Тирозин ферментативное окисление

Условия выращивания — питания и водоснабжения — в значительной мере влияют на химический состав клубней картофеля. Бесхлорные калийные удобрения способствуют биосинтезу крахмала. Картофель очень чувствителен к наличию хлора в почве. Вносимый в почву в виде хлористого калия, он вызывает глубокие изменения в обмене веществ растений картофеля, в результате чего снижается урожай и ухудшаются вкусовые н кулинарные качества клубней. Хлоридные формы удобрений повышают интенсивность потемнения сырых и вареных клубней. Потемнение мякоти сырых клубней картофеля связывают с ферментативным окислением фенольных соединений (главным образом тирозина) при участии дифенолоксидаз. Эти формы удобрений увеличивают концентрацию хлорогеновой кислоты в клуб-ня.х. Почернение мякоти клубней после варки обусловливается образованием комплекса иона трехвалентного железа и орто-днгидрофенола. Лимонная кислота образует с л<елезом бесцветный комплекс, ослабляя степень почернения клубней. Увеличение содержания калия в клубнях при внесении сульфатных форм удобрений стимулирует биосинтез и накопление лимонной кислоты, в результате потемнение клубней при варке уменьшается. Исследования Р. Холидея показали, что недостаток ие только калия, но и фосфора и кальция усиливает почернение картофеля при варке. Склонность к нему возрастает при высоком содержании железа в почве. [c.496]

Биосинтез Т. происходит в фолликулах щитовидной железы путем конденсации двух остатков молекул дииодтирозина, входящих в состав тиреоглобулина - гликопротеина, содержащего ок. 5 тыс. аминокислотных остатков (из них 120-остатки тирозина). Иодирование остатков тирозина осуществляется иодом, к-рый образуется путем ферментативного окисления иодидов, поступающих в щитовидную железу вместе с кровью. Механизм биосинтеза Т., по-види-мому, включает окисление остатка дииодтирозина в тирео-глобулине до своб. радикала. Образующиеся в результате синтеза Т. остатки пировиноградной к-ты или серина остаются в составе молекулы тиреоглобулина. [c.590]

Автор считает также целесообразным сделать вывод, который по существу вытекает из работы Н. Березовской [15], хотя он ею и не отмечен — о двух различных функциях витамина Р каталитической и ингибирующей. С одной стороны, в этой работе доказана способность биофлавоноидов усиливать тканевое окисление, а с другой — подавление ферментативного превращения тирозина в печени, а также подавления активности щитовидной железы, подавления системы гиалуроновая кислота — гиалуронидаза. Таким образом, витамины группы Р обладают замечательной способностью катализировать одни реакции и ингибировать другие. Если эту закономерность обобщить, то станут несколько более понятными условия, при которых в микроскопической клетке протекают параллельно и одновременно сотни сложнейших химических реакций, не тормозя одна другую. [c.380]

Предложены электроды для огфеделения суммы некоторых аминокислот (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) в крови, поскольку их содержание является важным диагностическим показателем в клинических анализах. Такие датчики представляют собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении ионам аммония, на котором иммобилизован слой Ь-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Датчики другого типа регистрируют уменьшение активности ио-дид-ионов на поверхности электрода в результате реакций [c.216]

Так, в главе 8 речь идет об основных ферментативных реакциях образования фенолов через уксусную и шикимовую кислоты, показаны общие схемы биосинтеза различных фенолов, флавонидов, кумаринов и др. Более основательно рассмотрены пути биосинтеза лигина и таннина (глава 9). Анализ некоторых ферментативных систем и отдельных ферментов биосинтеза фенольных соединений проведен в главе 10. Здесь рассмотрены ферменты гидрокси-лирования, метилирования, образования и гидролиза гликозидов, окисления и т. д. Подробно описаны ферменты биосинтеза фенилаланина и тирозина и аналогичных им соединений. Вопросам влияния различных факторов (свет, температура, питание) на процессы биосинтеза фенолов, изложению физиологических аспектов биосинтетических процессов посвящена глава 11. Следует указать, что проблемы биогенеза природных соединений, в том числе фенолов, подробно рассмотрены в недавно вышедшем сборнике [12]. Здесь же можно упомянуть и книгу Уоллена, Стодолы и Джексона [13], содержащую богатый справочный материал по различным типам ферментативных превращений органических соединений, и в частности фенолов. [c.7]

В литературе имеются сообщения о подавлении одним или несколькими тетрациклинами (обычно в высоких концентрациях) ряда окислительных процессов, например, окисления глюкозы, фруктозы, ксилозы и других сахаров, про.межуточных веществ цикла Кребса, фенилаланина, тирозина и иных аминокислот. Тетрациклины тормозят также процессы фосфорилирования, в частности, включение в нуклеиновые кислоты. Они угнетают сукциндегидразу, маликодегидразу, фумаразу, пептидазы, триптофаназу и другие ферменты. Однако в ряде сшучаев (при изучении адаптивных ферментов окисления лактозы, дезаминаз кишечной флоры крыс и др.) было доказано, что тетрациклины подавляют не действие уже имеющихся ферментов, а процесс их образования. Возможно, что и торможение некоторых других ферментативных реакций также зависит от влияния антибиотиков на синтез соответствующих ферментов. Сильное торможение тетрациклинами биосинтеза белка было обнаружено в опытах с мечеными аминокислотами, причем оказалось, что этот процесс подавляется хлортетрациклином в бактериостатических концентрациях, тогда как для угнетения синтеза нуклеиновых кислот необходимы значительно большие количества антибиотика. Это позволило ряду исследователей сделать вывод, что сущность антибиотического действия тетрациклинов заключается в подавлении ими синтеза белков. Такое предположение хорошо согласуется с высокой эффективностью тетрациклинов в отношении активно размножающихся бактерий и с большим сходством антибиотических свойств тетрациклинов и хлорамфеникола, механизм действия которого также, вероятно, основан на подавлении синтеза белков. [c.252]

Феомеланины образуются по модифицированному эуме-ланиновому пути. Ферментативное окисление тирозина дает опять-таки дофахинон (7.13). Однако в этом случае последний взаимодействует с серусодержащей аминокислотой цистеином [c.271]

Идентификация индолов, окисленных в положениях 5 и 6, как промежуточных продуктов при ферментативном окислении тирозина [329], диоксифенил-аланина [330, 331] и адреналина [330] (в виде окрашенных пигментов типа меланина) способствовала расширению объема работ в этой области синтеза недавно было сообщено о получении ряда окси-[155, 332] и диоксииндолов [333, 334]. [c.53]

Число общепризнанных примеров изменения боковых цепей нативных белков под действием ферментов очень невелико . Ферментативное окисление боковых цепей белка (в противоположность окислению проететических групп) является спорным. В ряде статей Сайзер [60, 61] утверждал, что разнообразные белки, в состав которых входит тирозин, -могут быть окислены тирозинаэой либо непосредственно, либо после предварительной обработки их кристаллическим трипсином. Доказательство, выдвинутое Сайзером, основывалось на следующих фактах 1) в ходе реакции происходило заметное поглощение кислорода, измерявшееся манометрически 2) наблюдалось образование пиг- [c.287]

Другим -примером -ферментативного окисления белков является инактивирование анти-Rh агглютининов пероксидазой в присутствии Н2О2 [65д]. Пероксидазное инактивирование сопровождалось снижением отношения максимума к минимуму в ультрафиолетовых спектрах поглощения и уменьшением числа тирози-новых остатков, доступных для микробиологического определения. Манометрические измерения показали, что при этом происходит окисление. Полученные результаты позволили предположить, что для проявления активности агглютинина необходимы неизмененные остатки тирозина. В одном из предварительных сообщений [65е] указывается на то, что пероксидаза окисляет и другие белки, изменяя их биологическую активность. [c.290]

З. Определение аминокислот. Ферментные электроды широко применяют в клинических анализах, поскольку некоторые аминокислоты (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) являются важными диагностическими индикаторами. Первые такие электроды [17] представляли собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении аминокислот ионам аммония, на котором был иммобилизован слой L-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Гилболт и Надь [23] разработали два различных типа сенсоров для определения L-фенилаланина в крови. В сенсоре одного типа полиакриламидный слой, содержащий смесь L-аминокислотной оксидазы с пероксидазой, наносили на иодидселективный электрод. Этот датчик регис трирует уменьшение активности иодид-ионов на поверхности электрода в результате следующих реакций [c.127]

Ясно, что в этом явлении участвуют раз.личные типы молекулярных си.я, суш,ественные для образования вторичной и третичной структуры белка. Так, например, если разорвать водородные связи в полипептидной цепи с помощью 8М мочевины и в этих условиях вести окисление 8Н-групн, то образование 8—8-мостиков происходит хаотически и первоначальная структура макромолекулы восстанавливается только в 1% случаев, как об этом можно судить по восстановлению ферментативной активности. Такая же цифра ожидается, исходя из теоретико-вероятностных соображений, если сшивание 8Н-групн происходит совершенно случайно. Другой тип сил, участвующих в этой реакции, — водородные связи ОН-грунп тирозинов и СОО -групп дикарбоновых кислот. [c.147]

Меченые белки можно получать не только при фосфорилировании, но и в результате иодирования изотопом двумя путями. В первом случае в результате ферментативного иодирования пероксидазой в мягких условиях модифицируются аминокислотные остатки тирозина и протекает лишь одна побочная реакция — окисление аминокислотных остатков триптофана. Во втором случае модификация протекает в две стадии сначала под действием индолил-З-алкангидроксилазы происходит дегидрирование с образованием двойной связи в аминокислотных остатках триптофана, а затем проводится либо галогенирование I2 или 1С1, либо каталитическое гидрирование изот опами водорода. [c.63]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология