Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Лейцин крови

    В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, к-рые и всасываются в кровь. Пищ ценность Б. зависит от их аминокислотного состава, содержания в них т. наз. незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин). В питательном отношении растит. Б. менее ценны, [c.253]

    Окислительное декарбоксилирование трех а-кетокислот, являющихся продуктами дезаминирования валина, изолейцина и лейцина, катализируется одним и тем же ферментным комплексом-дегидрогеназой а-кетокислот. У некоторых людей вследствие генетической аномалии этот фермент неактивен, и потому а-кетокислоты накапливаются у них в крови и попадают в мочу, что придает ей специфический запах, из-за которого дан- [c.584]


    Эти аминокислоты служат предшественниками глюкозы крови или гликогена печени, потому что они могут превращаться в пируват или в промежуточные продукты цикла лимонной кислоты. Они объединены здесь в группы в зависимости от места их вхождения в цикл. Совершенно не способен поставлять углерод для реального синтеза глюкозы один только лейцин. [c.608]

    Антагонизм между природными аминокислотами отмечен также у животных. У крыс, получавших рационы с высоким содержанием лейцина, наблюдалось торможение роста при добавлении к рациону изолейцина действие лейцина частично снималось [205]. Если, помимо изолейцина, добавляли еше и валин, то нормальный рост восстанавливался полностью [273]. При соответствующих условиях питания можно наблюдать антагонизм между фенилаланином и изолейцином, фенилаланином и вали-ном, треонином и фенилаланином [273, 296]. При увеличении количества белка в рационах, содержащих казеин и желатину или казеин и окисленный казеин, у крыс возникают нарушения, говорящие о неправильном соотношении между аминокислотами. Наступающее при этом торможение роста, повышенная экскреция триптофана с мочой и снижение уровня содержания триптофана в плазме крови устранялись при добавлении к рациону триптофана, но не снимались никотиновой кислотой [288, 297]. [c.146]

    В петлю тонкого кишечника кошки венозная кровь, оттекающая от петли, богаче L-аланином, чем D-аланином [14, 15] такие же результаты были получены с рацемическим фенилаланином и лейцином [13]. В исследованиях этого рода показано также, что L-глутаминовая и L-аспарагиновая кислоты не поглощаются из кишечника против градиента концентрации [17]. [c.166]

    С белковой пищей человек получает восемь незаменимых аминокислот лейцин, изолейциН, лизин, фенилаланин, валин, триптофан, треонин и метионин. Незаменимыми их называют потому, что они не могут быть синтезированы самим организмом. Отсутствие этих аминокислот приводит к прекращению роста, потере в весе и в конечном счете к гибели живого организма. Белки в организме действуют как буферные соединения и способствуют образованию эмульсий жиров в крови и протоплазме. [c.293]

    После приема пищи, богатой белками, из внутренних органов поступают в кровь аминокислоты, среди которых преобладают соединения с разветвленной боковой цепью (рис. 30.12). На долю валина, изолейцина и лейцина приходится по меньшей мере 60% от общего количества аминокислот, поступающих в общую систему кровообращения (в отличие от воротной системы), даже в тех случаях, когда на долю этих аминокислот в составе белков пищи прихо- [c.312]


    Через 60 мин после введения раствора глюкозы в желудок крысам, голодавшим в течение 12 ч, наблюдалось значительное (на 55%) снижение в крови концентрации таких аминокислот, как лейцин, изолейцин, триптофан и т.д. Объясните, почему это произошло. [c.412]

    Болезнь кленового сиропа Декарбоксилаза а-кетокислот с разветвленной углеродной цепью Истощение, неврологические нарушения. Моча имеет запах кленового сиропа. Высокая концентрация лейцина, изолейцина, валина и соответствующих а-кетокислот в крови и моче [c.364]

    Следует отметить, что фермент, катализирующий окислительное декарбоксилирование указанных а-кетокислот, высокоспецифичен (по аналогии с пируватдегидрогеназным и а-кетоглутаратдегидрогеназным комплексами) и также нуждается в присутствии всех пяти кофакторов (см. главу 10). Известно наследственное заболевание болезнь кленового сиропа , при которой нарушено декарбоксилирование указанных а-кетокислот (вследствие синтеза дефектного дегидрогеназного комплекса), что приводит не только к накоплению в крови аминокислот и а-кетокислот, но и к их экскреции с мочой, издающей запах кленового сиропа. Болезнь встречается редко, проявляется обычно в раннем детском возрасте и приводит к нарушению функции мозга и летальному исходу, если не ограничить или полностью не исключить поступление с пищей лейцина, изолейцина и валина. [c.459]

    Разделение при помощи биохимических реакций. Некоторые плесени, бактерии и дрожжи нри их произрастании на средах, содержащих рацемические смеси, потребляют или превращают практически полностью только один из антиподов, причем в растворе остается второй антипод. Чернильная плесень — Peni illium glau um, при выращивании на растворе, содержащем ( )-виннокислый аммоний, ассимилирует только (-Ь)-виннокислый аммоний, не затрагивая (—)-виннокислый аммоний (Пастер, 1851 г.). Аналогичным образом чернильная плесень потребляет (—)-молочную, (—)-глицериновую и (—)-миндальную кислоты, а из аминокислот (-(-)-аланин, (—)-лейцин и (—)-аспарагиновую кислоту. Высшие животные ведут себя аналогичным образом по отношению к рацемическим смесям. При введении в кровь морской свинки соли ( )-яблочной кислоты через мочу удаляется только (-1-)-яблочная кислота. [c.131]

    В настоящее время в составе глобина обнаружены следующие аминокислоты а) моноаминокислоты — аланин, валин, лейцин, серии, цистин, глютаминовая кислота б) диаминокислоты — аргивин и лизин в) араматические гомоциклические — фенилаланин и тирозин 2) ароматические гетероциклические — триптофан, гистидин, пролин и оксипролин (см. П. А. Кор ж у е в. Эволюция дыхательной функции крови. М.— Л., Изд-во АН СССР, 1949, стр. 27). [c.165]

    Аминокислоты можно получить из природных материалов или приготовить путем химического синтеза. В первом случае обычно получают Ь-изомеры аминокислот аминокислоты, полученные методами химического синтеза (за исключением глицина, р-аланина и т. п.), представляют собой рацематы. Способы выделения аминокислот многообразны, и этому вопросу посвящена весьма обширная литература. Некоторые белки служат хорошим сырьем для получения определенных аминокислот клейковина (глютен) пшеницы служит основным сырьевым материалом для производства Ь-глутаминовой кислоты глютен кукурузы — хороший источник для выделения Ь-лейцина и Ь-тирозина Ь-ар-гинин можно получить из желатины и из крови. Продажные препараты Ь-аспарагина получают из побегов спаржи (ср. [14]). [c.91]

    Процессу всасывания аминокислот в кишечнике посвящен ряд исследований. В опытах на интактных животных было показано, что содержание аминного азота в крови быстро нарастает после приема отдельных аминокислот (например, глутаминовой кислоты, лейцина) [6, 7]. В некоторых исследованиях [8—10] получены данные, согласующиеся с механизмом всасывания путем простой диффузии, однако очевидно, что существует и механизм активного всасывания. Так, было найдено, что всасывание аланина, глицина и валина не пропорционально концентрации этих аминокислот в просвете кишечника [11]. Далее, установлено, что при внесении растворов DL-аминокислот в изолированную петлю тонкого кишечника крысы L-изомеры аминокислот поглощаются со значительно большей скоростью, чем соответствующие D-изомеры [12]. В других опытах с препаратами тонких кишок также было отмечено более быстрое всасывание L-аминокислот по сравнению с их D-изомерами [13—20]. Так, например, после внесения рацемического аланина [c.165]

    Первоначально цианистые соли производили прокаливанием животных отходов (кровь, кожа, щетина и др.), содержащих органически связанный азот, с поташом и последующим экстрагированием водой. В середине XIX в. источниками синильной кислоты стали коксовый газ и отходы производства сахара из свеклы (барда). При пиролизе барды образуются аминокислоты (лейцин, аспарагин), а также moho-, ди- и триметиламины. Их подвергали крекингу при 1000—1100°С, в результате чего получался газообразный цианистый водород, который поглощали раствором едкого натра или калия. После упарки раствора оставались твердые цианиды  [c.88]

    Френкель-Конрат при отщеплении N-концевых аминокислот по способу Эдмана (см. стр. 171). Этим методом было подтверждено наличие С-концевого аланина у альбумина сыворотки крови лошади. Очень часто вследствие побочных реакций получают низкие выходы 2-тиогидантоинов по-видимому, идентификацию отщепляемой аминокислоты лучше осуществить путем сопоставления аминокислотного состава исходного и укороченного пептида или белка (т. е. по разности). Фокс и др. показали [51], что аминокислоты лизоцима (кроме С-концевого остатка) не разрушаются при обработке по методу Шлака и Кампфа точный аминокислотный анализ после кислотного гидролиза показал потерю 1 остатка лейцина на 1 моль лизоцима (мол. вес 14 700). [c.210]


    Физико-химические свойства антител очень близки к физикохимическим свойствам [ глобулинов нормальной сыворотки. В большинстве случаев их изоэлектрическая точка лежит около pH 6 [38]. Молекулярный вес антител крови кроликов и обезьян равен 157 ООО, а крови лошади, овцы и быка 920 ООО [39]. При гидролизе антител получаются те же самые аминокислоты, которые удается обнаружить в гидролизате нормальных т-глобули-нов [40]. В глобулинах нормальной сыворотки кролика и в антителах крови кроликов аминокислоты расположены в одной и той же последовательности. Оба белка содержат аспарагиновую кислоту, валин, лейцин, а на концах пептидных цепей находится аланин со свободной аминогруппой [41]. [c.335]

    Пищевое и промышленное использование белков. Растения способны синтезировать ампнокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на низкомолекулярные пептиды или аминокислоты, которые всасываются кищечником и разносятся током крови. Они и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Некоторые необходимые для жизни аминокислоты организм может вырабатывать сам из других азотсодержащих соединений, поступающих с пищей. Другие же аминокислоты организм синтезировать не в состоянии и их надо вводить в готовом виде, с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К их числу относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин (см. табл. 23). [c.391]

    Культура клеток лейкоцитов крови человека. Венозную кровь человека, азятую с гепарином, культировали (инкубировали) на изделии Ранду-га в течение 2 суток при температуре 38 С, на соответствующей среде, как описано в работе (Кершенгольц и др., 2000). Отделяли лейкоцитарные клетки, определяли их митотический индекс (МИ), скорость включения н-тимидина в ДНК и С-лейцина в белки (с Т я>24 часов), концентрацию низкомолекулярных [c.8]

    Ниже приводится методика, предложенная Циглером и Пинком (Ziegler, Pink, 1975) для маркирования лейкоцитов куриной периферической крови Н-лейцином и зЦ-лизином. [c.184]

    Ренин расщепляет в молекуле ангиотензина связь между двумя остатками лейцина, освобождая декапептид ангиотензин-1. Затем ангиотензин-пре-вращаюший фермент (АПФ) отщепляет еще два аминокислотных остатка, превращая его в активный ангиотензин-П. Пептиды группы ангиотензина участвуют в регуляции не только уровня артериального давления и сопряженных процессов почечной фильтрации и водно-солевого обмена, но также и в репродуктивной функции, многих процессах генерализованного характера (стресс, алкогольная мотивация, агрессивное поведение). Ангиотензин участвует в синтезе или выбросе в кровь ряда других физиологически активных соединений - гормонов, низкомолекулярных медиаторов (катехоламины, серотонин), чем в значительной мере объясняется широкий спектр физиологических функций этих субстанций. Исследования последнего времени уделяют внимание молекулярным аспектам рецепторов ангиотензина II. Физиологические эффекты ангиотензина II (АНГ-П) осуществляются при участии рецепторов АТ1 и АТ2. Их тканевая локализация (в регионах мозга и периферических тканях) определяют особенности физиологических реакций А-П и его функциональное взаимодействие с другими пептидами. Распределение АТ1 и АТ2 типов рецепторов АНГ-П в отделах мозга человека оказывается отличным от такового для других млекопитающих. [c.328]

    Коллагены — медленно обменивающиеся белки время их полужизни измеряется неделями или месяцами (при расчете на тотальный коллаген организма). Большинство протеолитических ферментов тканей, а также пищеварительные ферменты не гидролизуют нативный коллаген. Ключевую роль в катаболизме фибриллообразующих коллагенов играют МПМ группы коллагеназ. Коллагеназа перерезает все три пептидные цепи молекулы коллагена в одном месте, примерно на V4 расстояния от С-конца, между остатками глицина и лейцина (или изолейцина) (рис. 18.17). Образующиеся фрагменты растворимы в воде и легко денатурируются, после чего их пептидные связи становятся доступными для гидролиза разными пептидгидролазами. Распад коллагена — единственный источник свободного гидроксипролина в организме. Преобладающая часть гидроксипролина катабо-лизирует ся, а часть выделяется с мочой, главным образом в составе небольших пептидов (ди- и трипептидов). Поэтому содержание гидроксипролина в крови и [c.447]

    Пути расщепления валина и изолейцина сходны с таковым лейцина. Все три аминокислоты сначала трансаминируются в соответствующие а-оксокислоты, которые затем подвергаются окислительному декарбоксилированию с образованием СоА-прои-зводного. Последующие реакции сходны с реакциями окисления жирных кислот. Изолейцин дает ацетил-СоА и пропионил-СоА, тогда как валин образует метилмалонил-СоА. Существует врожденный дефект метаболизма, при котором нарушается окисление валина, изолейцина и лейцина. При болезни кленового сиропа блокируется окислительное декарбоксилирование этих трех аминокислот. В результате количество лейцина, изолейцина и валина в крови и мо- [c.174]


Смотреть страницы где упоминается термин Лейцин крови: [c.379]    [c.475]    [c.505]    [c.522]    [c.24]    [c.475]    [c.505]    [c.340]    [c.379]    [c.175]    [c.179]    [c.375]    [c.350]    [c.379]    [c.430]    [c.329]    [c.178]    [c.283]    [c.217]   
Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.234 , c.367 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Кровь, содержание ароматических лейцина

Лейцин



© 2025 chem21.info Реклама на сайте