотида, также всегда имеет вирус-специфическую природу. Нуклео-тид-белковый комплекс взаимодействует с З -концом одноцепочечной вирусной ДНК-матрицы при этом нуклеотид, входящий в комплекс с терминальным белком, комплементарен З -концевому нуклеотиду матрицы и служит затравкой, к которой присоединяются последующие нуклеотиды (рис. 136). Ясно, что к 5 -концу синтезированной таким образом цепн ДНК будет ковалентно присоединен белок. Рассмотренный способ инициации цепи ДНК реализуется, например, у аденовирусов и у фага ф29, у которых однонитевые ДНК-матрицы образуются в процессе репликации двунитевого генома (см. с. 267). [c.264]

В зависимости от строения радикала К аминокислоты подразделяют на следующие группы (табл. 3.3.1) алифатические аминокислоты, алифатические оксиаминокислоты, серусодержащие аминокислоты, дикарбоновые аминокислоты (аминокислоты кислотного характера), диаминокарбоновые кислоты (аминокислоты основного характера), жирио-ароматические аминокислоты, гетероциклические аминокислоты и ими-покислоты. [c.650]

Сэнгер и Туппи [72] применили этот метод при расшифровке структуры В-цепи инсулина. Выделив и проанализировав не менее 60 пептидов, им удалось расшифровать только четыре участка цепи, включающих всего 19 остатков аминокислот. В частичных кислотных гидролизатах, помимо пептидов, встречается до 25% свободных аминокислот [54]. В ходе кислотного гидролиза полностью разрушается триптофан [53] и в значительной степени повреждаются оксиаминокислоты [65]. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология