Гистидин печени

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Некоторые незаменимые аминокислоты (серосодержащие аминокислоты, тирозин, триптофан, гистидин), присутствуя в слишком больших количествах, могут быть токсичны и вызывать замедление роста и изменение тканей поджелудочной железы, кожи и печени. В некоторых случаях может даже повышаться падеж скота и птицы. [c.569]

Из общей суточной дозы усваивается около 30—40 %, остальное превращается в недоступный для организма сульфид М.(II) и выводится. Поглощенная М. всасывается в желудке и верхних отделах тонкого кишечника с наибольшей скоростью в течение 1 ч и достигает максимума в плазме через 2 ч. В крови металл транспортируется альбумином, но способностью связывать его обладает также Ь-гистидин [22]. Большая часть М. поступает в печень, где связывается с церулоплазмином. В таком виде циркулирует до 90—96 % всей М., содержащейся в сыворотке. [c.76]

Многим ученым (Грин и др.) удалось выделить из печени и почек крыс фермент, дегидрирующий около 12 известных Ь-аминокислот (лейцин, валин, метионин, пролин, аланин, цистин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан и др.). [c.331]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

Образование карнозина из р-аланина и гистидина было установлено в опытах со срезами печени. Для обнаружения синтеза карнозина был применен микробиологический способ определения гистидина определения производили до и после гидролиза кислотой [575]. Данные, полученные при использовании меченого р-аланина, подтвердили образование карнозина из р-аланина и гистидина [576]. [c.272]

Возможную роль аминокислот в качестве предшественников, в биосинтезе пуринового ядра изучали уже давно. В опытах с применением меченых соединений было найдено, что гистидин и аргинин, несмотря на их структурное сходство с пуринами, не являются непосредственными источниками азота для синтеза пуринов [669, 670]. Вместе с тем было показано, что срезы печени голубя синтезируют гипоксантин и что добавление глутамина или щавелевоуксусной кислоты к таким тканевым препаратам повышает количество синтезируемого гипоксантина [671—673]. [c.283]

Организм человека ограничен в своих возможностях превращать одну аминокислоту в другую. Превращение происходит в печени с помощью процессов транс-аминирования. Посредством трансаминаз аминогруппы переносятся с одной молекулы на другую. В то же время существуют аминокислоты, синтез которых в организме невозможен, и они должны быть получены с пищей это так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин (для роста детей незаменимой аминокислотой является также гистидин). Только при поступлении таких аминокислот возможно со-.хранить азотистое равновесие. [c.7]

Многие а-аминокислоты, а также различные продукты гидролиза белков находят применение в медицине. Так, например, метионин применяется для лечения и предупреждения заболеваний и токсических поражений печени, гистидин — при лечении язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, глутаминовая кислота — при ряде нервных заболеваний [3]. [c.6]

Гистидин декарбоксилируется под влиянием декарбоксилаз гнилостных бактерий в кишечнике, при воспалительных процессах после ожогов и в небольших количествах тканевой декарбоксилазы в печени и почках с образованием гистамина. [c.255]

Имидазольное ядро гистидина в организме животных расщепляется. Установлено, что в печени содержатся ферменты, объединенные под названием гистидаза, способные расщеплять имидазольное ядро гистидина с образованием молекулы глютаминовой кислоты, молекулы муравьиного альдегида и двух молекул аммиака. [c.388]

Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

Многочисленные белки связывают ионы металлов. Некоторые из них действуют как биологические хранилища металлов, в то время как другие служат для их транспорта. Ферритин запасает железо, главным образом в печени и селезенке, в виде оксигидро-ксифосфата Fe(HI) с приблизительным составом Fe(OOH)s, FeO, РО4Н2. Это соединение образует ядро диаметром 7 нм, окруженное 24 белковыми субъединицами, давая в результате сферическую молекулу общим диаметром около 12 нм. Трансферин, с другой стороны, является белком плазмы, переносящим ионы Fe + и Си +. Имеются данные, что в состав центра связывания металла входят тирозин и гистидин. Так, в спектре поглощения белка и-меется пик при 465 нм, соответствующий переносу заряда между фенолят- и Ре +-ионами. [c.561]

В животных тканях (печень, почки) с наибольшей скоростью декарбоксилируются здофа и цистеиновая кислота, затем глютаминовая кислота (в ткани мозга), в то время как гистидин и тирозин декарбоксилируются очень слабо. [c.336]

Гистидин. Гистидин незаменим в питании животных, но, по-видимому, является заменимой аминокислотой для человека, поскольку у людей даже при отсутствии гистидина в пище азотистое равновесие сохраняется. Гистидин входит в состав карнозина — азотистого экстрактивного вещества мышц (стр. 445) и гомокарнозина (у-аминобутирил-Ь-гистидин), найденного в мозгу возможно, что в известной мере потребность в гистидине покрывается за счет этого резерва. Ферментативный распад гистидина в печени под влиянием гистидазы является сложным процессом. [c.370]

Карнозин гидролизуется с образованием р-аланина и гистидина под действием фермента (карнозиназы), найденного в печени и в почках некоторых животных [392]. Возможность использования карнозина (вместо гистидина) для обеспечения роста животных [393] и микроорганизмов [394] можно объяснить предварительным ферментативным гидролизом карнозина. Ансерин, впервые выделенный из мышц гуся, был обнаружен затем в мышцах многих животных. [c.71]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

А. Н. Паршин и Т. А. Горюхина - исследовали ферментативный распад гистидина в печени, применив метод хроматографии на бумаге. Н. Е. Плотникова с помощью двухмерной распределительной хроматографии обнаружила 13 различных аминокислот в проколагенах кожи человека и животных. [c.163]

В работах Шенгеймера с сотр. [1449] изучалось участие разных веществ в синтезе пуринов и нуклеиновых кислот. Введенный внутривенно быстро переходит в нуклеиновые кислоты тканей, причем значительная доля его входит в рибонуклеиновую кислоту печени и в 20 раз меньше в ее дезоксирибонуклеиновую кислоту. С другой стороны, в них не входит из введенных животному меченых пурина, гуанина, гистидина, урацила и ряда Других соединений, которые по строению могли бы быть предшественниками нуклеиновых кислот. Их азот выводится из организма с аллантоином, мочевой кислотой и другими продуктами, связанными с пуринами, но в образовании клеточных пуриновых производных они участия не принимают. В противоположность этому, как нашел Браун с сотр. [1450], азот меченого [c.500]

Фермент гистидин — аммиак-лиааа (гистидаза) содержится в печени в других органах и тканях этот фермент не обнаружен. Появление и быстрое нарастание в крови больного гистидазной активности указывают на серьезные деструктивные изменения клеток печени, которые характерны при инфекционном гепатите (болезнь Боткина) . [c.191]

В организмах встречаются производные гистидина, имеющие в своем составе имидазольное ядро. Среди них особенно интересен гистамин, образующийся при декарбоксилировании гистидина микроорганизмами, а также ферментами ряда тканей животных. Гистамин в очень малых количествах обнаружен в связанном состоянии в различных тканях (легких, печени, слизистой оболочке желудка и др.). Гистамин освобождается из связанной формы в плазмоцитах (тучных клетках) при анафилактическом шоке и с действием его, в известной мере, связано проявление шока. Гистамин понижает кровяное давление, стимулирует функции желез внешней секреции (усиливает секрецию желудочного и иных соков). Гистамин в организме подвергается окислительному дезаминированию (стр. 359), а также ацетили-ровапию. В моче можно обнаружить ацетилпроизводное гистамина. [c.389]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология