Цитруллин, превращение в аргинин

Превращение орнитина в цитруллин и аргинин [c.188]

Орнитин снова вступает в этот цикл превращений и через цитруллин и аргинин вновь образует мочевину. По данным Кребса, из всех исследованных органов только печень обладает способностью синтезировать мочевину при помощи вышеуказанного механизма орнитинового цикла. Процесс этот происходит только в аэробных условиях и требует сохранения клеточной структуры печеночной ткани, так как процесс синтеза мочевины сопряжен с одновременно протекающими реакциями, поставляющими энергию для синтеза. Это понятно, так как образование мочевины из аммиака и углекислоты является эндотермической реакцией, т. е. сопровождается поглощением энергии. Энергия, необходимая для синтеза мочевины, и доставляется в аэробных условиях сохранившими структуру клетками печени, окисляющими для этих целей подходящие субстраты (например, пировиноградную или молочную кислоту). [c.341]

По данным ряда исследователей, содержание у-аминомасляной кислоты и уровень активности ферментов ее обмена тесно связаны с функциональным состоянием центральной нервной системы. Две другие аминокислоты (диаминомонокарбоновые) — орнитин и цитруллин — обнаружены в тканях растений и животных. Обе они принимают участие в цикле образования мочевины и в своих превращениях тесно связаны с аргинином (орнитин -f СО2 + ЫНз- цитруллин + ЫНз- аргинин -> мочеви-вина + орнитин) [c.53]

Рис. 19-16. Три аминокислоты, способные, как установил Кребс, стимулировать превращение аммиака в мочевину в срезах печени. Орнитин и цитруллин можно, очевидно, считать предшественниками аргинина. Группы, образовавшиеся из аммиака, выделены красным.

Подобные реакции также связаны с гидролизом в молекулах азотистых веществ и осуществляются чаще всего гнилостными бактериями. Так, аргинин может быть превращен в путресцин, орнитин — в б-аминовалериановую кислоту, гуанидин — в мочевину и аргинин — в цитруллин. Известен также ряд реакций гидролиза смещанных типов. [c.110]

Рис. 10.6. Путь биохимических превращений, ведущий к образованию аргинина. В результате мутации в гене агдЕ может возникнуть блок на стадии синтеза орнитина, который удается обойти, добавляя к питательной среде орнитин или какой-либо из последующих продуктов (цитруллин, аргининосукцинат или сам арги-

Непосредственно из 2-оксоглутарата образуется глутамат (рис. 3.4), дальнейшее превращение которого приводит к образованию пролина, аргинина и родственных соединений (орнитин, цитруллин, гидроксипролин). [c.36]

Продолжая далее обсуждение цикла мочевины, следует отметить, что константа равновесия реакции, катализируемой орнитинтраискар-бамоилазой (реакция г, рис. 14-4), настолько высока, что орнитин полностью превращается в цитруллин. Превращение цитруллина в арги-ниносукцннат и последующий распад на фумарат и аргинин — процессы исключительно сложные. [c.97]

Цитозиновые нуклеотиды образуются из UTP начальной стадией служит аминирование с образованием СТР (рис. 14-29, стадия з). Эта реакция во многих отношениях сходна с превращением цитруллина в аргинин — реакцией, требующей участия АТР и включающей перенос азота из молекулы аспартата (разд. В, 2). Однако при образовании СТР донором азота служит амидная группа глутамина (может быть использован NH4+). СТР включается в состав РНК и в такие промежуточные метаболиты, как DP-холин может также происходить [c.162]

После введения глутамина и других аминокислот в организм млекопитающих большая часть введенного азота выводится в виде мочевины. В ранних исследованиях Кребса и Гензелейта было показано, что образование мочевины тесно связано с циклическими превращениями аргинина, орнитина и цитруллина (стр. 338) из этих исследований вытекало, что для превращения орнитина в цитруллин и цитруллина в аргинин необходим аммиак (или донатор аммиака). В настоящее время известно, что непосредственным источником одного из атомов азота амидиновой группы аргинина служит аминогруппа аспарагиновой кислоты. Источником атома азота, необходимого для превращения орнитина в цитруллин, служит карбамилфосфат, [c.175]

Фиг. 12. Сводная схема превращений аргинина, орнитина и цитруллина.

Аспартат является донором аминогруппы при превращении цитруллина в аргинин, который необходим для амидирования 5-амино-4-карбоксиимидазолриботида и превращения его Б 5-амино-4-карбоксамипоимидазолриботид — промежуточное соединение при биосинтезе пуринов — и для аминирования инозиновой кислоты при синтезе адениловой кислоты. Фумарат, образующийся при дезаминировании аспартата, вновь превращается в аспартат, как показано на фиг. 55. [c.121]

Конечные этапы биосинтеза аргинина из цитруллина у растений пока еще с точностью неизвестны. Аргининоянтарная кислота найдена у хлореллы и в семенах некоторых бобовых. Кроме того, показано, что экстракты из проростков пшеницы катализируют превращение цитруллина в аргинин в присутствии АТФ, аспарагиновой кислоты и [26]. Синтетаза [c.214]

Вообще взгляд на химизм возникновения мочевины в организме подвергался значительной эволюции, и ныне биохимики считают, что она возникает через сложную цепь превращения орнитипа, цитруллина и аргинина с каталитическим участием аргиназы. Несомненно одно суммарный тепловой эффект получения мочевины должен быть постоянным в силу известного закона Г. И. Гесса. Абдергальден и другие напрасно искали энергетические источники образования мочевины, исходя из ошибочной концепции об эпдотермичности этого процесса [144—146]. [c.239]

Перенесение амидиновой группы от аргинина — процесс необратимый, тем не менее из орнитина в организме образуется аргинин. Происходит это в результате превращения его в цитруллин, а затем цитруллина в аргинин. Превращение аргинина может начаться (установлено для печени индюка) с процесса его окислительного дезалшнирования. В этом случае из аргинина получается а-кето-б-гуапидинвалерьяновая кислота. [c.375]

В 1932 г. Кребс и Хензелейт показали, что синтез мочевины может происходить в переживающих срезах печени. При прибавлении к срезам печени, инкубируемым в аэробных условиях, аммонийной соли можно наблюдать синтез мочевины. В опытах с заменой аммонийной соли различными аминокислотами было установлено, что только добавление аргинина приводит в срезах печени к усиленному образованию мочевины. Этот факт объясняли тем, что аргинин в срезах печени подвергается действию аргиназы с отщеплением мочевины и орнитина. Далее, однако, оказалось, что и прибавление малых количеств орнитина, цитруллина и аргинина, при наличии аммонийной соли, приводит к усиленному образованию мочевины. Из результатов этих опытов вытекало, что аргинин, орнитин и цитрул шн катализируют процесс синтеза мочевины, а не являются материалами для ее образования. Отсюда возникла новая теория образования мочевины, извест ная как теория образования мочевины по циклу Кребса. Важно подчеркнуть, что образование мочевины по циклу Кребса в срезах печени происходит в присутствии кислорода и веществ, подвергающихся окислению, например, молочной кислоты. При этих условиях наличия уже самых малых доз орнитина оказывается достаточным для превращения значительного количества аммонийной соли в мочевину. [c.414]

Мутация в гене агдЕ блокирует цепь превращений перед стадией биосинтеза орнитина. Этот блок можно обойти, добавив к среде орни-тин (из которого клетка сама может синтезировать цитруллин, а затем и аргинин), цитруллин или аргинин. Мутацию в гене агдр, блокирующую стадию превращения орнитина в цитруллин, с помощью добавки орнитина подавить не удается. Однако такой мутант способен расти как на аргинине, так и на цитруллине. В то же время мутант по гену агдН [c.14]

Донором аминогруппы в этом превращении служит аспарагиновая кислота, а промежуточным соединением на пути от цитруллина к аргинину — аргинин-янтарная кнслота [c.274]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]

Хотя эти аминокислоты распадаются заметно только при кипячении с концентрированными растворами щелочей, их пептиды разрушаются даже 0,1 н. раствором NaOH [433] при кипячении или концентрированными растворами щелочей на холоду, В основе этих превращений лежат, повидимому, два процесса а) дегидратация (десульфгидратация) боковой цепи с последующим дезаминированием и б) альдольное разуплотнение , в результате которого от боковой цепи отщепляются формальдегид (се--рин) или уксусный альдегид (треонин). Аргинин в щелочной среде очень легко превращается в орнитин и цитруллин. [c.173]

Щелочной гидролиз применяют главным образом при онределении триптофана, который в щелочной среде устойчивее, чем в кислой. Щелочи не только способствуют потерям при гидролизе оксиаминокислот, по они часто вызывают качественные изменения в составе гидролизата. При щелочном гидролизе серии разлагается на гликокол, аланин, аммиак н пировиноградную кислоту (Виланд и Вирт [3]), треонин расщепляется на гликокол и аминомасляную кислоту цистин разлагается на тиомолоч-ную кислоту, сероводород и аммиак. Аргинин в щелочной среде разлагается на орнитин и цитруллин. При щелочном гидролизе некоторых белков в их гидролизате была обпаруигона новая аминокислота, лаитионин, которая образуется в виде артефакта из цистеина (Хорн и др.). Подобные качественные изменения имеют место также и при щелочном гидролизе пептидов, в частности при таких условиях, в которых свободные аминокислоты (треонин) не подвергаются превращениям (Зангер и Туппи [4]). [c.466]

За первым сообщением об изучении триметилсилильных производных аминокислот, появившимся в 1960 г. [188], последовало их систематическое исследование [189, 190]. Трудности, с которыми приходится сталкиваться при получении этих производных, обусловлены в основном низкой реакционной способностью аминогрупп и нестабильностью образующихся триметил-силазанов, которые весьма чувствительны к следовым количествам воды. Согласно данным Герке и сотр. [191, 192], воду лучше всего удалять в несколько приемов путем ее азеотропной отгонки с дихлорметаном. Сложность превращения аминогрупп в силильные производные, в результате которого образуется набор продуктов, стимулировала изучение действия разнообразных силилирующих агентов в различных условиях. Установлено, что в зависимости от условий реакции некоторые аминокислоты, а именно глицин, со-аминокислоты, аргинин, гистидин и триптофан, дают на хроматограммах двойные пики [189, 190, 192]. Глутаминовая кислота может образовать 2-пирролидон-5-карбо-новую кислоту. Хранение триметилсилильных производных аминокислот в присутствии силилирующих агентов в плотно закрытой посуде должно было бы обеспечить их устойчивость по меньшей мере в течение недели [191, 192], однако известно, что концентрация производных гистидина существенно уменьшается уже через 2 ч [194], а аргинин, у-аминомасляную кислоту, цитруллин, глутамин, гистидин, сульфоксид метионина и таурин вообще невозможно превратить в стабильные производные [183]. Поэтому, как показывает наш опыт, триметилсилильные соединения следует хроматографировать непосредственно после охлаждения реакционной смеси. [c.70]

Синтез и превращение в клетке яблочной, янтарной и щавелевоянтарной кислот также зависят от процессов карбоксили-.рования и декарбоксилирования. Кроме того, в так называемом орнитиновом цикле, в котором из аргинина образуются мочевина, орнитин, цитруллин и фумаровая кислота, также происходит карбоксилирование к орнитину присоединяются аммиак и СОг и получается цитруллин. Реакции карбоксилирования связаны определенным образом с фотосинтетическим циклом превращения углерода. [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология