Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белки рецептор связанный

Рис. 12-9. Модель белка-рецептора для стероидного гормона. Как полагают, в неактивном состоянии он связан с ингибиторным белком, который блокирует ДНК-связывающий домен рецептора. Связывание гормона рецептором приводит к отделению белка-ингибитора, и в результате рецептор активируется. Прообразом для этой модели послужил рецептор кортизола (глюкокортикоида), но сходную структуру имеют также рецепторы для эстрогенов, тестостерона, прогестерона, альдостерона, тиреоид-ного гормона, ретиноевой кислоты и витамина D (см. рис. 10-25) вместе все эти белки образуют надсемейство рецепторов стероидных гормонов. В случае рецепторов кортизола и эстрогенов белком-ингибитором Рис. 12-9. <a href="/info/168712">Модель белка</a>-рецептора для <a href="/info/29642">стероидного гормона</a>. Как полагают, в <a href="/info/510887">неактивном состоянии</a> он связан с ингибиторным белком, который блокирует ДНК-связывающий <a href="/info/1392475">домен рецептора</a>. <a href="/info/1409564">Связывание гормона рецептором</a> приводит к <a href="/info/1096662">отделению белка</a>-ингибитора, и в результате <a href="/info/1407675">рецептор активируется</a>. Прообразом для <a href="/info/684317">этой модели</a> послужил рецептор кортизола (глюкокортикоида), но <a href="/info/1634835">сходную структуру</a> имеют <a href="/info/510552">также рецепторы</a> для эстрогенов, тестостерона, прогестерона, альдостерона, тиреоид-ного гормона, <a href="/info/103181">ретиноевой кислоты</a> и витамина D (см. рис. 10-25) вместе все эти <a href="/info/1435566">белки образуют</a> надсемейство <a href="/info/103196">рецепторов стероидных гормонов</a>. В случае рецепторов кортизола и эстрогенов белком-ингибитором

Рис. 12-25. Размеры и локализация каталитических доменов некоторых протеинкиназ, рассмотренных в этой главе. Во всех случаях каталитический домен (выделен цветом) состоит примерно из 250 аминокислотных остатков и имеет сходную аминокислотную последовательность это позволяет предполагать происхождение их всех от общего предшественника. Три представленные здесь тирозин-специфические киназы-трансмембранные белки-рецепторы, которые при связывании специфического внеклеточного лиганда активируются и фосфорилируют ряд белков внутри клетки (в том числе и самих себя) по остаткам тирозина. Обе цепи рецептора инсулина кодируются одним геном, продукт которого - белок-предшественник - расщепляется на две цепи, связанные дисульфидными мостиками. Внеклеточная часть рецептора PDGF, по-видимому, сложена в пять иммуноглобулиноподобных доменов - возможно, этот белок относится к суперсемейств> иммуноглобулинов (разд. 18.6.20). Регуляторные субъединицы А-киназы (см. рис. 12-27) и киназы фосфорилазы (см. рис. 12-31), в норме Рис. 12-25. Размеры и локализация <a href="/info/1403720">каталитических доменов</a> некоторых протеинкиназ, рассмотренных в <a href="/info/1656236">этой главе</a>. Во всех случаях <a href="/info/1403720">каталитический домен</a> (выделен цветом) состоит примерно из 250 аминокислотных остатков и имеет сходную <a href="/info/31042">аминокислотную последовательность</a> это позволяет предполагать происхождение их всех от <a href="/info/1405442">общего предшественника</a>. Три представленные здесь <a href="/info/1339530">тирозин-специфические</a> киназы-<a href="/info/166982">трансмембранные белки</a>-рецепторы, которые при <a href="/info/104411">связывании специфического</a> внеклеточного лиганда активируются и фосфорилируют ряд белков <a href="/info/1409039">внутри клетки</a> (в том числе и <a href="/info/1080734">самих себя</a>) по остаткам тирозина. Обе цепи <a href="/info/99579">рецептора инсулина</a> кодируются одним геном, продукт которого - <a href="/info/525783">белок-предшественник</a> - расщепляется на две цепи, связанные <a href="/info/99352">дисульфидными мостиками</a>. Внеклеточная <a href="/info/1561444">часть рецептора</a> PDGF, по-видимому, сложена в пять иммуноглобулиноподобных доменов - возможно, этот <a href="/info/1748940">белок относится</a> к суперсемейств> иммуноглобулинов (разд. 18.6.20). <a href="/info/103082">Регуляторные субъединицы</a> А-киназы (см. рис. 12-27) и <a href="/info/100268">киназы фосфорилазы</a> (см. рис. 12-31), в норме
Рис. 8-41. Упрощенная схема переноса белков в ЭР, согласующаяся с исходной сигнальной гипотезой . Как только на рибосоме синтезируется сигнальный пептид, он направляет рибосому к белку-рецептору на мембране ЭР. Считается, что по мере синтеза полипептидная цепь переносится через мембрану сквозь белковую пору, связанную с этим рецептором. В процессе трансляции сигнальный пептид отрезается, и сраз> Рис. 8-41. <a href="/info/1472997">Упрощенная схема</a> <a href="/info/100777">переноса белков</a> в ЭР, согласующаяся с исходной <a href="/info/150352">сигнальной гипотезой</a> . Как только на рибосоме синтезируется <a href="/info/150353">сигнальный пептид</a>, он направляет рибосому к <a href="/info/283165">белку-рецептору</a> на мембране ЭР. Считается, что по мере <a href="/info/629628">синтеза полипептидная цепь</a> <a href="/info/233605">переносится через</a> мембрану сквозь <a href="/info/1339513">белковую пору</a>, связанную с этим рецептором. В <a href="/info/1546446">процессе трансляции</a> <a href="/info/150353">сигнальный пептид</a> отрезается, и сраз>
    В синапсе мембрана мышечной клетки действует как преобразователь - превращает химический сигнал в форме нейромедиатора в сигнал электрический. Это преобразование осуществляется с помощью лиганд-зависимых ионных каналов (т. е. рецепторов, связанных с каналами) - белков, находящихся в постсинаптической мембране. Присоединение нейромедиатора к этим белкам вызывает изменение их конформации, и капа- [c.311]


    Рецепторы, сопряженные с G-белками, опосредованно активируют или ингибируют определенные ферменты или ионные каналы, связанные с плазматической мембраной. Взаимодействие между рецептором и ферментом или ионным каналом происходит через третий белок, который называют GTP-связывающим регуляторным белком (или G-белком). Рецепторы, связанные с G-белком, обычно запускают целую цепь событий, изменяющих концентрацию одного или нескольких малых внутриклеточных сигнальных молекул, часто называемых внутриклеточными посредниками или внутриклеточными медиаторами. Эти молекулы в свою очередь действуют, изменяя поведение других белков-мишеней в клетке. Два наиболее важных посредника-это циклический АМР (сАМР) и [c.354]

    Клеточная мембрана — неотъемлемый элемент любой клетки. Ее роль в первую очередь состоит в том, чтобы отгородить содержимое клетки от окружающей среды, сосредоточить в небольшом объеме простран,ства все необходимые информационные и функциональные структуры, а у клеток эукариот, кроме того, разделить внутреннюю часть клетки на различные функционально автономные отсеки-ядро, митохондрии и ряд других. Во внешней плазматической мембране клетки функционируют транспортные белки, рецепторы и связанные с ними белковые системы преобразования полученных сигналов. Но структурную основу мембран составляют липиды. [c.55]

    Нервная система преобразует поступившие через органы чувств раздражения — физические (свет, звук,, температура, давление, прикосновение), химические (от веществ, находящихся в воздухе, пище или жидкостях внутренних сред организма) — в нервный импульс. В основе этих превращений лежат химические превращения биомолекул. Раздражающий стимул воспринимается высокоспецифическим белком-рецептором, находящимся в возбудимой мембране. В результате такого взаимодействия изменяются конформация белка, проницаемость мембраны, активность связанного с мембраной фермента, ионный транспорт через мембрану, что приводит к многократному усилению ответа на первоначальный стимул. Функциональные изменения рецептора обратимы. [c.53]

Рис. 19-15. Воздействие нейромедиатора на постсинаптическую клетку может осуществляться при посредстве рецепторных белков двух фундаментально различных типов рецепторов, связанных с каналами, и рецепторов, не связанных с каналами Связанные с каналами рецепторы Рис. 19-15. Воздействие нейромедиатора на <a href="/info/510403">постсинаптическую клетку</a> может осуществляться при посредстве <a href="/info/327089">рецепторных белков</a> <a href="/info/1696521">двух</a> фундаментально <a href="/info/25662">различных типов</a> рецепторов, связанных с каналами, и рецепторов, не связанных с каналами Связанные с каналами рецепторы
    В отличие от рецепторов, связанных с каналами, не связанные с ионными каналами рецепторы нейромедиаторов, присоединяя лиганд, запускают в постсинаптической клетке каскад ферментативных реакций. В большинстве изученных случаев первая реакция этого каскада ведет к активации G-белка, который либо прямо взаимодействует с ионными каналами, либо регулирует образование таких внутриклеточных посредников, как циклический АМР и Са. Эти посредники в свою очередь или непосредственно влияют на ионные каналы, или активируют киназы, фосфорилирующие различные белки, в том числе и белки ионных каналов. Во многих синапсах имеются как связанные, так и не связанные с каналами рецепторы, присоединяющие одни и те же или различные медиаторы. Если рецептор не связан с каналом, то опосредуемый им эффект, как правило, бывает замедленным и продолжительным и может влиять на эффективность последующей синаптической передачи, что [c.336]

    Суперсемейство рецепторов, связанных с С-белками [c.5]

    Оказалось, что все рецепторы, связанные с С-белками. принадлежат к суперсемейству белков, имеющих 7 трансмембранных спиральных сегментов, состоящих из 19-24 аминокислот, связанных внутри- и внеклеточными участками (рис. 3). [c.7]

Рис. 3. Топология в мембране рецептора, связанного с С-белками. Рис. 3. Топология в <a href="/info/188040">мембране рецептора</a>, связанного с С-белками.
    Анализ аминокислотных последовательностей имеет целью рационализацию огромного объема уже имеющихся данных о первичной структуре полипептидов. Основной метод этого анализа — установление элементов сходства в структурах разных белков. Сопоставление консервативных участков цепи с функциональными характеристиками молекулы позволяет объединить многие белки в одну группу. Например, рецепторы, связанные с О-белками (мускариновые, опиоидные, адренорецепторы и др.), образуют семейство с определенными сигнальными и фармакологическими свойствами. [c.75]

    Рецепторы гормонов могут находиться в цитозоле или в ядре. Цитозольный рецептор связан с белком-шапероном (см. раздел 1), который на стадии активации отделяется от комплекса гормон-рецептор. [c.109]

    Белок TF 1П А был первым эукариотическим регуляторным полипептидом транскрипции с известной аминокислотной последовательностью, для которого удалось построит доменную структурную модель. В этом белке выявлены 9 повторяющихся, но отличающихся друг от друга доменов — пальцев , каждый из которых включает около 30 аминокислот. Домены содержат инвариантные-участки, включающие два цистеиновых и два гистидиновых остатка, связанных с ионом цинка (рис. 115). Концы разных пальцев (петли) несут варьирующие аминокислотные остатки, среди которых встречаются положительно заряженные, которые, по-видимому, способны легко взаимодействовать с ДНК. Как оказалось, подобная структура регуляторного белка закодирована в ряде других генов, кодирующих регуляторные белки эукариот. Так, ген Kruppel (калека), контролирующий развитие дрозофилы, кодирует белок, содержащий четыре подобных домена. Такие домены обнаружены и в белках — рецепторах гормонов. Предполагается, что выступающие связывающиеся с ДНК разные пальцы, соединенные друг с другом гибкими мостиками, осуществляют сразу несколько контактов с ДНК. Такая модель строения TF П1 А позволяет предполо- [c.211]


    Предполагается, что пептидные гормоны (инсулин, пролактии, гормон роста, паратиреоидный гормон, гонадотропин, гормоноподобные факторы роста и др.) также могут проникать через клеточную мембрану внутрь клетки [575]. Это предположение уже выдвигалось в 50-х годах двумя группами исследователей, но эндокринологи настаивали на концепции взаимодействия пептидных гормонов исключительно лишь со связанными с мембраной рецепторами. Согласно современным воззрениям, такие трудноин-терпретируемые долговременные эффекты, как, например, влияние на рост клетки и белковый синтез в случае инсулина, Можно объяснить, лишь принимая возможность проникновения гормона в клетку. Кратковременные эффекты могут быть вызваны, по существующему представлению, обычным путем, т. е. взаимодействием с рецептором, связанным с мембраной. Относительно процесса входа в клетку существуют различные точки зрения, как, например, совместное действие высокомолекулярного белка-носителя (а2-макроглобулин для инсулина или эпидермального фактора роста) или совместное с рецептором клеточной стенки проникновение гормона в клетку. Но в общем случае ясность в вопросе о функциях полипептидного гормона в клетке пока отсутствует. Дискуссируются следующие предположения  [c.235]

    Ns-Белок взаимодействует с рецепторами, активирующими аденилатциклазу Ni-белок — с рецепторами, ее ингибирующими. При образовании тройного комплекса гормон — рецептор — N-бе-лок а-субъединица N-белка обменивает связанный с N-белком GDP на GTP. При связывании GTP с а-субъединицей Ns белок приобретает способность взаимодействовать с каталитическим компонентом аденилатциклазы, мембранным ферментом с молекулярной [c.241]

    За сенситизацию у аплизии ответственны рецепторы, связанные с G-белком [35] [c.331]

    Эти эксперименты показывают, каким образом рецепторы, связанные с G-белком, могут передавать кратковременные сигналы, приводящие к стойким изменениям электрических свойств синапса и, следовательно, поведенггя животного. Фосфорилирование S-каналов представляет собой одг1у из форм памяти, но это лишь кратковременная память, которая легко стирается при воздействии фосфопротеипфосфатаз (дефосфорилирующих S-капалы) и ограничена временем жизни белков, образующих S-каналы. Механизм долговременной памяти, возникающей при повторном воздействии болевого стимула, не известен, но он отличается от кратковременной памяти он требует синтеза новой РПК [c.333]

    Так же как в синапсе, внещние раздражители способны влиять на электрическое состояние клетки как непосредственно, воздействуя на ионные каналы, гак и косвенно - через молекулы-рец,епторы, запускающие синтез вг1утриклеточного посредника, который уже воздействует на ионные каналы. Как полагают (хотя здесь еще не все ясно), слуховые сенсорные клетки используют прямой механизм действггя с участием рег епторов, связанных с каналами, а сенсорные гслетки глаза - непрямой путь через рецепторы, связанные с С-белком. [c.338]

    К числу наиболее изученных рецепторов, связанных с С-белками, можно отнести адренергические рецепторы. Установлено, что взаимодействие катехоламинов (адреналина и норадреналина) с (3-адренорецептора.ми ( 3г и Рз-типа) приводит к активации С -белка. а -субъединица которого активирует аденилатциклазу. аз-адренорецепторы, активируя С -белок, ингибируют аденилатциклазу. В то же время а -адренорецепторы при посредничестве белка 0 активируют фосфолипазу С(011тап, 1987). [c.8]

    В последнее время появились данные о том, что аденилатциклазная система может активироваться не только при стимуляции рецепторов, связанных с G-белками, но и при активации рецепторов, имеющих собственную тирозинкиназную активность (рецепторы инсулина и эпидермального фактора роста) (Плеснева и др., 1996). Так, в цитоплазматическом домене -субъединицы инсулинового рецептора выявлены два участка связывания с Gj и G, белками (Шпаков, 1996). [c.15]

    Активация -изоформ ФЛС происходит при взаимодействии агонистов с рецепторами, связанными с С-белкамн. Показано, что ФЛС- l, ФЛ - 2 и ФЛС-РЗ активируются о.-субьединицами Gq-белков (Smr ka [c.28]

    Крутецкая З.И.., Лебедев O.E. 19926. Структурно-функциональная организация G-белков и связанных с ними рецепторов. Цитология. 34 (11/12) 24-45. [c.155]

    Внешний сигнальный агент, называемый первичным мессенджером, как правило, не проникает внутрь клетки, а специфически взаимодействует с рецепторами наружной клеточной мембраны. В качестве первичных мессенджеров выступают различные химические соединения (гормоны, нейромедиаторы) или физические факторы (квант света). Однако гидрофобные стероидные и тиреоидные гормоны способны диффундировать через липидный бислой внутрь клетки и связываться с растворимыми рецепторными белками. Если внешняя сигнальная молекула воздействует на рецепторы клеточной мембраны и активирует их, то последние передают полученную информацию на систему белковых компонентов мембраны, называемую каскадом передачи сигнала. Мембранные белки каскада передачи сигнала подразделяют на белки-преобразователи, связанные с рецепторами, и ферменты-усилители, связанные с белками-преобразователями и активирующие вторичные внутриклеточные мессенджеры, перено- [c.64]

    Участие ионов кальция в процессах, связанных с механизмами памяти, не офаничивается активацией рецептора глутамата. К числу других реакций относится активация в нервной клетке специфических элементов, осуществляющих фосфорилирование белков — протеинкиназ. Некоторые из протеинкиназ активируются ионами кальция при обязательном участии таких характерных для состава мембран соединений, как фос-фоинозитидь , фосфоинозитолы и диацилглицерол, которые, как известно, образуются при прохождении нервного импульса одновременно с изменением концентрации кальция. Одна из протеинкиназ — протеинкиназа С, чья активность модифицируется ионами кальция и фосфолипидами, фосфорилирует ряд белков, содержащихся в синаптических мембранах, в том числе белок В-50. С фосфорилированием этого белка тесно связан [c.382]

    Хроматографию по сродству обычно применяют для очистки одногр компонента системы, состоящей из двух или более взаимодействующих веществ. Основной принцип заключается в прикреплении одного компонента к нерастворимой пористой матрице (иммобилизация). Связанный компонент (лиганд) может быть использован для специфической сорбции другого компонента в условиях, благоприятных для их взаимодействия и образования комплекса. Элюция сорбированного вещества может включать любую процедуру, ведущую к диссоциации. комплекса. Для очистки ферментов чаще всего используют конкурентные ингибиторы, связанные с носителями. В качестве лигандов могут быть взяты также кофакторы, субстраты ли фрагменты субстратов. В иммунологии хроматографию по сродству широко применяют для очистки антител на связанных антигенах и для выделения антигенов на связанных антителах. Метод с успехом используют для выделения белков-рецепторов, связывающих витамины и гормоны. ХрО матографию по сродству примедяют также для концентрирования разбавленных белковух растворов, удаления денатурированных или модифицированных ферментов из активных препара- [c.215]

    Т-клеточный рецептор, связанный как с антигеном, так и с поверхностным белком МНС. (С любезного разрешения Н. МсОеу1о.) [c.296]


Смотреть страницы где упоминается термин Белки рецептор связанный: [c.9]    [c.357]    [c.629]    [c.235]    [c.326]    [c.327]    [c.329]    [c.418]    [c.4]    [c.9]    [c.29]    [c.29]    [c.80]    [c.140]    [c.187]    [c.242]    [c.83]    [c.167]   
Аффинная хроматография (1980) -- [ c.348 , c.354 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте