Мембраны белковые компоненты

Проблемы, связанные с молекулярными основами превращений химической энергии АТФ в механическую энергию процессов сокращения и движения, чрезвычайно сложны [3, 15]. Это объясняется тем, что вне живого организма отсутствуют примеры непосредственного превращения химической энергии в механическую. Механическая работа может быть представлена сокращением мышц, а также движениями ресничек и жгутиков у простейших. Большинство клеток содержат сократительные нити (фибриллы), которые осуществляют организацию содержимого клетки, движение и перенос клеточных веществ, процессы клеточного деления и т. д. В качестве примера преобразования энергии АТФ в механическую работу можно привести процессы мышечного сокращения, связанные с использованием энергии АТФ [3, 15, 18], при этом важную функцию выполняют белковые компоненты мышечных клеток — комплекс миозина и актина, названный актомиозином. Актомиозин и его компонент миозин обладают АТФ-азной активностью, т. е. способны гидролизовать концевую фосфатную группу АТФ. Однако АТФ-азную активность актомиозина стимулируют ионы Mg +, а миозина — ионы Са +. Сигналом для сокращения мышц является электрический импульс, приходящий из двигательного нерва через нервномышечное соединение. До получения импульса по обе стороны мембраны (сарколемма) мышечной клетки поддерживается, разность потенциалов (с наружной стороны имеется избыточный положительный заряд). При распространении импульса по мембране разность потенциалов сразу исчезает. Считают, что это является результатом резкого повышения проницаемости мембраны для ионов К+, Na+ и Са2+ при этом направление потоков ионов вызывает разряд трансмембранного потенциала. После этого мембрана вновь возвращается в поляризованное состояние, а ионы Са + входят внутрь саркоплазматической сети мышечной клетки. Подобный перенос ионов Са + осуществляется за счет свободной энергии гидролиза АТФ (АТФ-азный кальциевый насос мембраны). Поставщиками АТФ в мышечных клетках служат как гликолиз, так и дыхание. Однако при нарушении этих процессов мышца (скелетная мышца позвоночных животных) при стимуляции продолжает сокращаться благодаря тому, что в ней содержится богатое энергией вещество — креатинфосфат (см. стр. 416), концентрация которого более чем в 4 раза превышает концентрацию АТФ. В мышце идет реакция [c.430]

Как уже упоминалось ранее (см. разд. 25.3.2), белки мембран можно подразделить на внешние, которые свободно закреплены на поверхности мембраны, и внутренние (или интегральные), расположенные внутри мембраны. Наиболее хорошо изученными мембранами являются миелин и мембраны эритроцитов, имеющие относительно простой состав белковых компонентов. Миелин, по-видимому, содержит только три типа полипептидных цепей [26], одна из которых является внешней и может быть удалена из мембраны экстракцией слабыми кислотами, две остальные являются внутренними и обладают необычным свойством — растворимостью в смеси хлороформа и метанола. Аминокислотная последовательность внешнего белка установлена, однако его вторичная и третичная структуры не определены. Большую часть обоих внутренних белков составляют гликопротеины входящие в их состав аминокислоты на 50 % являются неполярными, это затрудняет их определение, так как содержащие их пептидные фрагменты нерастворимы. [c.121]

Таким образом, результаты работы [1131 показывают, что непосредственное наблюдение за белковыми компонентами мембраны методом спинового зонда возможно, причем для этих целей необходимы зонды, достаточно прочно адсорбирующиеся на белках. [c.183]

Компоненты дыхательной цепи погружены в двойной липидный слой. Речь идет о большом числе ферментов, коферментов и простетических групп, различных дегидрогеназ и транспортных систем, участвующих в переносе электронов и водорода. Белковые компоненты могут быть выделены из мембраны. Важнейшие из компонентов, участвующих в окислении водорода,-это флавопротеины, железосерные белки, хиноны и цитохромы. [c.236]

Прежде чем говорить о структуре мембраны, мы должны рассмотреть природу и относительное содержание липидного и белкового компонентов в ней. Лишь тогда можно будет оценить статистические и динамические силы, действующие в мембране. Подобного рода оценка требует изучения моделей мембраны, создаваемых на основе детальных и притом количественных данных о ее компонентах. Однако, как станет ясно из последующего обсуждения, данные, необходимые для такого апализа, пока отсутствуют. [c.48]

Данные по биогенезу мембран также не подтверждают концепцию строения мембраны из субъединиц. В этом случае сборка мембраны должна была бы быть одноэтапным процессом, в то время как в действительности сборка мембраны происходит в несколько этапов вначале создается липидная основа мембраны, а далее присоединяется белковый компонент. [c.378]

Активный ионный транспорт в нервной клетке имеет множество функций поддерживает мембранный потенциал возбудимой мембраны (натрий-калиевый насос), регулирует внутриклеточную концентрацию Са + ( a +,Mg2+-ATPaзa) и обеспечивает клетку энергией (РгАТРаза, протонный насос). Натрий-калиевый насос является электрогенным — на каждые три иона На+, транспортируемых наружу, направляются внутрь два иона К" " таким образом, при каледом цикле из клетки забирается по одному положительному заряду. АТР поставляет энергию для обеспечения активного транспорта (против ионного градиента), т. е. осуществляет связь между передачей импульса и метаболизмом нервной клетки. Система ионного транспорта включает АТРазу и ионофор — сложные мембранные белки. Один из белковых компонентов подвергается промежуточному фосфорили-рованию с помощью АТР. Гликозид дигиталиса и уабаин (стро- [c.184]

Белковые компоненты мембран образованы глобулярными белками, гликопротеинами с молекулярной массой от 5000 до 250 ООО. В зависимости от прочности связывания с мембраной различают периферические и интегральные белки. Интегральные белки располагаются между липидами монослоя (рис. 15.3) или пронизывают весь бислой, часто возвышаясь над поверхностью мембраны. Периферические белки связаны с мембранами за счет межмолекулярных электростатических взаимодействий и водородных связей и зачастую контактируют с интегральными белками. [c.444]

Несмотря на то что каждому типу мембран присущи определенные липидные и белковые компоненты, основные структурные и функциональные особенности, обсуждаемые в этой главе, характерны как для внутриклеточных, так и для плазматических мембран. Прежде всего нам хотелось бы рассмотреть структуру и организацию главных компонентов всех биологических мембран - липидов, белков и углеводов. Затем мы обсудим механизмы, используемые клетками для транспорта малых молекул через плазматическую мембрану, а также способы поглощения и выделения клетками макромолекул и крупных частиц. В последующих главах будут проанализированы некоторые дополнительные функции плазматической мембраны роль в клеточной адгезии (гл. 14) и в сигнальных функциях (гл. 12). [c.349]

Ознакомившись в общих чертах с функцией митохондрий, перейдем теперь к более детальному рассмотрению цепи дыхания (переноса электронов), имеющей столь важное значение для окислительного метаболизма в целом. Так как компоненты дыхательной цепи составляют неотъемлемую часть внутренней митохондриальной мембраны, их изучение внесло большой вклад в понимание функции биологических мембран вообще-здесь мы столкнулись с наиболее четкими примерами взаимодействия между их отдельными белковыми компонентами. [c.24]

Однако не следует забывать большое значение связи мембраны с микротрубочками и микрофиламентами. Эта связь существенно влияет на поведение мембраны в целом, на движение ее отдельных (особенно белковых) компонентов. [c.38]

Различие в скорости синтеза гликопротеидов и гликолипидов может указывать на то, что гликолипиды включаются в плазматические мембраны независимо от вновь синтезируемых белковых компонентов мембран. [c.39]

Изучение мембранных явлений на живых организмах — чрезвычайно сложная экспериментальная задача. В 1962 г. П. Мюллер и сотрудники разработали методику приготовления бимолекулярных фое-фолипидных мембран, что предоставило возможность модельного исследования ионного транспорта через мембраны. Для приготовления искусственной мембраны каплю экстракта мозговых липидов в углеводородах наносят на отверстие в тефлоновом стаканчике (рис. 46, а). Искусственные мембраны имеют более простое строение, чем естественные (ср. рис. 45 и 46, б), но приближаются к последним по таким параметрам, как толщина, электрическая емкость, межфазное натяжение, проницаемость для воды и некоторых органических веществ. Однако электрическое сопротивление искусственных мембран на 4—5 порядков выше. Проводимость мембран увеличивают, добавляя ионофоры жирорастворимые кислоты (2,4-динитрофенол, дикумарол, пентахлорфе-нол и др.) или полипептиды (валиномицин, грамицидины А, В и С, ала-метицин и др.). Мембрана, модифицированная валиномицином, имеет сопротивление порядка 10 Ом/см , а ее проницаемость по К-" в 400 раз выше, чем по Ма+. На модифицированных моделях был изучен механизм селективной проницаемости мембран. В определенных условиях при добавлении белковых компонентов искусственная мембрана позволяет моделировать также свойство возбудимости. [c.140]

В связи с вышеизложенным следует обратить внимание на имеющиеся в литературе данные о том, что из яда кобры выделены белковые компоненты, которые, действуя на мембраны опухолевых клеток, разрушают последние, в то же время не затрагивая нормальных клеток (Bragan a, 1971). Поэтому вопрос о возможности применения змеиных ядов в противоопухолевой терапии, но-видимому, нуждается в дополнительных исследованиях. [c.176]

Рис. 2-51. Предполагаемый принцип взаимодействия антаманида с биомембраной [818]. Заштрихованы области белкового компонента мембраны.

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Классический вариант электродиализа с катионо- (С) и анионообменными ( ) мембранами показан на фиг 1. По этой технологии через электродиализный пакет может пропускаться сыворотка с любой концентрацией твердых веществ, начиная от растворов с естественной концентрацией 6% и до растворов, содержащих более 40-50% твердых веществ. Удаление из сыворотки ионизованных компонентов достигается переносом ионов как через анионообменные, так и катионообменные мембраны. Одновалентные ионы, в основном хлориды калия и натрия, по- идимому, более подвижны, чем двухвалентные соли, и удаляются легче. Многовалентные соли, главным образом фосфаты кальция, по-видимому, значительно менее подвижны по сравнению с однрвалентными солями и, возможно, связаны в комплексах с белковыми компонентами щелока. Их также можно удалить электродиализом, однако перенос этих солей обычно начинается после того, как из сыворотки выведена основная часть одновалентных ионов и если используется более высокое напряжение. [c.67]

Помимо исследования специфического взаимодействия белковых и липидных компонент мембраны, проявляющегося в процессах рецепции, метод спинового зонда используется и для изучения достаточно общих закономерностей липид-белковых взаимодействий. Так, в целом ряде работ (см., например, [ИЗ, 187]) показано, что присутствие белков в липиде приводит к снижению интенсивности вращения гидрофобных зондов, т. е. к повышению жесткости липидных слоев. Именно благодаря влиянию белков на состояние липидных областей мембран жирорастворимые зонды позволяют следить за состоянием белковых компонент мембраны. Так, в работе [1881 при исследовании температурной зависимости подвижности зонда СП (5, 10) в мембранах саркоплазматического ретикулума и в работах [189] при исследовании температурной зависимости подвижности зонда АХП(14) в мембранах бактерий Mi ro o us lysodeikti us, наряду с обычными структурными переходами в липидных областях мембраны, обусловленных самими липидами, обнаружены структурные переходы в липидных областях мембраны, которые исчезали при тепловой денатурации мембранных белков, что свидетельствует об индукции этих переходов конформационными превращениями мембранных белков. [c.181]

Разобранные выше примеры показывают, сколь успешно метод спинового зонда используется для исследования липидных областей мембраны и для контроля других компонент мембраны и мембраны в целом по состоянию этих областей. Значительно сложнее оказалось использовать метод спинового зонда для непосредственного изучения белковых компонент мебраны. [c.181]

Реплики поперечного среза мембран имели типичное трехслойно строение, причем на поверхности мембран были обнаружены сферические частицы (размер 6,0—25,0 нм). Предполагают, что частицы представляют собой липопротеидные субъединицы и располагаются внутри мембраны. Однако это маловероятно, поскольку частицы не выявляются на поперечных срезах мембран, где отчетливо просматривается трехслойная структура с гомогенным средним слоем. По мнению других исследователей, частицы представляют собой наружный белковый компонент мембраны, однако неясно, почему они не выявляются в некоторых мембранах. Возможно, частицы следует рассматривать как комплексы глобулярных белков-ферментов, адсорбированные мембраной или частично пронизывающие ее. [c.378]

Ген дад дает начало белковым компонентам нуклео-протеинового ядра вириона. Ген env кодирует компоненты вирусной оболочки, которая захватывает также компоненты клеточной цитоплазматической мембраны. Ген pol кодирует фермент, получивший название обратной транскриптазы, который состоит из двух субъединиц. Одна из субъединиц представляет собой образующийся при процессинге фрагмент другой субъединицы. Соответственно названию фермент осуществляет превращение РНК-генома в комплементарную цепь ДНК. Он катализирует также последующие стадии при образовании двухцепочечной ДНК, обладает ДНК-полимеразной активностью, ведет себя подобно РНКазе Н (способен деградировать РНК, входящую в состав гибрида РНК—ДНК) и обладает эндонуклеазной активностью. [c.490]

В последнее время получены и более прямые доказательства индукции светом структурных перестроек в мембранах дисков наружных сегментов палочек. Особенно показательны в этом отношении данные электронномикроскопической криофрактографии, полученные Абра-хамсоном с сотр. Установлено, что распределение и количество внутримембранных частиц на сколах сильно изменяется у обесцвеченных образцов мембран. Аналогичный вывод следует и из результатов проведенного Вашингтоном рентгеноструктурного анализа, показавшего, что свет изменяет плавучесть родопсина в жидком липидном бислое в обесцвеченном состоянии макромолекулы родопсина как бы погружаются в липидную фазу, в темповом — всплывают. Эти эксперименты послужили толчком для исследования структурного состояния липидной фазы в темновых и обесцвеченных мембранах дисков. Однако существенных изменений текучести липидной фазы в ходе индуцированной светом структурной перестройки обнаружить не удалось. Так, было показано, что параметр упорядоченности, определенный для спин-меченых в 6, 10 и 16-м положениях стеариновых кислот (ЭПР-зонды), и микровязкость гидрофобного ядра мембраны (гидрофобный флуоресцентный зонд 1,6-дифенил-1, 3, 5-гексатриен) остаются после обесцвечивания мембран неизменными. Эти результаты свидетельствуют о том, что в индуцированную светом структурную перестройку мембран дисков вовлечена преимущественно не липидный, а белковый компонент мембраны. По-видимому, в основе структурной перестройки лежат изменения белок-липидных и белок-белковых взаимодействий в поверхностных слоях мембраны. [c.139]

Постепенное понижение температуры в пределах физиологического диапазона, осуществляемое в ходе эксперимента дискретно или непрерывно, оказывает на фазово-структурное состояние липидного и белкового компонентов возбудимой мембраны влияние, которое в целом может быть охарактеризованно как стабилизирующее. Мембрана становится все более упорядоченной, плотной , растет ееТ от[260, 278, 311], а проводимость ионных каналов падает [297, 432, 4691. В результате скорость диффузии ПД-образующих ионов через мембрану при возбуждении снижается, что приводит к росту продолжительности фаз де- и реполяризации ПД и т импульса в целом 1210, 213. 278,297, 3111. При этом потенциальный энергетический барьер для проникновения ионов через мембрану может весьма существенно меняться по достижении определенных критических , температур. Например, у хары (2971 энтальпия активации (ДЯ ) проникновения ионов через мембрану при возбуждении варьировала в пределах диапазона 3,5—40 от 7 кДж/моль при температурах выше 20 до 350 кДж/моль при температурах ниже 7. Между 7 и 20 величина йЛ составила 24 кДж/моль. Изменения т ПД при этом были очень значительны — от 1 с при 40 до 30 с при 3,5. Показательно также, что ДЯ транспорта ионов по возбудимым каналам у хары при низких температурах (менее 7 ) была сопоставима по величине с АЯ дегидратации таких ПД-образующих ионов как С1 и К" ", а при высоких температурах (более 35 ) — с АЯ диффузии ионов в свободном растворе 1297]. Это наводит на мысль о том, что прохождение ПД-образующих ионов по возбудимым каналам при низких температурах, очевидно, настолько затруднено, что оказывается возможным лишь при освобождении ионов от гидратных оболочек. [c.171]

Ключ к пониманию этой взаимосвязи заключается в структуре мембранных белков. Это одноцепочечные полипептиды, молекулярная масса которых достигает 800 кДа, Весовое соотношение белковых компонентов и липидов в составе большинства плазматических мембран колеблется от I 4 до 4 1 в зависимости от ткани и возраста организма (Като, 1990). При рассмотрении процессов клеточной саморегуляции участки цепей этих белков, находящиеся на внешней стороне мембраны, называют клеточными рецепторами, На фанице раздела мембрана—внешняя среда в сфуктуре белка могут также существовать так называемые шарнирные области с высоким содержанием пролина и лейцина, которые позволяют внешней цепи (рецептору) совершать вращательные движения и подсфаиваться под положение лигандной молекулы (Кульберг, 1987), При изучении процессов клеточного узнавания и формирования иммунного ответа внешние части мембранных белков, чаще всего гликозилированные, называют маркерами клеточной дифференциации (или клеточными детерминантами) и классифицируют по системе D (Ярилин, 1999). [c.118]

Эту трехслойную структуру вначале назвали элементарной мембраной и полагали, что она состоит из ориентированных липидных и белковых комплексов. По современному представлению двуслойность создается липидами с противоположной ориентацией, образуюш,ими матрикс, в который белки заключены полностью или погружены лишь частично и выступают с той или другой ее стороны. И липидные, и белковые компоненты находятся в жидком состоянии, как показывает модель жидкой мозаичной мембраны на рис. 4.3. Боковые движения липидных й белковых компонентов совершаются относительно быстро. Однако они ограничены тем, что эти компоненты могут быть связаны с непосредственно подлежащей цитоплазмой это создает основу для региональной специализации мембраны, которая иг- [c.79]

Излюбленный объект подобных исследований-одноклеточная водоросль hlamydomonas reinhardii, имеющая два жгутика. Было найдено много различных мутантов этой водоросли, лишенных подвижности. У некоторых оказался дефектным механизм образования жгутиков, и последние отсутствовали или сохранялись в зачаточной форме у других жгутики выглядели вполне нормальными, но были неподвижны. В последнем случае, вероятно, пострадал какой-то белковый компонент их двигательного аппарата. На электронных микрофотографиях таких мутантных жгутиков хорошо видны различные структурные аномалии (рис. 10-33). У одной группы мутантов единственным заметным дефектом было отсутствие динеиновых ручек у других отсутствовали только радиальные спицы, у третьих-центральная пара микротрубочек вместе с центральной капсулой. Во всех трех случаях изолированные и освобожденные от плазматической мембраны аксонемы не были способны двигаться в присутствии АТР. [c.95]

Организация транспортных систем. Одной из первых моделей транслокации субстрата через биомембраны была модель подвижного переносчика, в которой предполагалось присутствие интегрального мембранного белкового компонента, способного к образованию гидрофобного комплекса с гидрофильным субстратом, экранирующего последний от гидрофобной внутримембрап-ной среды. Предполагалось, что образовавшийся комплекс далее поступает путем диффузии па внутреннюю сторону мембраны, где субстрат освобождается во внутриклеточное пространство [c.53]

Внешний сигнальный агент, называемый первичным мессенджером, как правило, не проникает внутрь клетки, а специфически взаимодействует с рецепторами наружной клеточной мембраны. В качестве первичных мессенджеров выступают различные химические соединения (гормоны, нейромедиаторы) или физические факторы (квант света). Однако гидрофобные стероидные и тиреоидные гормоны способны диффундировать через липидный бислой внутрь клетки и связываться с растворимыми рецепторными белками. Если внешняя сигнальная молекула воздействует на рецепторы клеточной мембраны и активирует их, то последние передают полученную информацию на систему белковых компонентов мембраны, называемую каскадом передачи сигнала. Мембранные белки каскада передачи сигнала подразделяют на белки-преобразователи, связанные с рецепторами, и ферменты-усилители, связанные с белками-преобразователями и активирующие вторичные внутриклеточные мессенджеры, перено- [c.64]

Тени эритроцитов, полученные путем гипоосмотического гемолиза и отмытые от гемоглобина в изотоническом буфере, содержат около 50 % белков, 43 % липидов и 7 % углеводов. Белковые компоненты мембраны были идентифицированы методом электрофореза в ПААГ в присутствии додецилсульфата натрия. В соответствии с локализацией их подразделяют на периферические и интегральные (см. главу 1). Периферические белки расположены на поверхности мембраны и им соответствуют полипептидные полосы 1, 2, 4, 5 и 6. Интегральные белки погружены в липидный бислой и в некоторых случаях пронизывают его. Основным интегральным белком является белок полосы 3, осуществляющий транспорт анионов через мембрану. Его М-конец находится с цитоплазматической стороны, а С-конец погружен в бислой с наружной стороны мембраны. Периферические белки взаимодействуют друг с другом, образуя двумерный каркас, выстилающий внутреннюю поверхность эритроцитарной мембраны, который называют мембранным скелетом. Он содер- [c.230]

Таким образом, индуцированное инозитолтрифосфатом увеличение внутриклеточной концентрации Са " " может активировать С-киназу при встраивании ее в мембраны. Активированная и локализованная на наружной мембране С-киназа обусловливает фосфорилирование белковых компонентов ионных каналов, изменяя тем самым их проницаемость. [c.359]

Некоторые мембранные белки растворяются в дистиллированной воде [192, 844] или забуференных растворах [812, 814, 889]. Для частичной солюбилизации мембранных белков была использована их обработка 33%-ным раствором пиридина с последующим диализом против дистиллированной воды [137]. Белковые компоненты базальной мембраны почечных клубочков человека можно избирательно солюбилизировать с помощью хаотропных агентов [825]. Почти все мембранные белки переходят в растворимое состояние в этаноле, содержащем 1% уксусной кислоты [849]. [c.315]

С. Сингер выдвинул положение о том, что мембранные белки можно подразделить на две большие группы, периферические и интегральные, в зависимости от того, как они связаны с мембраной (рис. 4.14). Периферические белки экстрагируются из мембраны при сравнительно мягкой обработке, например при повышении ионной силы. Эти белки обычно устойчивы в водных растворах и не очень прочно связаны с липидами. Примерами белков этого типа могут служить цитохром с из митохондриальной мембраны и спектрин (белковый компонент мембраны эритроцита). [c.221]

Способность липидных и белковых компонентов мембран к обратимым переходам (в плоскости мембраны) из неупорядоченного состояния в гетерогенное, формированию и исчезновению кластеров имеет прямое отношение к передаче информации через мембрану. Согласно одной из гипотез (У. 5сЫ Гтап, 1982) мембрана, будучи в активном состоянии и в состоянии покоя, различается структурно. Гомогенное, или случайное, распределение мембранных компонентов соответствует так называемому базальному состоянию мембраны. Под действием лигандов, вызывающих латеральные перемещения (т. е. в плоскости мембраны), происходит кластеризация молекул. Это соответствует созданию упорядоченной мембранной структуры — организации по типу решетки . Предполагают, что формирование кластеров или короткоживущих микродоменов в мембране может обеспечивать быстрые функциональные ответы мембранных рецепторов. Описываемая модель удовлетворительно объясняет сложные ответы клетки на внешний сигнал, предполагающие кооперативные взаимодействия, например сигмоидальные и гиперболические зависимости ответа клетки от концентрации эффекторов. [c.17]

Мембраны саркоплазматического ретикулума — удобная модель для изучения механизма преобразования энергии при ак-тивнем транспорте ионов. Для исследования биохимических и структурных свойств саркоплазматического ретикулума используют преимущественно микросомальную фракцию, выделяемую из скелетных мышц кролика в результате гомогенизации ткани и последующего дифференциального центрифугирования. Под электронным микроскопом она выглядит как довольно гомогенная смесь замкнутых пузырьков диаметром от 50 до 200 нм. В мембранах такого препарата локализован высокомолекулярный белковый компонент — Са-АТФаза, на долю которого приходится от 70 до 90% всего белка. Благодаря исключительной простоте данной системы ионного транспорта она в настоящее время детально охарактеризована. [c.52]

Вирусные белки, синтезируясь на рибосомах зараженной клет ки, в составе транспортных везикул достигают внешней клеточно1[ мембраны. Здесь они дожидаются момента сборки вириона, когд 1 все белковые компоненты вируса вместе с фрагментом клеточной мембраны объединятся вокруг вирусной нуклеиновой кислоты (РНК или ДНК) и отпочкуются от клетки. Часть вирусных белков, не включившись в состав вирионов, ассоциируется с белками МНС-1, плавающими тут же в липидном бислое клеточной мембраны. Образовавшийся комплекс (вирусный антиген 4-МНС-1) узнается рецепторами предшественников Т-киллеров и зрелыми Т-киллерами. Это требует прямого контакта Т-лимфоцита с клеткой, зараженной вирусом. Рецептор Т-клетки узнает два домена молекулы МНС-1 (М и С1, т.е. наиболее удаленные домены от места прикрепления молекулы МНС-1 к мембране см. рис. 16). [c.48]

На рис. 129 представлена дыхательная цепь ферментов митохондриальной мембраны. Естественно, что она открывается НАДН, с которого атомы Н передаются на первый белковый компонент дыхательной цепи—флавопротеин, несущий флавинмононуклеотид (ФМН) в качестве кофермента. Остальные компоненты дыхательной цепи располагаются в порядке возрастания их нормальных (измерены при 1 М концентрации и температуре 25° С, что обозначают индексом и pH 7,0 и маркируют значком ) окислительновосстановительных потенциалов ( о), обеспечивающих упорядоченную передачу атомов водорода и электронов по такой редоксцепи. [c.422]

Широко известно, что липиды и белки in vitro в соответствующих условиях могут образовывать мембраны, очень сходные в структурном отношении с естественными. Важная роль конфигурации затравки, наличие которой необходимо для сборки макромолекул при образовании клеточных структур, подчеркнута Зоннеборном [1646]. Однако необходимость таких затравочных конфигураций для плазматических мембран не установлена. Исследования, проведенные недавно на My oplasma spp., показали, что если после разрушения и солюбилизации липидного и белкового компонентов плазматической [c.499]

Рис. 7-63. Сравнительные схемы трехэлектронтранспсртных цепей, подробно рассмотренных в этой главе. Бактерии и хлоропласты содержат связанный с мембраной ферментный комплекс, очень сходный с аналогачным комплексом Ыс1 митохондрий. Все эти комплексы принимают электроны от хинона (Q) и перекачивают протоны через соответствующие мембраны. Более того, в системах, реконструированных ш vitro, различные комплексы могут заменять друг друга, а анализ аминокислотных последовательностей их белковых компонентов показьЕает, что эти

Эта модель предполагает наличие дополнительного (кроме репрессора) регуляторного белка (МРБ), имеющего трансмембранную ориентацию и способного подвергаться конформациои-ному переходу при присоединении субстрата на внешней стороне клеточной мембраны. В результате такого перехода регуляторный белок должен приобретать сродство к репрессору и способность связывать его па внутренней поверхности клеточной мембраны. Связывание репрессора белком МРБ должно приводить к освобождению оператора генетического локуса, кодирующего белковый компонент транспортной системы, что вызывает индукцию транскригщии этого локуса. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология