Лейцин и изолейцин

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Необходимость их для животных и человека объясняется тем, что в животных организмах не могут синтезироваться соответствующие кетокислоты с разветвленной цепью. У растений же эти кетокислоты образуются довольно легко. Если при кормлении животных вместо валина, лейцина и изолейцина в рацион вводить соответственно а-кетоизовалериановую, а-кето-изокапроновую и а-кето-р-метилвалериановую кислоты, то организм полностью или почти полностью удовлетворяет свою потребность в незаменимых аминокислотах. Схемы реакций переаминирования, приводящие к образованию валина, лейцина и изолейцина, показаны ниже. Они являются общими как для растений, так и для животных [c.254]

Остальные алифатические аминокислоты, входящие в состав белков,— аланин, валин, лейцин и изолейцин не дают специфических реакций. [c.470]

Особый случай представляет нумерация атомов аминокислот с разветвленными углеводородными радикалами, такими как валин, лейцин и изолейцин, представленная в табл. 45. [c.308]

Лейцин и изолейцин под влиянием некоторых микроорганизмов, например дрожжей, превращаются в спирты, молекулы которых содержат на один атом углерода меньше, чем молекулы взятых аминокислот. При этом от молекулы аминокислоты отщепляется СО2, а аминогруппа замещается гидроксилом. Таким путем из лейцина получается оптически недеятельный первичный изоамиловый спирт, а из изолейцина—оптически деятельный первичный изоамиловый спирт [c.379]

Проба 0,5 цл 0,1 н. солянокислого раствора, содержащая по 0,5 цг каждой кислоты растворитель метилэтилкетон — пиридин — вода — ледяная уксусная кислота (70 + 15 + 15 4- 2) время анализа 4,5 час обнаружение нингидрином. При наличии метионина необходимо окисление яад-муравьиной кислотой [44]. Для надежной идентификации лейцина и изолейцина параллельно хроматографируют каждую из этих аминокислот в качестве эталонных веществ. [c.402]

Содержание лейцина и изолейцина в шерсти [279]. [c.220]

Таблица Ь72 Свойства олигопептидов валина, лейцина и изолейцина

Поскольку в системе для тонкослойной хроматографии,, предложенной в работе [28], не достигается разрешения всех аминокислот, в данном случае используют систему бензол—уксусная кислота в соотношении 90 5, в которой, однако, не удается разделить лейцин и изолейцин. Поэтому вначале элюирование ведут в градиенте бензол—(бензол—уксусная кислота) (9 1), который создается двумя сосудами объемом по 200 мл. Спустя 5 ч автоматически включается подача смеси бензол— уксусная кислота (9 1). В заключение (спустя 13 ч 20 мин) колонку промывают смесью бензол—уксусная кислота (6 4), с помощью которой вымывают аспарагин, оксипролин, аргинин, цистеин и цистеиновую кислоту. Голубоватую зону ДНС-амида (ДH -NH2) вымывают лишь при регенерации. [c.377]

Примечание. Считается, что первая полоса содержит фенилаланин вторая — лейцин и изолейцин и третья — валин, пролин и метионин. Этот метод может оказаться полезным в качестве первичного разделения при окислительных методах, которые будут изложены ниже. [c.281]

Как уже упоминалось, существуют водородные связи между оптическими изомерами и оптически активными неподвижными фазами, а также между диастереомерами и полярными оптически неактивными жидкими фазами. Роль водородных связей в разделении иллюстрируется двумя примерами, (а) Глицин, простейшая и наиболее летучая аминокислота [140], обычно элюируется после аланина и валина (а часто после лейцина и изолейцина) на полярной жидкой фазе, при этом задержка в элюировании глицина служит мерой полярности жидкой [c.126]

Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями (валин, лейцин и изолейцин) теряют часть своей боковой цепи с эли- [c.194]

Вейганд и сотр. [16] наблюдали, что фрагментация боковых цепей остатков лейцина и изолейцина в пептиде значительно отличается, и таким образом эти изомеры можно различить при определении последовательности. [c.195]

Отличительными чертами ферментов являются их исключительно высокая каталитическая активность и специфичность действия. Под специфичностью понимается резкая зависимость скорости реакций от особенностей строения субстрата. Помимо уже знакомых из предыдущих глав электронных и стерических характеристик субстрата важное значение в создании субстратной специфичности имеет фактор субстратного связывания. Он обусловлен определенной ориентацией молекулы субстрата за счет водородных связей и электростатического взаимодействия с ионными группами в составе молекулы фермента. Наряду с этим важное значение для субстратного связывания имеет так называемое гидрофобное взаимодействе между алкильными радикалами молекулы субстрата, с одной стороны, и гидрофобными участками молекулы фермента, образованными за счет алкильных заместителей в остатках таких аминокислот, как валин, лейцин и изолейцин. [c.427]

Лейцин и изолейцин не только входят в состав белков, но часто содержатся в растениях в большом количестве и в свободном состоянии. Они могут быть источниками сивушных масел при спиртовом брожении. Валин, лейцин и изолейцин по своим свойствам близки один другому, и их разделение обычными химическими методами достигается с трудом, а лейцин и изолейцин трудно разделить даже при использовании хроматографических методов анализа. [c.196]

Наименее экранированными протонами (см. рис. 14.2) являются протоны NH-группы индольного кольца триптофана (около 0,0 м. д. в t-шкале), пептидных групп NH (1,5—2,0т), протоны при С-2 в гистидине и NH-протоны в аргинине (2—Зт). Протоны пептидных iNH-rpynn обычно не будут проявляться в спектрах белков, растворенных в DgO, а в спектрах растворов в НгО их сигналы будут уширяться и исчезать при больших значениях pH вследствие катализируемого шелочью обмена (см. разд 13.3.4). Ароматические протоны и протон при С-4 гистидиновых остатков дают сигналы в области 2,5—3,2т, за ними следует ясно выраженное окно , которое наблюдается в спектрах всех белков в интервале от 3,5 до 5т. В области от 4 до 6 т обычно расположены широкие и слаборазре-шенные сигналы а-СН-протонов. Они в различной степени (иногда почти полностью) могут быть скрыты пиками НгО или HOD. Далее расположены сигналы от разных метиленовых и метильных групп боковых цепей. В самых высоких полях (- Эт) расположены сигналы метильных групп алиф атических боковых цепей валина, лейцина и изолейцина. В спектрах денатурированных белков в состоянии статистического клубка эти сигналы образуют один ясно видимый и очень широкий пик, но в спектрах нативных белков он может расщепляться в связи с тем, что эти группы находятся в различном локальном окружении. Эти пики и сигналы в самой слабопольной области спектра, а также резонансные сигналы, сдвинутые вследствие контактного взаимодействия, исследовались наиболее интенсивно. [c.351]

Янак. Характерные пики, приведенные на рис. 5 моей статьи, показывают, что аминокислоты подвергались пиролизу только по месту связи карбоксильной группы с другой частью молекулы. Мы получали характерные пики при пиролизе лейцина и изолейцина, т. е. соединений с некоторым структурным различием [c.511]

Лейцин и изолейцин являются важными аминокислотами, входящими в состав белков. Норлейцин (а-амино-н-капроновая кислота) приготовлен синтетически и в белках не найден. [c.29]

Для человека незаменимы восемь аминокислот, и по средним нормам взрослый человек на каждые 100 г белка ежедневно должен получать следующие количества этих аминокислот (в г) триптофана 1,6, лизина 8, лейцина и изолейцина 10, валина 6, метионина 2,5, фенилаланина 4,5, треонина 3,3. При недостатке или отсутствии в пище одной или нескольких аминокислот наблюдаются серьезные нарушения обмена веществ, приводящие к тяжелым заболеваниям. [c.422]

Пытаясь найти некоторые общие принципы, лежащие в основе аминокислотного состава белков, Бейли [101] построил ряд гистограмм, отражающих аминокислотный состав двух десятков белков. В целом Бейли не был удовлетворен результатами этой попытки, но ему все же удалось сделать некоторые заключения Нанример, он указал на щирокое распространение валина, лейцина и изолейцина и отметил, что белки обычно содержат меньще изолейцина, чем лейцина. В белках обычно присутствуют фенилаланин, пролин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота и цистин, тогда как триптофан, метионин, лизин, гистидин, аргинин, глицин и аланин встречаются реже. [c.25]

Описано свыше 50 случаев редкого аутосомно-рецессив-ного нарушения (открытого в 1954 г.), при котором моча больного и выдыхаемый им воздух имеют запах кленового сиропа . В моче обнаруживаются высокие концентрации а-кетокислот с разветвленной цепью, образующихся при переаминировании валина, лейцина и изолейцина. Характерный запах бывает обусловлен продуктами распада этих кислот. Биохимический дефект кроется в ферменте, катализирующем окислительное декарбоксилирование кетокислот, как указано на рис. 14-11. [c.116]

На основе небольшого числа изменений исходной поликетоновой структуры возможен биосинтез многих необычных соединений [74]. Так, в некоторых случаях путем гидроксилирования происходит введение дополнительных атомов кислорода возможен перенос метильных групп от S-аденозилметионина с образованием метоксильных групп в отдельных случаях метильная группа присоединяется непосредственно к углеродной цепи. Помимо ацетил-СоА в качестве исходных структур синтеза поликетидов могут выступать как жирные кислоты с разветвленной цепью, образованные из валина, лейцина и изолейцина, так и никотиновая и бензойная кислоты. Исходной структурой биосинтеза антибиотика тетрациклина служит, по-видимому, амид малоновой кислоты в виде СоА-производного (рис. 12-10). На рис. 12-10 показано образование из поликетидов других важных антибиотиков. [c.563]

Задача 15.3. Изопентиловый и оптически активный пентиловый спирты были получены при ферментативном превращения аминокислот — лейцина и изолейцина, которые в свою очередь получены в результате гидролиза белковых веществ крахмала. [c.483]

Рис. 162. Одномерное разделение в проточной камере([13], стр. 24) для обнаружения лейцина и изолейцина наряду с 18 белковыми аминокислотами, р-аланином и у Эмино-н-масляной кислотой.

Для двумерной хроматографии пригодна смесь растворителей III и IV (рис. 159 [7]), и в особенности смесь растворителей VIII и IV (рис. 161 [9]). Они позволяют разделить все Р-аланин + у-амино-м-масляная кислота, кроме лейцина и изолейцина. Эти изомеры можно разделить в параллельном опыте при использовании проточного метода [13] с растворителем VII (рис. 162). [c.402]

Менее эффективным методом является элюентная хроматография на ионитах, по емкости на два порядка уступающая вытеснительной технике. Однако ее несомненным преимуществом является возможность получения хроматографически чистых аминокислот. Еще в 1950 г. был разработан предельно простой метод препаративного разделения аминокислот на смоле дауэкс 50-Х8 в ступенчатом градиенте соляной кислоты [91]. Аминокислоты выделяли из элюата простым упариванием досуха. Однако в этом случае плохо разделяются серин и треонин, а также лейцин и изолейцин. Основные аминокислоты элюируют 4 н. раствором НС1, и тем не менее элюирование занимает много времени. Поэтому авторами была разработана новая схема элюирования — аммоний-ацетатным и аммоний-формиатным буферами, при которой достигалось полное разделение всех аминокислот. Первой стадией является элюирование ацетатными буферами на колонке с дауэксом 50-Х8 высотой 15 см. При этом происходит разделение основных аминокислот. Первые два пика содержат смесь аминокислот, которая разделяется при рехроматографии. Второй пик, соответствующий тирозину и фенилаланину, хроматографируют на колонке (высотой 60 см) с дауэксом 50-Х8. Материал, соответствующий первому пику, фильтруют через колонку (высотой 15 см) с ам- [c.356]

Основы метода. Более подробное описание метода Фишера по разделению гидрохлоридов эфиров аминокислот дано в соответствующей литературе, здесь же достаточно указать, что эфиры лейцина, изолейцина и валина перегоняются в более низко кипящих фракциях (Осборн, Джонс и Ливенуорте [497]). Лейцин и изолейцин отделяют от валина осаждением ацетатом свинца (Левин и Ван-Сляйк [415]). Количество лейцина и изолейцина в смеси определяют по оптическому вращению. Затем отделяют валин от аланина путем осаждения последнего фосфорновольфрамовой кислотой (Левин и Ван-Сляйк [417]). [c.276]

Несмотря на очевидные трудности окислительного метода Фромажо для определения лейцина и валина, данные, полученные по этому методу различными авторами, хорошо согласуются с данными более точного метода изотопного разведения (ср. анализы гемоглобина). Автору этого труда кажется, что окислительный метод определения валина, лейцина и изолейцина, дающий возможность работать на количествах белка порядка 100 мг, более точен и во много раз проще единственного другого хорошо описанного способа, именно — метода Фишера. Можно также рекомендовать микробиологический метод Лаймана и др. [433В], а также хроматографический метод Гордона, Мартина и Сайндж ([261] и г. д.). [c.302]

В указанной работе столкнулись с определенными осложнениями из-за того, что трудно было провести выбор между лейцином и изолейцином. Соответствующие лейциновые и изолейци-новые пептиды не разделялись методом ГЖХ, и даже с помощью масс-спектрометрии не во всех случаях можно было выполнить отнесение изомеров. Окончательный вывод оказался возможен при использовании капиллярной колонки для дальнейшего разделения уловленных соединений. В настоящее время эти трудности, по-видимому, преодолены также и с помощью масс-спектрометрии [30]. [c.169]

Валин, лейцин и изолейцин — три незаменимых для животных аминокислоты, имеющих разветвленную цепь углеродных атомов. Они синтезируются из соответствующих кетокислот в результате реакции переаминирования (чаще всего с глутаминовой кислотой). [c.254]

Из них первые три кислоты являются углеродными скелетами следующих аминокислот норлейцина и лизина, лейцина и изолейцина. [c.297]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология