Глициния глютаминовой и аспарагиновой

Этот метод можно использовать для разделения смесей аминокислот лизина, аспарагиновой кислоты, аргинина, аланина, глицина, глютаминовой кислоты. Концентрация аминокислоты в смеси 0,1 моль л. [c.161]

ЧИВОСТИ не только производные стронция и бария, но и производные магния. Так, если для производных щавелевой кислоты, а-аланина, аспарагиновой кислоты, глицина, глютаминовой кислоты и некоторых других лигандов мы имеем нормальный ряд по устойчивости (Mg > Са > 8г > Ва), то для комплексонов обычным является максимум устойчивости у комплексов кальция. Возможно, это связано с тем, что соответствующие лиганды по отношению к ионам большего объема проявляют более высокие значения координационной емкости. [c.562]

Реактивы а) раствор смеси аминокислот в 10 мл воды растворяют 60 мг аспарагиновой (или глютаминовой) кислоты, 40 мг глицина (или аланина) и 50 мг лей- [c.29]

Вопросу анализа аминокислот методом хроматографии на бумаге посвящено большое число работ советских и иностранных авторов. Однако почти все они связаны с разделением аминокислот белков и других биологических препаратов [61. Наша попытка применить их для анализа мелассы не дала положительных результатов, что можно объяснить мешающим действием остальных компонентов мелассы, ио отношению к которым содержание отдельных аминокислот составляет лишь 0,1—3 вес. %. Описанный в литературе метод 17, 81, состоящий в сорбции аминокислот на катионите с последующей их элюцией и идентификацией на бумаге неудобен, так как требует сложной специальной аппаратуры и чрезмерно длителен. Первой частью нашего исследования было хроматографическое разделение искусственной смеси из десяти аминокислот, приблизительно имитирующей аминокислотный состав мелассы [1, 81. Смесь включала лизин, аргинин, серии, глицин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты, а-аланин, валин, метионин и лейцин. Растворы аминокислот готовили в 15%-ном этиловом спирте с концентрацией 0,5—1 у аминокислоты в 1 мкл. [c.212]

Водонасыщенный фенол используют в качестве подвижного растворителя для разделения и качественного определения некоторых свободных аминокислот аспарагиновой и глютаминовой, серина, глицина, треонина и аланина. [c.147]

В настоящее время установлено, что специфичность и каталитические свойства многих ферментов обусловлены наличием в молекуле фермента определенных активных центров или активных участков полипептидной цепочки. В ряде случаев установлен характер и порядок чередования остатков аминокислот в этих функционально наиболее важных участках. Так, особенно важную роль играет фрагмент полипептидной цепи, имеющий строение аспарагиновая или глютаминовая кислота —серин — глицин или аланин (холинэстераза, трипсин, тромбин и др.). От некоторых ферментов оказалось возможным отщепить часть молекулы без существенного снижения их каталитической активности. К числу таких ферментов принадлежат, например рибонуклеаза и ряд протеолитических ферментов. [c.124]

Хотя к настоящему времени изучен аминокислотный состав более чем 50 белков, однако полученные результаты не позволяют сделать сколько-нибудь щироких обобщений. Правда, сопоставление этих результатов позволяет сказать, что наиболее щироко в белках распространены валин, лейцин и изолейцин, причем изолейцина содержится меньше, чем лейцина. В белках обычно присутствуют фенилаланин, пролин, тирозин, аспарагиновая и глютаминовая кислоты и цистин, тогда как триптофан, метионин, лизин, гистидин, аргинин, глицин и аланин встречаются реже. Однако эти общие положения не всегда применимы к отдельным специфическим белкам, обладающим рядом особенностей. [c.61]

Глюкагон образуется в а-клетках островковой ткани поджелудочной железы. По своей химической природе это белковое вещество. В гидролизате глюкагона обнаруживаются следующие аминокислоты лизин, аланин,, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, глицин, тирозин, серин, глютаминовая кислота, аргинин, аспарагиновая кислота и триптофан. В глюка-гоне свободная концевая аминогруппа принадлежит гистидину, а свободная карбоксильная группа — концевому остатку треонина. [c.150]

Синтез серусодержащих аминокислот происходит в тех случаях, когда в смесь метана, этана, аммиака и воды вводится сероводород. УФ-облучение такой смеси приводит к образованию не только аланина, серина, глицина, аспарагиновой и глютаминовой кислот, но и цистина. [c.358]

В опытах Т. А. Телегиной из ацетальдегида и аммония синтезировались нейтральные и основные пептиды, содержащие глицин, валин, аланин, лизин, серии, аспарагиновую и глютаминовую кислоты, причем 57% связанного азота обнаруживалось в пептидах, а 42%—в свободных аминокислотах. В среднем пептиды состояли из четырех мономерных единиц. [c.359]

Исследование аминокислотного состава белка яиц пе обнаруживает достоверных различий в содержании аминокислот по группам как в одном поколении, так и при сравнении первого и второго поколений мен<ду собой. Исключением является несколько большее содержание серина, аспарагиновой и глютаминовой кислот и глицина в белке яиц кур 2-й группы первого поколения в сравнении с этой же группой второго поколения (табл. 25). [c.104]

Еще большее влияние, чем на усвоение иоиа NH4+, на усвоение аминокислот оказывают дикарбоновые кислоты. Например, у Phy omy es blakesleeanus на среде с аргинином вес достигал 43 мг, а при добавке в эту среду 0,1% янтарной кислоты—192 мг. Видимо, при этом легче происходит биосинтез набора аминокислот, образующихся в результате реакции переаминирования и участвующих далее в биосинтезе протеинов. Вторая функция дикарбоновых кислот состоит в нейтрализации получающегося при дезаминировании аминокислот избытка аммиака. Сходная причина, т. е. степень легкости использования в реакциях переаминирования, лежит в основе наблюдавшегося Стейнбергом явления градации степени пригодности аминокислот как единственного источника азота (Steinberg, 1942). Из 22 испытанных им аминокислот наилучшими оказались 7 аланин, аспарагиновая кислота, аргинин, глицин, глютаминовая кислота, пролин и оксипролин, которые были названы первичными. Стейнберг предполагал, что остальные [c.108]

Окуда и Хори [116] выделяли лигнин спиртовым раствором едкого натра по Филиппсу (см. Брауне, 1952, стр. 108) из рисовой и пшеничной соломы, сосновой хвои, листьев дуба и японского кедра. Лигнины содержали 2,6, 0,69, 0,35, 0,67 и 0,28% азота соответственно. Гидролиз лигнинов 6 н. соляной кислотой в течение 24 ч и хроматография на бумаге гидролизатов показали присутствие аргинина, лизина, гистидина, фенилаланина, серина, треонина, лейцина, валина, глицина, аланина, пролива, глютаминовой и аспарагиновой кислот. Гидролизат лигнина из рисовой соломы содержал также метионин. [c.120]

Недавно Смит и др. (Smith et al., 1955) определили, что во всех кроличьих антителах против пневмококковых полисахаридов типа I, П1, VIII и XIV содержание аспарагиновой и глютаминовой кислот, глицина, аланина, лейцина, тирозина, гистамина, лизина, аргинина и триптофана было (в пределах ошибки опыта) одним и тем же. Некоторые отклонения в количествах других аминокислот, вероятно, связаны с различием глубины гидролиза молекулы антитела, скоростью отщепления и разделения аминокислот. [c.687]

Общепризнано, что молекулы антител не могут иметь более двух рецепторов для антигенов. Вероятно, эти рецепторы имеют объем не больший, чем это требуется для размещения четырех гексозных остатков. На поверхности молекулы, образованной параллельными а-спиралями (см. рис. 2 в работе Pauling et al., 1951), в результате этого окажется до 10 аминокислот на каждый-рецептор. Молекула антитела содержит 50 или более остатков аспарагиновой и глютаминовой кислот, треонина, серина, пролина, глицина, аланина, валина, изолейцина, тирозина, лизина и аргинина. Сомнительно, чтобы существующими аналитическими методами можно было бы определить с нужной степенью точности отличие в 2 остатка этих аминокислот на одну молекулу (по одному остатку на каждый рецептор). [c.687]

В ледяной уксусной кислоте аминокислоты ведут себя как сильные основания a, и нх можно титровать < раствором хлорной кислоты в том же растворителе. В качестве индикаторов применяют кристаллфиолетовый, а-нафтол-бензеин и бензоилаурамин. Можно точно титровать глицин, dl-a-аишо-н-вал -риановую кислоту, /-р-фенилаланин, /-тирозин, -цистин, d-глютаминовую кислоту, /-аспарагиновую кислоту, /-аргинин, d-лизин, /-пролин и /-триптофан. [c.203]

Прежде чем обосновать процесс извлечения ферментов из культур плесневых грибов, укажем, что в состав ферментов, как и других белков, входит 20 так называемых магических , или незаменимых, аминокислот, к которым относятся кислоты с алкильными радикалами — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин гетероциклические— триптофан кислые — аспарагиновая и глютаминовая кислоты содержащие оксигруппы — серии, треонин, серусодержащие аминокислоты — цистин, цистеин, метионин пирролсодержащие аминокислоты — пролин, оксипролин. В основную группу аминокислот входят лизин, аргинин и гистидин. [c.35]

В направлении ох производилось промывание фенолом, в направлении оу — коллидином-лютидином. Экстракт был нанесен в месте, обозначенном кружком, б — копия хроматограммы а. Идентифицированные компоненты 1 — цистиновая кислота из цистина 2 — аспарагиновая кислота 3 — глютаминовая кислота 4 — серия 5 — глицин 6 — аспарагин 7 — треонин — аланин 9 — глютамин 10 — ( -амино-п-масляная кислота — гистидин 12 — лизин 13 — аргинин 14 — метионинсульф-оксид 16 — пролин 1в — валин П — метиопинсульфон 18 — изолейцин 1 — фенилаланин 20 — триптофан 21 — тирозин [c.158]

В. bassiana не выделяет в питательную среду каких-либо токсинов или метаболитов, которые вредят насекомым при пероральном введении с кормом. Анализ аминокислот В. bassiana, проведенный Самшиняковой и Ульманом [171], показал наличие аспарагиновой и глютаминовой кислот, серина, глицина, треонина, глютамина, аспарагина, гистидина, лизина, аргинина, тирозина, метионина, фенилаланина, лейцина, пролина, оксипролина и производных цистеина. [c.370]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Второе исследование тех же авторов [з] касается декарбоксилирования аминокислот в селезенке облученных мышей в ближайшие сроки и через семь дней после облучения. Действие излучения на декарбоксилазы можно было предусмотреть, исходя из участия пиридоксаль-5-фосфага (кофермента декарбоксилазы), что было установлено в предыдущих эксперимегатах. Изучали И различных аминокислот. Содержащие их в селезеночной ткани, как правило, снижалось сразу же после облучения, но возрастало через 3 ч и в общем оставалось на более высоком уровне, чем до облучения, за исключением глицина, аланина, глютаминовой и аспарагиновой кислот. Далее было установлено снижение содержания сульфгидрильных и дисульфидных групп, а также некоторое угнетение системы, синтезирующей цистатионин, для которой требуется пиридоксаль-5-фосфат. [c.496]

Несмотря -на применение различных мето-дов анализа, видно, что имеется совпадение данных о влиянии аминокислот на эти организмы. Несомненна важная роль глютаминовой кислоты, лейцина, изолейцина, валина, цистина и триптофана и маловажная роль глицина, оксипролина, норлейцина и норвалина. Для фенилаланина, тирозина, треонина, аргинина и лизина существуют расхождения, следует ли их отнести к необходимым или вспомогательным, однако несомненно, что эти вещества требуются для ма-ксилмального роста испытуемого- организма. Некоторые авторы -нашли, что аланин, аспарагиновая кислота, гистидин, пролин и серин относятся [c.176]

В 1931 г. Бернал [8] опубликовал результаты предварительных исследований следующих аминокислот и аналогичных им соединений а-глицина, р-глицина, -аланина, /-аланина, -фенилаланина, /-цистина, аспарагина (моногидрата), /-аспарагиновой кислоты, /-глютаминовой кислоты и дикетоииперазина (ангидрид глицина). Были определены размеры пространственной ячейки и пространственные группы, а также оптические и другие свойства кристаллов. Было определено также приблизительно возможное расположение молекул в пространственной ячейке, но не было сделано попытки установить положение атомов по интенсивности рентгеновских рефлексов. [c.300]

В случае белковой части главного транс-химического пика, давшего начало самому высшему генному классу — нуклеопротеино-вому, обраш ает на себя внимание принадлежность 10 аминокислот к независимым гомологическим рядам, представляюш,им аналоговую фракцию в чистом виде. Другие 10 аминокислот относятся к пяти гомологическим рядам — глицин и аланин, валин и лейцин, глютамин и аспарагин, аспарагиновая кислота и глютаминовая кислота, серин и треонин. [c.71]

Из аминокислот, которхле наряду с сахарами могут служить источдх хком хгитаппя для опылителей, в этом случае как исходный материал для синтеза белков в нектаре чаще других встречаются аспарагиновая и глютаминовая кислоты, серии, глицин и аланин (у некоторых видов в нектаре присутствует до 13 различных [c.61]

Смотреть страницы где упоминается термин Глициния глютаминовой и аспарагиновой: [c.24] [c.64] [c.210] [c.516] [c.253] [c.395] [c.586] [c.108] [c.138] [c.26] [c.162] [c.163] [c.218] [c.39] [c.127] [c.46] [c.289] [c.141] [c.158] [c.186] [c.319] [c.366] [c.242] [c.291] [c.465] [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология